Bioquímica estructural parte i proteínas y enzimas

Lic. Roy W. Morales Pérez
rwmorales@fucsalud.edu.co
BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL
PARTE I: PROTEÍNAS Y
ENZIMAS

Aminoácidos
Bioquímica Estructural Parte I: Aminoácidos, Proteínas y Enzimas
Los aminoácidos son las unidades
estructurales de las proteínas.
Existen veinte aminoácidos
especificados en el código genético
que son sintetizados en la célula a
través del proceso de traducción
(hipótesis un gen una polipéptido).
Estos veinte aminoácidos se unen
en combinaciones específicas
mediante enlaces covalentes, que
dan origen a gran diversidad de
proteínas que desempeñan
funciones biológicas concretas. Las
aminoácidos constituyen también
intermediarios metabólicos en
ciertas rutas metabólicas y como
material estructural de la célula.
La taurina es un ácido orgánico derivado del aminoácido
Cisteína (Cys, C) que en combinación con otras sustancias
presentes en las bebidas energizantes (p.ej., guaraná y
cafeína,) mejoran el rendimiento psicomotriz (tiempo de
reacción, concentración y memoria) y la resistencia física.
Existen suplementos dietéticos que proporcionan
aminoácidos esenciales L-Leucina (Leu, L), L-Isoleucina (Ile,
I), y L-Valina (Val, V) que tienen la propiedad de acortar el
tiempo de recuperación muscular después de esfuerzo
intenso.

Aminoácidos
Los aminoácidos tienen en
común la existencia de un
átomo de carbono anomérico o
centro quiral (excepto la
Glicina –Gly, G) al que se
encuentran unidos un grupo
carboxilo (-COOH), grupo amino (-
NH2), un átomo de hidrogeno (-
H), y un radical o cadena lateral
que sirven para diferenciar los
veinte aminoácidos que
constituyen la mayor parte de
las proteínas (excepción de ésta
regla es la Prolina -Pro, P). Todas
las proteínas están constituidas
por los enantiómeros L.

Aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican en dos
grupos: esenciales y no esenciales. Los
primeros son aquellos que el
organismo no puede sintetizar y deben
ser obtenidos a través de su ingesta en
la dieta. Un alimento se considera de
alta calidad nutricional cuando aporta
los aminoácidos esenciales.
Algunos de los alimentos con todos los
aminoácidos esenciales son: la carne,
los huevos, los lácteos y algunos
vegetales como la soja y la quinua.
Combinaciones de alimentos que
suman los aminoácidos esenciales
son: garbanzos y avena, trigo, maíz y
lentejas, arroz y maní.

Aminoácidos
La síntesis de
proteínas se realiza en
el ribosoma a través de
un proceso
estereoespecífico. Sólo
son empleados los
enantiómeros L,
excepto R-Glicina y R-
Prolina.

Aminoácidos
Aminoácidos proteinogénicos

Aminoácidos
Aminoácidos proteinogénicos (zwitterion)

Función de
Proteínas
Función de las proteínas
http://www.youtube.com/watch?v=VDEPrUJq_Vo

Síntesis de proteínas
http://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us
http://www.youtube.com/watch?v=J2EDOx-EvI4
Síntesis de
Proteínas

Dogma central de la Biología molecular
Síntesis de
Proteínas

Estructura de
Proteínas
Estructura Primaria
La secuencia de aminoácidos
define la estructura primaria de
la proteína.

Estructura de
Proteínas
Enlace Peptídico

Estructura Secundaria
El plegamiento local regular debido a la interacción entre residuos de la
cadena polipeptídica, vía interacciones no covalentes (interacciones
hidrofóbicas, fuerzas de Van der Walls y puentes salinos) y enlaces
covalentes (puentes disulfuro), definen la estructura secundaria de una
proteína.
Estructura de
Proteínas

Hélices-α (alfa)
Estructura de
Proteínas
El colágeno es una proteína fibrosa que forma fibras, las
cuales ofrecen alta resistencia a la tracción. El colágeno es
secretado por los fibroblastos, células especializadas del
tejido conjuntivo. Es el componente más abundante de la piel
y de los huesos, constituyendo un 25 % de la masa total de
proteínas en los mamíferos.

Estructura de
Proteínas
Láminas β (beta)
La lisozima es una proteína
globular presente en varias
secreciones como lágrimas, moco, y
saliva. Su función principal es la de
servir como antimicrobiano.

Estructura de
Proteínas
Estructura terciaria
Disposición de la estructura secundaria
dentro de un solo complejo. Las estructuras
terciarias se organizan en motivos (motifs)
y dominios.
Los motivos pueden definirse como
combinaciones de hélices-α y láminas-β
conectadas a través de asas o lazos, que
forman patrones compactos y estables, los
cuales están presentes en muchas proteínas
diferentes
Los dominios pueden considerarse como
unidades elementales de la estructura
proteica, que son capaces de plegarse y de
funcionar de una manera relativamente
autónoma. Un dominio a veces esta
formado por motivos, pero otras veces no
contiene ninguno. La estructura terciaria de
muchas proteínas esta formada por varios
dominios.

Estructura de
Proteínas
Estructura terciaria
Factores como la temperatura, el pH y fuerza
iónica afectan las interacciones no covalentes
que estabilizan la estructura terciaria de la
proteína, haciendo que esta deje su estado
nativo lo que conduce a la pérdida de su
actividad biológica.

Estructura de
Proteínas
Estructura cuaternaria
Se define como la
interacción de varias
cadenas polipeptídicas
(protómeros) que
estabilizados en sus
estructuras terciarias,
forman un complejo
protéico (oligómero).

https://www.youtube.com/watch?v=E2UNc5zBejc
Enzimas
Catálisis enzimática

Clasificación de enzimas
Enzimas
CLASE FUNCIÓN SUB-CLASE/FUNCIÓN
Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidación-
reducción
Oxidasas oxidan una sustancia
Reductasas reducen una sustancia
Deshidrogenasas remueve dos átomos de H para formar un doble
enlace
Transferasas Transfieren grupos entre dos
compuestos
Transaminasas muven grupos amino entre moléculas
Quinasas mueven grupos fosfato
Hidrolasas Añaden agua para romper enlaces Peptidasas hidrolizan enlaces peptídicos
Lipasas hidrolizan enlaces éster en los lípidos
Amilasas hidrolizan enlaces 1,4-glicosídicos
Liasas Añaden o remueven grupos sin
oxidación o hidrólisis que puedan
generar un enlace doble
Decarboxilasas remueven dióxido de carbono
Hidrasas añaden agua
Dehidrasas eliminan agua
Deaminasas remueven amoniaco
Isomerasas Redistribuyen átomos para formar
isómeros
Isomerasas convierten isómeros cis-trans
Epimerasas convierten epímeros D y L
Ligasas Unen moléculas usando ATP Sintetasas combinan moléculas
Carboxilasas añaden dióxido de carbono

Inhibición
Enzimática

Inhibición
Enzimática
Acción de medicamentos

Señalización
celular
Receptores acoplados a proteína G

Señalización
celular
https://www.youtube.com/watch?v=byz3tF4ZUA4

Señalización
celular
https://www.youtube.com/watch?v=V-z415c6eOU

Bibliografía
Drucker, R. (2005). Fisiología Médica. México D.F.: Manual Moderno.
Feduchi, E. et al. (2011). Bioquímica. Conceptos Básicos. Madrid: Editorial Médica
Panamericana.
Holum, J. (2000). Fundamentos de Química General, Orgánica y Bioquímica para Ciencias de
la Salud. México D.F.: Limusa Wiley.
Lozano, J.A. et al. (2000). Bioquímica y Biología Molecular para Ciencias de la Salud. España:
Mc Graw Hill- Interamericana.
Murray, R. et al. (2009). Harper Bioquímica. México D.F.: Mc Graw- Hill.
Lecturas Complementarias
Olivares, J. & Arellano, A. (2008). Bases moleculares de las acciones de la insulina. REB. 27
(1), pp. 9-18. Disponible en: http://www.medigraphic.com/pdfs/revedubio/reb-
2008/reb081c.pdf
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