Un pequeño resumen

1. 1

2. Concepto de proteínas
La palabra proteína viene del griego protos que
significa "lo más antiguo, lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas
orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos
químicos muy complejos que se encuentran en
todas las células vivas.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas
poseen, pero los diversos tipos de proteínas los
contienen en diferentes cantidades.
Están constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque
pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y,
en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu),
magnesio (Mg), yodo (Y).
2

3. PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromo proteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
Clasificación de las proteínas
3

4. Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que
se unen al mismo carbono (carbono α).
4
Las otras dos valencias del carbono se saturan
con un átomo de H y con un grupo variable
denominado radical R.
Este radical es el que determina las propiedades
químicas y biológicas de cada aminoácido. Según
éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

5. 5
Clasificación de aminoácidos

6. 1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena
hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos —COOH y —NH2. Los
aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilo
2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada,
generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada,
generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrógeno.
6
Clasificación de aminoácidos

7. Son aquellos que los
organismos heterótrofos deben
tomar de su dieta ya que no
pueden sintetizarlos en su
cuerpo (los autótrofos pueden
sintetizarlos todos)
Las rutas metabólicas para su
obtención suelen ser largas y
energéticamente costosas, por
lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos
costoso obtenerlos en los
alimentos).
EN ADULTOS: 8
 Fenilalanina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
EN NIÑOS los anteriores y:
 Arginina
 Histidina
Aminoácidos Esenciales

8. 8
En un aminoácido, un carbono central ( ) se une a:ɑ
• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.
CH2N COOH
H
CH3
Monómero
AMINOÁCIDO
Estructura de los aminoácidos

9. Unión de los aminoácidos.
Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las
cadenas formadas, péptidos.
Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es
tres, tripéptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50
se denomina polipéptido.
Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de
aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína.
9

10. Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas
para formar cadenas lineales no ramificadas.
10
C
H
R
C =
O
OH
N
H
H
C
H
R
C =
O
OH
N
H
H
C N
=
O
H
C
H
R
N
H
H
C
H
R
C =
O
OH
+ H2O
Unión Peptídica
Unión Peptídica entre Aminoácidos
CONDENSACIÓN

11. 1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un
mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la
pérdida de una molécula de agua en cada enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el
nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se
numeran desde el N-terminal.
Enlace peptídico
11

12. 12
Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
Existen algunos péptidos cortos con función biológica.
Entre ellos podemos citar:
•El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de hidrógeno
en algunas reacciones metabólicas).
•Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con actividad
hormonal), la insulina y el glucagón que regulan la concentración
de glucosa en sangre.
•Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y valinomicina
(antibióticos).

13. 13
Estructura de una
Proteína?

14. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro
niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura de las proteínas
14

15. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-
terminal hasta el C-terminal.
15
Estructura primaria

16. La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta
adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy
importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la
anemia falciforme.
16Estructura primaria

17. La estructura secundaria de una proteína es un nivel de
organización que adquiere la molécula, dependiendo de
cómo sea la secuencia de aminoácidos que la
componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad
de giro de los enlaces establecidos con el carbono
asimétrico y la interacción de los radicales de los
aminoácidos con la disolución en la que se encuentra,
lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las
conformaciones resultantes pueden ser la estructura en
a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.
Alfa-hélice
Beta-hoja plegada
Estructura secundaria

18. ALFA-HÉLICE: Es una
estructura helicoidal dextrógira,
es decir, que las vueltas de la
hélice giran hacia la derecha.
Adquieren esta conformación
proteínas que poseen elevado
número de aminoácidos con
radicales grandes o
hidrófilos, ya que las cargas
interactúan con las moléculas
de agua que la rodean. La
estructura se estabiliza,
gracias a la gran cantidad de
puentes de Hidrógeno que se
establecen entre los
aminoácidos de la espiral.
levógira dextrógira
Estructura
secundaria

19. BETA-LAMINAR: También se denomina hoja plegada o lámina plegada.
Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace
peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que
componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno
entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructur, o bien
con otras cadenas. De este modo adquiere esa forma plegada.
(No se han
representado aquí las
cadenas laterales ®,
que quedarían
alternando hacia
arriba y hacia abajo)
Las cadenas laterales
® alternan hacia
arriba y hacia abajo
Estructura secundaria

20. hélice hoja plegada
Puentes de
Hidrógeno
En algunas
proteínas pueden
darse a la vez
tramos con alfa
hélice y tramos con
beta hoja plegada
Estructuras
supersecundarias:
Triple
hélice del
colágeno
Hélice
polipeptídica
Estructura secundaria

21. Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria
y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
• el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
• los puentes de hidrógeno.
• las interacciones electrostáticas o puentes eléctricos.
• las interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals

22. Estructura cuaternaria
1
1
2
2
Hemo
Ejemplo: hemoglobina
Es la asociación de varias cadenas peptídicas que se unen por enlaces débiles (no covalentes).
La estructura cuaternaria modula la
actividad biológica de la proteína y
la separación de las subunidades a
menudo conduce a la pérdida de
funcionalidad
Oligómero: por la presencia de dos a masOligómero: por la presencia de dos a mas
cadenascadenas

23.  Proteínas de tubulina o flagelina, para formar el citosqueleto de la célula. Estas
proteínas que se ensamblan en cadenas de monómeros sirven como cariles por
los que otras proteínas podrán viajar

24. En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta
de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga.
 La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en
una fibra levógira.
 La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra
levógira.
 El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira.
 La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma
antiparalela.

25. Las proteínas de estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo
cuaternario, los monómeros pueden ser:
 Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
 Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa
 Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
 Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,
como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, una enzima alostérica con seis
subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

26.  La hemoglobina (Hb) es una proteína de la sangre
 De color rojo característico
 Transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en
vertebrados y algunos invertebrados.
 Es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un
color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el
oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la
sangre venosa.

27. HEMOGLOBINA (Estructura)HEMOGLOBINA (Estructura)
 Tiene una estructura cuaternaria, la cual le confiere las propiedades para
realizar su función biológica que es transportar el oxigeno.
 Proteína tetramerica (es decir que tiene 4 cadenas polipeptídicas) tiene 4
subunidades que son 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta que tienen 141 y 146
residuos de aminoácidos respectivamente.
 Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros están unidas
por interacciones hidrofobias, estos residuos de aminoácidos se encuentran en
el interior de la molécula.
 Cada cadena polipeptídica está unida a un grupo prostético, en el caso de
la hemoglobina es el grupo hemo.

28. HEMOGLOBINA (Funciones)HEMOGLOBINA (Funciones)
 Su función más importante es el transporte de oxígeno desde los
pulmones hasta los tejidos de todo el cuerpo. También transporta el
dióxido de carbono, la mayor parte del cual se encuentra disuelto en el
plasma sanguíneo.
 Cuando se encuentra con el oxigeno forma un compuesto químico
llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los tejidos.
 En los tejidos se vuelca a la sangre otro gas el dióxido de carbono, que
en parte se combina con la hemoglobina y forma la carbohemoglobina,
cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dióxido de
carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina.

29. Las proteínas se agrupan bien entre sí o con otros grupos de biomoléculas para formar estructuras
supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente. Este nivel recibe el
nombre de ESTRUCTURA QUINARIA
Las proteínas a y b-tubulina forman unos dímeros que
se ensamblan formando filamentos huecos largos
llamados microtúbulos
Función estructural
Citoesqueleto: contribuyen a dar forma a las células
Centriolo: participa en la mitosis
Cilios y flagelos: participan en la motilidad celular
La fibrina: los monómeros se unen mediante
enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional característica del trombo o
coágulo sanguíneo.

30. Puede formar:
Proteoglicanos: elementos
estructurales de las células, que
se encuentran unidos a la
membrana de las célula y a la
matriz extracelular. Actúa como
“comunicador” entre la célula y
el entorno en el que se
encuentra.
Peptidoglicanos o mureina:
constituyente básico de la pared
celular en bacterias,
responsable de la rigidez de la
pared, y proporciona resistencia
frente a la lisis osmótica.
Tambien podemos llamarles HETEROPROTEINAS o proteínas conjugadas
También
GLICOPROTEINAS

31. También
LIPOPROTEÍNAS
Lipoproteinas de las membranas: Es una capa
externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y
proteínas (apolipoproteínas). Sirven como ligandos
para receptores celulares y como cofactores de
enzimas implicadas en el metabolismo de las propias
lipoproteínas.
 Lipoproteinas del plasma sanquineo: Son
esféricos formados por un núcleo que contiene
lípidos apolares (colesterol esterificado y
triglicéridos). Su función principal es el
transporte de triglicéridos, colesterol y otros
lípidos entre los tejidos a través de la sangre.

32. También
NUCLEOPROTEINAS
Puede ser con ARN o ADN. Su característica fundamental es que forman complejos estables.