1. maov/mlvm/julio de 2009
Proteínas
María de la Luz Velázquez Monroy & Miguel Ángel Ordorica Vargas
Introducción
El nombre Proteína fue propuesto en 1838 por el químico sueco Jons Jakob Berzelius (Figura 1)
para designar a las “substancias complejas y ricas en Nitrógeno que se encuentran en las células
de todas las plantas y animales”.
La palabra deriva del griego proteios que significa "de primera im-
portancia", lo cual es indicativo de la importancia biológica que des-
de entonces se reconocía para estas substancias.
Por definición, las proteínas se consideran como:
Macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos,
unidos por enlaces peptídicos, sin orden aparente.
En este caso, preferimos usar “cadena”, en lugar del término “polí-
mero”, porque los polímeros reales están formados por unidades
iguales, mientras que las proteínas pueden tener 20 o más aminoáci-
dos diferentes.
Funciones
Esta definición deja mucho que desear en cuanto a la comprensión de la versatilidad de las pro-
teínas, que se refleja en la variedad de sus funciones, como se enlista a continuación.
Estructurales. Dan forma y constituyen el soporte de las estructuras de células y tejidos. Entre las
más importantes de este grupo se encuentran el Colágeno, que es la proteína más abundante del
organismo (30% de la proteína total, 15% del peso seco), Elastina, Queratina, Tubulina, etc.
Transporte y Almacenamiento. Gran cantidad de sustancias se transportan a través del organismo,
y/o se almacenan, unidas a proteínas como Hemoglobina y Mioglobina (O2), Transferrina, Fe-
rritina y Siderofilina (Fe), Lipoproteínas (lípidos), Albúmina (ác. grasos y fármacos).
Catálisis. Es el grupo con más variedad; incluye todas las enzimas que se estudian en el curso,
como la Anhidrasa Carbónica que participa en el transporte de CO2, Renina que participa en la
regulación de la presión sanguínea, y Glutaminasa que participa en la regulación del pH en el
Riñón.
Movimiento. Las principales proteínas contráctiles son Actina y Miosina del músculo y la Tubu-
lina del citoesqueleto.
Protección y Defensa. Los Anticuerpos son las proteínas más conocidas de este grupo que tam-
bién incluye los Interferones, el Sistema del Complemento y la Fibrina del sistema de coagu-
lación de la sangre.
Hormonas. Las hormonas peptídicas son muy abundantes e incluyen sustancias como Insulina,
Glucagon, Oxitocina, ADH (Vasopresina), Factores de Crecimiento y Liberación, etc.
Figura 1. Jons Jakob
Berzelius

2. Proteínas
mlvm/maov/2
Identificación. Las propiedades antigénicas de las proteínas, como las de grupo sanguíneo o de
histocompatibilidad, sirven para que el organismo pueda reconocer las estructuras propias, distin-
guirlas de las extrañas y actuar en correspondencia.
Regulación. La diferenciación y el control de las funciones celulares, dependen de la regulación
de la expresión de la información genética que llevan a cabo los factores nucleares de naturaleza
proteica.
Comunicación. La generación de impulsos y la traducción de los mismos dependen de proteínas
de membrana, denominadas “Receptores”, que transducen las señales físicas o químicas que re-
ciben, en cambios bioquímicos dentro de las células. Podemos mencionar los receptores de hor-
monas, neurotransmisores, presión, tonicidad y luz, como la Rodopsina.
Esta lista de categorías podría hacerse más extensa ya que todas las actividades celulares depen-
den en forma directa o indirecta, de la acción de una o más proteínas.
Clasificación
Las proteínas se pueden clasificar usando varios criterios:
Según la función. Las proteínas se pueden clasificar con base en la función que realizan, como
en la lista anterior. En la clasificación funcional una misma proteína puede pertenecer a más de
un grupo por ejemplo la Albúmina es un componente estructural de la sangre, pero también
cumple funciones de transporte. Algo similar sucede con la Miosina que junto con su función de
contracción, también forma parte de la estructura del músculo y además presenta actividad enzi-
mática.
Composición química. Las proteínas que están constituidas únicamente por aminoácidos, se de-
nominan simples, como ejemplo tenemos la Albúmina y la enzima Ribonucleasa.
Las proteínas que en su estructura además de aminoácidos, tienen otros grupos no proteicos, se
conocen como complejas o conjugadas, como la Hemoglobina, los Citocromos de la cadena
respiratoria, y casi todas las enzimas que estudiaremos. La parte proteica de las proteínas conju-
gadas se conoce como apoproteína y la parte no proteica se conoce como grupo conjugado. A su
vez, las proteínas conjugadas se pueden clasificar según la naturaleza del grupo conjugado como
se describe en la Tabla 1.
Tabla 1. Clasificación de proteínas según su composición química
PROTEÍNA GRUPO CONJUGADO
Nucleoproteínas Ácido nucleico, en cromosomas y ribosomas.
Glicoproteínas o muco-
proteínas
Carbohidratos y derivados de carbohidratos, incluyen a los anticuer-
pos y varias proteínas de membrana..
Lipoproteínas Lípidos
Fosfoproteínas Esteres de fosfato en residuos de serina o Treonina
Cromoproteínas: Grupos pigmentados, Flavinas, Hemoglobina, Citocomos
Flavoproteínas Dinucleótido de flavina-adenina, cono la succinato deshidrogenasa
Hemoproteínas Grupos de porfirina-hierro (hemo), como hemoglobina, citocromos,
catalasa y mioglobina.
Metaloproteínas Iones metálicos, como el zinc de la anhidrasa carbónica

3. Proteínas
mlvm/maov/3
Forma. Según su forma las proteínas pueden ser fibrosas como Queratina, Colágeno y Fibrina
que son largas en proporción a su diámetro, o globulares como la Albúmina, Enzimas, Hemo-
globina, Anticuerpos y Proteínas de Membrana, que son más simétricas.
Estas categorías representan los extremos de la clasificación, pueden existir proteínas que tengan
partes globulares y partes fibrosas, como la Miosina.
Solubilidad. Está clasificación es útil durante la purificación, porque divide a las proteínas según
los solventes con los que se pueden extraer, como se describe en la Tabla 2.
Tabla 2. Clasificación de proteínas según su solubilidad
PROTEÍNA SOLUBILIDAD
Albúminas Solubles en agua y soluciones salinas diluidas; precipitan por saturación com-
pleta con sulfato de amonio, coagulan con calor. Albúmina sérica
Globulinas Solubles en solución salina diluida, insolubles en agua y en soluciones salinas
concentradas, coagulan con calor. Anticuerpos
Escleroproteínas Insolubles en soluciones acuosas neutras y en ácidos o bases diluidos. Colá-
geno, Gelatina. También se conocen como “albuminoides”.
Prolaminas Solubles en agua:etanol al 70%, pero insolubles en agua o en etanol absoluto,
y solventes neutros. Proteínas vegetales, Zeina del maíz
Glutelinas Insolubles en agua, etanol y sus mezclas; solubles en ácidos o álcalis diluidos,
coagulan con calor. Proteínas vegetales, Glutelina del trigo
Histonas Solubles en agua, forman soluciones alcalinas débiles, también en ácidos di-
luidos, coagulan con calor. Generalmente conjugadas, como nucleoproteínas
(Histonas del núcleo) y cromoproteínas en estado nativo
Protaminas Solubles en agua formando soluciones alcalinas; contienen proporciones ele-
vadas de Arginina. Son de peso molecular pequeño; no coagulan por el calor.
De los espermatozoides de peces; conjugadas con ácido nucleico en estado
nativo
Queratinas Insolubles
Tamaño. En base el tamaño de las cadenas, las proteínas se dividen en: (1) oligopéptidos, que tie-
ne de 2 a 10 aminoácidos en la cadena; por ejemplo Oxitocina, Angiotensinas, Encefalinas, Va-
sopresina; (2) polipéptidos, con 11 a 100 aminoácidos, Glucágon e Insulina, y (3) proteínas,
con mas de 100 aminoácidos.
En esta clasificación, algunos autores consideran polipéptido a cualquier cadena sencilla de ami-
noácidos sin importar su tamaño, y proteína sólo a la molécula formada por dos o más cadenas de
aminoácidos.
Estructura. Las proteínas son monoméricas cuando están formadas por una sola cadena de ami-
noácidos como Albúmina, Mioglobina, Ribonucleasa; oligoméricas cuando tienen mas de una
de cadena, como Hemoglobina, Lactato Deshidrogenasa, Anticuerpos y la mayoría de las en-
zimas de células eucarióticas; y complejos, cuando están formadas por varias cadenas que reali-
zan distintas actividades como los complejos de la Cadena Respiratoria y el de la Piruvato
Deshidrogenasa.
Sin importar el tipo de clasificación aplicada o el grupo al que pertenece una proteína, sus pro-
piedades y funciones se originan en la composición de aminoácidos que la constituyen, de ahí

4. Proteínas
mlvm/maov/4
que para comprender cabalmente las proteínas, sea necesario estudiar primero los aminoácidos.
Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas que contienen un grupo amino y un ácido. Los aminoácidos de
las células se dividen en dos grupos, los proteicos o proteínicos, que se encuentran en la estructu-
ra de las proteínas, y los no proteicos o no proteínicos que no lo están, pero cumplen otras fun-
ciones.
En los aminoácidos proteínicos el grupo ácido es siempre un carboxilo y en todos ellos los grupos
amino y carboxilo, están unidos al mismo carbono, el llamado carbono alfa (C), por esta razón
se dice que los aminoácidos proteínicos son -aminoácidos.
Considerando por separado la fuerza que como ácido y base tiene los grupos carboxilo y amino
respectivamente, la estructura general de estos aminoácidos debía ser como la que se presenta en
el Esquema 1.A.
C
R
NH2 H
OHO
C
R
NH3
+
H
OO
A B
Esquema 1
Si fuera así, los aminoácidos de las proteínas serían líquidos, volátiles, solubles en solventes no
polares y poco solubles en agua. Sin embargo, resulta que en realidad son sólidos cristalinos, con
puntos de fusión elevados, solubles en agua, insolubles en solventes no polares, y producen solu-
ciones electrolíticas. Todas estas propiedades corresponden a compuestos iónicos.
En los aminoácidos proteínicos, carboxilo y amino se encuentran ionizados porque al estar
próximos, actúan como ácidos y bases más fuertes que en forma individual. Como resultado de
este efecto, los aminoácidos proteínicos existen como iones dobles o “zwitteriones”, con la fór-
mula general que se muestra en el Esquema 1.B.
En los esquemas anteriores, la R representa la cadena lateral del aminoácido, también conocida
como Resto, Residuo o Radical del aminoácido, que al ser la parte variable, confiere a cada
aminoácido sus propiedades características.
Cuando R es diferente de H, las cuatro valencias del carbono  están ocupadas por sustituyentes
diferentes y se dice que es quiral (del griego keiros = mano) Los sustituyentes unidos a los car-
bonos quirales se pueden ordenar en dos formas diferentes alrededor del carbono central; el orden
que tienen los sustituyentes alrededor de un carbono quiral se llama configuración. Las dos con-
figuraciones que puede tener el carbono quiral guardan entre sí la misma relación que nuestras
manos derecha e izquierda, esto es, la de un objeto y su imagen en el espejo, por eso se dice que
son enantiómeros (del griego enantios = espejo). Existen dos formas de designar las configura-
ciones de los compuestos quirales. La más usada en Bioquímica es la configuración relativa en la
cual se toma como patrón la molécula de Gliceraldehído que puede existir en las dos formas que
se muestran en el Esquema 2, porque el carbono 2 es quiral.

5. Proteínas
mlvm/maov/5
CH
C
CH2
H OH
O
OH
CH
C
CH2
OH H
O
OH
CH NH3
+
R
C
OO
CNH3
+
H
R
C
OO
D-Gliceraldehído L-Gliceraldehído D-Aminoácido L-Aminoácido
Esquema 2
Estas estructuras fueron designadas como D y L por Emil Fischer (Figura 2) basándose en su ac-
tividad óptica, como se describe más adelante en las propiedades de los aminoácidos.
Todos los aminoácidos quirales de las proteínas tiene la configuración relativa L, con excepción
de la Glicina que no tiene carbono quiral.
La otra forma de designar la configuración de los carbonos quirales es aplicando la Regla de la
Secuencia para determinar la configuración absoluta. En forma breve, la regla de la secuencia
consiste en asignar un grado de importancia o precedencia de los radicales unidos al carbono qui-
ral, aplicando una serie de criterios que podemos resumir en los puntos siguientes.
1. La importancia de los átomos aumenta con el número atómico.
2. Cuando los números atómicos son iguales, se usa como criterio de
importancia la masa atómica, los isótopos más pesados son más im-
portantes.
3. Sí los átomos son iguales en número y masa atómicas, se aplican los
mismos criterios a los átomos unidos a ellos, el átomo con mayor
precedencia es el que tiene unido átomos de más importancia.
4. La importancia de los radicales se determina tomando en cuenta los
átomos uno a la vez, comenzando con el que está unido directamente
al carbono quiral y alejándose un enlace cada vez.
5. Los enlaces dobles o triples se cuentan como dos o tres enlaces sencillos a átomos del mismo
tipo, y el átomo con más precedencia es el que está unido a un mayor número de átomos im-
portantes.
Una vez asignada la precedencia de los sustituyentes, se dibuja la molécula de forma que los tres
más importantes queden hacia el observador y el de menor importancia hacia atrás, alejándose del
observador. La configuración absoluta es R (del latín rectus = derecho), si la precedencia de los
grupos disminuye en la dirección de las manecillas del reloj, y es S (del latín sinister = izquier-
do), cuando disminuye en sentido contrario (Esquema 3).
La configuración relativa L/D se aplica una vez a toda una estructura, sin importar que la molécu-
la tenga más de un centro quiral, basta especificar que carbono se usa para determinar la seme-
janza con el Gliceraldehído. Por su parte, la configuración absoluta R/S se debe especificar para
cada átomo quiral presente en la estructura de una molécula. La configuración relativa L de los
aminoácidos de las proteínas equivale a la configuración absoluta S. De lo anterior resulta que los
aminoácidos proteínicos se pueden designar como L--aminoácidos, o 2-S-aminoácidos.
Figura 2. Emil Fischer

6. Proteínas
mlvm/maov/6
C
C
2
OH
1
CH2 3
H
O
H
OH
C
C
2
OH
1
CH23
H
O
H
OH
R-Gliceraldehído S-Gliceraldehído
Esquema 3
Estructura y nomenclatura de los aminoácidos proteínicos codificables
Los aminoácidos proteínicos se dividen en dos grupos, los que se incluyen en la estructura de las
proteínas al momento de la síntesis que se llaman codificables, porque su posición está determi-
nada por la información genética que codifica para la proteína en cuestión, y los no codificables,
que se derivan de los codificables, mediante reacciones catalizadas por enzimas específicas, que
se llevan a cabo después de la síntesis.
Las estructuras, nombres aceptados y símbolos internacionales de los 20 aminoácidos proteínicos
codificables se presentan, en orden alfabético en la Tabla 3; y en la Tabla de propiedades fisico-
químicas de aminoácidos, se presentan los nombres sistemáticos y algunas propiedades fisico-
químicas importantes.
Clasificación de los aminoácidos proteínicos codificables
En la clasificación de los aminoácidos proteínicos codificables se pueden aplicar varios criterios:
Estructura química de las cadenas laterales. Según este criterio los aminoácidos pueden clasi-
ficarse como:
Alifáticos. Son aquellos cuyas cadenas están formadas sólo por Carbono e Hidrógeno, unidos por
enlaces sencillos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Prolina.
Aromáticos. Los restos de estos aminoácidos tienen anillos aromáticos, tipo Benceno: Triptofano,
Fenilalanina y Tirosina.
Hidroxilados. Las cadenas laterales de estos aminoácidos tienen grupos –OH: Serina, Treonina.
Azufrados. Cadenas con Azufre, ya sea en forma de mercapto (-SH) o tioeter (-S-): Cisteína y
Metionina.
Ácidos. Las cadenas de estos aminoácidos tienen radicales carboxilo: Aspartato y Glutamato.
Amidas. Son las amidas de los aminoácidos del grupo anterior: Asparagina y Glutamina
Básicos. Estos aminoácidos tienen radicales que aceptan protones: Arginina, Lisina e Histidina.
Existen variantes de esta forma de clasificar los aminoácidos. Algunos autores prefieren colocar a
la Tirosina como aminoácido hidroxilado, en nuestra opinión las propiedades aromáticas del ani-
llo fenólico son más importantes. Otros autores añaden un grupo de cadenas con heterocíclos,
formado por Triptofano, Prolina e Histidina, pero las propiedades de estas cadenas son muy dis-

7. Proteínas
mlvm/maov/7
tintas como para considerarlas en un mismo grupo. Por último la muy extendida separación de la
Prolina como un iminoácido no es correcta y obedece a una nomenclatura obsoleta, que ya no se
aplica a las aminas secundarias.
Tabla 3. Estructura y Nomenclatura de los Aminoácidos proteínicos codificables
NH3
+
C
C
H
O O
R
Nombre R Símbolo Nombre R Símbolo
Alanina CH3 Ala A Arginina
CH2
NH C
NH2
+
NH2
CH2
CH2
Arg R
Asparagina
CH2
C
O
NH2
Asn N Aspartato
CH2
C
O
O
Asp D
Cisteína CH2
SH Cys C Fenilalanina
CH2
Phe F
Glicina H Gly G Glutamato
CH2
CH2
C
O
O
Glu E
Glutamina
CH2
CH2
C
O
NH2
Gln Q Histidina CH2
NH NH
+
His H
Isoleucina
CH CH2
CH3
CH3
S
Ile I Leucina
CH2
CH
CH3
CH3
Leu L
Lisina CH2
CH2
NH3
+
CH2
CH2
Lys K Metionina CH2
CH2
S CH3
Met M
Prolina
NH2
+
CH2
CH2
CH2CH
C
O
O
Pro P Serina CH2
OH Ser S
Tirosina
CH2
OH
Tyr Y Treonina CH CH3
OH
R Thr T
Triptofano CH2
N
H
Trp W Valina
CH
CH3
CH3
Val V

8. Proteínas
mlvm/maov/8
Comportamiento a pH fisiológico. Según este criterio, los aminoácidos se dividen en:
No polares. Con restos que no son solubles en agua y por ello, tratan de colocarse en el interior
de las proteínas, ellos son: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, Triptofano
y Metionina.
Polares sin carga. Sus cadenas pueden interactuar con el agua por lo que es posible encontrarlos
en la superficie de las proteínas, pero también se pueden colocar en el interior si encuentran otra
cadena polar para formar puentes de hidrógeno, los aminoácidos de este grupo son Serina, Treo-
nina, Tirosina, Cisteína, Asparagina y Glutamina.
Iónicos. Cadenas con radicales cargados a pH fisiológico que por ello deben colocarse casi exclu-
sivamente en la superficie de la proteína, incluyen los ácidos Aspártico y Glutámico, de carga ne-
gativa, y las bases Lisina, Arginina e Histidina, con carga positiva. En esta clasificación también
se acostumbra separar los aminoácidos iónicos en Catiónicos (Lys, His y Arg) y Aniónicos (Glu y
Asp).
En esta clasificación la Glicina no se puede asignar a un grupo especial ya que su comportamien-
to depende de los aminoácidos que la rodean.
Síntesis biológica. Este criterio toma en cuenta la necesidad de cada aminoácido que tiene el or-
ganismo
Existe un grupo de aminoácidos cuya ausencia en la dieta provoca que el balance de nitrógeno se
vuelva negativo, porque no se pueden sintetizar las proteínas y por lo tanto, se elimina más nitró-
geno del que se ingiere. La razón de esta condición es que dichos aminoácidos no se pueden sin-
tetizar en el organismo y por ello se denominan esenciales, en el hombre son ocho: Valina, Leu-
cina, Isoleucina y Treonina que son aminoácidos alifáticos ramificados; Triptofano y Fenilalani-
na, aromáticos; Lisina de cadena larga, y Metionina que tiene un átomo de azufre a mitad de la
cadena.
Otros aminoácidos aunque no son esenciales según el criterio antes mencionado, representan ca-
sos especiales. La falta de Histidina no provoca que el balance de nitrógeno se vuelva negativo en
el corto plazo, sin embargo se requiere en la dieta de los individuos en desarrollo, probablemente
porque la velocidad de su síntesis no basta para llenar las necesidades durante el crecimiento. Por
otro lado, la síntesis de Cisteína y Tirosina, depende de que la dieta contenga una cantidad sufi-
ciente de los aminoácidos esenciales Metionina y Fenilalanina respectivamente, por eso cuando
faltan estos, los primeros no se pueden sintetizar y es necesario ingerirlos en la dieta.
Por último, la Tirosina es esencial para quienes padecen de Fenilcetonuria.
Destino metabólico. Tomando en cuenta las vías de degradación que siguen sus esqueletos de
carbono, los aminoácidos se dividen en:
Glucogénicos puros. Siguen un metabolismo de tipo glúcido o pueden servir como precursores de
Glucosa, son la mayoría Glicina, Valina, Prolina, Metionina, Serina, Treonina, Cisteína, Aspara-
gina, Glutamina, Arginina, Histidina, Aspartato y Glutamato.
Cetogénicos puros. El metabolismo es de tipo lipídico o no pueden producir glucosa, como Leu-

9. Proteínas
mlvm/maov/9
cina y Lisina.
Mixtos. Una parte de la molécula sigue un tipo de metabolismo y el resto el otro, como sucede
con Isoleucina, Triptofano, Fenilalanina y Tirosina.
Las diversas formas de clasificación se resumen en la Tabla 4, marcando con X las categorías a
que pertenece cada aminoácido.
Tabla 4. Esquemas de clasificación de los aminoácidos proteínicos codificables
A C D E F G H I K L M N P Q R S T V W Y
Aminoácido Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Met Asn Pro Gln Arg Ser Thr Val Trp Tyr
Clasificación según su estructura química
Alifáticos      
Aromáticos   
Heterocíclicos   
Azufrados  
Acidos  
Amidas  
Básicos   
Hidroxilados   
Clasificación según su comportamiento a pH = 7
No Polares        
Polares sin
Carga
      
Aniónicos  
Catiónicos   
Clasificación según su requerimiento
Esenciales §  †     †    §
No esenciales            
Clasificación según su destino metabólico
Glucogénicos                  
Cetogénicos      
(†) Pueden ser indispensables para los individuos en desarrollo o durante el embarazo.
(§) La síntesis de Cisteína y Tirosina dependen de la presencia de Metionina y Fenilalanina respectivamente, por lo
tanto en ausencia de estos, aquellos se vuelven indispensables. En los fenilcetonúricos la Tirosina es esencial.
Aminoácidos proteínicos no codificables
Como son derivados de los proteínicos, los aminoácidos proteínicos no codificables son todos L-
-aminoácidos. La mayoría de ellos son específicos de las proteínas en que se encuentran y nor-
malmente sólo se forman en pequeñas cantidades. El aminoácido no codificable más abundante
es la 4-Hidroxiprolina que se encuentra exclusivamente en el Colágeno; se forma después de la
síntesis por acción de la enzima Prolina Hidroxilasa que requiere ácido ascórbico (vitamina C)
para efectuar la reacción. La deficiencia de vitamina C provoca la enfermedad llamada Escorbu-
to, que se caracteriza por la fragilidad de los tejidos, provocada por la inestabilidad de las molé-
culas de colágeno debido a la falta de Hidroxiprolina.

10. Proteínas
mlvm/maov/10
Otros aminoácidos que también se encuentran en el colágeno, pero en menor proporción que la
Hidroxiprolina, son la 5-Hidroxilisina y la Alisina, derivados de Lisina.
De los aminoácidos proteínicos no codificables la Cistína es el que está más ampliamente distri-
buido en las proteínas. Se forma por la condensación de dos moléculas de Cisteína a través de los
grupos tiol. La oxidación de los grupos tiol forma la estructura conocida como el Puente Disul-
furo.
Los puentes disulfuro participan en forma importante en la estabilización de la estructura tridi-
mensional de las proteínas, cuando se forman entre dos regiones de una misma proteína, y en la
asociación cuando se forman entre dos cadenas distintas. En general, las proteínas son más esta-
bles cuando tienen más puentes disulfuro, las proteínas de las bacterias termófilas, que viven en
los manantiales de aguas termales tiene muchos puentes disulfuro.
En la Tiroglobulina de la glándula tiroides se encuentra el aminoácido Tiroxina (3,5,3’,5’-
Tetrayodotironina) derivada de Tirosina. Este aminoácido se forma cuando la tiroides capta el
Yodo, y se libera por hidrólisis de la proteína. En el organismo actúa como una de las hormonas
de la glándula tiroides, responsables del mantenimiento del metabolismo basal de las células.
Las estructuras y algunas propiedades de estos aminoácidos, se presentan en la Tabla 5.
Tabla 5. Restos de aminoácidos proteínicos no codificables
Nombre y Símbolo R PM
pKa1
COOH
pKa2
NH2
pKa3
R
4-Hidroxiprolina. Hyp
C
O
N
OH
131.13 1.92 9.73
5- Hidroxilisina CH CH2
NH3
+
CH2
CH2
OH
163.20 2.13 8.62 9.67
Alisina CH2CCH2CH2
O
H
145.16
Cistina CH2 S S CH2 C
NH3
+
C
O O
H 240.30
1.65
2.26
7.85
9.85
Tiroxina T4 CH2
O OH
I
II
I
776.88
L--Aminoácidos no proteínicos
Los aminoácidos no proteínicos pueden ser L--aminoácidos o no, porque no se encuentran en
las proteínas, sino cumpliendo diversas funciones.
Tres L--aminoácidos no proteínicos son necesarios para la conversión del amoniaco en urea,

11. Proteínas
mlvm/maov/11
Ornitina, Citrulina, y Arginosuccinato, son intermediarios de la vía metabólica conocida como
Ciclo de la Urea. Además, la Ornitina también es precursor de las poliaminas, compuestos que
participan en la regulación del ciclo celular.
Otro aminoácido de este tipo que también es intermediario metabólico es la Homocisteína, que
se forma cuando se usa la Metionina como donador de grupos metilo.
En el metabolismo de la Cisteína se forma el Cisteinilsulfinato, un aminoácido con un grupo sul-
fónico en su cadena lateral. La Homoserina es intermediario del metabolismo de Treonina, As-
partato y Metionina. La Penicilamina forma parte de la estructura de la Penicilina.
Otro aminoácido importante es la L-3,4-Dihidroxifenilalanina o L-DOPA, que es precursor de
las catecolaminas neurotransmisoras Dopamina, Norepinefrina y Epinefrina, y también del pig-
mento cutáneo Melanina.
Un último aminoácido de tipo L- que no es proteínico es la hormona 3,5,3’ - Triyodotironina o
T3. Esta es la forma más activa de las hormonas tiroideas, se forma en los tejidos por eliminación
del átomo de yodo en 5’ de la Tiroxina liberada por la glándula tiroides. En la Tabla 6 se presen-
tan las estructuras de estos aminoácidos.
Tabla 6. Restos de algunos L--aminoácidos no proteínicos
R
CH2
CH2
SH
Homocisteína
CH2
CH2
OH
Homoserina
CH2
S
O
O
Cisteínsulfinato
C
SH
CH3
CH3
Penicilamina
CH2
OH
OH
L-3,4-Dihidroxifenilalanina (L-DOPA)
CH2
NH3
+
CH2
CH2
Ornitina
CH2
NH C
NH2
+
NH
CH2
CH2
CH CCH2
C
O O
O O
Arginosuccinato
CH2
O OH
I
I
I
3,5,3’-Triyodotironina (T3)
CH2
NH C
O
NH2
CH2
CH2
Citrulina
Aminoácidos no proteínicos de otro tipo
Este es el grupo más numeroso de aminoácidos, en él se encuentran muchos aminoácidos con
funciones importantes, en la Figura 3, se presentan las estructuras de algunos de estos aminoáci-
dos.
La Taurina es un -aminoácido con ácido sulfónico, se forma por descarboxilación y oxidación
de la Cisteína. La taurina se conjuga con los ácidos biliares para formar las sales biliares que sir-
ven para la emulsificación las grasas durante la digestión.

12. Proteínas
mlvm/maov/12
Otro aminoácido que se obtiene por descarboxilación es la -Alanina derivada del ácido aspárti-
co. Es componente de la vitamina Pantotenato que se encuentra en la Coenzima A, cofactor nece-
sario en el metabolismo de Glúcidos, Lípidos y aminoácidos.
CH2
CH2
S
O
O
ONH3
+
Taurina
CH2
CH2
CNH3
+
O
O
-Alanina
CH2
CH2
C
O
O
CH2
NH3
+
-Aminobutirato (GABA)
CCH2
CHCH2
N
+
CH3
O
OOH
3
Carnitina
CH C
O
O
CH3
CH2
NH3
+
-Aminoisobutirato
NH2
C N CH2
C
O
ONH2
+
CH3
Creatina
Figura 3. Aminoácidos no proteínicos, que no son -amino.
El Ácido -Aminobutírico o GABA, es un neurotransmisor inhibidor, derivado por descarboxi-
lación del Ácido Glutámico. La deficiencia de GABA se asocia con los problemas epilépticos de
tipo convulsivo.
El aminoácido Creatina sirve como almacén de energía en músculo. En reposo, aceptar un fosfa-
to del ATP y se transforma en Fosfocreatina, que es un compuesto de alta energía de hidrólisis.
Cuando el músculo entra en actividad, la fosfocreatina, dona el fosfato para regenerar el ATP.
Por último, la Carnitina es un aminoácido que sirve para transportar los ácidos grasos, a través
de la membrana mitocondrial interna, a la matriz mitocondrial para su oxidación.
Propiedades de los aminoácidos
Como se mencionó antes, los aminoácidos proteínicos son compuestos quirales, que pueden exis-
tir en dos configuraciones diferentes, las propiedades físicas de ambas configuraciones son prác-
ticamente idénticas, con excepción de la forma de sus cristales y la actividad óptica. La actividad
óptica es la capacidad que tienen las soluciones de substancias quirales, de desviar el plano de vi-
bración de la luz polarizada, cuando esta pasa a través de ellas. La luz polarizada es la luz cuyas
ondas vibran todas en planos paralelos. La desviación se mide en grados usando un polarímetro
(Figura 4) y la dirección se representa con un signo.
Las substancias que desvían el plano en el sentido de las manecillas del reloj se dice que son dex-
trógiras (del latín dexter = derecha) y a su rotación se le da signo positivo; las que lo desvían en
sentido contrario, son levógiras (del latín laevus = izquierda) y su rotación tiene signo negativo.
Las substancias con la misma fórmula desarrollada pero diferente actividad óptica se llaman isó-
meros ópticos. Los enantiómeros son isómeros ópticos cuya actividad tiene el mismo valor abso-
luto pero signo contrario. La designación D y L que se da a los enantiómeros del gliceraldehido
usados como patrón para asignar la configuración relativa, originalmente se baso en su actividad
óptica, el isómero D es dextrógiro y el L es levógiro (ver Esquema 3). Esta equivalencia se aban-

13. Proteínas
mlvm/maov/13
donó porque la relación entre la configuración y la actividad óptica no es simple; existen com-
puestos que se clasifican como D y son levógiros y otros dextrógiros que son semejantes al L-
gliceralehído. Por ello además de describir la configuración del compuesto, también se debe in-
cluir en el nombre, el signo de la actividad óptica.
Figura 4. Medición de la actividad óptica
En Farmacología, es común el empleo de la simbología antigua para representar la rotación ópti-
ca, la cual consiste en usar las letras minúsculas cursivas d y l, para indicar la actividad óptica de
los isómeros dextrógiros y levógiros respectivamente. También es costumbre usar los prefijos le-
vo- o dextro- en los nombres de los fármacos, cuando se sabe cual de los enantiómeros es el que
se administra por ejemplo, la Levodopa.
Todos los aminoácidos proteínicos quirales son L--aminoácidos, pero a pesar de que todos tie-
nen la misma configuración, algunos son levógiros y otros dextrógiros, como puede verse en la
tabla de propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. En la Treonina y la Isoleucina además
del carbono  también el carbono  es quiral, de modo que existen isómeros -R y -S de estos
aminoácidos, de los cuales sólo uno se encuentra en las proteínas. Para la Isoleucina es el 3S, y
para la Treonina es el 3R
Propiedades ácido - básicas
Ya sabemos que todos los aminoácidos proteínicos tienen en su molécula un radical -carboxilo
y otro -amino, y por ello son anfóteros.
Estos radicales son ácidos y bases débiles y su ionización cambia con el pH del medio, como se
muestra en el Esquema 4 para la Valina.
C
C
CH
CH3
CH3
OHO
HNH3
+
C
C
CH
CH3
CH3
OO
HNH3
+
C
C
CH
CH3
CH3
OO
HNH2
+H+
+OH-
+H+
+OH-
+1 0 -1
Esquema 4
La fuerza de los grupos está determinada por el pKa de los radicales, que es característico de cada
aminoácido, como puede verse en la tabla de propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. Al
variar la ionización de los radicales con el pH, la carga total de los aminoácidos también cambia.
Para todos los aminoácidos existen formas catiónicas, con carga neta positiva; aniónicas, con car-
ga neta negativa, y una forma isoeléctrica, en la cual la cantidad de carga positiva es igual a la

14. Proteínas
mlvm/maov/14
negativa, y la carga neta es cero. El pH al cual predomina la forma isoeléctrica de un aminoácido
se conoce como pH isoeléctrico o Punto Isoeléctrico (pI) del aminoácido. El pI se puede calcular
como el promedio de los dos pKa que limitan la forma isoeléctrica. Tomando como ejemplo la
Valina, que sólo tiene dos grupos ionizables, y con los valores de la tabla de propiedades fisico-
químicas de los aminoácidos, tenemos que:
pI
pKa1 pKa2
2
2.32 9.60
2
5.96




donde el pKa1 corresponde al grupo -carboxilo y el pKa2 al -amino, esta forma de nomenclatu-
ra es la usada en Bioquímica. La situación es un poco más compleja cuando la cadena lateral tie-
ne un grupo ionizable como los casos del ácido Aspártico y la Lisina que se presentan en los Es-
quemas 5 y 6 respectivamente.
C
C
CH2
OHO
HNH3
+
C
O OH
C
C
CH2
OO
HNH3
+
C
O OH
C
C
CH2
OO
HNH3
+
C
O O
+H+
+OH-
+H+
+OH-
+1 0 -1
C
C
CH2
OO
HNH2
C
O O
+H+
+OH-
-2
Esquema 5
En el caso del aspartato, la forma isoeléctrica está determinada por la ionización de los dos gru-
pos carboxilo y el punto isoeléctrico se calcularía como:
pI
pKa1 pKa
3
2
2.09 3.86
2
2.97




mientras que, para la lisina las formas de ionización son:
+H+
+OH-
+H+
+OH-
+2 +1 0
+H+
+OH-
-1
C
C
CH2
OHO
HNH3
+
CH2
C
C
CH2
OO
HNH3
+
CH2
C
C
CH2
OO
HNH2
CH2
C
C
CH2
OO
HNH2
CH2
CH2
CH2
NH3
+
CH2
CH2
NH3
+
CH2
CH2
NH3
+
CH2
CH2
NH2
Esquema 6
Ahora la forma isoeléctrica se encuentra limitada por la ionización de los dos grupos amino y su
valor se calcula como:
pI
pKa
2
pKa
3
2
9.04 12.48
2
10.76




En los dos casos anteriores, y para todos los aminoácidos, el pKa3, corresponde al radical ácido o

15. Proteínas
mlvm/maov/15
básico de la cadena lateral, en estos casos, el -carboxilo del aspartato y el -amino de lisina.
A partir de los tres casos presentados, es posible elaborar algunas generalizaciones útiles:
1. A pH bajo los aminoácidos presentan carga positiva mientras que a pH alto tiene carga negati-
va.
2. Los aminoácidos con grupos ácidos en su cadena lateral adquieren su forma isoeléctrica del la-
do ácido, y su pI se calcula usando los dos pKa menores.
3. La forma isoeléctrica de los aminoácidos básicos está del lado alcalino y su pI se calculan con
los dos pKa mayores.
4. En solución, los aminoácidos no pueden existir sin tener al menos un radical disociado.
5. Para los aminoácidos no polares, o polares sin carga, la forma isoeléctrica es la misma que la
del ión dipolar y es neutra.
6. En los aminoácidos básicos la forma de ión dipolar es positiva y para los aminoácidos ácidos
es neutra o negativa.
Otras propiedades físicas importantes de los aminoácidos como el tamaño y la solubilidad se en-
listan en la tabla de propiedades fisicoquímicas que ya debes tener.
Propiedades Químicas de los Aminoácidos
La forma más sencilla de sistematizar el estudio de las propiedades químicas de los aminoácidos
es analizando cada radical por separado, -carboxilo, -amino y cadena lateral.
1. Propiedades del carboxilo . Este grupo puede esterificarse, clorarse, reducirse o participar en
cualquiera de las reacciones químicas comunes del grupo carboxilo, pero dos son las reacciones
de importancia en la Bioquímica de proteínas.
1.1.Formación del enlace peptídico. Un enlace peptídico se forma cuando el grupo -carboxilo de
un aminoácido reacciona con el grupo -amino de otro (Esquema 7).
NH3
+
C C O
R1
O
H
NH3
+
C C O
R2
O
H
NH3
+
C C O
R1
O
N C C O
H
R2
O
H H
Esquema 7
Desde el punto de vista químico, el enlace peptídico es
un enlace amida, con varias características importantes.
El Oxígeno tiene electronegatividad alta y atrae el par
de electrones  del doble enlace, provocando un desba-
lance de cargas que es revertido por el Nitrógeno, que
también es muy electronegativo. Como resultado de es-
tos corrimientos de electrones, el enlace peptídico pre-
senta las dos formas de resonancia que se muestran en
el Esquema 8.
C
NO
C
H
C
C
N
+
O
C
H
C
60% 40%
Esquema 8

16. Proteínas
mlvm/maov/16
Los tres átomos involucrados en la resonancia, C carboxílico, O carbonílico y N amínico, tienen
hibridación sp2 y el enlace CN es parcialmente doble, como se puede ver por la geometría del
enlace descrita en la Figura 5.A.
(A) (B)
Figura 5. (A) Ángulos y distancias del enlace peptídico en grados y Ángstrom (Å). (B) Defini-
ción de los ángulos de rotación
El carácter doble del enlace CN hace que sea plano y rígido, los seis átomos que se presentan
en el esquema 8, están en un sólo plano y únicamente hay rotación en los enlaces CC (ángulo
psi, ) y NC (ángulo fi, ); el enlace CN (ángulo omega, ) generalmente tiene conforma-
ción anti, como se describe en la Figura 5.B.
Esta propiedad tiene implicaciones importantes para la estructura de las proteínas. Como se estu-
dia más adelante, los valores de rotación de estos ángulos definen la forma en que se pliegan las
cadenas de aminoácidos de las proteínas.
La misma deslocalización de electrones, crea cargas parciales negativa (-) en el Oxígeno y posi-
tiva (+) en el Nitrógeno, lo cual aunado a su electronegatividad, favorece la participación de
ambos átomos en la formación de puentes de Hidrógeno, que también son importantes en la es-
tructura de las proteínas.
La molécula que resulta de la formación del enlace peptídico, se llama péptido y tiene dos extre-
mos diferentes; en un lado se encuentra el grupo -amino que no reaccionó, este es el llamado
extremo amino terminal; del otro lado está el extremo carboxilo terminal donde se encuentra el
grupo -carboxilo sin reaccionar. Por convención, la estructura de los péptidos se escribe de iz-
quierda a derecha comenzando en el extremo amino terminal, ya sea que se usen fórmulas o sím-
bolos.
1.2.Descarboxilación. Esta reacción consiste en la pérdida del carboxilo- de los aminoácidos
(Esquema 9). Es catalizada por las enzimas Aminoácido Descarboxilasas que dependen de la co-
enzima Fosfato de Piridoxal.
NH3
+
C
H
COO-
R
R CH2
NH3
+
+ CO2
Aminoácido Amina Biógena
Esquema 9
Los productos de descarboxilación de los aminoácidos son llamados Aminas Biógenas, compues-
tos que poseen actividades biológicas importantes. La descarboxilación del ácido glutámico pro-
duce el neurotransmisor inhibidor GABA. Del ácido aspártico se forma la -alanina que se en-

17. Proteínas
mlvm/maov/17
cuentra en la estructura de la Coenzima A. La descarboxilación de L-DOPA produce Dopamina,
neurotransmisor y a la vez precursor de las catecolaminas Norepinefrina y Epinefrina, que tienen
funciones como hormonas y neurotransmisores. El autacoide Histamina se produce por descar-
boxilación de la Histidina. En la síntesis de Serotonina a partir de Triptofano, también hay una
reacción de descarboxilación.
Algunas de estas aminas biógenas se muestran en la Figura 3, el resto de las mencionadas se en-
cuentran en la Figura 6.
OH
OH
CH2CH2NH3
+
OH
OH
CH CH2NH3
+
OH
OH
OH
CH CH2NH2
+
OH
CH3
Dopamina Norepinefrina Epinefrina
CH2
CH2
NH3
+NH
NH
+
CH2CH2NH3
+
N
H
OH
Histamina Serotonina
Figura 6. Algunas Aminas Biógenas derivadas por descarboxilación de aminoácidos.
2. Propiedades del amino . Además de la formación del enlace peptídico, el grupo -amino de
los aminoácidos participa en cuatro reacciones de interés en Bioquímica.
2.1.Formación de bases de Schiff (Esquema 10). Desde el punto de vista metabólico, esta es la
reacción más importante del grupo -amino. Las bases de Schiff son iminas que se forman cuan-
do los aldehídos reaccionan con aminas. En la Bioquímica de los aminoácidos, el aldehído más
importante es el Piridoxal, que en forma de fosfato de Piridoxal (PLP) es coenzima de muchas
enzimas del metabolismo de aminoácidos.
Las bases de Schiff formadas entre los aminoácidos y el PLP, son intermediarios en muchas reac-
ciones como Transmaminación, Racemización, Deshidratación, y Descarboxilación.
+R C C
H
NH3
+
O
O
Aminoácido
N
+
OH
CH3
CH2OH
CH
R C C
H
N
O
O
Base de Schiff
N
+
OH
CH3
CH2OH
CH
O
Piridoxal
Esquema 10
2.2.Reacción de Sanger (Esquema 11). Esta es una reacción importante desde el punto de vista
histórico ya que fue utilizada por Frederick Sanger para determinar, por primera vez en la histo-
ria, la secuencia de aminoácidos de una proteína, la Insulina bovina. Por este trabajo, recibió el
premio Nobel de Química en 1960.
La reacción consiste en combinar los aminoácidos con el 2,4 - dinitrofluorobenceno o reactivo de

18. Proteínas
mlvm/maov/18
Sanger; los dinitrofenil derivados de aminoácidos son compuestos de intenso color amarillo, fáci-
les de detectar e identificar.
NO2
R C C
H
NH
NO2
O
O
R C C
H
NH3
+
O
O NO2
F
NO2
+
DinitrofenilaminoácidoAminoácido 2,4-dinitrofluorobenceno
Esquema 11
2.3. Reacción de Edman (Esquema 12). En esta reacción se condensa el grupo amino con el Feni-
lisotiocianato o Reactivo de Edman, formando un feniltiocarbamil - aminoácido, que ciclisa en
medio ácido y forma una fenilhidantoína distinta para cada aminoácido.
N C
S
N C
R1
C
H
N C
H
R2
O
N
C
C
N
C
O
S
R1
N
+
C
H
R2
N C S N
+
C
R1
C
H
N C
H
R2
O
Fenilisotiocianato Péptido(n) Aminoácil- FeniltioidantoínaPeptidil-feniltiocambanida Péptido(n-1)
++
Esquema 12
Cuando el aminoácido forma parte de una cadena peptídica, la ciclisación provoca el rompimien-
to del enlace peptídico, con lo que se libera un nuevo grupo amino.
Repitiendo la reacción varias veces seguidas, es posible degradar péptidos, aminoácido por ami-
noácido a partir del extremo aminoterminal, y determinar así su secuencia.
2.4. Reacción de la Ninhidrina. La Ninhidrina (Hidrato de Tricetohidrindeno) es el reactivo más
empleado en la detección y cuantificación de aminoácidos. Durante la reacción, se consumen dos
equivalentes de Ninhidrina por cada aminoácido. En el primer paso de la reacción (Esquema 13)
el aminoácido se oxida, descarboxilándose y liberando amoniaco, mientras que uno de los equi-
valentes de Ninhidrina se reduce a Hidrindantina.
N
+
C COO-
R
H
Aminoácido
O
O
OH
OH
Ninhidrina
+ CH
O
R
O
O
H
OH
Hidrindantina
+ + NH3 + CO2
Esquema 13
En el segundo paso (Esquema 14) la Hidrindantina formada y otro equivalente de Ninhidrina, re-
accionan con el amoniaco formando un complejo de color púrpura (Púrpura de Ruhemann). La
Prolina produce un compuesto color amarillo.

19. Proteínas
mlvm/maov/19
+NH3+
O
O
H
OH
Hidrindantina
O
O
OH
OH
Ninhidrina
O
O
O
O
N
Púrpura de Ruhemann
Esquema 14
3. Propiedades del Grupo R. Los grupos funcionales de la cadena lateral, mantienen sus propie-
dades químicas normales y por lo tanto se pueden usar para identificar aminoácidos específicos.
Aunque los analizadores automáticos han reducido la aplicación de estas pruebas, varias de ellas
aún se utilizan en casos específicos, las más importantes se presentan a continuación.
3.1. Xantoprotéica. Algunos aminoácidos como Fenilalanina, Tirosina y Triptofano, tienen anillo
aromáticos derivados de benceno y por ello tiene las propiedades químicas del benceno y sus de-
rivados. Una de estas propiedades es la reacción de nitración del anillo bencénico con ácido Ní-
trico concentrado. Los anillos Benceno de Tirosina y Triptofano están activados y reaccionan fá-
cilmente, mientras que el benceno de la Fenilalanina no tiene sustituyentes que lo activan y reac-
ciona con más dificultad.
CH2
CHNH3
+
C
O
O
OH
CH2
C
H
NH3
+
C
O
OH
NO2
OH
CH2
C
H
NH2
C
O
O
NO2
O
OH
HNO3+

El nombre de la reacción se deriva del griego xantos, que significa amarillo, que es el color carac-
terístico de la reacción positiva. El color amarillo se intensifica en medio alcalino. Esta reacción
es la que provoca el color amarillo cuando se salpica la piel con ácido Nítrico concentrado, las
proteínas de la piel tienen Tirosina y Triptofano, los cuales al nitrarse, le dan a la piel un color
amarillo característico.
3.2. Millon. Es específica para el grupo fenólico por lo tanto, la dan positiva todas las sustancias
que poseen esta función, como la Tirosina y todas las proteínas que contengan Tirosina. El primer
paso de la reacción de Millon consiste en la nitración del anillo fenólico de la Tirosina, por el
ácido Nítrico del reactivo. La Tirosina nitrada forma complejos con los iones Mercurioso Hg(I) y
Mercúrico Hg(II) del reactivo produciendo un precipitado rojo o una solución roja, ambos resul-
tados positivos.

20. Proteínas
mlvm/maov/20
CH2
C
H
NH3
+
C
O
O
OH
CH2
C
H
NH3
+
C
O
O
OH
NO2
NO2
CH2
C
H
NH3
+
C
O
O
OH
NO2
NO2
HgNO3
Hg(NO3)2
HNO3
+

Algunas proteínas pueden formar el precipitado rojo desde el inicio, mientras que otras primero
forman un precipitado blanco, que se debe calentar para dar el color rojo indicativo de la presen-
cia de Tirosina. Cualquier sustancia con un grupo fenólico dará positiva la reacción de Millon y
puede interferir con la detección de Tirosina.
3.3. Hopkins Cole. Es específica del grupo indol característico del Triptofano. El anillo del indol
se hace reaccionar con ácido Glioxálico en presencia de ácido Sulfúrico concentrado para formar
un compuesto violeta que se forma en la interfase entre la solución de proteína y el ácido sulfúri-
co. La estructura exacta del compuesto violeta no se conoce, pero parece estar relacionado con el
producto de condensación del aldehído del ácido Glioxálico con los nitrógenos de dos anillos in-
dólicos, como se muestra en la reacción, ya que también se pueden formar complejos con otros
aldehídos.
NH
CH2
C
H
NH3
+
C
O
OH
C
H
C
OH
OO NH
CH2
C
H
NH3
+
C
O
OH
C N
C
CH2
C
H
NH3
+
C
O
OH
OH
O
+
H2SO4
La reacción de Hopkins Cole es positiva sólo para las proteínas que contienen Triptofano. Se su-
pone que el ácido concentrado hidroliza las proteínas en la interfase liberando el Triptofano para
dar el producto violeta. Sin embargo, el Triptofano puro en solución no da positiva la reacción, a
menos que se agreguen agentes oxidantes, por lo que es de suponer que el Triptofano de las pro-
teínas no se libera como tal, por lo cual la reacción presentada es sólo parcialmente correcta.
3.4. Aminoácidos Azufrados. Esta reacción detecta la Cisterna y proteínas que la contengan. En
medio fuertemente alcalino el radical mercapto de la Cisterna se desprenden como ácido sulf-
hídrico que se pone en evidencia añadiendo sales de plomo para que se forme de un precipitado
negro de sulfuro de plomo.

21. Proteínas
mlvm/maov/21
SH CH2 CH C
NH3
+
O
O
OH CH2 CH C
NH3
+
O
O
NaOH+ H2S +
(CH3COO)2Pb 2 CH3COOH PbS+ +H2S
El ácido sulfhídrico se puede reconocer por su olor desagradable característico.
En la Tabla 7, se enlistan otras de las reacciones empleadas en identificación de aminoácidos es-
pecíficos.
Tabla 7. Reacciones de las cadenas laterales de aminoácidos
Nombre Reactivos Aminoácido(s) Color
Ehrlich p-Dimetilaminobenzaldehido en HCl concentrado Trp Azul
Sakaguchi -Naftol en hipoclorito de sodio Arg Rojo
Nitroprusido Nitrato de sodio en NH3 diluido Cys Rojo
Sullivan
Sodio-1,2-naftoquinona-4-sulfonato e hidrosulfi-
to de sodio
Cys Rojo
Pauli Ácido sulfanilico diazotizado en solución alcalina His, Tyr Rojo
Folin Cioclateu Ácido fosfomolibdotúngstico Tyr Azul
Oligopéptidos
Los oligopéptidos son cadenas de aminoácidos con 10 o menos residuos (algunos autores consi-
deran hasta 25). A pesar del tamaño pequeño, son importantes porque existe muchos oligopépti-
dos naturales que tienen funciones biológicas importantes.
Para formar el nombre químico de un oligopéptido, se empieza en el extremo amino terminal, que
por convención se escribe y dibuja del lado izquierdo. La terminación del nombre de los aminoá-
cidos que forman la cadena se cambia por -il, porque cada aminoácido se considera radical susti-
tuyente del grupo amino del aminoácido que le sigue a la derecha, el nombre del aminoácido del
extremo derecho no se cambia. Por ejemplo, el péptido de la Figura 7 tendría como nombre quí-
mico: Tirosil-glicil-glicil-fenilalanil-leucina.
NH3
+
CH C NH C
H2
C NH CH2
C NH CH C NH CH C O
O O O O OC C CH2
C
H CH3
CH3
OH
Figura 7. Estructura de la Leucina-encefalina
Nombres como estos se vuelven imposibles de usar, por ello para los oligopéptidos, es costumbre
emplear nombres comunes, el del péptido de la Figura 7 es Leucina-encefalina. En la Tabla 8 se
presentan nombre, secuencia y actividades de algunos oligopéptidos de interés médico.

22. Proteínas
mlvm/maov/22
Tabla 8. Algunos oligopéptidos de interés
Nombre Secuencia Características
Glutation
(G-SH)
-Glu-Cys-Gly Mantiene la integridad estructural de
las proteínas
Met- y Leu-
Encefalinas
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met
Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu
Neurotransmisores con acción anal-
gésica de tipo morfina, inhiben el
dolor.
Angiotensina I Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu Sustancia presora producida por ac-
ción de la enzima Renina sobre el
precursor plasmático Angiotensinó-
geno, en respuesta a la baja de pre-
sión en la arteria eferente del riñón.
Precursor de la Angiotensina II
Angiotensina II Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe Sustancia con alta potencia presora.
Producida a partir de la Angiotensi-
na I por acción de la Enzima Con-
vertidora de Angiotensina (ECA)
Bradicinina Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg Péptido vasodilatador producido por
hidrólisis de proteínas específicas
del plasma con la enzima Tripsina.
Calidina Lys-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg Péptido vasodilatador producido por
hidrólisis de proteínas específicas
del plasma (Calidinógeno)
Vasopresina Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly(NH2)
└─────S──S─────────┘
Hormona antidiurética (ADH) secre-
tada por la neurohipófisis. Provoca
la retención renal de agua y es lige-
ramente vasopresora.
Oxitocina Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly(NH2)
└─────S──S────────┘
Hormona que provoca la contrac-
ción del músculo liso del útero du-
rante el parto y en la glándula ma-
maria durante la lactancia. Secretada
por la neurohipófisis
Substancia P Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met(NH2) Neurotransmisor involucrado en las
vías de dolor
Gramicidina S (-L-Val-L-Orn-L-Leu-D-Phe-L-Pro-)2 Antibiótico con estructura cíclica
aislado de la bacteria Bacillus brevis
Tirocidina L-Val-L-Orn-L-Leu-D-Phe-L-Pro
 
L-Tyr-L-Gln-L-Asn-D-Phe-L-Phe
Antibiótico aislado de la bacteria
Bacillus brevis
Valinomicina (-L-Lactato-L-Val-D-OH-Val-D-Val-)3 Antibiótico de estructura cíclica con
actividad “ionofórica” para Potasio.
Algunas de estas moléculas merecen atención especial. Las Encefalinas tienen actividad semejan-
te a la Morfina y se cree que son los agentes analgésicos endógenos, bloqueando la transmisión
de los impulsos nerviosos provenientes de los receptores de dolor.
La Oxitocina y la Vasopresina son hormonas producidas por la glándula pituitaria. La Oxitocina
estimula la contracción del músculo liso del útero durante el trabajo de parto, y de los músculos
de la glándula mamaria durante la lactancia.
La Vasopresina u Hormona Antidiurética (ADH) estimula la retención de agua en el riñón e in-
crementa la presión sanguínea para facilitar el flujo sanguíneo en el riñón.
Aunque la secuencia de ambas hormonas es casi idéntica, su estructura secundaria es muy dife-

23. Proteínas
mlvm/maov/23
rente y esto explica la diferencia en actividad.
En la Oxcitocina el resto de Tyr2 forma un puente de Hidrógeno con Asn4, y la hormona adquiere
una forma tridimensional compacta. En cambio, la Vasopresina tiene una forma alargada porque
la Phe3, impide la formación del puente de Hidrógeno entre Tirosina y Asparagina.
El Glutatión cumple una función vital al evitar la oxidación permanente de la Hemoglobina y
otras proteínas celulares. El grupo tiol (-SH) del Glutatión provee el poder reductor para mante-
ner las proteínas en el estado de oxidación correcto. Dos moléculas de G-SH forman un dímero
unido por un puente disulfuro (Esquema 16) y liberan equivalentes reductores en forma de Hidró-
genos.
En las células humanas la relación entre el Glutatión reducido y el oxidado es de 500:1, gracias a
la acción de la enzima Gluatión peroxidasa (Esquema 15).
G-SH + G-SH + 1/2O2
G-S-S-G + H2O
Glutatión
reducido
Glutatión
oxidado
Esquema 15
El Glutatión también participa en la prevención del efecto oxidante de fármacos y sustancias
químicas contaminantes. La exposición prolongada a sobredosis de agentes oxidantes provoca
una disminución en la concentración de Glutatión reducido y puede constituir un peligro porque
muchas proteínas pueden oxidarse en forma irreversible y perder su actividad.
Propiedades Químicas de Oligopéptidos
Además de las propiedades químicas de los aminoácidos que los forman, la reacción del Biuret
permite detectar los oligopéptidos de tres y más aminoácidos. La prueba consiste en la formación
de un complejo entre al menos dos enlaces peptídicos consecutivos con un ión cúprico Cu(II) en
medio alcalino. El complejo es de color violeta y la intensidad depende del número de enlaces
presentes.
N
H
C
H
C
N
H
R O
NH
C
H
C
HN
RO
NH
CH C
NH
R O
Cu
2+
+ Cu2+
NaOH
El Cobre(II) se añade en forma de Sulfato de Cobre. Dado que las soluciones de Sulfato de Cobre
tiene color azul, la cantidad de reactivo añadida debe ser controlada para evitar positivos falsos.
El nombre se proviene del compuesto Biurea (NH2-CO-NH-CO-NH2) el cual da positiva la prue-
ba. Mediante esta reacción es posible seguir el proceso de hidrólisis proteica, la reacción será ne-
gativa cuando la hidrólisis sea completa.

24. Proteínas
mlvm/maov/24
Tabla 9. Niveles estructurales de proteínas
Nivel de
Organización
Nivel
Estructural
Definición
Tipos de
Estructura
Enlaces
Implicados
Secuencia Primaria Secuencia de ami-
noácidos en la cade-
na polipeptídica, in-
cluidos los aminoá-
cidos no codifica-
bles.
Casi ilimitados Peptídicos (Covalen-
tes)
Conformación Secundaria Estructura local de
los segmentos de la
cadena polipetídica,
sin importar la con-
formación de las ca-
denas laterales.
-Hélice
Cadena--plegada
Vuelta 
Al azar
(Colágeno)
Puentes de Hidrógeno
entre Oxígenos y Ni-
trógenos del enlace
peptídico.
Super-
secundaria
Asociación de es-
tructuras secunda-
rias mediante inter-
acciones de las ca-
denas laterales.
, , , etc. Puentes Disulfuro, In-
teracciones Electros-
táticas, Interacciones
Hidrófobas, Puentes
de Hidrógeno.
Dominios Unidades estructura-
les locales formadas
por fragmentos de
una cadena polipep-
tídica que se doblan
para asociarse.
Diversos agrupamien-
tos de niveles inferio-
res
Puentes Disulfuro, In-
teracciones Electros-
táticas, Interacciones
Hidrófobas, Puentes
de Hidrógeno.
Terciaria Forma tridimensio-
nal de una sola ca-
dena polipeptídica.
Fibrosas, Globulares Puentes Disulfuro, In-
teracciones Electros-
táticas, Interacciones
Hidrófobas, Puentes
de Hidrógeno.
Asociación Cuaternaria Asociación de varias
cadenas en una pro-
teína oligomérica
Homo-oligómeros
Hetero-oligómeros
Puentes Disulfuro y
Enlaces no Covalen-
tes.
Quinaria Asociación entre
proteínas y otras
moléculas no protei-
cas
Variadas Enlaces no Covalen-
tes.
Estructura de Proteínas
Como resultado de la formación de los enlaces peptídicos las cadenas de aminoácidos están for-
madas por dos secciones distintas una constante llamada esqueleto, que está formada por los Car-
bonos  y los grupos amino y carboxilo que participan en el enlace peptídico; y la otra variable
constituida por los restos de los aminoácidos.
Como se explicó en la clasificación de aminoácidos, las cadenas laterales tienen propiedades dis-

25. Proteínas
mlvm/maov/25
tintas, algunos pueden estar en contacto con el agua pero otras no, de manera que para lograr que
cada resto tenga un ambiente favorable, la cadena se dobla y pliega hasta adquirir una forma tri-
dimensional característica llamada Estructura Nativa de la proteína. Las proteínas cumplen con
su función biológica cuando se encuentran en su estructura nativa. La estructura nativa de las pro-
teínas también depende de las limitaciones en rotación que se mencionaron al hablar del enlace
peptídico.
Para abordar la complejidad de la estructura nativa de las proteínas, su estudio se sistematiza en
una serie de niveles de organización denominados estructuras Primaria, Secundaria, Terciaria y
Cuaternaria, que van desde lo más simple hasta lo más complejo. Este esquema de sistematiza-
ción se presenta en la Tabla 9.
1.Estructura Primaria. La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos en
la cadena polipeptídica, incluidos los aminoácidos no codificables. Se denomina secuencia de
aminoácidos a la descripción de: (a) la cantidad de aminoácidos que forman la cadena, (b) el tipo
de cada uno de ellos y, (c) el orden en que se encuentran. La estructura primaria de las proteínas
está determinada en la información genética y los enlaces que mantienen su estabilidad son enla-
ces peptídicos entre el grupo -amino de un aminoácido y -carboxilo de otro. Debido a que es-
tos enlaces son covalentes, la estructura primaria también se conoce como la “estructura covalen-
te” de las proteínas.
Con 20 aminoácidos proteínicos codificables, es posible formar un número enorme de estructuras
primarias aún para las cadenas de aminoácidos más cortas; existen 1.024 x 1013
estructuras pri-
marias tan sólo para un decapéptido. Tal variabilidad hizo que la determinación de la estructura
primaria de las proteínas fuera un problema durante mucho tiempo.
La estrategia clásica consiste en hidrolizar la molécula de proteína usando enzimas o reactivos
químicos, que rompen los enlaces peptídicos en sitios específicos de la secuencia de aminoácidos
(Tabla 10). Cada tratamiento, produce un conjunto característico de péptidos que se secuencian
usando aparatos automáticos. Comparando las secuencias de los conjuntos de péptidos obtenidos
por hidrólisis con diferentes tratamientos, es posible definir la secuencia de la proteína completa.
Tabla 10. Agentes para hidrólisis de proteínas
N
H
C
H
C N
H
C
H
C
R1 R2O O
E
Enzima Rompe E cuando:
Tripsina R1 es Lys o Arg
Quimotripsina R1 es Phe, Tyr o Trp
Pepsina R1 es Leu, Ile o Val
Termolisina R2 es Leu, Ile o Val
Bromuro de cianógeno R1 es Met
Para poder aplicar este método, es necesario contar con la proteína pura, y la purificación de las
proteínas es, en sí misma un problema de difícil solución.
Hoy en día la Biología Molecular permite la determinación rápida de la estructura primaria.

26. Proteínas
mlvm/maov/26
Con las técnicas actuales, los métodos de aislamiento, purificación y secuenciación de ácidos nu-
cleicos son más rápidos, sencillos y baratos, que los de proteínas. Después de obtener la secuen-
cia de los ácidos nucleicos que codifican para una proteína, se puede deducir su secuencia usando
el código genético.
La estructura primaria de las proteínas es lineal, y se convierte en tridimensional al plegarse. El
primer paso en el plegamiento de las proteínas es formación de la estructura secundaria.
Estructura Secundaria. La estructura secundaria de las proteínas es la organización regular que
adquieren diferentes secciones del esqueleto constante de una cadena polipeptídica. La forma de
dicha organización, está determinada por la rigidez del enlace peptídico, la cadena sólo se puede
plegar por giro sobre los enlaces sencillos (ver Figura 5.B). Además, los grupos amino y carboxi-
lo de los enlaces peptídicos tienen la tendencia a formar puentes de Hidrógeno con otros grupos
de la misma molécula, estas limitantes, junto con las propiedades de los restos de aminoácidos,
producen tres tipos básicos de estructuras secundarias llamadas hélice-, cadena- y hélice de co-
lágeno. Además, con base en resultados del análisis de las proteínas de estructura conocida, ac-
tualmente se incluye en la estructura secundaria los cambios de dirección, o dobleces, el que se
ha descrito en forma más completa es el doblez . Por último, existen zonas de las cadenas poli-
peptídicas cuya estructura no sigue reglas simples, entonces se dice que tienen estructura al azar.
La estructura secundaria se estabiliza por puentes de Hidrógeno que se forman entre amino y car-
bonilo del enlace peptídico.
Hélice . En la estructura secundaria en forma de hélice , el esqueleto peptídico se encuentra
enrollado de forma espiral compacta alrededor de un eje longitudinal, con las cadenas laterales de
los aminoácidos hacia el exterior de la espiral (Figura 8.A).
(A) (B)
Figura 8. (A) Vista longitudinal de la Hélice  mostrando las cadenas laterales de los aminoá-
cidos. (B) Vista lateral mostrando los enlaces por Puente de Hidrógeno.
La hélice está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los nitrógenos y los oxígenos de los en-
laces peptídicos (Figura 8.B). Los puentes se establecen entre el átomo de oxígeno carbonílico de
un residuo (n) y el nitrógeno del residuo situado en posición n+4. Cada residuo rota 100° y se
desplaza 0.15 nm con respecto al residuo anterior, por lo que son necesarios 3.6 residuos y 0.54
nm para que la hélice dé una vuelta completa. Además, la hélice es derecha porque avanza en el
sentido de las manecillas del reloj. La estructura en hélice  es muy común en las proteínas glo-
bulares. El tamaño de las hélices es muy variable, desde 4 hasta 40 residuos.

27. Proteínas
mlvm/maov/27
Las propiedades de la hélice  y las otras estructuras secundarias se resumen en la Tabla 11.
Tabla 11. Características de los tipos de estructura secundaria de proteínas
Conformación

fi

psi

omega
Residuos por
periodo
Translación
por residuo
Hélice  -48° -57° 180° 3.6 1.5 Å
Cadena  antiparalela -139° +135° -178° 2.0 3.4 Å
Cadena  paralela -119° +113° 180° 2.0 3.2 Å
Poliprolina I -83° +158° 0° 3.33 1.9 Å
Poliprolina II -78° +149° 180° 3.0 3.12 Å
Poliprolina III -80° +150° 180° 3.0 3.1 Å
Pro de Colágeno -51° +153°
Gly de Colágeno -76° +127° 3.0 3.1 Å
Algunos aminoácidos como Ala, Glu, Leu y Met, se encuentran con mucha frecuencia en hélices
; en cambio otros como Gly, Tyr y Ser, casi nunca lo están. De especial interés es la Prolina,
que debido a su estructura no puede formar la hélice  y cuando se encuentra en ella, le cambia la
dirección.
Cadena . En la conformación de cadena  o en hoja plegada, el esqueleto peptídico se encuentra
extendido en "zig-zag", como en un acordeón. Cada hoja del acordeón está formada por un enlace
peptídico rígido que se une con el siguiente en un carbono , para formar un plano con las cade-
nas laterales dispuestos hacia ambos lados del plano (Figura 9.A). Cada resto de aminoácido ocu-
pa 0.35 nm. Las cadenas  promedio pueden tener hasta 40 nm de longitud
(A) (B)
Figura 9. (A) Cadena β mostrando Esqueleto en “Acordeón” y las cadenas laterales de los ami-
noácidos. (B) Pared  formada por cadenas antiparalelas.
Cuando existen dos o más cadenas  adyacentes, pueden unirse por puentes de hidrógeno entre
los nitrógenos de un enlace peptídico y el átomo de oxígeno carbonílico de los enlaces peptídicos
de la cadena de aminoácidos adyacente formando una pared  (Figura 9.B).
Estructura del colágeno. La unidad básica de una fibra de colágeno es la molécula de tropocolá-
geno, una triple hélice de cadenas polipeptídicas, cada una de ellas con aproximadamente 1000
residuos (Figura 10.A).

28. Proteínas
mlvm/maov/28
(A) (B)
Figura 10. Triple hélice del Colágeno
En cada cadena se repite de forma característica la secuencia Gly-X-Y ó Ala-X-Y, donde X e Y
suele ser Pro o Hidroxiprolina (Hyp) (Figura 10.B).
La hidroxiprolina se forma postraduccionalmente al hidroxilarse la Prolina. En la reacción de
hidroxilación interviene la vitamina C. Un síntoma del escorbuto, producido por déficit de dicha
vitamina, es el debilitamiento de las fibras de colágeno.
La pequeña cadena lateral de la Glicina se dispone hacia el interior, permitiendo que las cadenas
polipeptídicas formen una triple hélice compacta.
Figura 11. Vista longitudinal de la triple héli-
ce del Colágeno mostrando las cadenas latera-
les de Pro (claro) e Hyp (oscuro)
Figura 12. Doblez  estabilizado por puente
de Hidrógeno 1-4
Las cadenas laterales de los residuos de prolina e hidroxiprolina se disponen hacia el exterior de
la triple hélice (Figura 11) interaccionando con el disolvente y las otras cadenas de colágeno.
Doblez . Esta estructura se forma en sitios en que las cadenas beta cambian de dirección for-
mando puentes de hidrógeno entre un aminoácido en la posición n y otro situado en la posición
n + 4, como Ser y Phe en la Figura 12.
Los elementos de la estructura secundaria a menudo presentan acomodos repetitivos llamados
motivos o estructuras super secundarias, algunos frecuentes se enlistan en la Tabla 12.

29. Proteínas
mlvm/maov/29
Tabla 12. Algunos motivos de estructura super secundaria frecuentes
hélice-vuelta-hélice beta-vuelta-beta
Está formado por dos segmentos de hélice alfa
separados por una vuelta. Es un motivo muy
común en las proteínas ricas en hélice alfa.
Dos segmentos de estructura beta separados por
una vuelta beta de 180°, permitiendo que los
segmentos beta queden antiparalelos.
beta-alfa-beta llave griega
Dos segmentos de cadena beta separados por
una hélice alfa. Con esta disposición las cade-
nas beta quedan paralelas.
Está formada por dos motivos beta-vuelta-beta
que se asocian en forma paralela, como si una
orquilla se doblara a la mitad.
3. Estructura terciaria. Se denomina estructura terciaria de las
proteínas a la forma tridimensional que adquiere una cadena
individual de aminoácidos. La estructura tridimensional de
una proteína está relacionada con su función. Con frecuencia,
proteínas con funciones semejantes, tienen estructuras tridi-
mensionales similares, aunque su estructura primaria sea dife-
rente.
La estructura terciaria se puede estudiar como el acomodo de
elementos de estructura secundaria. Las estructuras super se-
cundarias con frecuencia se organizan en grupos reconocibles
que se denominan dominios (Figura 13).
El concepto de dominio es muy útil al explicar la relación en-
tre la estructura y la función de las proteínas pues dominios
particulares tienen funciones propias dentro de una proteínas,
o contribuyen de maneras específicas. Un buen ejemplo de este comportamiento lo constituyen
las inmunoglobulinas y algunas proteínas de regulación de la información genética.
Actualmente se considera que la principal fuerza responsable de la estructura tridimensional de
una proteína es la tendencia de las cadenas laterales hidrófobas de los aminoácidos, a mantenerse
en el interior de la proteína, alejadas del agua; de modo que la estructura terciaria de una proteína
es la forma tridimensional termodinámicamente más estable, en un ambiente determinado. Estu-
dios teóricos de predicción de la estructura terciaria de las proteínas apoyan este principio.
La estructura terciaria de las proteínas puede ser fibrosa, cuando una de sus dimensiones es mu-
Figura 13. Estructura terciaria
de la cadena ligera de una IgG
mostrando los dominios varia-
ble (Lv) y constante (Lc)

30. Proteínas
mlvm/maov/30
cho mayor que las otras dos, o globular, cuando tiene forma esferoidal (Figura 14).
Figura 14. Fibra de colágeno (izquierda) y Glóbulo de Mioglobina (derecha)
En realidad, estas son formas extremas, existen moléculas con una parte globular y otra fibrosa,
como la Miosina, que no se pueden clasificar en uno u otro grupo en forma absoluta.
Además de las interacciones hidrófobas, la estructura terciaria también se estabiliza mediante in-
teracciones electrostáticas, puentes de Hidrógeno entre cadenas laterales y enlaces disulfuro.
4. Estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria es la asociación entre dos o más cadenas de
aminoácidos para formar una proteína funcional. La asociación entre varias cadenas proteína da
origen a nuevas propiedades como la alostería.
(A) (B)
Figura 15. Estructura cuaternaria (A) Hemoglobina, una proteína alostérica. (B) IgG1.
Las proteínas formadas por más de una cadena de aminoácidos, se denominan oligómeros y cada
cadena individual es un monómero o subunidad de la proteína. Sí las subunidades son diferentes,
se dice que la proteína es un heterómero y si son iguales es un homómero.
La estructura cuaternaria de las proteínas es mantenida por el mismo tipo de interacciones que es-
tabilizan la estructura terciaria, aunque las interacciones hidrófobas no son tan importantes. Al-
gunos autores afirman que la estructura cuaternaria se mantiene únicamente mediante interaccio-

31. Proteínas
mlvm/maov/31
nes no covalentes, como en la hemoglobina, de ser así, se excluiría al enlace disulfuro que es de
particular importancia en la estructura cuaternaria de las inmunoglobulinas.
Por último, algunos autores incluyen un nivel quinario de la estructura de proteínas, que estudia
la asociación entre proteínas y moléculas no proteínicas como glúcidos, lípidos y ácidos nuclei-
cos. Este nivel de estructura incluirá entonces a todas las proteínas conjugadas y a muchos com-
plejos macromoleculares como los cromosomas, los ribosomas y las lipoproteínas que son estu-
diados por la Biología Molecular.