clasificacion, propiedades de los aminoacidos (AA), nucleotidos y las Proteinas

1. Aminoacidos

2. Concepto
• Estos compuestos constituyen ácidos
orgánicos a los cuales, al menos un
hidrógeno, ha sido sustituido por un
grupo amino

3. Funciones
1. Son precursores de los péptidos y las
proteínas
2. Forman parte de vitaminas
3. Son precursores en la síntesis de algunas
hormonas
4. Son aminoácidos, algunos antibióticos
(cloramfenicol).
5. Algunos son metabolitos intermediarios de
importantes vías metabólicas.

4. Estructura General
• Todos los aminoácidos que forman las
proteínas son alfa aminoácidos,
(excepto la prolina y su derivado).

5. • donde R puede ser una cadena alifática
tener anillos aromáticos, heterocíclicos
o distintos grupos OH, SH, NH2 COOH y
CONH2 , esto diferencia a un
aminoácido de otro.
• El grupo carboxilo se presenta
disociado (-) y el amino sin disociar (+),
ya que esta forma predomina a pH
fisiológico.

6. Aminoácidos codificados en el
genoma
• Para la mayoría de los seres vivos son 20 los
aminoácidos proteicos, canónicos o
naturales :
• alanina, arginina, asparagina, ac. aspártico,
cisteina, fenilalanina, glicina, ac. glutámico,
glutamina, histidina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, prolina, serina, tirosina,
treonina, triptofano y valina.

7. Clasificación Aminoácidos Cadena
alifática
Aminoáci Cadena
dos alifática
alanina hidrocarbona isoleucina Hidrocarbon
A. Según las da ada
características arginina NH2 leucina Hidrocarbon
estructurales ada
asparagina COOH lisina NH”
de la cadena R
ac. aspártico COOH metionina S
cisteina S prolina ciclica
fenilalanina Anillo serina OH
aromatico
glicina Hidrocarbon tirosina Anillo
ada aromatico
ac. glutámico COOH treonina OH
glutamina COOH triptofan An.
o aromatico
histidina NH2 valina Hidrocarbon

8. B. Carácter acido básico

9. C. Presencia o no de grupos polares

10. Propiedades físicas
• Son sustancias cristalinas, por lo general,
solubles en agua y en soluciones ácidas o
básicas diluidas, muy poco solubles en
,alcohol e insolubles en éter.
• Poseen un elevado punto de fusión que
casi siempre sobrepasa los 200 - 300 ºC.
con valores por encima de estas
temperaturas los aminoácidos se
descomponen.

11. Propiedades ópticas de los aminoácidos.
• Excepto la glicina, todos los aminoácidos
presentan actividad óptica, son capaces de
desviar el plano de vibración de la luz
polarizada. La actividad óptica de los
aminoácidos se debe a que, al menos el
carbono alfa de estos compuestos (excepto
la glicina) está sustituido de forma asimétrica
con 4 grupos químicos diferentes.

12. Propiedades eléctricas
• Los aminoácidos deben sus propiedades
eléctricas a la presencia de grupos
• disociables en su molécula: los grupos
carboxilos y aminos:

13. Estos grupos pueden estar en su forma
disociada o no disociada, según el pH
del medio en que se encuentre disuelto;
debido a ello estos compuestos pueden
existir en distintas formas iónicas. La
relación entre la disociación de un grupo
y el pH del medio viene dada por la
fórmula de Henderson-Hasselbach

14. Punto isoeléctrico
• Relacionado con el comportamiento eléctrico de
los aminoácidos (PI). EI punto isoeléctrico es el
valor del pH al cual este presenta una carga
neta cero y no es atraída por ningún polo si lo
sometemos a un campo eléctrico.
• a) Neutro:
• b) acido:
• C) Basico:

15. Se puede inferir la carga eléctrica neta de
un aminoácido al comparar el pH del medio
con el valor de su PI.

17. Ejemplo
• 1. Calcule el punto isoeléctrico de la
Hidroxipropilina si usted sabe que su
pK1=1.92 y su pK2=9.73.
• 2.¿Cual será la especie iónica
predominante de la alanina a un valor de
pH=8,5? 1escriba la estructura de la
especie, señale su carga neta y prediga
su comportamiento electroforetico

18. Electroforesis
• Técnica de separación de moléculas que
consiste en someter bajo la acción de un
campo eléctrico, a pH determinado, una
mezcla de varios aminoácidos. En función
de su carga, estos se separan al
desplazarse hacia polos distintos y con
velocidades diferentes.

19. NUCLEOTIDOS
• Son los precursores de los ácidos
nucleicos, más complejos que los
monosacáridos y aminoácidos, pues
están formados por una base nitrogenada,
un
• azúcar y uno o varios grupos fosfatos
• Al formar los ácidos nucleicos, los
nucleótidos se unen entre sí por enlaces
• covalentes.

20. concepto
• Son compuestos formados por una base
nitrogenada, un azucar y uno o varios
grupos fosfatos

21. Clasificación
• En los nucleotidos se puede observar que
la base nitrogenada no es la misma, que
el azúcar es diferente y que el número de
grupos fosfato es distinto.
• se pueden clasificar de 3 maneras de
acuerdo con estas diferencias.
• Se clasifican en nucleótidos purínicos y
pirimidínicos,

22. según el tipo de base nitrogenada
• Se clasifican en nucleótidos purínicos y
pirimidínicos,; estos anillos de purina y
pirimidina son heterociclos formados por
carbono y nitrógeno.

23. Según el tipo de azúcar
• Se clasifican en nucleótidos de ribosa y de
desoxirribosa, en dependencia del tipo de
monosacáridos que contengan, los primeros
forman parte del ARN y los segundos del ADN.
• La ribosa y la desoxirnbosa son aldopentosas
de la serie D y, al formarse el enlace con la base
nitrogenada, el hidroxilo anomérico queda en
posición La numeración de los carbonos en
estos anillos se señala con una comilla para
diferenciarlo de la numeración de los elementos
del heterociclo.

24. Según el numero de fosfato
• Pueden ser mono, di o trifosfatados si
presentan en el carbono uno, dos o tres
grupos fosfato.

25. Propiedades fisico quimicas
• Dependen de sus componentes
• Carácter hidrofilico
• El azúcar como la base nitrogenada
posee grupos polares que hacen que
estos
• compuestos sean solubles en solventes
polares. A esta propiedad contribuye
también el o los grupos fosfatos.

26. Propiedades acido básicas
• Sus propiedades ácidas dependen de los
grupos fosfato. Éste es un ácido fuerte y
• a pH fiológico, estos grupos se encuentran
disociados y le brindan cargas negativas al
nucleótido, por lo que son aniones.
• Sus propiedades básicas débiles dependen
de los nitrógenos de los anillos de purina y
pirimidina.

27. Funciones
• Cumplen con el principio de multiplicidad de
utilización.
• Al catabolizarse a CO2 y H2O Liberan energía;
• forman parte estructural de otros compuestos;
• ceden parte de su estructura en la síntesis de
otras biomoléculas
• transfieren compuestos para sintetizar otros
más complejos;
• algunos son reguladores del metabolismo y son
las unidades estructurales del ADN y ARN.

28. PROTEINAS
• Las proteínas son grandes polímeros, cuyo peso
molecular abarca el rango entre 5 mil y millones, que
adoptan variadas estructuras en el espacio que
posibilitan sus funciones
• Los péptidos y las proteínas son polímeros de
aminoácidos unidos por enlace peptídico
• Cada aminoácido que forma parte de una cadena
peptídica se le denomina residuo pues ha perdido un
átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción
hidroxilo de su grupo carboxilo, o uno de los 2 si
ocupan los extremos de la cadena.

29. Estructura
• Como el enlace peptídico se establece entre
el grupo a-carboxilo de un aminoácido Y el
grupo a-amino del siguiente.
• Se denominan oligopeptidos cuando
contienen de 2 a 7 residuos de aminoácidos;
• polipéptidos cuando su peso molecular es
menor que 5 000, y proteínas cuando su
• Peso molecular es mayor que 5 000.

30. Ionización
• Los grupos que se encuentran ionizados
a pH fisiológico son el alfa amino y el alfa
carboxilo terminales, así como los
grupos de las cadenas laterales de los
residuos de aminoácidos básicos y
ácidos.
• Se puede predecir el comportamiento
ácido-básico y la carga eléctrica de un
péptido a partir de sus grupos a-amino y
a-carboxilo libres, y de la naturaleza y
número de los grupos ionizables de sus
cadenas laterales.

31. Clasificación
• Por su forma:
• Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas
largas y una estructura secundaria atípica. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas
(queratina, colágeno y fibrina)
• Globulares: se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua (la mayoría de
las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte)

32. Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce
aminoácidos. insulina y el colágeno
(globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas: su
hidrólisis produce aminoácidos y otras
sustancias no proteicas llamadas grupo
prostético

33. Por su solubilidad
• La solubilidad de las proteínas es la resultante
de dos fuerzas que se oponen, la atracción de
moléculas de solvente por las moléculas de
proteínas promueve su mantención en solución,
en cambio la atracción de moléculas de
proteínas entre sí tiende a evitar su disolución,
es decir las proteínas tienden a ser solubles
cuando tienen una carga neta ( a pH por encima
o debajo de sus PI). El estudio de los factores
que afectan la solubilidad de las proteínas, ha
permitido idear gran cantidad de métodos para
precipitar estas sustancias de sus soluciones.

34. Por su función
• Estructura primaria se refiere al orden o
sucesión de los L-alfa aminoácidos,
unidos mediante enlaces peptídico.
• Este enlace es el más fuerte de todos los
que se forman en las macromoléculas, de
lo cual se deduce que el nivel primario es
el más estable de todos los niveles
estructurales de las macromoléculas.

35. a) Componente estructural
• En todas las especies, las proteínas se forman por
unos 20 L-a-aminoácidos. Estos son diferentes
debido a la estructura de sus cadenas laterales, la
cual les confieren propiedades fisico-químicas
específicas. La identidad, la cantidad y el orden de
los residuos de aminoácidos que las constituyen es
lo que determina la estructura primaria y la
individualidad de las proteínas.
• Es esta secuencia de aminoácidos lo que va a
determinar su estructura tridimensional y por ende
su función.

36. Secuencia de aminoacidos

37. b) Información secuencial
• La información secuencial de las
proteínas radica en el orden que
tienen los aminoácidos en su
estructura primaria y es única para
cada proteína

38. Organización tridimensional
• Se denomina conformación a la disposición espacial que
adoptan los átomos de una molécula. Cada proteína
tiene varias conformaciones posibles, por lo que puede
pasar de una a otra por transformación; durante este
proceso no ocurre la ruptura de enlaces covalentes, por
lo que la transformación puede ser el resultado de la
rotación alrededor de enlaces simples.
• La conformación que generalmente predomina es la
más estable desde el punto de vista termodinámico, que
posee la menor energía Libre de Gibbs (G) en el
momento que se adopta.

39. Estructura secundaria
• A medida que la longitud de las cadenas
va aumentando y en función de las
condiciones físicoquímicas del medio, se
conforma la estructura secundaria, que es
la disposición espacial regular, repetitiva,
que puede adoptar la cadena
polipeptídica, generalmente mantenida
por enlaces de hidrógeno.

40. Estructura terciaria
• Es la estructura de la mayoría de las
proteínas globulares, aparece a partir de
que la hélice a se vuelve a enrollar. Es
una arquitectura tridimensional completa
que se debe a las fuerzas de atracción o
repulsión electrostática, a enlaces de
hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls y a
puentes disulfuro.

41. Estructura cuaternaria
• Son estructuras de carácter oligomérico,
constituido por 2 o más cadenas polipeptídicas,
idénticas o diferentes en estructura,
generalmente en número par compuestos por
varias cadenas separadas pero entrelazadas en
estructura terciaria. Se aplica sólo a proteínas
constituidas por dos o más cadenas
polipeptídicas y se refiere a la disposición
espacial de esas cadenas y a los enlaces que
se establecen entre ellas (puentes de
hidrógeno, atracciones electrostáticas,
interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro
entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.).

42. Relación estructura función
• La estructura covalente de las proteínas
posee un carácter informacional secuencial,
que determina la estructura tridimensional
biológicamente activa, terciaria o cuaternaria
según la proteína. La función se ejerce
mediante el reconocimiento molecular, el
cual se establece en virtud de la disposición
espacial de las cadenas laterales de
determinados residuos de aminoácidos; por
tanto, el nivel estructural terciario o
cuaternario posee un carácter informacional-
conformacional que permite el
funcionamiento de la proteína

43. Desnaturalización
• Es la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin ninguna
estructura tridimensional fija. Cuenta
únicamente con su estructura primaria. Por
este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible.
• En algunos casos, la desnaturalización
conduce a la pérdida total de la solubilidad,
con lo que la proteína precipita. La formación
de agregados fuertemente hidrofóbicos
impide su renaturalización, y hacen que el
proceso sea irreversible.

44. • La mayoría de las proteínas pierden su función
biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad
catalítica, porque los sustratos no pueden
unirse más al centro activo, y porque los
residuos del aminoácido implicados en la
estabilización de los sustratos no están
posicionados para hacerlo.

45. • Las proteínas diferentes que posee el hombre
están involucradas en casi todas las funciones
que se Llevan a cabo en el organismo. 20 L-a-
aminoácidos diferentes están presentes en los
péptidos y proteínas, en cantidades variables y
en un orden específico, aportando información
secuencial. La polimerización de los
aminoácidos mediante enlace peptídico
determina la estructura primaria, donde el eje
covalente homogéneo se establece entre 2
carbonos a mediante 3 enlaces covalentes.