Enzim ,klasifikasi dan fungsi enzim

1. E N Z I M
A. Pendahuluan
Enzim merupakan protein globular yang umumnya berfungsi sebagai biokatalis
pada semua proses kimia dalam mahluk hidup. Enzim berasal dari kata en= dalam dan
zyme= bahan adonan roti. Enzim mampu meningkatkan reaksi kimia tetapi tak di ubah
oleh reaksi yang dikatalisnya serta tidak mengubah kedudukan normal dari
kesetimbangan kimia.
Kofaktor + Apoenzim Haloenzim
Non protein (tidak aktif) Protein (tidak aktif) Aktif
Bagian dari enzim: Enzim terdiri dari kofaktor, koenzim dan haloenzim
1. Kofaktor: komponen non protein yang penting untuk mempertahankan protein
enzim tertentu dalam susunan yang tepat untuk katalis.kofaktor dibagi dalam 3
kelompok, yaitu:
a. Gugus prostestik: kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak
mudah terlepas dari enzimnya (ch: FAD terikat pada suksinat dehidrogenase)
b. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas, yang mudah
terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dianalisis (ch:
NAD, NADP, dll)
c. Aktifator (Ion anorganik): ion-ion logam yang dapat terikat/mudah terlepas
dari enzim (ch: K+
, Mn++
, dll)
2. Apoenzim: bagian dari rantai polopeptida dari beberapa enzim yang mengandung
kofaktor.
3. Haloenzim: Sisi katalitik kompleks apoenzim-kofaktor
4. Substrat: senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim

2. B. Fungsi dan Mekanisme Kerja Enzim
Fungsi atau peran Enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi di dalam maupun di luar sel. Secara sederhana penguraian suatu
senyawa/substrat oleh suatu enzim dapat di gambarkan sebagai berikut:
E+S ES ES* EP E+P
Suatu zat untuk dapat dirubah menjadi produk, harus menyerap cukup energi untuk
memasuki keadaan teraktifkan / transisi. Enzim menurunkan energi yang diperlukan
untuk aktifasi. Diagram energi suatu reaksi kimia dan energi reaksi kimia dengan
menggunakan katalis dan tanpa katalis adalah sebagai berikut:
energi
kelangsungan reaksi
keadan akhir
A + B
p
q
a
AB
keadaan awal
AB aktif (keadaan transisi)
energi
kelangsungan reaksi
keadan akhir
A + B
p
q
a
AB
keadaan awal
AB aktif (keadaan transisi)
I
II
a'
Gambar 1 : Perubahan energi akibat penggunaan enzim
Keterangan:
a = energi aktifasi dari reksi AB A + B
p = perubahan energi/energi yang dihasilkan oleh reksi AB A + B
q = energi aktivasi reksi AB A + B
Keterangan
I = reaksi tanpa katalis
II = reaksi dengan katalis
A= energi aktifasi dari reksi I
a’= energi aktifasi dari reksi II
p = perubahan energi/energi yang dihasilkan oleh reksi AB A + B dengan
katalis/tanpa katalis
q = energi aktivasi reksi AB A + B

3. C. Faktor yang mempengaruhi Kerja Enzim
1. Konsentrasi enzim
Kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim akan bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim.
konsentrasi enzim
aktifitas enzim
Gambar 2 : Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivasi/
kecepatan reaksi enzim:
2. Konsentrasi substrat.
Pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan
tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi
walaupun konsentrasi substrat diperbesar.
aktifitas enzim
V
maks
1/2 Vmaks
v
K m [S]
Gambar 3 : Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivasi/
kecepatan reaksi enzim
3. Suhu
Reaksi kimia dipengaruhi oleh suhu demikian pula dengan reaksi yang
dikatalisis oleh enzim. Enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat
menyebabkan suatu proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu
dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan

4. kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya
proses denaturasi akan menaikan kecepatan reaksi. Sebaliknya kenaikan suhu
pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan
reaksi. Karena ada dua pengaruh yang belawanan maka akan terjadi suatu titik
optimum, yaitu suhu yang tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim
tertentu dan disebut sebagai suhu optimum.
aktivitas
Suhu0 75
peningkatan suhu
yang dihasilkan
dlm denaturasi
suhu optimum
Gambar 4 : Pengaruh perubahan suhu terhadap aktivasi/
kecepatan reaksi enzim:
4. pH
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH
lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, negative atau ion bermuatan
ganda (switter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan
berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks
enzim-substrat. Perubahan pH juga akan menyebabkan terjadinya proses
denaturasi dan akan menurunkan aktivitas enzim. Sehingga ada suatu pH
tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi
yang dinamakan sebagai pH optimum.
aktivitas
0 pH 14
pH optimum

5. Gambar 5 : Pengaruh perubahan pH terhadap aktivasi/kecepatan reaksi enzim
5. Inhibitor (penghambat)
Hambatan/inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai
katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim
mengalami hambatan. Molekul/ion yang dapat menghambat reaksi disebut
inhibitor. Hambatan merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang
terjadi dalam tubuh kita. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dibagi atas:
A. Hambatan reversible :
1). Hambatan bersaing: disebabkan karena ada molekul yang mirip dengan
substrat, yang dapat pula membentuk kompleks yaitu: kompleks enzim-
inhibitor (EI). Pembentukan kompleks EI sama dengan pembentukan
kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada
bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor
dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai berikut:
E+S ES
E+I EI
E+P (membentuk hasil reaksi
(tidak terbentuk hasil reaksi)
Adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang terbentuknya
kompleks ES dan menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. Pengaruh
inhibitor tergantung pada konsentrasi substrat dan inhibitor.
V
maks
V
K m [S]
I
II
= tanpa inhibitor
= dgn inhibitor tdk bersaing
Gambar 6 : Hubungan antara kecepatan reaksi (V) dengan
konsentrasi substrat (S) pada reaksi yang dihambat oleh
inhibitor bersaing

6. 2). Hambatan tidak bersaing (ch: ion-ion logam berat Cu++
, dll): tidak
dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat. Inhibitor dapat bergabung
dengan enzim pada suatu bagian enzim diluar bagian aktif. Penggabungan
antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas menghasilkan
kompleks EI, atau pada enzim yang telah mengikat substrat menghasilkan
kompleks ESI, yang keduanya bersifat inaktif (tidak dapat menghasilkan hasil
reaksi yang diharapkan), reaksi:
E+I
ES+I ESI
EI
Ch reaksi: enzim-SH + Ag+
enzim-S-Ag + H+
B. Hambatan tidak reversible: inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian
tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.
Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut.
Ch: Enzim-SH + ICH2CONH2 Enzim-S-ICH2CONH + HI
C. Hambatan alosterik: tidak akan berpengaruh dengan penambahan sejumlah
besar substrat. Kelompok penghambat alosterik membentuk grafik yang
signoma. Bentuk molekul inhibitor alosterik berbeda dengan molekul substrat.
Inhibitor alosterik berikatan dengan enzimpada tempat di luar bagian aktif enzim.
Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi
enzim, sehingga bagian aktif mempengaruhi perubahan bentuk. Akibatnya
penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat. Ch reaksi:
A B C D Z
enzim a enzim b enzim c enzim d
Z menghambat enzim a

7. D. Klasifikasi Enzim
Enzim digolongkan/klasifikasikan menurut reaksi yang diikutinya, dan diberi nama
menurut nama substratnya.
1. Oksireduktase: mengkatalisis berbagai macam reaksi oksidasi reduksi.
a. dehidrogenase: reaksi dehidrogenase (reksi pengambilan atom hydrogen
dari donor).
Ch : Alkohol + NAD+
Aldehida +NADH + H+
Alcohol dehidrogenase
b. Oksidase: katalis pada reaksi pengambilan hydrogen (akseptor hydrogen
adalah oksigen).
Ch: Glukosa + O2 asam glukonat + H2O2
2. Transferase: mengkatalisis berbagai macam reaksi transfer/pemindahan
kelompok/gugus. Ch:
CH3
CH2
CH2
NH2H
COOH
NH
NH NH2
CH2
COOH
Ad Rib S
+
CH2
CH2
NH2
H
COOH
NH
N NH2
CH2
COOH
CH3 H
Ad Rib S
+ +
+
3. Hidrolase : katalis pembelahan ikatan antara karbon dan beberapa atom lain
dengan adanya penambahan air (reaksi hidrolisis).
a. Memecah ikatan ester: esterase (etil butirat menjadi etanol).
b. Memecah ikatan glikosida: amylase (amilum menjadi maltosa)
c. Memecah ikatan peptide/protease (endopeptidase dan eksopeptidase):
karboksipeptidase dan aminopeptidase :

8. HOOC
H
N
H
R
CO CONH C
H
R
NH2
......................................
Karboksi peptidase amino peptidase
4. Liase: pemecahan ikatan karbon-karbon (pemisahan suatu gugus dari suatu
substrat/bukan cara hidrolisis atau sebaliknya.ch: piruvat dekarboksilasi:
CH3
OH
O
O
CH3
H
O
CO2+
5. Isomerase: reaksi rasemase isomer optic & oksidasi reduksi intra molekuler
tertentu. Ch:
ribulusa-5-fosfat xilusa-5-fosfat
epimerase
glukosa-6-fosfat fruktosa-6-fosfat
isomerase
6. Ligase: reaksi penggabungan 2 molekul (pembentukan ikatan antara karbon
dengan oksigen, sulphur, nitrogen, dan atom-atom lain), ikatannya seperti: C-O, C-
S, C-N, atau C-C. ch:
glutamat ATP NH+
4
glutamin ADP Panrganik
glutamin sintetase
+ + + +
Klasifikasi enzim secara internasional dapat di lihat pada daftar.
PENGGOLONGAN INTERNASIONAL ENZIM-ENZIM
Kelas Utama & Sub Kelas
Gugus
Prostetik/ Contoh
Koenzim
1. Oksidoreduktase
1.1. Bereaksi pd donor =CHOH
1.1.1. Dgn NAD/NADP sebagai akseptor NAD/NADP
Dehidrogenase
Laktat/malat
1.1.3. Dgn O2 sebagai akseptor FAD Oksidase glukosa
1.2. Bereaksi pd donor =C=O

9. 1.2.1. Dgn NAD/NADP sebagai akseptor NAD/NADP
Dehidrogenase
gliseraldehid-3-
fosfat
1.2.3. Dgn O2 sebagai akseptor FAD Oksidase xantin
1.3. Bereaksi pd donor =CH-CH
1.3.1. Dgn NAD/NADP sebagai akseptor NAD/NADP
Dehidrogenase
dihidrourasil
1.3.2. Dgn FAD sebagai akseptor FAD
Dehidrogenase asil
KoA
1.4. Bereaksi pd donor =CH-NH2
1.4.3. Dgn O2 sebagai akseptor
FAD, piridoksal-
posfat
Oksidase asam
amino
2. Transferase
2.1. Memindahkan gugus 1-C
2.1.1. Trasnsferase metil
Tetrahidrofolat
(THF)
Transferase metil
THF 5-metil
2.1.2. Transferase hidrometil & formil THF
Transferase
hidroksimetil serin
2.1.3. Transferase karbooksil/karbamoil
Transkarbomilase
ornitin
2.3. Transferase asil
Transferase asetil
kolin, transferase
palmitoil KoA-
Karnitin
2.4. Transferase glikosil UDP
Transferase
galaktosil
2.6. Memindahkan gugus -NH2
2.6.1. Amino transferase Piridoksal-posfat Transaminase
2.7. Memindahkan gugus yg mengandung
posfor
2.7.1.2. ATP-glukose-6-
fosfotransferase
Glukokinase
3. Hidrolase
3.1. Membelah ikatan ester
3.1.1. Hidrolase ester karboksilat Lipase
3.1.3. Hidrolase fosfo-monoester Posfatase
3.1.4. Hidrolase Fosfo-diester Fosfodiesterase
3.2. Membelah glikosid
3.2.1. Glikosid
Amilase
nukleosidase
3.2.2. Hidrolase glikosil-amin
3.4. Membelah ikatan peptid
3.4.1. Hidrolase asam amino a-
aminopeptid
Leusin
aminopeptidase
3.4.2. Hidrolase asam amino a-
karboksipeptid
Karboksipeptidase

10. 3.4.4. Hidrolase peptido-peptid pepsin, tripsin
4.
Liase
4.1. Liase -C-C
4.1.1. Liase karboksil
Tiamin pirofosfat
(TPP), NAD,
KoASH asam
lipoat
Dekarboksilase
piruvat, kompleks
dehidrogenase a-
ketoglutarat
4.1.2. Liase aldehid
4.2. Liase -C-O-
4.2.1. Hidrolase Fumarase
5. Isomerase
5.1. Rasemase & epimerase
5.1.3. Bereaksi pd karbohidrat
Epimerase ribulose
5-fosfat
5.2. Isomerase sis-trans
Isomerase
maleilasetoasetat
5.3. Oksidoreduktase intramolekul
5.3.1. Saling mengubah aldose & ketose
Isomerase glukose
fosfat
5.4. Transferase intramolekul Metilkobalamin
Mutase
metilmalonil-KoA
6.
Ligase
6.1. Membentuk ikatan C-O
6.1.1. Ligase asam amino-tRNA
Sintase aminoasil-
tRNA
6.2. Membentuk ikatan C-S
6.2.1. Ligase asil-KoA KoASH Tiokinase
6.3. Membentuk ikatan C-N
6.3.4.1. Ligase xantosin 5-
fosfat:amoniak
Sintase GMP
6.3.4.2. Ligase UTP:amoniak (ADP) Sintase CTP
6.3.4.3. Ligase format:tetrahidrofolat
(ADP)
Sintase
formiltetrahodrofola
t
6.4. Membentuk ikatan C-C
6.4.1.1. Ligase piruvat: CO2 (ADP) Biotin
Karboksilase
piruvat
6.4.1.2. Ligase asetil KoA: CO2 (ADP) Biotin
Karboksilase asetil
KoA
6.4.1.2. Ligase propionil KoA: CO2
(ADP)
Biotin
Karboksilase
propionil KoA

11. Klasifikasi enzim berdasarkan Organ yang memproduksi dan Status Biokimia yang terkait
dengan penyakit
Enzim diproduksi oleh sel tubuh untuk suatu kebutuhan metabolisme atau dimana tubuh
membutuhkan enzim dalam menjalankan fungsinya.