1. Universidad de Guadalajara Centro Universitario de
Ciencias de la Salud
Departamento de Biología Molecular
y Medicina Genómica
Academia de Bioquímica
Enzimas

2. Enzimas
Contenido
• Introducción
• Mecanismos de acción
• Nomenclatura de las enzimas enzimática
• Clasificación • Factores que afectan la
• Propiedades de las enzimas velocidad de la reacción
• Modo de acción enzimático • Inhibición enzimática

3. Enzimas
Introducción
Con el afán de entender qué son las
enzimas, cuál es su función y su
importancia, es necesario
establecer la definición de los
siguientes conceptos:
Catalizador
Enzima
Ribozima
Cofactor
Coenzima
Grupo prostético

4. Enzimas
Introducción
Conocemos como catalizador a
cualquier sustancia que acelera la
velocidad de una reacción, pero sin
participar químicamente en ella.
Por ejemplo, la descomposición del
peróxido de hidrógeno a agua y
oxígeno es extremadamente lenta,
pero la adición de ión férrico acelera
la reacción, con la formación
Reacción del peróxido de hidrógeno con la sangre observable de burbujas de oxígeno.
"Catalizador (química)." Microsoft® Encarta® 2006 [DVD]. Microsoft Corporation, 2005.

5. Enzimas
Introducción
Muchas reacciones cotidianas no sucederían con la velocidad que lo
notamos sin la participación de los catalizadores.
¿Has notado qué es lo que oxida los objetos de metal?
¿Cómo se evita la emisión de gases peligrosos de los escapes de automóviles?
"Catalizador (química)." Microsoft® Encarta® 2006 [DVD]. Microsoft Corporation, 2005.

6. Enzimas
Introducción
Las reacciones de los sistemas
biológicos suceden en tiempos
apreciables debido a que están
catalizadas por agentes, en su gran
mayoría de naturaleza proteica,
llamados enzimas.
Por lo que podemos concluir que las
enzimas son los catalizadores de los
sistemas biológicos.
Modelo de tridimensional de cintas de una
enzima
Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004

7. Enzimas
Introducción
Intrón autoeditable
Una ribozima es una enzima de
de Tetrahymena naturaleza ribonucleica, es decir,
está formada por una o varias
cadenas de ARN.
Son necesarias para la expresión
correcta de los genes.
Por ejemplo, tenemos a los RNA
nucleares pequeños (U1 a U6)
Biología Celular y Molecular, 1° ed. Gerald Karp. McGrawHill Interamericana, 1998.

8. Enzimas
Introducción
Un cofactor es una molécula
químicamente diferente a la
enzima, que está unida a esta y es
necesaria para que ésta pueda
tener una actividad catalítica.
Existen tres tipos: coenzimas,
grupos prostéticos e iones
metálicos.
DNA polimerasa La DNA polimerasa, enzima encargada
de la replicación del DNA, necesita de
Mg+2 para su actividad.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

9. Enzimas
Introducción
Una coenzima es una molécula
pequeña que está químicamente
unida a la enzima y es necesaria
para su función catalítica, ya que
forma parte de su sitio activo, el
lugar de la enzima que realiza la
reacción.
Reacción de óxido- Un ejemplo son las vitaminas del
reducción de la niacina complejo B, necesarias para la
(vitamina B3)
formación de energía útil para la célula.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

10. Enzimas
Introducción
No todas las enzimas
necesitan coenzimas, pero
aquellas que lo hacen no
pueden trabajar sin su
coenzima.
A la parte proteica de la
enzima se le llama
apoenzima, y a la unión de
apoenzima y coenzima se le
Dominio conoce como holoenzima,
carboxitransferasa de la
acetil-CoA carboxilasa que ya es activa.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

11. Enzimas
Introducción
Un grupo prostético es una
molécula con características
químicas diferentes a la enzima
(como una coenzima), que está
unida a ella, pero que no participa
como parte del sitio activo.
Por ejemplo, algunas enzimas están
glucosiladas o tienen residuos de
La inmunoglobulina G tiene residuos de
carbohidrato en la región constante lípidos.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

12. Enzimas
Nomenclatura
Con el fin de distinguir una enzima
de otra, a cada una se le designa
con un nombre. Para ello, se toma
el nombre del sustrato (reactivo de
la reacción que cataliza) y se le
agrega el sufijo –asa.
Por ejemplo, al grupo de enzimas
bacterianas que destruyen la penicilina
y los beta-lactámicos se les conoce
Escherichia coli, algunas de sus cepas son como penicilinasas o lactamasas.
resistentes a las penicilinas
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

13. Enzimas
Nomenclatura
1. Se toman el (los) sustratos de
la enzima.
2. Se separan con dos puntos (:). Esto creo confusión, porque varias
3. Se escribe la actividad de la
enzimas pueden tener el mismo
enzima. sustrato. Por ello, se sistematizó
Por ejemplo, existe una enzima que
la forma de ponerles nombres a las
transfiere un grupo fosfato del ATP a la enzimas. Ahora, se siguen los pasos
glucosa, en el carbono 6. que se muestran en el cuadro en
Por lo tanto, se llamará: naranja.
ATP : D-glucosa 6-fosfotransferasa El encargado de ello es el Comité de
Nomenclatura Enzimática de la Unión
Sustratos separados La enzima transfiere 1 Internacional de Bioquímica.
por dos puntos (:) grupos fosfato del ATP en la
posición 6 de la glucosa
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

14. Enzimas
Nomenclatura
Sin embargo, con el fin de evitar la
simplicidad y la complejidad
excesivas, se recomienda que se
nombre primero el sustrato y
después la actividad que tiene la
enzima sobre el mismo.
Por ejemplo, en vez de ATP : D-glucosa
6-fosfotransferasa, es más sencillo
escribir glucosa cinasa (las cinasas son
Modelo tridimensional de la glucosa cinasa. En enzimas que transfieren grupos
verde se muestra el ATP, y en amarillo la glucosa
fosfatos).
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

15. Enzimas
Clasificación
Debido al increíble avance de la
biología molecular, la
caracterización y descubrimiento de
enzimas de hacía de manera
rutinaria. Sin embargo, cada
instituto usaba sus propias reglas
para nombrarlas, lo que creo una
gran confusión.
Con ello, surge el Comité de
Logo de la Unión Internacional de Bioquímica Nomenclatura de Enzimas, de la
Unión Internacional de Bioquímica.
Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004

16. Enzimas
Clasificación
Clase Reacción Ejemplo
1. Oxidorreductasas Reacciones de oxido-reducción. Peroxidasas,
deshidrogenasas
2. Transferasas Transfieren grupos de un solo átomo de carbono Cinasas,
de un sustrato a otro. cetoaldolasas
3. Hidrolasas Ruptura de enlaces con adición de moléculas de Peptidasas,
agua (H2O). glucosidasas.
4. Liasas Ruptura de enlaces sin adición de moléculas de Carboxipeptidasas
agua. aldolasas
5. Isomerasas Alteran la configuración molecular de los Racemasas,
sustratos. epimerasas.
6. Ligasas Acoplan la energía de ATP a la unión de dos RNA ligasa
moléculas.
Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004

17. Enzimas
Propiedades
Por supuesto, las enzimas
poseen varias propiedades
que las distinguen de sus
congéneres proteicos. Se
revisarán:
Sitio activo o catalítico
Número de recambio
Especificidad
Las enzimas tienen diversas propiedades
dependiendo de su configuración, conformación Regulación
e interacción con otras moléculas.
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

18. Enzimas
Propiedades
El sitio activo de la enzima es la región conformacional de la misma
que está directamente involucrada en la reacción que se cataliza.
A su vez, tiene varias propiedades que se revisarán posteriormente.
Explicación de la conformación
del sitio activo y su participación
en la catálisis de la reacción
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

19. Enzimas
Propiedades
El número de recambio
es la cantidad de sustrato
Anhidrasa carbónica humana
(en moles) que una cantidad
de enzima (también en
moles) convierte en producto
por unidad de tiempo (en
minutos).
Por ejemplo, la anhidrasa
carbónica puede catalizar la
hidratación de 105 moléculas
de CO2 a HCO3-1 en un
segundo.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

20. Enzimas
Propiedades
Especificidad significa que
una enzima sólo puede
reconocer a un, y sólo a un,
sustrato.
A veces, debido a que una
molécula se parece mucho a un
sustrato, la enzima los puede
“confundir”, pero no puede
La especificidad es producto de la necesaria catalizar su conversión a
complementariedad conformacional que debe existir producto.
entre el sitio activo y el sustrato.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

21. Enzimas
Propiedades
Finalmente, es necesario que las
enzimas estén reguladas, ya
que pueden agotar sus sustratos
o producir demasiado producto.
Hay varios tipos de regulación:
Alostérica
Por catabolitos (asa de
retroalimentación)
Inhibidores
Dominios de la glucógeno
fosforilasa Estadios inactivados
Factores externos
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

22. Enzimas
Modo de acción
Para que una reacción química
tenga lugar, los reactivos deben
de alcanzar un estado de
energía, de modo que se puedan
activar y transformarse en
productos.
A esta energía se le conoce
como energía de activación.
Termodinámica de la reacción
de desplazamiento del bromuro
de etilo y oxhidrilo a etanol y
bromuro.
Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004

23. Enzimas
Modo de acción
Cuando es necesario agregar
energía a los sustratos (calor,
por ejemplo), y por lo tanto los
productos tienen más energía
que los sustratos, se dice que la
reacción es exergónica.
Cuando durante la reacción, los
sustratos liberan energía al
transformarse en productos, la
La combustión del magnesio es una reacción exergónica
reacción se conoce como
porque se libera energía en forma de luz durante la endergónica.
reacción.
“Reacción química." Microsoft® Encarta® 2006 [DVD]. Microsoft Corporation, 2005.

24. Enzimas
Modo de acción
La energía de activación es un
paso limitante en la velocidad de
las reacciones.
Las enzimas aceleran las
reacciones al disminuir la
energía de activación necesaria
para llevar a cabo la reacción.
Esto no quiere decir que los
sustratos pierden o ganan energía,
sólo se necesita menos para realizar
su transformación.
Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004

25. Enzimas
Modo de acción
1. Es una porción muy pequeña de la enzima.
2. Es tridimensional.
3. Los sustratos se unen al sitio activo mediante Como se mencionó, el
fuerzas débiles.
sitio activo es la región
4. Son hoyos o hendiduras. de la enzima donde se
5. Hay estereoespecificidad entre el sitio activo y su lleva a cabo la catálisis.
sustrato. Para tal efecto tiene
a) Modelo de llave-cerradura. varias características,
b) Modelo de ajuste inducido. que se mencionan en
6. Las cadenas laterales de los aminoácidos y otros el cuadro naranja.
cofactores del sitio activo son los responsable de
la catálisis y participan formando intermediarios
de manera covalente.
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

26. Enzimas
Modo de acción
Modelo de ajuste inducido
Modelo de llave-cerradura
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

27. Enzimas
Modo de acción
Sitio activo de la ribulosa 1,5
difosfato carboxilasa-
oxigenasa, con su sustrato,
la ribulosa 1, 5 difosfato
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

28. Enzimas
Modo de acción
Sin embargo, la realidad es
mejor que los modelos.
Enzima que actúa según el
modelo de ajuste inducido.
En rojo, las cadenas laterales
que participan en la catálisis
(junto con el zinc), y en
amarillo, el sustrato.
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

29. Enzimas
Factores moduladores
Las células suelen tener
bajo un fino control la
actividad de las enzimas.
Además de los mecanismos
discutidos, existen toda una
serie de factores
componentes de las
reacciones que modifican la
velocidad de catálisis de las
Como parte de las reacciones, muchos factores que enzimas.
participan directamente en ellas afectan la velocidad con
que funcionan las enzimas
Biología Celular y Molecular, 1° ed. Gerald Karp. McGrawHill Interamericana, 1998.

30. Enzimas
Factores moduladores
Un factor importante es la
cantidad de enzima presente
en la reacción. A mayor cantidad,
mayor cantidad de sitios activos
para cada sustrato, y más
rápidamente se lleva a cabo la
reacción.
Con la ingesta de alcohol, la
cantidad de alcohol deshidrogenasa
del hígado aumenta para eliminar
Entre más obreros haya en una fábrica, más fácil podrá ser
cubrir la demanda del mercado. esta toxina.
Biología Celular y Molecular, 1° ed. Gerald Karp. McGrawHill Interamericana, 1998.

31. Enzimas
Factores moduladores
La cantidad de sustrato
también es un factor
determinante. A una cantidad
constante de enzima, entre más
sustrato haya, menos sitios
activos habrá para cada
sustrato, y las enzimas se
“saturarán”, hasta que no
puedan ir más rápido de un
Si una sola contadora tratara de auditar a todas las
empresas en México, iría mucho más lento que si tuviese límite.
ayuda, pues tiene una velocidad máxima de auditoria.
Biología Celular y Molecular, 1° ed. Gerald Karp. McGrawHill Interamericana, 1998.

32. Enzimas
Factores moduladores
Alcohol
deshidrogenasa
Gráfica de cinética de saturación
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

33. Enzimas
Factores moduladores
Asimismo, las enzimas por su
naturaleza proteica están
fuertemente influenciadas por la
temperatura y el pH, de modo
que sólo pueden trabajar en rangos
muy específicos de estos dos.
La pepsina, un enzima hidrolítica del
estómago, sólo trabaja a pH’s bajos,
mientras que la DNA polimerasa de
Thermus aquatica sólo trabaja a más
La mayoría de las enzimas trabajan en rangos muy
estrechos de pH, como se muestra en la gráfica. de 70° C.
Biología Celular y Molecular, 1° ed. Gerald Karp. McGrawHill Interamericana, 1998.

34. Enzimas
Inhibidores
Los inhibidores son sustancias
que reducen de manera dramática
la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas al
interactuar con ellas, al grado de
ser capaces de detener por
completo la reacción.
Hay dos tipos: reversible e
Muchos venenos metabólicos y medicamentos llevan a
irreversible.
cabo sus acciones al inhibir de alguna manera enzimas.
Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004

35. Enzimas
Inhibidores
Los inhibidores irreversibles son
aquellos que se unen covalentemente
a la enzima en alguna región que
bloquea o interfiere por completo con
su actividad catalítica. La velocidad de
la reacción no aumenta al aumentar la
cantidad de sustrato, porque la enzima
no tiene actividad.
Un ejemplo notable es el cianuro, que se
une a los grupos hem de los citocromos,
bloqueando de manera permanente su
actividad.
Citocromo c oxidasa
Biología Celular y Molecular, 1° ed. Gerald Karp. McGrawHill Interamericana, 1998.

36. Enzimas
Inhibidores
Los inhibidores reversibles son de
dos tipos: competitivos, no
competitivos y acompetitivos. No se
unen de manera covalente a la
enzima, pero si interfieren con su
actividad. Cuando se aumenta la
cantidad de sustrato, aumenta la
La succinato deshidrogenasa es inhibida competitivamente velocidad de la reacción.
por el malato. Su función es la catálisis de succinato a
fumarato, sin embargo, el malato la inhibe por tener una
semejanza con el sustrato original.
Los competitivos son compuestos que
se parecen mucho al sustrato, y
compiten con este por el sitio activo.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

37. Enzimas
Inhibidores
Los inhibidores no competitivos
Los inhibidores acompetitivos no compiten por el sitio activo,
sólo logran inhibir a la enzima sino que se unen a este cuando
cuando ésta ha formado el la enzima se ha unido a su
complejo ES, pero no cuando sustrato (formando el complejo
está libre; es decir, no forman enzima-sustrato-inhibidor –ESI-)
complejo EI o cuando la enzima está libre
(formado el complejo EI).
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

38. Enzimas
Inhibidores
Modelos de inhibición
enzimática reversible.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

39. ¿Preguntas?
Muchas gracias
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