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UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA
FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS Y DE LA SALUD
ESCUELA DE ENFERMERIA
A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
LAS PROTEINAS
• Biomoléculas compuestas por
carbono, hidrogeno, oxígeno
y nitrógeno
• Unión de aminoácidos
mediante enlaces peptídicos.
 Las proteínas constituyen alrededor
del 50% del peso seco de los tejidos
y no existe proceso biológico que no
dependa de la participación de este
tipo de sustancia.
A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
•Aportan energía
•Esenciales para en crecimiento
(hormona de crecimiento)
•Proporcionan aminoácidos
esenciales
•Son materia prima para la
formación de jugos digestivos,
hormonas, hemoglobina,
vitaminas y enzimas.
•Actúan como transporte de
gases como oxígeno,
dióxido de carbono en la sangre
•(hemoglobina).
Actúan como defensa
•Contribuyen al movimiento celular a través de la miocina y la actina que
son proteínas contráctiles musculares.
Proporcionan resistencia gracias al colágeno
•Función reguladora (insulina y hormona de crecimiento)
A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
• Solubilidad: se mantiene siempre y cuando estén presente los enlaces fuertes
débiles. Si aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
•Especificidad: cada proteína cumple una función específica.
A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
• Amortiguadoras de pH: por su carácter anfótero se pueden comportar como
ácidos o como base.
A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU FORMA:
Fibrosas: presentas cadenas polipeptidicas y una estructura atípica. Son
insolubles en agua y hacen parte de este grupo la queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada, dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hacen que sean solubles en disolventes como el
agua. Hacen parte de este grupo: enzimas, anticuerpos, hormonas.
Mixtas: poseen una parte fibrilar en el centro de la proteína y otra parte
globular en los extremos.
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Aminoácidos esenciales:
Los aminoácidos esenciales no los puede
producir el cuerpo. En consecuencia,
deben provenir de los alimentos.
Los nueve aminoácidos esenciales son:
histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina,
triptófano y valina.
Aminoácidos no esenciales:
"No esencial" significa que nuestros
cuerpos producen un aminoácido, aun
cuando no lo obtengamos de los
alimentos que consumimos.
Estos aminoácidos son: alanina,
asparagina, ácido aspártico y ácido
glutámico.
Aminoácidos condicionales:
Los aminoácidos condicionales por lo
regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés.
Ellos abarcan: arginina, cisteína,
glutamina, tirosina, glicina, ornitina,
prolina y serina.
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  • 1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS Y DE LA SALUD ESCUELA DE ENFERMERIA A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
  • 2. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R LAS PROTEINAS • Biomoléculas compuestas por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno • Unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.  Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico que no dependa de la participación de este tipo de sustancia.
  • 3. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R •Aportan energía •Esenciales para en crecimiento (hormona de crecimiento) •Proporcionan aminoácidos esenciales •Son materia prima para la formación de jugos digestivos, hormonas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. •Actúan como transporte de gases como oxígeno, dióxido de carbono en la sangre •(hemoglobina). Actúan como defensa •Contribuyen al movimiento celular a través de la miocina y la actina que son proteínas contráctiles musculares. Proporcionan resistencia gracias al colágeno •Función reguladora (insulina y hormona de crecimiento)
  • 4. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
  • 5. • Solubilidad: se mantiene siempre y cuando estén presente los enlaces fuertes débiles. Si aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad. •Especificidad: cada proteína cumple una función específica. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS • Amortiguadoras de pH: por su carácter anfótero se pueden comportar como ácidos o como base.
  • 6. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
  • 7. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
  • 8. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU FORMA: Fibrosas: presentas cadenas polipeptidicas y una estructura atípica. Son insolubles en agua y hacen parte de este grupo la queratina, colágeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada, dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hacen que sean solubles en disolventes como el agua. Hacen parte de este grupo: enzimas, anticuerpos, hormonas. Mixtas: poseen una parte fibrilar en el centro de la proteína y otra parte globular en los extremos.
  • 9. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
  • 10. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
  • 11. Aminoácidos esenciales: Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos. Los nueve aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Aminoácidos no esenciales: "No esencial" significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Estos aminoácidos son: alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico. Aminoácidos condicionales: Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. Ellos abarcan: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
  • 12. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
  • 13. A U T O R A : V A N E S S A S A L Z A R
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