Las inmunoglobulinas (Ig) son proteínas presentes en el suero y líquidos tisulares que actúan como receptores de antígenos en las células B. Existen cinco clases principales de Ig (IgG, IgA, IgM, IgD, IgE) que se diferencian en tamaño, carga y función. Cada clase desempeña un papel diferente en la respuesta inmune, como la defensa contra infecciones (IgG, IgM) o alergias (IgE). Todas las Ig son moléculas bifuncional

1. Alejandra Aguirre De la torre Daniel Galván Conejo Guillermo Carrillo Serrano Daniel Pérez Arriaga Inmunología UVAQ Medicina INMUNOGLOBULINAS

4. El reconocimiento de los Ag extraños es la piedra angular de las respuestas inmunitarias adaptativas especificas. Intervienen: Las Inmunoglobulinas Receptores de Ag de células T (TCR).

5. ESTRUCTURA Modelo tetracatenario básico de las moléculas de Ig. Dos tipos de cadenas Ligera: 2000 daltons, aparece en todas las clases de Ig. Pesada: 50,000 a 77,000 Daltons y es diferente en cada clase o subclase Enlaces covalentes y no covalentes

6. ESTRUCTURA Todas las cadenas ligeras contienen una región variable y una constante En las cadenas ligeras  dos grupos: kappa (κ) y lambda (λ): isotipos Cadena ligera + Cadena pesada Hilschmann, Craig y otros investigadores en 1965 descubrieron que se pueden distinguir dos regiones diferentes en las cadenas ligeras.

7. Cadena ligera CL: extremo carboxílico, presenta una composición constante (constante: ligera) VL: Extremo amino que muestra variabilidad de secuencia mayor (variable: ligera)

8. Cadena pesada También las cadenas pesadas poseen una parte variable (VH) y otra constante (CH). Por las partes variables tanto de las cadenas ligeras y pesadas es por donde se produce la unión al antígeno. La parte constante de estas cadenas, es diferente según la clase de inmunoglobulina que consideremos. Pueden ser de tipo: γ, α, μ, δ y ε que definen a su vez las cinco clases de inmunoglobulinas: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE respectivamente.

14. Su tamaño

15. Carga

16. Composición de aminoácidos

18. La clase y subclase de una Ig depende se la estructura de su cadena pesada. 4 subclases de IgG humana (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) poseen las cadenas pesadas γ1, γ2, γ3 y γ4, que difieren ligeramente entre sí. También existen subclases de IgA humana (IgA1 e IgA2), pero no de las restantes. Esta heterogeneidad de las Ig se denomina variabilidad isotípica.

19. Propiedades fisicoquímicas de las Ig Todas las Ig son glucoproteínas, pero su contenido en hidratos de carbono oscila entre 2 – 3% de las IgG y el 12-14% de las IgM, IgD e IgE.

21. Molécula única tetracatenaria con coeficiente de sedimentación de 7S y 146.000 daltons de Pm.

24. La molécula es un pentámero de la estructura tetracatenaria básica.

25. Cada cadena pesada presenta un Pm de 65.000 daltons y la molécula completa 970.000 daltons.

26. Ac en mayor cantidad en fases tempranas de respuesta inmunitaria frecuente frente a microorganismos infecciosos antigénicamente completos.

28. Mas del 80% se encuentra en forma de monómero de la unidad tetracatenaria básica.

31. En la superficie de basófilos y los mastocitos de todos los individuos.

32. Sensibiliza las células de algunas mucosas, como la conjuntiva, mucosa nasal, etc.

33. *Desempeña algún papel en la defensa frente a los helmintos parásitos.

34. En países desarrollados se relaciona mas con enfermedades alérgicas.