Los priones son proteínas del sistema nervioso que pueden cambiar su configuración y causar enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Se transmiten a través del contacto con tejidos infectados y pueden replicarse induciendo un cambio en las proteínas normales. Las características de estas enfermedades incluyen un largo período de incubación, síntomas como demencia y temblores, y una evolución siempre fatal. El diagnóstico se realiza mediante pruebas en el sistema nerv

1. PRIONES
ESTUDIANTE:
ANDREY MARTÍNEZ PARDO

2. PRIÓN
Proteínas generadas por el
organismo que se encuentran
en la membrana de las células
nerviosas
No originan enfermedad
alguna.
Cuando estas proteínas
cambian de configuración
pueden provocar
enfermedades,
Se sabe poco acerca de la
función de los priones y del
mecanismo de su acción
infecciosa.

3. ENFERMEDADES
 provocan encefalopatías espongiformes, las
cuales son enfermedades neurodegenerativas
lentas:
 Kuru, (clinica similar al alzhaimer)
 Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ), y su nueva
variante
 Enfermedad de Gerstmann-Stráussler-Scheinker
(GSS)
 Insomnio familiar fatal (IFF),
 así como enfermedades de animales como
 Encefalopatía espongiforme ovina,
 Encefalopatía espongiforme bovina
(EEB)(enfermedad de las vacas locas),
 caquexia crónica (de muías, ciervos y alces) y
 encefalopatía transmisible del visón

4. TRANSMISIÓN:
 Se transmiten mediante contacto con tejido
infectado:
 A través de cortes en la piel,
 Trasplante de tejidos contaminados (p. ej.,
córneas),
 uso de instrumentos médicos contaminados (p.
ej., electrodos cerebrales)
 por ingestión de tejido infectado

5. CARACTERÍSTICAS
 La proteína infecciosa o prión, PrPSC es una forma anormal, con
una configuración distinta, de la proteína prión (PrPC),
 componente normal de las membranas neuronales de los mamíferos.
 En los seres humanos la proteína prión se codifica por un gen (PrP)
situado en el brazo corto del cromosoma 20.
 La proteína normal está compuesta por 253 aminoácidos plegados en
tres largas espirales (semejantes al cable del teléfono) conocidas como
hélices alfa.
 La forma infecciosa tiene un plegamiento plano, semejante al de un
acordeón parcialmente abierto.
 Puede replicarse transformando la proteína prión normal
sintetizada por el hospedador en PrP anormal.
 Proteína alterada causa enfermedad simplemente cuando contacta
con la proteína normal, cambiando su configuración
 Las nuevas proteínas pueden inducir el cambio de configuración en
otras proteínas normales iniciando así una reacción en cadena.

8. CARACTERISITICAS
PATOGENICAS
 No producen efectos citopatológicos in vitro
 Período de replicación muy largo, de 5,2 días por lo
menos
 Período de incubación prolongado
 Provocan la vacuolización de las neuronas
(espongiforme), placas de tipo amiloideo, gliosis
 Síntomas que incluyen pérdida de control muscular,
escalofríos, temblores, demencia
 Falta de antigenicidad
 Ausencia de inflamación
 Ausencia de respuesta inmunitaria
 Ausencia de producción de interferón

9. CLINICA
 demencia rápidamente progresiva, mioclonías, ataxia
cerebelosa, temblor, coreoatetosis y parkinsonismo,
afectación piramidal.
 La evolución es invariablemente fatal.
 NUEVA VARIANTE DE LA ECJ:
 Transmisión por consumo de carne mal cocida
 cursa más lentamente y no se encuentran mutaciones en el
cromosoma 20.
 trastornos psiquiátricos, parestesias en miembros inferiores
y ataxia.

10. DIAGNOSTICO DE
LABORATORIO
 El diagnóstico inicial se debe basar en la
clínica.
 La confirmación del diagnóstico se realiza por
 detección de una forma resistente a proteinasa K
de PrP en una electrotransferencia de Western
utilizando anticuerpos frente a PrP en una
muestra de amígdala.
 Biopsia o necropsia se detectan las placas
amiloides, vacuolas espongiformes, y PrP
mediante métodos inmunohistológicos