Bioquímica 6-E Integrantes EQUIPO 7 Acosta Mendoza Isaías Ojeda Muñoz Gutiérrez Silva Lerma Vázquez Celio

1. Aminoácido, estructura básica de un a.a.
tipos de aminoácidos, a.a esenciales y no
esenciales, enlace peptídico
Bioquímica 6-E
Integrantes EQUIPO 7
 Acosta Mendoza
 Isaías Ojeda
 Muñoz Gutiérrez
 Silva Lerma
 Vázquez Celio

2. Aminoácido
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las
proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de
uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un
tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta
reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el
grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro
modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono
alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de
estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes
aminoácidos.

3. Estructura básica de un a.a

5. Tipos de aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un
grupo carboxilo (-COOH). En el genoma humano existen 20 aminoácidos que son los que componen
las proteínas y por lo tanto son llamados proteinogenicos. Igualmente existen aproximadamente 250
aminoácidos que no forman parte de las proteínas. A través de ellos, se forma por ejemplo, el azúcar.
Los 20 aminoácidos proteinogenicos también son conocidos como alfa-aminoácidos. Se pueden
dividir en tres grupos: los aminoácidos esenciales, semi-esenciales y no esenciales.
Para las personas son esenciales ocho aminoácidos que el organismo no puede fabricar por si mismo,
y que tienen que ser adquiridos desde el exterior. Son: isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
La arginina y la histidina forman el grupo conocido como semi-aminoácidos esenciales. Estos deben
ser obtenidos de la dieta en ciertas situaciones.
Los 10 aminoácidos no esenciales, pueden ser producidos por el organismo. Los siguientes
aminoácidos forman parte de este grupo: alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glutamina,
ácido glutámico, glicina, prolina, serina y tirosina.

7. AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO
ESENCIALES
Los aminoácidos son pequeñas moléculas cuya unión forma a las proteínas, en
Demedicina.com os contamos los tipos de aminoácidos que existen: esenciales, no
esenciales y condicionales que forman las proteínas, y su importancia para el
funcionamiento del organismo.

8. LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
A los aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo -aun cuando no lo estemos
incorporando a través de los alimentos que ingerimos- se los llamaaminoácidos no esenciales.
Ácido glutamico
Un aminoácido vital para el sistema nervioso central, actúa como estimulante del sistema
inmunitario.
Arginina
Estimula la liberación de hormonas del crecimiento, también interviene en la reducción de grasa
corporal, el incremento de masa muscular, la cicatrización de las heridas.
La Serina
Fundamental en la metabolización de las grasas, para el sistema inmunológico y la formación de
algunos neurotransmisores.

9. La Alanina
Un aminoácido que interviene en distintos procesos fundamentales, como
ayudar a mantener el nivel optimo de glucosa.
Tirosina
Este aminoácido es importante en la reducción del estrés, el apetito y el sueño.
Reduce la grasa corporal
Cistina
Fundamental para la salud de la piel y el pelo.
Glicina
Necesaria para depurar el organismo. El hígado usa la glicina para eliminar
tóxicos y formar las sales biliares. Incrementa el nivel de
creatinina somatotrofinas en la musculatura.
Asparagina o Asparragina.
Es importante en los procesos el SNC (sistema nervioso central) y en la síntesis
del amoniaco.

10. Acido Aspártico
Fundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre después del ejercicio
físico.
Glutamina
Muy abundante en la musculatura, tiene importancia en el metabolismo cerebral.
Cisteina
Sintetizada por el hombre en condiciones normales a partir de la metionina.
También está presente en alimento proteicos como leche, queso, carne. La cisteina es
unantagonista de los radicales libres, responsables de la oxidación celular y el
envejecimiento.

11. LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Mientras que a aquellos que deben obtenerse de fuentes externas se los
denomina aminoácidos esenciales. La carencia de aminoácidos esenciales limita el
desarrollo del organismo, ya que sin ellos no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear nuevos tejidos, crecer o digerir los alimentos, entre
muchas otras funciones básicas de nuestro organismo.
Histidina
Interviene en el crecimiento y en la reparación de los tejidos, en la
protección de las células nerviosas, en la producción de glóbulos rojos
y blancos en la sangre y reduce la presión arterial.
Isoleucina
Actúa en la formación de hemoglobina, regula el azúcar en la sangre,
ayuda a la reparación del tejido muscular, la piel y los huesos.

12. Leucina
Facilita la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos, reduce
el azúcar en la sangre y aumentar la producción de la hormona del
crecimiento.
Lisina
Interviene en la absorción de calcio, en la formación de colágeno en
cartílagos y tejidos conectivos, y en la producción de anticuerpos contra
los herpes.
Metionina
Funciona como antioxidante, participa en la descomposición de las
grasas, y protege contra los efectos de las radiaciones en el cuerpo.
Fenilalanina
Produce la noradrenalina, sustancia responsable de la transmisión de
señales entre las células nerviosas en el cerebro. Además tienen la
capacidad de mejorar el estado de ánimo, disminuir el dolor, mejorar la
memoria y el aprendizaje. la esquizofrenia.

13. Treonina
Regula la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, previene la acumulación de grasa en el
hígado.
Triptófano
Actúa como relajante natural, alivia el insomnio, la ansiedad y la depresión, ayuda en el tratamiento
de la migraña, e interviene en el sistema inmunológico.
Valina
Participa del metabolismo muscular y la reparación de tejidos, promueve el vigor mental.
Alanina
Ayuda en el metabolismo de la glucosa, protege contra sustancias tóxicas liberadas por las células
musculares y fortalece también el sistema inmunológico mediante la producción de anticuerpos.

14. Enlace peptídico
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los
péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos
mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de
una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en
el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo.
Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo
serina tendríamos el péptido alanil-serina.

15. Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera
similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.
Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las
proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de
moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los
enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la
proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.
Características del enlace peptídico.
- El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
- El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace
sencillo y, por tanto, es rígido y plano
- Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el
Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos a y los a aminos y a
carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es
precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa
gama de configuraciones.

16. Configuración trans.
Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis
y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R
cuando se encuentran en posición cis.
Sin carga pero polar.
Al igual que los enlaces amino, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los
enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de
valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y
C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los
residuos. Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la
formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura
secundaria, particularmente a-hélices y hojas b y terciaria (ver mas adelante). Figura:
Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.

17.  Las proteínas (del francés: protéine, y este del griego' πρωτεῖος, proteios,
‘prominente’, ‘de primera calidad’) o prótidos son biomoléculas formadas por
cadenas lineales de aminoácidos.
 Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las
biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento
del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes
PROTEÍNA

18.  La estructura primaria es la forma de organización más básica de las
proteínas. Este tipo de estructura de las proteínas está determinada por
la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por el
número de aminoácidos presentes y por el orden en que están
enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los
aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por
convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el
carboxi-terminal
ESTRUCTURA PRIMARIA

19. LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA ES SU SECUENCIA DE
AMINOÁCIDOS.

20.  La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local
entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este
tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de
enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de
los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos
cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de
espiral aplana
ESTRUCTURA SECUNDARIA

21.  Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral
sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada
aminoácido
 Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena
beta.
 Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a
menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son
secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco
giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido

23.  La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios
tramos con estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la
estructura de las proteínas, en la estructura terciaria generalmente los
aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia
el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso
de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan
expuestos en el interior de la bicapa lipídica. Por tanto, este tipo de estructura es
la que les da a las proteínas sus particularidades fisicoquímicas, como la
polaridad o apolaridad de la molécula.
ESTRUCTURA TERCIARIA

25.  La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas aminoácidas
que gracias a su unión realizan el proceso de la disjunción, dando así un
resultado favorable ante las proteínas ya incrementadas. Presenta varios
polipéptidos distintos y su estructura funcional requiere de la interacción entre
dos o más cadenas de aminoácidos similares o diferentes.
 A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de gran
importancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de
virus y complejos enzimáticos. También las fibrillas colágenas encontradas en el
espacio extracelular del tejido conjuntivo están constituidas por la agregación de
cadenas polipeptídicas de tropocolágeno.
 En general, la estructura cuaternaria da la función de la proteína, pero hay
ejemplos de las proteínas activas fuera de su complejo cuaternario. Arreglos de
subunidades pueden conferir en el complejo cuaternario o punto de eje de
simetría, pero esto no es obligatorio.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

26.  Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que
constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un
comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.

28.  Solubilidad
 La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se
hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que
establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así, la proteína se rodea de
una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por tanto,
su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en
agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

29.  Es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a
diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función
y la especificidad de especie.
ESPECIFICIDAD

30.  Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si
las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene
carga negativa y viceversa.
CAPACIDAD ELECTRÓNICA

31.  Las proteínas actúan como amortiguador del pH ya que pueden
comportarse como ácidos o bases. Por este efecto las proteínas se
denominan de caracter anfótero.
EFECTO TAMPÓN

32.  Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada,
formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles
en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.
 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos
esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e
hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La
mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.
CLASIFICACIÓN DE LA PROTEÍNAS

33.  Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación
con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están
embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos
que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las
proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un
ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en
cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se
encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra
en la estructura presentada.

34.  En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las
proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de
esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus
propiedades físico-químicas.
DESNATURALIZACIÓN

35.  Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura) y así el
característico plegamiento de su estructura.
 Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia
específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y
ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética,
en un proceso conocido como transcripción genética. Las proteínas recién
creadas experimentan una modificación posmodificación en la que se
agreganátomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez
que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su
secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal
que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su
estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final
de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno.
 Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo,
aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste
es el proceso llamado desnaturalización.

36.  En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se
separan o su posición espacial se corrompen.
 La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
 Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes
disulfuros entre las cisteínas).
 Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
 Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no
polares de aminoácidos.
 En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los
patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
 La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no
es interrumpida por la desnaturalización.
 Ejemplos: la preparación de ceviches o carne en un ácido como la naranja. Se observa
que adoptan una coloración blanquecina (esto es debido a la desnaturalización).
CÓMO LA DESNATURALIZACIÓN AFECTA A LOS
DISTINTOS NIVELES

37.  Realizada por las proteínas globulares que gobiernas las
transformaciones metabólicas ha sido tradicionalmente interpretada
como catálisis molecular.
 En esta presupone que el enzima acelera las transformaciones químicas
que interviene en consumirse, ni material ni energéticamente, en ellas,
más en concreto sin alterar su punto de equilibrio. Sin embargo los
datos aportados por la bioquímica sobre los mecanismos íntimos de las
transformaciones metabólicas, su dependencia de la temperatura, la
vida media de las enzimas etc... Parecen contradecir dicha interpretación
FUNCIÓN ENZIMÁTICA

38.  La evolución de todos los organismos superiores se ha acompañado del desarrollo de
proteínas transportadoras de oxigeno, que permiten a ala sangra transportar una
cantidad de oxigeno mucho mayor de la seria posible únicamente por solubilidad. Las
proteínas transportadoras de oxigeno pueden estar disueltas en la sangre (como ocurre
en algunos invertebrados) o concentradas en células especializadas, como eritrocitos
humanos. En todos los vertebrados, la proteína transportadora de oxigeno es la
hemoglobina, una proteína que puede recoger oxigeno en los pulmones o las branquias
y repartirla a los tejidos.
 Una vez trasportado el oxigeno a los tejidos, es preciso liberarlo para que se utilizado.
Algunos tejidos, como el musculo necesitan reserva de oxigeno elevadas durante los
periodos en los que la demanda energética son altas. Para garantizar una gran reserva
de oxigeno, la mayoría de los animales utiliza la mioglobina para almacenar oxígeno.
Incluso algunos organismos unicelulares disponen de estas proteínas, probablemente
para almacenar oxígenos para los periodos de déficit de este.
FUNCIONES DE TRANSPORTE