311066.pdf

1
Biología
celular
Biología
celular

2
-Características de los seres vivos.
-Clasificación de los seres vivos.
-Niveles de organización de la materia.
-Teoría celular.
-Célula eucariota animal.
-Célula eucariota vegetal.
-Diferencias y similitudes entre eucariotas
y procariotas.
-Diferencia entre eu animal y eu vegetal.
-Célula procariota.
-Virus.
-Viroides.
-Priones.
MÓDULO 1.

3
Características de los seres vivos.
1) Todos los seres vivos están formados por células. (eucariota o procariotas)
2) Son sistemas abiertos. Intercambian materia y energía con el medio.
3) Metabolizan. Transforman materia y energía.
4) Se reproducen. Tienen la capacidad de dejar descendencia (auto perpetuación)
5) Crecen (aumentan tamaño, ya sea el incremento de masa muscular o el
incremento de número de células) y se desarrollan (adquieren estructuras y
funciones)
6) Poseen movimiento, capacidad de desplazamiento de moléculas y/o
estructuras dentro de la célula/organismo.
7) Presentan irritabilidad, responden a estímulos.
8) Presentan homeostasis, mantienen estable el medio interno.
9) Evolucionan, van cambiando a lo largo del tiempo.
Clasificación de los seres vivos.
3 DOMINIOS.
Bacteria….. procariotas-eucariotas-autótrofos-heterótrofos
Archaea….. procariotas-unicelulares
Eukarya..... protozoos (eucariotas-unicelulares-heterótrofos)
chromistas (eucariotas-unicelulares-pluricelulares-autótrofos)
hongos/fungí (eucariotas-pluricelulares-MENOS LEVADURA-heterótrofos)
plantas (eucariotas-pluricelulares-autótrofos)
animales (eucariota-pluricelulares-heterótrofos)
Niveles de organización de la materia.
NO VIVOS
1. Nivel Subatómico
2. Nivel Atómico
3. Nivel Molecular (Monosacáridos, Aminoácidos, Nucleótidos, etc.)
4. Nivel Macromolecular (Polisacáridos, Proteínas, Ácidos nucleicos, Lípidos complejos, etc.
PROCARIOTA
EUCARIOTA

4
5. Nivel Prebiótico o Supramacromolecular (Virus )
6. Nivel Subcelular (Organoides: Mitocondrias, Cloroplastos, Ribosomas, etc.)
VIVOS
7. NIVEL CELULAR {Célula Procarionte, Célula Eucarionte) Individuos Unicelulares:
Bacterias, Algas unicelulares, Levaduras, Protozoos, etc.
8. Nivel Tisular (Tejidos: Conectivo, Epitelial, Muscular, etc.)
9. Órganos (Corazón. Pulmones. Estómago, etc.)
10. Sistemas y Aparatos (Aparato Circulatorio, Sistema digestivo, etc. )
11. Organismos(Individuos Pluricelulares, Animales y Vegetales Superiores).
12. Individuo
13. Población
14. Comunidad.
15. Ecosistema
16. Universo
Teoría celular.
1) Todos los organismos vivos están compuestos por 1 o mas células y productos
celulares (los pluricelulares, de materia que crean mas células)
2) Las células se originan de otras células y la información genética (moléculas de
ADN) se replican hacia otras, garantizando la transmisión.
3) Solo tienen origen en una SOLA célula progenitora.
4) Las reacciones químicas de los organismos se llevan a cabo gracias al material
metabólico que poseen las células.
Características de las células.
Todas están cubiertas por una membrana externa, llamada membrana plasmática.
Poseen una composición química muy ordenada, y diferente a la del entorno.
Todas células poseen metabolismo, que posibilitan el mantenimiento de la vida.
Las células necesitan de diferentes tipos de moléculas energéticas:
-MONEDAS ENERGETICAS, como el ATP.
-MOLECULAS COMBUSTIBLES, como la glucosa o ácidos grasos.
-MOLECULAS DE RESERVA DE ENERGIA, como el glucógeno o el almidón.
Almacenan ADN.

5
Célula eucariota animal.
1 núcleo definido por la envoltura nuclear.
Limite, membrana plasmática (limite externo)
Contenido, NUCLEO, CITOPLASMA (citosol + estructuras subcelulares)
MODELO DE MOSAICO FLUIDO.
Tiene una membrana formada por 2 capas de lípidos (BICAPA)

6
MEMBRANA PLASMÁTICA.
(Bicapa lipídica, glúcidos, colesterol, proteínas)
Funciones
Establecer el límite de la célula.
Actúa como barrera selectiva.
Posibilita el transporte de sustancias.
Reconoce señales.
CITOPLASMA.
(Consistencia gelatinosa, como un coloide. Compuesto por proteínas que no se
disuelven en agua)
Función
Ser red de contención, matriz celular.
Lo integran
CITOSOL: compuesto por agua, iones y diferentes moléculas.
FUNCION: contiene a las distintas estructuras celulares, que forman el CITOPLASMA.
CITOESQUELETO: red tridimensional de filamentos proteicos.
3 clases de filamentos MT micro túbulos.
MF micro filamentos.
FI filamentos intermedios.
FUNCION: posibilita la formación-deformación, da movimiento y sostén.
SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS: membrana de posición interna.
Compuesta por retículos endoplasmaticos y el aparato de golgi.
-REG (RETICULO ENDOPLASMATICO RUGOROSO/GRANULAR ) : compuesto de cisternas
(tienen 2 caras, la que mira al citoplasma posee ribosomas, fabrica proteínas)
FUNCION: síntesis de proteínas secreción
lisosomales
membrana
-REL (RETICULO ENDOPLASMATICO LISO) : compuesto por túbulos, es mas tubular.
FUNCION: síntesis de lípidos, reserva de calcio,detoxificacion.
–APARATO DE GOLGI: compuesto por cisternas apiladas curvas, se encuentran en
contacto estrecho con vesículas. Recibe materiales del RE

7
FUNCION: procesa y modifica químicamente las moléculas del RE, elabora
polisacáridos complejos, y forma vesículas (lisosomales y secretoras)
-LISOSOMA: compuesta por enzimas digestivas (no salen), material en digestión.
Brotan del aparato de Golgi.
FUNCION: digestión intracelular. Simplifica materiales p/la obtención de otros
materiales mas simples, a veces propios otras no.
RIBOSOMAS: compuesto por sub unidad mayor (ARNr+proteínas) y sub unidad menor
(ARNm porta mensaje genético, asi sabe que proteína debe formar)
FUNCION: síntesis de proteínas.
MITOCONDRIAS: compuesto por membrana externa lisa, membrana interna plegada,
matriz.
FUNCION: respiración celular y respiración celular aeróbica.
PEROXISOMAS: (NO BROTAN DE LAS ENDROMEMBRANAS) vesículas que contienen
enzimas oxidasas y catalasas.
FUNCION: detoxificacion celular.
CENTRIOLOS: es hueco, forman parte del centrosoma. Compuesto por estructuras
microtubulares (9 tripletes microtubulares 9+0)
Asociado con la formación de cilias y flagelos apéndices móviles de la célula ( 9+2)
huso mitótico (movimiento de los
cromosomas durante la división celular)
FUNCION: movimiento de cilias y flagelos.
PROTEASOMA: compuesta por cámara de proteasas. Ubiquitina, proteína rompe.
FUNCION: romper, degradar proteínas.
NÚCLEO
(define a todas las células eucariotas.)
ENVOLTURA NUCLEAR: delimita al núcleo. Consta de cisterna membranosa
dependiente del sistema de endomembranas, el REG. Presenta poros nucleares que
regulan el tránsito de sustancias entre el núcleo y el citosol.
JUGO Y MATRIZ NUCLEAR: dentro de ella se encuentran contenidos:
-CROMATINA: material filamentoso ubicado dentro del núcleo, resultante de la
asociación del ADN y proteínas (histonas) Esta invade el núcleo de la CE.
-NUCLEOLO: agrupación de macromoléculas ADN-ADNribosomal- proteínas
ribosomales. Estos se ensamblan y forman subunidades (ribosoma 80S)
Función
Almacenar información genética, replica el material genético y expresión de este.

8
Célula eucariota vegetal.
PARED CELULAR:
Cubierta rígida, compuesta de filamentos de celulosa, hemicelulosa, y glucoproteinas.
Función
Mecánica, otorga protección, forma y sostén.

9
PLASMODESMOS
Interrupciones de la pared a través de las cuales se establecen puentes de
comunicación intercelular (puentes citoplasmáticos)
VACUOLA CENTRAL
Es una bolsa membranosa, almacena aguas, sales y otras sustancias.
Función
Esqueleto hidráulico.
AMILOPLASTO
Granulo de reserva de almidón
CLOROPLASTO
Organelas delimitadas por doble membrana, interna y externa.
En su interior se encuentra la MATRIZ DEL CLOROPLASTO O ESTROMA
Aparece un tercer sistema de membranas, TILACOIDES CON CLOROFILA (dan sosten a
las moléculas de clorofila)
También en su interior tienen ADN y RIBOSOMAS que le confieren la capacidad de
sintetizar parte de las proteínas involucradas en el proceso de fotosíntesis.
Función
Es el responsable de llevar a cabo el proceso de fotosíntesis
GLIOXISOMA
Es un tipo de peroxisoma, característico de la célula vegetal.
Consta de vesículas con enzimas involucradas en el proceso metabólico de lípidos de
reserva convirtiéndolos en glúcidos (ciclo de glioxilato) Abundante en semillas.

10
Diferencias y similitudes entre células
eucariotas y procariotas.
Principales características comunes entre células eucariotas y procariotas
1- En ambos tipos celulares el ADN es el material genético.
2- Ambos tipos celulares poseen membranas plasmáticas como límite celular.
3- Poseen ribosomas para la síntesis proteica.
4- Poseen un metabolismo básico similar
5- Ambos tipos celulares son muy diversos en formas y estructuras.
Características Diferenciales entre el Modelo Celular Procariótico y Eucariótico
Característica Célula Procariótica Célula Eucariótica
Núcleo No posee membrana nuclear Posee membrana nuclear
Cromosomas Un único cromosoma
circular y desnudo
Posee uno o más cromosomas
lineales unidos a proteínas
(cromatina)
ADN extracromosómico Puede estar presente como
plásmidos
Presente en organelas
Organelas citoplasmáticas No posee Mitocondrias y cloroplastos, (los
cloroplastos presentes sólo en
células vegetales)
Membrana plasmática Contiene las enzimas de la
cadena respiratoria,
también puede poseer los
pigmentos fotosintéticos
Semipermeable, sin las funciones
de la membrana procariótica
Sistema de endomembranas No posee Presenta REG, REL, Golgi,
lisosomas, vacuolas y vesículas.
Pared celular Capa rígida de
peptidoglucano (excepto
micoplasmas)
No poseen pared de
peptidoglucano. Pueden poseer una
pared de celulosa o quitina
Esteroles Ausentes (excepto
micoplasmas)
Generalmente presentes
Citoesqueleto Presente. Formado por
filamentos proteicos
propios de procariotas.
Presente. Formado por filamentos
proteicos propios de eucariotas.
Exocitosis y Endocitosis Ausente Presente
Ribosomas 70 S en el citoplasma 80 S en el retículo endoplásmico y
en el citosol
División Fisión Binaria (amitosis) Mitosis - Meiosis
Tamaño 0,2 a 10 mm Siempre superior a 6 mm

11
Diferencias entre células animales y
vegetales.
Principales diferencias entre células animales y células vegetales
Estructura Célula animal Célula vegetal
Pared celular Ausente
Pared celular constituida por
celulosa.
Aparato mitótico (Huso
acromático )
Astral Anastral
Centríolos Presente Ausente
Vacuolas Vacuolas pequeñas
Vacuolas grandes, puede ser
una grande central
Metabolismo Heterótrofo Autótrofo
Mitocondrias Presentes Presentes
Cloroplastos Ausentes Presentes
Célula procariota.
Solo del dominio ARQUEA y BACTERIA presentan este tipo de célula.
CÁPSULA.
Capa de polisacáridos con propiedades higroscópicas. ALGUNAS BACTERIAS LA
TIENEN,NO TODAS.
Función
Evitar la deshidratación, favorece la adhesión, y protege de la respuesta inmune del
organismo hospedador.

12
PARED CELULAR BACTERIANA
Pared rígida formada por mureina (peptidoglicano) entre otras sustancias.
Función
Esta pared determina la forma de la célula y la protege frente a los cambios de presión
osmótica del medio externo.
Existen 2 tipos de PARED CELULAR.
CAPACIDAD DIFERENCIAL DE COMBINARSE CON CIERTOS COLORANTES.
TINCION GRAM
Función del GRAM
Útil para la clasificación, diagnostico y tratamiento.
MEMBRANA PLASMÁTICA BACTERIANA.
Establece el límite de la bacteria, responde al modelo de mosaico fluido.
Bicapa lipídica con proteínas asociadas, carece de colesterol.
Función
Delimitar el contenido citoplasmático y regular el transporte de sustancias.
CITOPLASMA BACTERIANO.
CARECE DE NÚCLEO VERDADERO.
Un único compartimiento.
Sin organelas membranosas.
Constituido por el CITOSOL (con citoesqueleto, no consta con microtubulos ni
microfilamentos)-RIBOSOMAS-ADN
MEMBRANA PLASMATICA CON UNA
GRUESA CAPA DE PEPTIDOGLICANOS.
MEMBRANA PLASMATICA CON UNA
DELGADA CAPA DE
PEPTIDOGLICANOS SOBRE LA CUAL
SE DISPONE UNA MEMBRANA
EXTERNA
GRAM +
Capa gruesa de peptidoglicanos.
Retiene la tinción de gram, color
violeta.
GRAM –
Capa delgada de peptidoglicanos
y por fuera otra membrana
externa con proteindas.
No retiene la tinción de gran,
color rosado.

13
El ADN se encuentra disperso en el citosol y la región celular que contiene el ADN se
denomina NUCLEOIDE.
RIBOSOMAS: sus ribosomas son iguales en las celular eucariotas (SUB unidad mayor-
SUB unidad menor)
FUNCIÓN: síntesis proteica.
ADN BACTERIANO: único cromosoma bacteriano CIRCULAR (extremos fusionados, dan
forma de anillo) , contiene los genes esenciales para el funcionamiento celular.
Esta disperso en el citosol, no está delimitado por una envoltura nuclear. Al no estar
asociado a histonas se lo considera “desnudo’’.
El cromosoma bacteriano se encuentra anclado en el MESOSOMA
PLÁSMIDOS
Moléculas de ADN circular extra cromosómico que contienen unos pocos genes
esenciales.
Confiere propiedades especiales.
Vector genético.
Algunas bacterias presentan uno o más de uno de ellos.
FLAGELOS
Pueden o no estar presentes.
Apéndice en forma de látigo. Pueden ser únicos o múltiples. Están conformados por la
proteína FLAGELINA con función de locomotora.
PILIS.
Mas que nada presentes en bacterias con tinción gran –
Estructura que carece de movimiento, son tubos huecos formados por la proteína
PILINA.
Pilis cortos y numerosos: con función adhesiva. Fijan a la bacteria a una superficie o al
tejido del organismo hospedador.
Pilis largos, o sexuales: participan de la CONJUGACIÓN.
Pliegue de membrana plasmática.
Participa en el proceso de división
celular
Sirve de anclaje al ADN bacteriano
Transferencia de información
genética entre células bacterianas.
Transferencia de una replica del
plásmido desde una bacteria F+
(DONANTE) a una F- (RECEPTORA)

14
Fenómeno: amitosis-fisión binaria 1) Se replica el adn 2) Elongación 3) Formación del
septo 4) formación de células hijas genéticamente iguales.
Virus.
*Agentes infecciosos. *Algunos son inconstantes.
*Parásitos intracelulares organismos que viven expenso de otro, daña la célula
que infecta.
*NO SON CELULAS no tienen metabolismo
. no tienen estructura celular
. necesita de la célula.
*Mutan y evolucionan. *Visibles al microscopio electrónico.
*Son específicos.
Envoltura membranosa con glucoproteinas virales (la presencia/ausencia de ella
permite clasificar al virus en “desnudo” o “envuelto”) EN ALGUNOS.
Cápside: Cubierta de proteína que envuelve al ácido nucleico.
Formada por capsómeros de una o más moléculas proteicas idénticas o distintas .
Conforma con el ácido nucleico el “core” o nucleocápside .
Determina la forma de la partícula viral.
Puede ser doble.
Genoma ADN o ARN : Conjunto de genes del virus
Organizado en un solo tipo de ácido nucleico que puede ser: . ADN doble cadena .
ADN cadena simple .
ARN doble cadena .
ARN cadena simple .
Entero o fragmentado

15
Fases del mecanismo infectivo de un bacteriófago.
1) Adsorción o fijación
2) Penetración CICLO LITICO.
3) Replicación y ensamblaje
4) Liberación
Se infecta la célula pero no se produce la muerte de ella, se puede activas y
transformar en ciclo lítico (CICLO LISOGENICO)
Información genética en los retrovirus.
Transcripción inversa/retro transcripción.
1) Acoplamiento y fusión de membrana.
2) Transcripción inversa ( se forma el ADN)
3) Integración (gracias a ala integrasa)
4) Transcripción de sus ARN
5) Traducción, nuevas proteínas víricas
6)Ensamblaje
7) Salida de viriones.
Viroides.
*Agente infeccioso.
*Parásitos intracelulares de plantas (papas,cítricos,cocoteros)
*EJ: tubérculo fusiforme.
*Moléculas de ARN circular.
*No se traducen en proteínas pero afectan la transcripción de genes que informan
para la síntesis de hormonas.
*Causa deformación en tallos, hojas y frutas.
Priones.
*Agente infeccioso.
*Es una partícula proteica infecciosa.
*Carecen de plan/material genético.
*Causante de encefalopatías espongiformes.
*Afecta a bovinos, ovinos y humanos.
Mecanismo infectivo de un prion.
Las células normales tienen un gen que codifica para la proteína priónica celular (PrPc), están
presentes en las membranas de las células nerviosas.
Se descubre una proteína priónica, isoforma infecciosa (PrPsc) del prión normal (PrPc) que
Cada partícula puede reiniciar los
pasos.

16
difiere en su estructura espacial.
-La PrPsc puede aparecer por mutación del gen de la PrPc o por transformación de la PrPc.
-Los priones se transmite esencialmente por vía oral, iatrogénica, hereditaria

17
MÓDULO 2.
- Bases químicas de la vida (átomo,
molécula, uniones químicas)
-Agua (pH)
-Átomo de carbono y compuestos
orgánicos
-Glúcidos
-Lípidos
-Nucleótidos y Ácidos nucleicos
-Proteínas
-Hemoglobina

18
Bases químicas de la vida (átomo,
moléculas, uniones químicas)
ÁTOMO
Partículas materiales
Están constituidos por partículas subatómicas.
protones (p+): carga + *Neutrones = electrones
electrones (e-): carga -
neutrones (n°): carga 0 *Eléctricamente neutros (n° de p+ = n° de e-)
Inestables →tienden a combinarse (excepto gases raros)
* N MASICO= A (protones+neutrones)
*N ATOMICO= Z (electrones o protones)
Enlaces interatómicos.
nunca tienen carga neta
(si gano o perdió un e)
APOLARES: C-C H-H C-H O-O
POLARES: O-H O-C N-H N-C S-H
Iónico.
Covalente
Apolar
Polar
Dativa
Electro + 1,7
Electro pequeña o nula
Electro 1,5 a 1,6

19
Enlaces intermoleculares.
.
Puente de hidrogeno
-Es una unión intermolecular.
-Se establece entre moléculas polares o dipolos.
-Se atraen la zona de  + de una molécula con la zona de  – de la otra
molécula.
-Es una unión más débil que las interatómicas.
-En conjunto, son muy fuertes.
-Es una unión transitoria.
-Se forma entre moléculas de agua o entre agua y otras sustancias
polares.
-Es muy importante en las biomoléculas.

20
Agua PH
Alta capacidad disolvente
Disuelve compuestos iónicos, también a compuestos covalentes polares.
NO disuelve a compuestos covalentes polares. Existen solventes polares y apolares.
Comportamiento de las sustancias frente al agua.
HIDROFÓBICAS: sustancia apolar que carece afinidad con el auga (rechazo al agua)
HIDROFÍLICAS: compuesto con algún tipo de polaridad, iónico con carga neta o polares
sin carga neta, pero con densidad del carga ( amor por el agua)
ANFIPÁTICAS: una parte de la molécula es hidrofóbica y otra hidrofílica.

21
Ionización o disociación del agua. PH
Baja tendencia a ionizarse. Escala del PH: mide el grado de acidez o alcalinidad de un
medio.
Ácido
Sustancia que en una solución acuosa aumenta la concentración de H+ del medio. Al
agregar un ácido al agua la concentración de H+ es mayor que la de OH-
Base
Sustancia que en solución acuosa aumenta la concentración de OH- o disminuye la
concentración de H+ del medio.

22
Buffer
Amortiguador de PH par conjugado ACIDO-BASE
Átomo de carbono.
Grupos funcionales.
GRUPO HIDROXILO (función alcohol)
GRUPO CARBONILO PRIMARIO (función
aldheido)
GRUPO CARONILO SECUNDARIO
(función cetona)
-OH
C O
H
C O

23
GRUPO CARBOXILO (función ácido)
GRUPO AMINO (funcion amina)
GRUPO METILO
GRUPO FOSFATO
GRUPO SULFATO
Todos los grupos anteriores son polares, menos el metilo ya que posee partes polares
y otras apolares.
Glúcidos
De más simples a más complejos.
MONOSACARIDOS.
C OH
O
NH2
CH3
PO
4
SO4

24
Gliceraldehído C3H6O3
Ribosa C5H10O5
Glucosa C6H12O6 importante xq es muy rica en energía, es la fuente principal.
Dihidroxiacetona C3H6O3
Ribulosa C5H10O5
Fructosa C6H12O6
Clasificación de monosacáridos/OSAS
Azúcares simples
Presentan distinto tipo de isomería
Polialcoholes con función –Aldehido –Cetona
Desempeñan funciones: energéticas ( combustibles celulares) constituyentes de
moléculas mas complejas e intermediarios metabólicos
De función: glucosa-fructosa
gliceraldeído-dihidroaxiacetona
Óptico/enantiómeros: presentan carbonos
asimétricos (QUIRAL) enlazado con distintos
componentes

25
Son polares, solubles en agua
La glucosa ciclicada forma ANÓMEROS.
Azucares derivados
Ácidos. Aminado
Ácido D-glucorónico N-cetil glucosamina
OLIGOSACÁRIDOS.
Glúcidos constituidos por pocas unidades monosacarídicas enlazadas por unión
glicosídica (2 a 10 monosacáridos)
Unión O-glicosídica
.
Maltosa (alfa glucosa + beta glucosa)
Sacarosa (alfa glucosa + beta glucosa)
Lactosa (beta glucosa + alfa glucosa)
Disacáridos.
Son sustancias polares, forman con el agua soluciones moleculares.
Oligosacáridos de membrana
Tienen como función el reconocimiento celular y además el aporte de energías.
POLISACÁRICOS.
Glúcidos constituidos por cientos de unidades monosacarídicas enlazadas por unión
glicosídica.
Macromoléculas: polímero (el polisacárido) monómero (monosacáridos)
Almidón.
Cadena con ramificación AMILOPECTINA
Cadena no ramificada AMILOSA
-Dos polímeros de alfa glucosa.
Reserva energética en los vegetales.
Sustancia polar forma con el agua un coloide.
Glucógeno .
Polímero ramificado de alfas glucosas. Tiene una reserva limitada.
Reserva energética en los animales.

26
Celulosa.
Polímero lineal de betas glucosas
Función estructural en vegetales.
Quitina.
Polímero de N-acetil glucosamina
Función estructural en artrópodos y hongos.
Proteoglicanos
Asociación macromolecular de GAG y proteína
Presentan cargas negativas
Higroscópicos : forman geles viscosos resistentes a la compresión
Función mecánica
Lípidos.
Insolubles en agua.
Ácidos grasos.
Lípidos más simples que hay. Son moléculas anfipáticos, no soluble. Grupo de diversas
moléculas. Según su cadena se clasifican: cadena saturada (ácido graso saturado)
cadena insaturada (ácido graso insaturado).
Forman micelas ( los ácido graso en solución acuosa)
FUNCIÓN: es el combustible celular (sustituto de la glucosa), constituyente de lípidos
de mayor complejidad.
Ácidos grasos esenciales.
Necesarios para ciertas funciones que el organismo no puede producir y debe
obtenerse por medio de la dieta. –Ácido linoleico (omega6) –Ácido linolénico (omega3)
Isomería de ácidos grasos insaturados
CIS: doble enlace ubicado en = lado. TRANS: doble enlace ubicado en diferente lado.
Triacigliceridos/triglicéridos.

27
GRASA ACEITE
-Predominio de ácidos grasos saturados
- Sólidas a temperatura ambiente
-Reserva energética en animales (en la
capa mas profunda de la piel)
-Predominio de ácidos grasos
insaturados
-Líquidos a temperatura ambiente
-Reserva energética en vegetales
Funciones de las grasas.
Reserva de energía: comparadas con las reservas de glúcidos
-No retienen agua, hidrofóbicas
-Almacenan mucha energía en menos peso
-Poseen alto valor calórico: 1 g de grasa rinde 9 Kcal / 1 g de glúcido rinde 4 Kcal
-Aislante térmico
-Amortiguador de golpes
Fosfolípido con glicerol o fosfoacilglicéridos.
Moléculas anfipáticas
Forman bicapas
Desempeñan función estructural.
Glicerol, ácido fosfórico, ácido graso y resto químico o radical (siempre debe ser una
sustancia polar)
GRUPOS POLARES + GRUPOS APOLARES.
Fosfolípidos con esfingol o esfingofosfolípidos.

28
Glucolipídos
Ceramida + monosacarido = cerebrósido.
Ceramida + oligosacárido = gangliósido.
Esteroides.
COLESTEROL: Constituyente de las membranas celulares animales. Precursor de otros
compuestos
Esteroides derivadas del colesterol:
1. Vitamina D o calciferol

29
2. Hormonas sexuales: testosterona – estrógenos
3. Hormonas de la corteza adrenal
4. Sales biliares
Lipoproteínas.
Agrupación macromolecular transportadora de lípidos en sangre.
LDL: colesterol “malo”, tiende a adherirse a las paredes arteriales iniciando la
formación de placas obstructivas.
HDL: colesterol “bueno”, remueve el colesterol de las arterias y lo envía hacia el hígado
para su degradación.
Ácidos nucleicos y nucleótidos.
Son polímeros de nucleótidos: 1) ADN (ácido desoxirribonucleico)
2) ARN (ácido ribonucleico)

30
Estructura de un nucleótido:
• PENTOSA (puede ser ribosa o una versión diferente, desoxirribosa)
• BASE NIITROGENADA PIRIMÍDICA (un heterociclo llamado pirimina)
O BASE NITROGENADA PURÍCA (base grande de 2 heterociclos, purina)
• ACIDO FOSFÓRICO
Ribonucleótidos: si la pentosa es ribosa
Desoxirribonucleótidos: si la pentosa es desoxirribosa
Enlaces de los componentes de un nucleótido.
Unión N-glicosídica.
Unión ester (entre alcohol y ácido)
Enlace de nucleótidos
Citosina
Uracilo
Timina
Ademina
Guanina

31
ATP: ribonucleótido trisfosfato (transporte de energía)
Nicotinamida + adenina = coenzima NAD+
Coenzima FAD
ARN
Guarda información genética (copiada del ADN, siempre surgen por transcripción de
este)
Ácido ribonucleico.
Unión azúcar-fosfato
Extremo 5: fosfato Extremo 3: alcohol
Tipos de ARN
ARNm: mensajero
ARNt: transferencia
ARNr: ribosomatico
Transportan electrones y
protones

32
ARNpc: pequeño citoplasmático
ARNpn: pequeño nuclear
ADN
Ácido desoxirribonucleico
Forma cadenas bicatenarias
4 bases posibles. Par adenina-timina. Par guanina-citosina.
2 cadenas antiparalelas y complementarias
Reglas de Chargaff.
• Proporción ADENINA = TIMINA. Relación 1/1
• Proporción de bases púricas (A+G) = a bases pirimídicas (T+C)
• La proporción entre (A+T) y (G+C) es característica de cada organismo,
pudiendo tomar diferentes valores según la especie estudiada.
Modelo de Watson y Crick
•La molécula se compone de dos cadenas de desoxirribonucleótidos (bicatenaria)
• Las dos cadenas se enrollan adquiriendo estructura helicoidal (dextrógira)
• El esqueleto azúcar-fosfato se localiza en el exterior de la molécula.
• Las bases nitrogenadas se proyectan hacia el centro de la estructura
• Una base púrica de una cadena coincide con una base pirimídica de la cadena
enfrentada: A - T / C – G
• Las dos cadenas son complementarias
• Las dos cadenas presentan direcciones opuestas, son antiparalelas.
• El diámetro de la hélice es constante (20°A)
• Las dos cadenas se mantienen unidas por enlaces puente hidrógeno y atracciones
hidrofóbicas entre las bases.
Proteínas.
Son moléculas poliméricas, polímeros de aminoácidos.
-Macromolécula constituida por cientos de aminoácidos enlazados por unión peptídica
AMINOACIDO
Grupo amino + hidrogeno + radical (variable) + grupo carboxilo.
Son monómeros constituidos de la proteína.
Se los clasifica según el radical: NO POLAR/ POLAR SIN CARGA/ POLAR CON CARGA –
(ácido) / POLAR CON CARGA + (básico)
Aminoácidos esenciales:

33
Enlaces entre aminoácidos:
Unión peptídica porque enlaza aminoácidos di péptido, moléculas + pequeñas de los
oligopéptidos (de 2 a 10 aá) polopéptido (une + de 10 aá)
Estructuras proteicas.
PRIMARIA: estructura lineal que informa qué tipos de aá conforman la cadena, qué n°
de aá se enlazan y en qué secuencia.
Los puentes disulfuro, cuando están presentes, forma parte de la estructura primaria.
SECUNDARIA: disposición tridimensional de la cadena, estabilizada por puentes de H.
TERCIARIA: los pliegues se atraen entre si, la cadena se repliega entre si. Es un
plegamiento. Re plegamiento tridimensional de la cadena que ya adquirió estructura
secundaria, estabilizada por enlaces entre los radicales.
CUATERNARIA: asociación de dos o más cadenas polipeptídicas.
La interacción es entre aá de distintas cadenas (subunidades)

34
Las cuaternarias se rompen por hidrólisis.
Cadena polipeptidica Aminoácidos
Si la desnaturalización es reversible: desnaturalización proteica.
Si la desnaturalización es irreversible: coagulación proteica.
Clasificación de las proteínas.
SIMPLES: formadas por cadenas polipeptídicas.
CONJUGADAS: formada por cadenas polipeptídicas y grupos no proteicos.
Funciones de las proteínas.
–Estructural: colágeno y elastina
-Catalítica: enzimas
-Transporte: hemoglobina
-Almacenamiento: albúmina
-Movimiento: actina y miosina
hidrólisis
-Pérdida de la estructura espacial o
conformación nativa de una proteína por
acción del calor
-Cambios de pH
-Solventes orgánicos
-Rayos UV
-Conlleva la pérdida de la función
biológica
Apoproteína
Porción proteica
Porción NO proteica o
grupo prostético

35
-Protección: inmunoglobulina
-Hormonal: insulina
Hemoglobina.
Es una proteica cuaternaria (4 cadenas polipeptidicas) Se encuentra en los glóbulos
rojos (conocidos tamb como eritocritos/hematíes)
Es la principal molécula transportadora de oxigeno en sangre.
4 tipos de globina: alfa-beta
El grupo HEMO es una porfirina (grupo prostético formado por 4 anillos pirrol en cuyos
vértices hay grupos de nitrógeno y en el centro un átomo de hierro.
Tiene 4 hemo, se pueden unir 4 O2
Características de la HB.
•Proteína conjugada oligomérica o de estructura 4°, formada por 4 subunidades
• Cada subunidad consta de una cadena globular denominada globina, unida al grupo
prostético hemo
• Las uniones entre las subunidades son de 3 tipos: hidrofóbicas, puentes de H y
puentes salinos
Mioglobina.
Proteína conjugada estructura 3, formada por una globina unida al grupo prostético
hemo.

36
P50: unidad de medida, mide afinidad entre estas moléculas con el oxigeno.
Si el P50 es alto: afinidad baja
Si el P50 es bajo: afinidad alta
HB en el transporte de oxígeno.
HB sufre un cambio conformacional

37
Si el O2 esta unido HB+O2=oxihemoglobina
Si el O2 no esta unido HB desoxigenada → desoxihemoglobina
A que se debe este cambio?
Cuando el FE esta desplazado del plano del hemo (desoxihemoglobina)
La HB presenta dos conformaciones alternativas
La HB se oxigena a nivel ALVEOLAR. (entra oxigeno sale el dióxido)
•Alta pp de O2
• Formación de oxihemoglobina
• Pasaje de la forma T a la R
• Ruptura de puentes salinos
• Liberación de H+ de la Hb
• Formación de ácido carbónico
• Formación de CO2
• Difunde el O2 desde el alvéolo a la sangre y el CO2 desde la sangre hacia el alvéolo
La HB se oxigena a nivel TISULAR. (entra dióxido sale oxigeno)
Presenta efecto cooperativo o interacción
homotrópica
La unión de un O2 a un hemo aumenta la
afinidad por el O2 de los hemos restantes

38
• Alta pp de CO2
• Formación de ácido carbónico
• Disociación del ácido carbónico en bicarbonato y H+
• Captación de H+ por la Hb
• Formación de puentes salinos
• Pasaje de la forma R a la T
• Liberación del O2
• Difunde O2 desde la sangre hacia el tejido y el CO2 desde el tejido hacia la sangre
Efecto Bohr
-Acción del pH (H+) y el CO2 sobre la
unión del O2 a la Hb (Interaccion
heterotrópica)
-En los tejidos aumenta la
concentración de CO2 y (H+) y baja
el pH
-El efecto Bohr es el responsable de
favorecer la liberación de oxigeno en
los tejidos que lo requieren.

39
Oxiehemoglobina vs Carboxiemoglobina
Hemoglobina: proteína alostérica
•Proteína cuaternaria u oligomérica
• Entre subunidades se genera un efecto cooperativo
• Curva de saturación sigmoide
• En cada subunidad existe un grupo hemo y un sitio alostérico (alos=distinto)
• En el grupo hemo acopla el O2
• En el sitio alostérico acopla el modulador o efector alostérico:
Negativo disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno
Efectores aleostéricos y Hb
Concentración de H+ (pH del medio)
Presión parcial de CO2
Presencia de 2-3 BPG (biofosfoglicerato)
Bifosfoglicerato (BPG-DPG)
Disminuyen la afinidad de la Hb por el O

40
Favorece la liberación de O2 a los tejidos
•Se forma en los glóbulos rojos en condiciones de hipoxia
• Se ubica en el centro de la molécula de Hb
• Forma puentes salinos con aá de las subunidades beta
• Estabiliza la forma T
• Disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno
• Favorece la liberación de O2 a los tejidos
• Importante en individuos adaptados a grandes alturas y en fumadores
Hb fetal: •No presenta subunidades beta: NO enlaza BPG
•La Hb fetal presenta mayor afinidad por el oxígeno que la Hb adulta

42
MÓDULO 3.
-Membrana plasmática y tipos de transporte
-Sistema de endomembranas
-Citoesqueleto
-Matriz celular
-Modificaciones de membrana y uniones
intracelulares
-Comunicación intercelular

43
Membrana plasmática y tipos de transporte.
-límite de toda célula
-unidad trilaminar (ME)
-modelo de mosaico fluido (constituido por bicapa lipídica con proteínas, película
elástica y deformable)
Constituye el límite de la célula- actúa como barrera selectiva
Posibilita el transporte de sustancias
Reconoce señales (receptores)
Permite interacciones célula-célula y célula-matriz
MODELO DE MOSAICO FLUIDO.
Moléculas que la componen: fosfolípidos – glucolípidos – glicoproteínas – colesterol –
proteína
2 mono capas: una mira al medio extracelular y la otra mira al citosol (citosólica)
Lípidos de membrana.
Propiedades: antipáticos y forman bicapas.
Composición química:
*fosfolípidos con glicerol
*fosfolípidos con esfingol
*glucolípidos
*colesterol
Función: estructural.
Asimetría de las bicapas.
La composición química NO es la misma.
La extracelular: fosfatidil colina- glucolípidos siempre en la monocapa extracelular-
colesterol
El equilibrio de cada lípido se mantiene por proteínas traslocadoras que terngan
actividad ATPasa para poder mantener la asimetría.
Flopasas y Flipasas:
Proteínas translocadoras de lípidos con actividad ATPasa que
contribuyen a mantener la asimetría

44
Fluidez de las bicapas lipídicas.
En la membrana FLUIDA las partículas en movimiento se encuentran en desorden.
En le membrana VISCOSA las partículas se encuentran en orden.
Si cualquiera de estas dos se exceden pueden desestabilizarse.
Dependen de 3 factores:
1) Grado de instauración de los A.G
+ insaturación + fluidez
-insaturación – fluidez
2) Longitud de cadena de los A.G
Las colas de los A.G – longitud + fluidez
3) Colesterol
Efecto antagónico dependiendo de la temperatura
+ T – fluidez (restringe)
- T evita la cristalización.
Movimiento de lípidos y proteínas.
–Rotar sobre su propio eje -Desplazarse lateralmente (+ frecuentes)
-Realizar flip flop ( - frecuentes- proteínas)
Las membranas NO son estáticas.
Proteínas de membrana.
No están asociadas todas de la misma forma como los lípidos.
Existen diferentes tipos de asociaciones:
-integral transmembrana de paso simple o unipaso
-integral transmembrana multipaso
-integral monocapa
-proteína periférica, anclada a proteínas
-proteína periférica, anclada a lípidos.
Integrales de membrana, dominio de anclaje en la membrana (aá, representan una
parte de la prote) Los demás aá deben ser polares.
Clasificación:
Asociación con la bicapa: *Integrales o intrínsecas
-Abarcan una monocapa
-Transmembrana
Unipaso
Multipaso
*Periféricas o extrínsecas

45
Por su estructura: *secundaria *terciaria *cuaternaria u oligomericas.
Por su función: *transporte *unión *recepción *catálisis
Glúcidos de membrana. (glucocalix)
Solo en monocapa extracelular.
Glucocálix: involucrado en el reconocimiento de lo propio y lo ajeno. Reconocimiento
celular.
Composición química: oligosacaridos de glucolípidos y glucoproteínas.
Funciones: reconocimiento celular
*celula-celula *celula-hormona *celula-virus *celula-anticuerpo
Transportes de membrana.
PASIVO ACTIVO
Gradiente de concentración: difusión. Movimiento espontaneo de soluto desde una
zona de + concentración hacia otra de – concentración, es decir a favor de gradiente
hasta que se distribuye uniformemente, lo q hace cesar la difusión.

46
Existen factores que aceleran la difusión pero ocurre espontáneamente. NO REQUIERE
ENERGIA.
PASIVOS.
PASIVO DIFUSIÓN SIMPLE
Pasaje de solutos a favor del gradiente a través de la bicapa lipídica. Difunden solutos
Ej: oxigeno (siempre + concentrada afuera de la célula)
Requisitos para aumentar la velocidad de la difusión
Gradiente de concentración – Tamaño molecular pequeño – No polaridad
Si se dan estas 3 está garantizada la velocidad.
PASIVO DIFUSIÓN FACILITADA POR CANAL
a) Regulado por ligando: con la llegaba de un ligando el canal se abre y deja pasar
el ion (siempre y cuando haya + cantidad de un lado que del otro)
b) Regulado por voltaje: membranas polarizadas, canal cerrado. Membrana
despolarizada, canal abierto
c) No regulado: siempre abierto.
LOS CANALES SON ESPECIFICOS.
PASIVO DIFUSIÓN FACILITADA POR CARRIER O PERMEASA
Moléculas medianas y polares. Ej: glucosa y aá hidrofóbicos. Cambios
conformacionales.
Velocidad de difusión.
Di.simple: relación directamente proporcional
Di.facilitada: se satura
PASIVO OSMOSIS
Moviliza solventes (solo agua, siempre hacia el lado HIPERTÓNICO)
Hipertónico→presenta comparativamente tiene mucho solvente
Hipotónico→presenta comparativamente menos concentración de solvente
Isotónico→presenta comparativamente igual concentración de solvente
Movimiento de moléculas de agua a través de una membrana semipermeable, desde
una solución hipotónica hacia una hipertónica.
LOS TRANSPORTADORES SON
SATURABLES Y ESPECIFICOS
A FAVOR DE GRADIENTE → SIN GASTO DE
ENERGIA.

47
Consecuencias de la OSMOSIS.
Plasmólisis/crenacion: célula pierde agua al sumergirla a un medio hipertónico.
Turgencia/hemólisis: célula gana agua al sumergirla a un medio hipotónico.
Equilibrio: mantiene estable su volumen de agua al sumergirla en un medio isotónico.
ACTIVOS.
ACTIVO PRIMARIO.
Impulsado por la hidrólisis de la ATP. Siempre mediado por una bomba.
ACTIVO SECUNDARIO.
Mueve sodio a favor de gradiente, la glucosa en contra del gradiente de concentración
El mismo transportador mueve glucosa y arrastra sodio. – gradiente iónico.
+ sodio concentrado fuera de la célula, + energía poterncial acumulada, simporte
sodio-glucosa.
TIPOS DE TRANSPORTES.
1 sola dirección: uniporte
2 direcciones iguales: simporte
2 direcciones distintas: antiporte
CONTRA GRADIENTE→ CON
GASTO DE ENERGIA.

48
EN MASA
Movimiento de partículas grandes.
Endocitosis: 3 tipos
1) FAGOCITOSIS: ingreso de partículas de gran tamaño por medio de vesículas
llamadas FAGOSOMAS
2) PINOCITOSIS O ENDOCITOSIS A GRANEL: incorporación de fluidos y partículas
macromoleculares por medio de pequeñas vesículas.
3) ENDOCITOSIS MEDIADA POR RECEPTOR: ingreso de determinadas moléculas
(ligandos) a la célula, reconocidos por receptores específicos, ubicados en la
membrana plasmática
TODOS ESTOS : Deformación de membranas
Formación de vesículas
Gasto de ATP
Exocitosis: Salida de sustancias macromoleculares útiles (secreción) o desechos (excreción)
transportadas por vesículas que se fusionan a la membrana plasmática, con gasto de ATP.
Sistema de endomebranas
Compuesta por:
-Envoltura nuclear
-REG (retículo endoplasmático granular)
-REL (retículo endoplasmático liso)
-Aparato de golgi
-Lisosomas y otras vesículas.
Circulación intracelular.
1) Brotación de vesículas del RE
2) Fusión de vesículas al golgi
3) Modificación de materiales en las cisternas del golgi
4) Liberación de vesículas con las sustancias elaboradas
5) Secreción de las sustancias hacia el medio extracelular
Transporte vesículas de cargamento.
Si siempre brota la cisterna dadora se achicaría y la cisterna receptora se agrandaría.
Interviene la vesícula de transporte y la vesícula de reciclaje.
ATP
Brotación de vesículas.
Participan proteínas de cubierta. Requiere de GTP. Interviene vesícula desnuda y
vesícula revestida. Utiliza un sistema de señales para asegurar (el correcto
funcionamiento) direccionan a las vesículas.
Funciones:
*Síntesis de macromoléculas
*Circulación intracelular
*Soporte mecánico

49
El flujo de membranas mantiene la asimetría.
Correspondencia:
-La cara citosólica de la vesícula con la cara citosólica de la membrana plasmática
-La cara luminal de la vesícula con la cara extracelular de la membrana plasmática
REG (retículo endoplasmático granular)
Conformado por bolsas llamadas cisternas.
En la cara citosólica se encuentran adheridos los ribosomas.
Producen proteínas de secreción, lisosomales y de membrana
Las modifica y glicosila a estas proteínas así forma GLUCOPROTEINAS.
Transporte de estos materiales.
Hipótesis del péptido señal
Las proteínas sintetizadas en el REG tienen un péptido señal, secuencia de aá
hidrofóbicos en el extremo amino terminal de la proteína. La partícula de
reconocimiento de la señal en el citosol lo hace.
Ribosoma y direccionamiento de proteínas
Sin péptido señal la síntesis se inicia y se finaliza en el citosol. (transporte post-
traduccional)
Con péptido señal la síntesis se inicia y se finaliza en el REG. (transporte co-
traduccional)

50
Rutas en el direccionamiento de proteínas.
Síntesis de proteína soluble.
1-Se inicia la síntesis en un ribosoma citosólico.
2- El péptido señal es reconocido por la SRP.
3-Se detiene transitoriamente la síntesis proteica y el ribosoma se direcciona al REG.
4- Se libera la SRP y se reanuda la síntesis.
5- La peptidasa señal corta el péptido señal.
6-La cadena peptídica cae en la luz de la cisterna.
7-Finaliza la síntesis y se disocian las subunidades ribosomales.
8- La cadena de aá queda solubilizada en el REG.
Síntesis de proteína de membrana.
1-La peptidasa señal corta el péptido seña
2-La cadena peptídica cae en la luz de la cisterna
3-Emerge del ribosoma la señal de anclaje
4-La proteína queda inserta por su dominio de anclaje al REG
5-Se completa la síntesis
6-Se disocian las subunidades ribosomales mientras la proteína queda integrada a la
membrana del REG
Tipos de inserción de proteína de anclaje
Unipaso/multipaso
Glicosilación de proteínas en REG.

51
Solo si aparece esta señal de glicosida.
Glicositanfreasa: reconocen,cortan y transfieren la señal.
REL (retículo endoplasmático liso)
Posee aspecto tubular. Síntesis de lípidos.
-Participa en la detoxificación:
En hepatocitos (cit p450), transforma drogas liposolubles en hidrosolubles→orina
-Degradación de glucógenos: en hepatocitos (glucosa 6 fosfatasa), se convierte la
glucosa 6 p en glucosa desfosforilada→a sangre -
-Participa en el almacenamiento y liberación de Ca2+
Aparato de Golgi.
Conjunto de cisternas, vienen del REG, se fusionan con el cis de formación y salen por
el trans de maduración.
1. Modificación de glucoproteínas provenientes del REG : glicosilación terminal
glucoproteínas
2. Modificación de lípidos provenientes del REL: síntesis de glucoesfingolípidos y
esfingomielina
3. Síntesis de polisacáridos complejos: GAG, pectinas, hemicelulosa
4. Formación de vesículas de secreción
5. Formación de lisosomas.
Secreción
Liberación de materiales.
Secreción continua, se realiza constantemente, NO se produce la acumulación de
gránulos de secreción.
Secreción regulada, se recibe la señal, acumulación de gránulos de secreción.
Lisosomas
•Formados por enzimas digestivas (proteínas)
•Vesículas de membrana simple
• Se originan en el aparato de Golgi
Fosfolípidos
Colesterol
Ceramida
Triglicéridos
Escramblasas y Flipasas:
Proteínas translocadoras de
lípidos

52
• Contienen enzimas hidrolíticas o hidrolasas ácidas
• Participan en la digestión celular
Hidrolasas ácidas.
1. Son glucoproteínas
2. Se activan a pH 5
3. Inician su síntesis en el REG
4. Completan su síntesis en el Golgi
5. La “etiqueta” manosa- 6p incorporada en Golgi, direcciona a las hidrolasas hacia los
lisosomas
Fagolisosoma: de la fusión del lisosoma primario con una vesícula procedente de la
fagocitosis.
Los residuos→ cuerpo residual que puede fusionarse (heterofagia)
Endosoma tardio: al unirse los lisosomas primarios con materiales provenientes de los
endosomas tempranos
HETEROFAGIAS.
AUTOFAGIAS
Autofagolisosoma: es el producto de la fusión entre un lisosoma primario y una
vacuola autofágica
Clasificación de los lisosomas.
A veces se exocita el cuerpo
residual

53
Citoesqueleto
Armazón proteico filamentoso distribuido por todo el citosol
Función mecánica : forma y sostén
Participa en la motilidad celular: movimiento y locomoción
Red “dinamica”
Compuesto por: - Proteínas estructurales (MF / MT / FI)
- Proteínas reguladoras,(ligadoras y motoras)
Filamentos.
MICROTUBULOS: 1- Dimerización de las tubulinas alfa y beta
2- Polimerización de dímeros- Formación de protofilamentos
3- Asociación de 13 protofilamentos
-DIMERICA-gasta energía GTP.
-Se forman por la polimerización (alargue, del lado+) y se despolariza (acorta, del lado-)
-Nacen en los centrosomas (célula eucariota animal) en donde se localizan los COMT,
centro organizadores microtubulares)
-Participan en el transporte de vesículas. Asociados las proteínas motoras KINESINA o
QUINESIS (movimiento centrífugo o anterógrado) y DINEINA (movimiento centrípeto o
retrógrado) ATP.
–Participan en el movimiento de cromosomas durante la división celular(mitosis)
-Conforman estructuras estables
CENTRIOLO CILIAS Y FLAGELOS
-Tubo hueco
-Triplete microtubular
(organización 9+0)
-Forma parte del centrosoma
en donde se encuentran los
COMT
- Origina cilios, flagelos y huso
-Dineinas ciliares (ATPasa) posibilitan el
movimiento de ellas.
–Generadores del desplazamiento o barrido
local.

54
MICROFILAMENTOS: -consituyen monómeros.
–ACTINA G -ACTINA F
Tienen proteínas motoras asociadas MIOSINA I
II:
Actina: participa en el transporte vesicular, migración celular, emisión de proyecciones
(pseudópodos y lamelipodios durante la migración celular y el transporte en masa)
Participa también en la citocinesis animal (separación del citoplasma por la
estrangulación a partir de la formación de un anillo de microfilamentos de actina.
La actina-miosina conforman estructuras contráctiles.
Constituye el andamiaje de microvellosidades.
Contribuye a dar forma a la célula.
FILAMENTOS INTERMEDIOS: Proteínas fibrosas. Por ej: Queratina en tonofilamentos de
células epiteliales , lamina en laminofilamentos de la lámina, nuclear en todas la
células eucariotas .
No contráctiles
No polarizados
Otorgan fuerza tensil (Función mecánica)
Desmosomas (unión de adherencia de 2 células epiteliales entre si)
Matriz extracelular (MEC)
2 cadenas cabeza
glubuladora ATPasa
MT-MF: en todas las células
eucariotas.
FI: solo en algunas animales.

55
Función:
-Rellenar espacios intercelulares
-Conferir a los tejidos resistencia a la compresión y a la tensión
-Constituir el medio por donde llegan a la célula nutrientes y se eliminan desechos, -
señales químicas (inductores)
-Proveer puntos de anclaje a las células
-Ser vehículo para el desplazamiento durante la migración celular
FIBROBLASTO: fabrica y secreta elastina, colágeno y material amorfo.
PROTEINAS ESTRRUCTURALES
COLAGENO: Glucoproteína fibrosa
Función mecánica: protección – soporte (resistente a las tensiones)
Abundante en el tejido conectivo: - dermis (piel) – cartílago – hueso – tendón –córnea
Formada por microfibrillas de tropocolágeno
ELASTINA: Proteína hidrofóbica y estructural de la MEC
Abundante en tejidos que pueden doblarse, torcerse y estirarse durante sus
movimientos (alvéolos, vasos sanguíneos, piel)
Se sintetiza como monómeros de tropoelastina
PROTEINAS ADHESIVAS
FIBRONECTINA: Glucoproteína fibrosa formada por dos subunidades polipeptídicas
Participa en la formación de contactos focales
Presenta dominios funcionales distintos: uno conecta con la integrina de la membrana,
otro con el colágeno de la MEC

56
LAMININA: Proteína de aspecto cruciforme
Consta de una cadena central y otras dos trenzadas
Estabilizada por puentes S-S
Participa en la formación de hemidesmosomas
MATERIAL AMORFO.
Proteoglicano: Asociación macromolecular de GAG y proteína
Presentan cargas negativas (grupos sulfato y carboxilo)
Higroscópicos→ forman geles viscosos resistentes a la compresión
Función mecánica
Cadenas de glicosaminoglicanos enlazados a proteína. Hebra central de ácido hialurónico.
Proteína.
GLICOS.AMINO.GLICANOS (GAP)
Ácido hialurónico
Condroitín sulfato
Heparán sulfato
Queratán sulfato
Diferenciaciones de membrana.
Abundantes en los epitelios. Posee 3 superficies.
Superficie apical.
Microvellosidades.
Aumentan la superficie de contacto con el medio. Favorece la absorción.

57
Superficie latera.
Unión oclusiva.
-Ocluye el espacio intercelular impidiendo la filtración de moléculas. En el intestino el
pasaje de glucosa hacia la sangre es transcelular.
-Función impermeabilizante.
Unión adherente.
-Las uniones adherentes contribuyen a dar cohesión al tejido.
Desmosoma.
-Los desmosomas unen fuertemente las membranas de células adyacentes
“remaches”.
-Filamentos de queratina o tonofilamentos
Nexus.
-La apertura y cierre de los conexones depende de la concentración de calcio: si
aumenta la [Ca+] se cierra el conexón.
-Posibilitan la comunicación intercelular.
Superficie basal.
Contacto focal.
-Uniones de anclaje (filamentos de actina) entre las células y la matriz extracelular
(MEC)
Hemidesmosoma.
-Uniones de anclaje entre las células y la matriz extracelular (MEC)
Según la función:
-ABSORCIÓN: microvellosidades
-ADHESIÓN: unión adherente-desmosoma → celula-celula
Contacto focal-hemidesmosoma →celula-extracelular
-COMUNICACIÓN: unión oclusiva
-IMPERMEABILIZACIÓN: nexus.
Comunicación intracelular.

58
-Organismos pluricelulares.
Célula inductora inductor o señal célula inducida
Estímulo respuesta.
Tipos de comunicación:
ENDÓCRINA: Generalmente la célula actúa a distancia generando efectos en células
alejadas a las que arriba por sangre. La señal viaja por el torrente sanguíneo. Se
requiere un medio para que funcione. Genéricamente el inductor es la hormona.
PARÁCRINA: Contraria a endocrina. No requiere del torrente sanguíneo. La célula
inductora y la inducida están cerca, produce un mensajero local.
SINÁPTICA: (es un tipo de comunicación parácrina) La célula inductora es una neurona.
El tipo de señal química es un neurotransmisor, estos son volcados al espacio llamado
BRECHA sináptica hasta impactar con el receptor de la célula inducida (puede ser o no
una neurona)
Canal abierto si llega la señal correcta. ACETILCOLINA (neurotransmisor importante).
Canales regulados por ligando.
NEUROENDÓCRINA: Participación de las neuronas, suelen estar distantes de la celula
inducida. Se requiere de la participación del torrente sanguíneo. NEURO-HORMONAS
(median la comunicación)
YUXTÁCRINA: Conecta células sin espacio. Se encuentran yuxtapuestas. Se comunican
usando las uniones nexus o gap.
AUTÓCRINA: La célula inductora es a su vez la célula inducida. Secreta la señal,
responde y posee el receptor para generar la respuesta en su membrana.
POR CONTACTO DIRECTO: No se secreta la señal, esta queda anclada en la membrana
de la célula inductora e interactúa con el receptor especifico en la célula blanco.
Tipos de señal.
(debe poseer el receptor específico para
poder responder)

59
SEÑAL HIDROFÓBICAS.
–Complejo hormona-receptor traviesa libremente la membrana. Es reconocida por un
receptor intracelular. Respuestas mas lentas.
1- La señal hidrofóbica difunde a través de la membrana de la célula blanco
2- La señal se une al receptor intracelular conformando el complejo hormona-receptor
3 y 4- El complejo hormonareceptor ingresa al núcleo activando la transcripción de
genes sensibles a hormona
5- El ARN transcripto es traducido desencadenándose una respuesta específica en
función de la señal recibida.
SEÑAL HIDROFÍLICAS.
–No atraviesa la membrana de la célula. Es reconocida por un receptor de membrana.
Respuestas mas rápidas.
1-La señal impacta con un receptor anclado a la membrana. RECEPCION
2-Una vez formado el complejo hormona-receptor se activan proteínas que ya están
en la célula. TRANSDUCCION.
3- Respuesta celular.
Receptores de membrana:
1) Receptor ionotrópico: PROTEINA DE CANAL.
No entra la señal pero ingresa a la célula el ion. Los receptores son proteínas de canal
reguladas por ligando (receptor ionotrópico)
1- La proteína de canal presenta un dominio receptor para un ligando específico.
2- La unión del ligando al canal desencadena su apertura posibilitando la difusión de
ión
3- Si el ligando no está presente el canal permanece cerrado.
Naturaleza lipídica.
HIDROFÓBICAS.
Naturaleza proteica,
HIDROFÍLICAS

60
2) Receptor autocatalítico o RTK.
El receptor dimero.
1- Cuando la señal acopla con el receptor, dimeriza.
2- Se fosforila el dominio intracelular en los residuos Tirosina, activándose la actividad
quinasa
3- La quinasa cataliza la fosforilación de proteínas blanco. Se genera una respuesta
intracelular
Los factores de crecimiento son captados por RTK.
1. Factor de crecimiento. 2. Receptor tirosin kinasa. 3. Factor de crecimiento.
4. Casacada de kinasas 3 y 4 PROTEINA G. 5. Factor activador-transcripción-proteínas
que estimulan la división celular.
3) Receptor asociado a proteína G.
1- El receptor trabaja asociado a una proteína G que se mantiene inactiva unida a GDP
2- El receptor capta la señal y se activa la proteína G al sufrir un cambio
conformacional e intercambiar GDP por GTP
3- La proteína G activa a una enzima que cataliza la síntesis de un segundo mensajero
involucrado en generar una respuesta intracelular o activa canales.
Unida a GDP inactiva. GTP se activa cuando llega la señal, acopla con el receptor, se
activa la proteína G y se activa una enzima o un canal.
ENZIMA Adenilato ciclasa.
Fosfolipasa C
Vía de Adenilato ciclasa.
Llega la señal hidrofílica, es reconocida por el receptor asociado a proteína G ( 2 tipos
Gs estimuladora del adenilato ciclasa) la subunidad alfa de la proteína G es móvil y
tiene actividad hidrolizadora de GTP, esta ya esta activa e impacta con el adenilato
ciclasa. Este adenilato ciclasa acitivado,cataliza la conversión de ATP para convertirlo
en ADENOSINA MONOFOSFATO→ AMPc (mensajero secundario intracelular) - PDE
(para regular las respuestas intracelulares)
El AMPc actúa sobre la proteína que tiene actividad quinasa PKA, cuando estos
impactan se activan los dominios catalíticos de la PKA y fosfolira un sustrato que no
estaba activo (provoca la activación o la inhibición)

61
Cascada de kinasas: tiene un efecto de amplificación de la señal
Vía de la fosfolipasa C.
Señal, la capta el receptor, se asocia a una proteína Gq (la hidrólisis de su GTP
desactiva la proteína). La fosfolipasa C toma un sustrato de lipido fosfatidil inositol
bifosfato (PIP2) y lo desdobla generando 2 moléculas, inositol trifosfato (IP3) y
diaciglicerol (DAG) estas actúan como segundos mensajeros generados
intracelularmente en respuesta a la señal química.
El IP3 abre selectivamente canales de calcio, el calcio sale al citosol, el calcio se una a la
calmodulina, esto regula la activación de proteínas blanco generadoras de respuesta
celular.
El DAG activa a la kinasa PKC, esta por fosfoliración activa proteínas blanco inactivas y
estas activadas generan respuestas celulares.
PROTEINAS G.
• Proteína Gs: activa a la adenilato ciclasa
• Proteína Gi: inhibe a la adenilato ciclasa
• Proteína Gq: activa a la fosfolipasa C
• Proteína Gk: actúa sobre canales de K+

63
MÓDULO 4.
-Enzimas
-Introducción al metabolismo
-Cloroplasto – Fotosíntesis
-Mitocondria- Respiración celular
-Fermentación
-Peroxisomas

64
Enzimas
Enzimas.
Función.
Características.
• Proteínas globulares de estructura 3° ó 4°
• Específicas
• Saturables
• Inalterables → reutilizables
-Proteínas
-Cadenas polipepídicas
-Actividad catalizadora.
–Sacarosa→glucosa+fructosa
. hidrólisis
-Hueco formado por una agrupación de determinados aminoácidos.
- En él convergen los radicales de aá a veces distantes.
-El sustrato interacciona con los aá del sitio activo por enlaces no covalentes.
–No afectan a G (variación de energía libre) si no que a la energía de activación.

65
• Eficientes en pequeñas concentraciones
• Sensibles a la temperatura y el pH
• Regulables
• En su nomenclatura se emplea el sufijo “asa”
Modelo “rígido” : llave-cerradura Modelo “flexible”: guante.
Clasificación.
HOLOENZIMA(sinónimo)
Determinación de la actividad enzimática (Cinética enzimática)
La actividad de una enzima puede determinarse midiendo la cantidad de producto
formado, o de sustrato consumido, en un tiempo dado.
Factores que determinan esto:
1) Concentración de enzima: La velocidad de la reacción aumenta cuanto mayor es la
concentración de enzima, siempre y cuando el sustrato no se constituya en un factor
limitante.

66
2) Concentración de sustrato: Un aumento creciente del sustrato satura a la enzima.
(La grafica la propusieron Michaelis-Menten)
Km: (concentración de susstrato con la cual la velocidad de reacción alcanzsa un valor
igual a la ½ de la velocidad máxima) Indica, el grado de afinidad de la enzima con el
sustrato, + KM – AFINIDAD -KM + AFINIDAD
En condiciones definidas de temperatura y pH, la Km tiene un valor fijo para cada
enzima y sirve para caracterizarla.
Se expresa en moles (M)
3) Temperatura y pH.
Al aumentar la temperatura se desnaturaliza la enzima
Al disminuir la temperatura disminuye el choque molecular
Al modificar el pH se alteran las cargas y se desnaturaliza la enzima
4) Inhibidores.

67
*Irreversibles:
• Alteran permanentemente a la enzima
• Provocan pérdida de la actividad
enzimática EJ: Penicilina: inhibidor de la enzima transpeptidasa
*Reversible competitivo:
• El inhibidor se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con el sustrato e
impidiendo su unión. Si se aumenta la concentración de sustrato, el inhibidor puede
ser desplazado del sitio activo.
*Reversible no competitivo:
•El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre o al complejo ES. No impide la
fijación del sustrato, pero si impide la catálisis pues altera al sitio activo.
Vía metabólica/Complejos multienzimaticos: sucesión de reacciones químicas
secuenciales. Cada paso esta catalizado por una enzima específica, en la cual aparece
el precursor, los metabolismos intermediarios y el producto final.

68
Regulación de la actividad enzimática.
A NIVEL GENETICO
Control genético o regulación de síntesis.
Implica un cambio en el número total de moléculas enzimáticas:
- inducción o activación de la síntesis de enzimas
- represión de la síntesis de enzima
Regulación de la actividad catalítica.
Implica cambio en la actividad enzimática SIN variación en el número de moléculas de
enzima:
1) Inhibición por producto final.
El producto final, actúa inhibiendo a las enzimas que intervienen en los primeros pasos
de una vía metabólica.

69
2)Regulación alostérica.
Sitio activo- Sitio alostérico. Efecto heterotrópico: el efector no es el sustrato
Efecto cooperativo, Cuando un modulador se une a una subunidad, se produce un
cambio conformacional que se transmite a las otras subunidades y modifica la aptitud
del sitio activo para recibir al sustrato.
• Proteínas cuaternarias u oligoméricas
• En cada subunidad existe un sitio activo y uno alostérico
• Entre subunidades se genera un efecto cooperativo
• En el sitio activo acopla el sustrato
• En el sitio alostérico acopla el modulador o efector alostérico:
. Positivo → si aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato
. Negativo → si disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato
• Curva de saturación sigmoide
• Catalizan pasos cruciales del metabolismo
3) Regulación por modificación covalente reversible.
• Precursores inactivos de ciertas enzimas
• En general se activan por hidrólisis
• Son proenzimas algunos componentes de los jugos digestivos (ej: pepsinógeno
estomacal)
4) Compartimentalización:
•Cada compartimiento celular rodeado por membrana constituye un microambiente
dentro del cual se generan las condiciones óptimas de acción de las enzimas
• Cada compartimiento se constituye en una separación de las distintas vías
metabólicas.

70
5) Regulación de la vida media de una proteína.
6) Isoenzimas
•Enzimas diferentes que catalizan la misma reacción
• Se diferencian isoenzimas en función del tipo de tejido
• La LDH pasa a la sangre ante toda destrucción de los tejidos (traumática, infecciosa o
neoplásica), por lo que su elevación en el suero es un signo de que un órgano o tejido
ha sido lesionado.
Introducción al metabolismo.
Metabolismo: conjunto de reacciones químicas dentro de las células.
El precursor es una sustancia compleja (rica en energía)
Liberación de energía. EXERGÓNICA ( de + a - )
Sustancia simple (pobre de energía)
Pobre en energía
Aporte de energía. ENDERGÓNICA (de – a + )
Sustancia compleja
VIAS ANABÓLICAS.
Sintetizar
VIAS CATABOLICAS.
Degradar

71
Todo proceso de síntesis consume energía.
Todo proceso anabólico es endergónico, pero no todo transporte endergónico es
anabólico.
Acoplamiento: la energía liberada en los exergónicos acoplan a los endergónicos.
ATP intermediario.
¿Cómo trabaja el ATP?
Hidrólisis para liberar energía (se desfosforila)
Condensación para formar energía.

72
Clasificación de reacciones metabólicas.
Coenzima NAD+
-Dinucleótido de Adenina y Nicotinamida
-Transferidor de e- y H+ en las reacciones de oxido-reducción
Se emplea
para
Se emplea
para

73
Como funciona
La enzima pierde H (se deshidrogena)
El NAD recibe los H perdidos y se reduce.
Coenzima FAD
-Riboflavina, unida a un pirofosfato, una ribosa y una adenina.
Termodinámica
Estudio de transformaciones energéticas.
1 Ley: La energía no se crea ni se destruye, se convierte de una forma en otra por lo
tanto, la energía total de un sistema y su ambiente se mantiene constante
2 Ley: ENERGIA LIBRE (G), energía útil para realizar trabajo
G : variación de energía libre o variación de entalpía.

74
Energía incial > energía final (proceso exergónico -G)
Energía inicial < energía final (proceso endergónico +G)
Todo cambio energético se produce de estados de mayor energía potencial a estados
de menor energía potencial (- G)
Solo una “porción” de energía potencial es “útil” para producir trabajo (G), otra parte
de energía se disipa como calor aumentando la entropía del medio (S)
Las reacciones espontáneas son aquéllas en las cuales aumenta la entropía
Cloroplasto – Fotosíntesis
Organismos fotosintéticos: cianobacterias-algas-plantas.
Laminillas: invaginaciones de la membrana plasmática.
Organismos eucariotas CLOROPLASTO.

75
Membrana externa, membrana interna. (la doble membrana separa el citosol del
estroma)
Estroma: matriz del CLOROPLASTO.
Tilacoide: cisterna,delimitada por la membrana. Lumen que genera un nuevo
compartimiento (espacio tilacoidal)
Teoría endosimbiótica: explica la existencia de cloroplastos y mitocondrias dentro de
células eucariotas argumentando que una bacteria fotosintética fue fagocitada por una
célula de este tipo. También justifica la presencia de ADN circular dentro de estas
organelas y ribosomas 70s.
Fotosíntesis.
Ecuación general
Es un proceso ANABÓLICO,REDUCTOR Y ENDERGÓNICO.
FASES
*Fase clara, lumínica o fotodependiente o fotoquímica
*Fase oscura, fotoindependiente, ciclo de Calvin, ciclo del C3 o fijación CO2 o
bioquímica

76
FASE CLARA
1) El fotosistema 1 recibe luz y sufre una fotooxidación tal que 2 e- son cedidos y
aceptados por el aceptor primario. Este cede sus e- a la enzima NADP reductasa la
cual reduce al NADP con protones y e- que toma del espacio tilacoidal
2) El fotosistema 2 sufre una fotooxidación y cede sus e- al citocromo que cede un e- a
otro y así ocurre sucesivamente hasta llegar al fotosistema 1
3) Ahora el fotosistema 2 sufre un bache electrónico, por lo que el agua mediante la
fotólisis (ruptura de la molécula a causa de la luz) libera 2 átomos de oxígeno (O2) y los
e- que pierde reparan el bache mencionado.
4) El citocromo toma H del estroma y los lleva al espacio tilacoidal donde se
concentran generando un gradiente de concentración mayor al del otro lado de la
membrana.
Como la membrana del tilacoide es impermeable al paso de e-, estos deben
atravesarla mediante un transporte activo mediado por las partículas F liberando
energía
5) Esa energía es utilizada para la formación de ATP catalizada por la cabeza de las
partículas F cuya cabeza tiene función ATP sintetasa.
ENTONCES
• Conversión de energía lumínica en química: ATP (fotofosforilación)
• Fotólisis del agua
• Formación de NADPH
• Liberación de O2
Hipótesis quimiosmótica: para fabricar ATP se necesita transporte de e- y un
gradiente de protones que tienen energía potencial (fuerza protón motriz) que
fosforila ADP para sintetizar ATP

77
FASE OSCURA
1) Tres RuBP (ribulosa difosfato, azúcar de 5 carbonos doblemente fosforilada) toman
cada una toma un dióxido de carbono. Cada RuBP se rompe a la mitad y se obtienen
6 moléculas de 3 carbonos llamadas fosfoglicerato (PGA) que, al sufrir una reducción,
se transformará en fosfogliceraldehído (PGAL) (el NADPH cede protones y electrones)
2) Estos enlaces que se forman requieren energía proporcionada por 1
ATP para cada PGA. El esqueleto carbonado de este glúcido (rico en energía), puede
transformarse en glicerol, glicerina, etc
Ciclo de Calvin (fabricación de glucosa): 6 RuBP son carboxiladas mediante la fijación
de dióxido de carbono a estas, catalizada por la rubisco, formando un compuesto
estable de 6 carbonos. Este se rompe a la mitad obteniendo 12 moléculas de 3
carbonos cada una (fosfoglicerato, PGA). A estas moléculas se les aporta energía
proporcionada por un ATP y electrones y protones aportados por el NADH quedando
reducida mientras esta se oxida. De esta forma se obtienen 12 PGAL los cuales 2 de
estos se unen formando glucosa y los otros 10 usan energía del ATP para formar la
RuBP.

78
Mitocondria-Respiración celular.

79
Ecuación general
Es un proceso CATABÓLICO, OXIDATIVO Y EXERGÓNICO.
En organismos procariotas aeróbicos
No hay mitocondrias ni divisiones internas. Las partículas F (funcion ATP sintasa)
En organismos eucariotas, la mitocondria.
Matriz MITACONDRIAL. Particulas F dentro de la matriz mitacondrial
Fases de la respiración celular aeróbica

80
GLUCÓLISIS.
Independiente del oxigeno, puede ocurrir con o sin el. “Vía metabólica universal”
1) Glucosa se fosforila, grupo fostato es cedido por hidrólisis de ATP→ADP
2) La glucosa-F se reordena y se convierte en fructosa 6-P
3) Se gasta otro ATP fructosa 6-P → fructosa 1-6 difosfato. La enzima encargada de
este paso es la fosfofructoquinasa (enzima aleosterica)
4) Se rompe la fructosa 1,6 difosfato
DIHIDROXIACETONA-P FOSFOGLICERALDEHÍDO (PGAL)
TODO X2
5) Fosfogliceraldehído 1 oxidacion,(NADH) se convierte en 1,3 difosfoglicerato
6) Difosfoglicerato, fosfolira el ADP→ATP, 3-fosfoglicerato
7) Reordenamiento
8) Fosfoglicerato→fosfoenolpiruvato (enlace con mucha energía)
9) Fosfoenolpiruvato→piruvato. Fosforilación a nivel de sustrato

81
DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA DEL PIRUVATO.
Piruvato ingresa al interior de la mitocondria, donde SI necesita del O2. Sufre
transformaciones, pierde el carbono y dos oxigenos. Se forma el ACETIL-CoA
CICLO DE KREBS.

82
Balance
Acetil-CoA→ 1 glucosa 2 piruvato

83
CADENA RESPIRATORIA
Todas las coenzimas obtenidas anteriormente, transfieren sus electrones a la cadena
respiratoria (conformada por complejos insertos en la membrana interna de la
mitocondria)
• Conjunto de proteínas conjugadas transportadoras de electrones en la membrana
interna mitocondrial, con grupos prostéticos capaces de aceptar y donar uno o dos
electrones.
• Cada componente de la cadena puede aceptar electrones del transportador
precedente y transferirlos al siguiente en una secuencia específica.
• El oxígeno es el último aceptor de e-. Se reduce al ganar los e- y H+ formando agua.
Balance.
Cantidad de ATP sintetizado en la fosforilación oxidativa
Por cada NADH que activa
la cadena respiratoria:
3ATP
Por cada FADH2 que activa la
cadena respiratoria: 2 ATP

85
Fermentación
La glucosa sufre glucólisis en el citosol, pasando de un compuesto de 6 carbonos a
uno de 3, el piruvato; dejando como producto 2 ATP y 2 NADH. El piruvato se somete
a una reducción y se convierte en etanol o lactato dependiendo del tipo de
fermentación que realiza el organismo
No requiere O2
Alcoholica: el piruvato se reduce a etanol. Sufre una reducción gracias a electrones y
protones provenientes del NADH, este se oxida y se reutiliza en la glucólisis. El objetivo
del proceso es oxidar a los NADH.
Láctica: el piruvato se reduce a lactato y el proceso continúa igual.
-Aerobias obligadas: requieren si o si de la presencia de oxígeno
-Aerobias facultativas: en ausencia de oxígeno pueden realizar fermentación.
Ej: células musculares, levaduras de cerveza
-Anaerobias obligadas: siempre hacen fermentación. Ej: bacterias
-Infarto: muerte celular por falta de oxígeno
Peroxisoma.
Las enzimas dentro de ellas catalizan oxidaciones. NO SE GENERA ATP
• Vesículas de membrana simple
• Presentes en células animales y vegetales
• No pertenecen al sistema de endomembranas
• Reciben proteínas por post-traslación
• Se duplican por fisión binaria
• Metabolismo oxidativo y detoxificador
• Contienen oxidasas y catalasas
Oxidasas: oxidan aá, purinas, algunos ác. grasos, generando H2O2
Catalasas: degradan al H2O2 (peróxido de hidrógeno) en H2O y O2
Glioxisomas
• Peroxisomas presentes en células vegetales
• Participan en la fotorrespiración
• Participan en el metabolismo de los triglicéridos (transformación de ácidos grasos
almacenados en semillas, en hidratos de carbono: ciclo del glioxilato)

86
MÓDULO 5.
-Núcleo interfásico, Transcripción
-Procesamiento de ARN, Código genético,
Traducción
-Regulación de la expresión genética en
procariotas y eucariotas

87
Núcleo interfásico.
FUNCIÓN.
*Almacena información genética.
*Recupera la información genética en forma de ARN.
*Ejecuta y dirige actividades celulares.
Compuesto por:
ENVOLTURA NUCLEAR.
Dependiente del sistema de endomembranas.
Conducto central que ayuda a célula a conectarse con el citosol.
Doble envoltura, dos membranas (cisternas)
Derivada del REG
Estabilizada por la lámina nuclear
Lumen de cisterna
Ribosomas adheridos
Interrumpida por el COMPLEJO DE PORO NUCLEAR (CPN)
Envoltura nuclear
Cromatina
Nucleolo
Jugo nuclear
Matriz celular
Lamina nuclear.
No son agujeros, están forrados por componentes proteicos.
Filamentos
Nucleoporinas CITOSOL
Anillo externo
Proteína radial
Proteína de anclaje
Columna NUCLEOPLASMA
Anillo interno
Filamentos
Canasta nuclear
•Estructuras macromoleculares
• Estructura octamérica
• Su n° depende de la actividad celular
• Regulan el transporte núcleocitosol
Se divide en dos momentos
Interfase: visible durante la interfase
del ciclo celular (G1-S-G2)
División celular.

88
Transporte mediante CPN- IMPORTINA
1- La importina se une a la carga que presenta la SNL (SEÑAL LOCALIZACION NUCLEAR)
2- Se forma el complejo importina funcional
3- Las nucleoporinas guían el ingreso a través del CPN
4- El cambio conformacional que provoca la unión de Ran-GTP (proteína) promueve la
liberación de la carga
5- El complejo Ran/GTP-Importina sale hacia el citosol
6-La hidrólisis del GTP a GDP libera a la importina, la que podrá unirse a una nueva
carga
EXPORTINA
Debe presentar una NES (SEÑAL DE EXPORTACION NUCLEAR)
Reconocida por la exportina, se asocia a Ran-GTP la macromolecula sale por el
complejo del poro, promueve la liberación de carga y la exportina regresa.
Entrada y salida de macromoléculas: requiere ENERGIA, SEÑALES ESPECIFICAS,
PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS
Entrada y salida de moléculas pequeñas: NO REGULADO, SIN GASTO DE ENERGIA
TRANSPORTES A TRAVES DE CPN.

89
LÁMINA NUCLEAR.
Dentro de la envoltura nuclear.
Red fibrosa de laminofilamentos, formada por proteínas.
Proteina: lamina
1)Confiere estabilidad mecánica a la envoltura nuclear (núcleo)
2)Involucrada en el armado y desarmado de la envoltura nuclear durante la división
celular.
FOSFORILACION→ desorganización DESFORFORILACION→reorganización.
3) Mantiene a la cromatina inactiva alejada de la activa desplegada en el resto del
núcleo
Cromatina inactiva→transcripcionalmente inactiva.
(Heterocromatina)
CROMATINA.
Asociación de ADN y PROTEINAS.
Interfase: CROMATINA
Proteínas no histónicas
Histonas:
• proteínas básicas
• 5 clases: H1, H2A, H2B, H3, H4 (OCTÁMEROS DE HISTONAS DE 8 CLASES)
Se mantiene asociada a
la lámina nuclear
Niveles de condensación de cromatina
ADN+PROTEINAS HISTONAS
NO HISTONAS

90
NUCLEOSOMA.
Unidad de plegamiento de la cromatina constituida por octámero de histonas + 200 pb
(2 vueltas de ADN)
Se enrosca al octámero formado por 2 copias de todas las H menos H1
NIVELES DE PLEGAMIENTO DE LA CROMATINA
HETEROCROMATINA VS EUCROMATINA
Eucromatina Heterocromatina
• Transcripcionalmente activa • Transcripcionalmente inactiva
• Disposición laxa • Disposición condensada
• Tinción débil • Tinción intensa
• Localización central • Localización periférica
• Acetilada • Metilada
Hetecromatina facultativa
Regiones de cromatina inactiva en algunos tipos celulares y activa en otros.
-Los genes que trabajan en los pulmones (genes en estado eucromático), “descansan”
en el estómago (genes heterocromáticos facultativos)

91
Cromosoma X inactivo = Cuerpo de Barr
HETEROCROMATINA
FACULTATIVA CONSTITUTIVA
Se expresa en determinados tipos
celulares
Altamente condensada no se expresa
Tejido específica Común a todas las células
Secuencias de genes con expresión
diferencial según el tipo célula
Secuencias altamente repetitivas.
Ej: centrómeros (1) y telómeros (2)
CROMOSOMA
Formadas por ADN y proteínas, que contiene la mayor parte de la información
genética de un ser vivo.
Cromosoma simple: 1 molécula de ADN
El cuerpo de Barr inactivo en
determinada célula tiene la
facultad de activarse en otra
Uno de los cromosomas X se inactiva
al azar. Queda como
heterocromatina facultativa

92
Cromosoma duplicado: 2 moléculas de ADN= 2 cromátides hermanas
Estructura de cromosoma duplicado→
Telómeros:
La enzima talomerasa evita el acortamiento en celular embrionarias, organismos
eucariotas unicelulares y en células tumorales
Centrómero:
-Cohesinas
-Telómeros
-Centrómero
-MT (microtubulos de las
fibras de huso)
-Cromátide
-Talómeros

93
Clasificación de CROMOSOMAS
CARIOTIPO.
Conjunto de cromosomas de una especie
Cariotipo humano: 22 pares de cromosomas somáticos o autosomas y 1 par de
cromosomas sexuales o alosomas o genosomas ♀ XX / ♂ XY
Cariotipo diploide: Es aquél que presenta dos juegos cromosómicos, uno de origen
paterno y otro de origen materno (2n) 2n = 46 ó 23 pares de homólogos
En núcleos celulares

94
Cariotipo Haploide: Es aquél que presenta un solo juego cromosómico (n) n = 23
NUCLEOLO
• Agrupación macromolecular de ADN organizador nucleolar (13, 14, 15, 21 y 22) ARNr
y proteínas ribosomales
• Sin envoltura membranosa
• Se encarga de formar las subunidades ribosómicas
• Presenta dos zonas:
- fibrilar
- granular (subunidades ribosómicas inmaduras)
Síntesis y procesamiento de
ARNr .
Ensamblado de subunidades
ribosómicas
Esférico-Carece de componente
membranoso- Visible al MO – En humanos
formado por cromatina proveniente de las
regiones NOR

95
CARIOLINFA O NUCLEOPLASMA
Material líquido en el que están disueltos y/o suspendidos solutos
nucleares: • Agua • iones • Ribonucleótidos • Desoxirribonucleótidos • ARN
• Proteínas reguladoras, catalíticas, etc
FUNCIONES DEL NÚCLEO
1)Almacenamiento del material genético
2) Ejecución, coordinación y regulación de las actividades celulares
3) Procesos nucleares:
Transcripción.
Maduración o procesamiento de los ARN.
Duplicación del ADN.
Regulación de la expresión genética
Los NOR (organizadores nucleares) secuencias de
nucleótidos que codifican ARNr. En humanos se
encuentra en diez cromosomas distintos: 13-14-15-21-22

96
Transcripción
Proceso en el cual la secuencia de bases de un gen se usa como molde para la síntesis
de una molécula de ARN. ADN→ARN
Fases de inicio de transcripción
Cada gen presenta una región promotora o un promotor, secuencia de bases
especificas que señala el sitio donde comienza el gen y el nucleótido de la secuencia
donde debe iniciarse la transcripción
ARNpolimerasa reconoce la secuencia del promotor y se une a el.
A medida que la enzima se desplaza sobre el gen se produce la separación transitoria
de las dos cadenas complementarias de ADN formándose asi una burbuja de
transcripción.
Fase de elongación de transcripción
La reacción de transcripción requiere como sustratos nucleótidos trifosfatos, los
mismos aportan en sus enlaces energía para impulsar la polimerización.
Cada nucleótido trifosfato que se incorpora a la cadena libera un grupo pirofosfato.
Los ribonucleótidos complementarios se aparean al molde uniéndose en sentido 5´-3’.
Fase de terminación de transcripción.
La enzima llega a la secunecia terminadora, se separa el extremo 3 del ARN
sintetizado. La burbuja de transcripción se cierra

97
Requisitos para la transcripción
1) Una molécula de ADN molde
-región promotora
-región codificadora
-secuencia de terminación
2) La enzima ARN polimerasa responsable de:
-Reconocer las secuencias señalizadoras
-Abrir la hélice
-Leer el molde de 3´a 5´
-Reconocer y ubicar los sustratos
-Polimerizar los sustratos de 5´a 3´
3)Sustratos: UTP, ATP, CTP, GTP
4)Cofactores enzimáticos de la ARN pol (Mg++ o Mn++)
5) Pirofosfatasa
6) Topoisomerasa I

98
TRANSCRIPCION EN EUCARIOTAS
• Tres tipos de ARNpol: - ARNpol I - ARNpol II - ARNpol III
• Factores de transcripción – basales – específicos

99
TRANSCRIPCION EN PROCARIOTAS.
• Un único tipo de ARNpol
• Complejo proteico oligomérico: subunidades , , ´, σ, ω.
• Conforman un núcleo enzimático excepto la subunidad σ
• La subunidad σ funciona como factor de inicio de la transcripción → reconoce al
promotor

100
Terminación de la transcripción en procariotas.

101
Procesamiento de ARN
Organización del genoma
Procariota Eucariota
1 molécula de ADN desnudo y circular Varias moléculas de ADN lineal y
asociado a histonas
Disperso en el citosol Delimitado por la envoltura nuclear
Función: transcripción y traducción
citosolica
Función: transcripción nuclear-
transcripción citosolica.
No hay maduración Los ARN sufren modificación
Se expresa en casi todo el ADN Se expresa en una parte del ADN
ARNm
El ARNm trasncripto del gen listo para su traducción, consta de una secuencia lineal de
codones que ínforman una secuencia lineal de aá.
ARNm (eucariota)
3 TIPOS DE SECUENCIA:
1) De copia única: genes estructurales que dan origen a
ARN, que dan origen a proteínas.
2)Medianamente repetitivas: no codificantes para ARNt
ARNr e histonas
3) Altamente repetitivas: no codificantes, ej: secuencias
taloméricas.

102
Procesamiento ARNm. Modificaciones.
--------región codificadora--------------extremo 5’-------------------------extremo 3’
CAPPING: agregado de un nucleótido modificado en extremo 5’ del ARNm (capuchón),
esta molecula se añade al transcripto cuando este consta de unos pocos nucleótidos
de longitud, mientras aun se esta transcribiendo.
*Protege el extremo 5
*Participa en el inicio de la traducción
*Se requiere para la eliminación de intrones
*Participa del splocing.
SPLICING O EMPALME DE EXONES: partículas ribonucleoproteicas formadas por
proteínas y pequeños ARN que catalizan el corte de intrones y el empalme de exones.
Spliceosoma :complejo de partículas ribonucleoproteicas, se desprenden con el intron
eliminado en forma de lazo mientras unen a los exones en forma continua.
Secuencia codificante
No codificante pero se intercala
con tramos que si informan

103
* Proceso catalizado por los espliceosomas
* Espliceosomas: complejos de RNPpn (ribonucleoproteínas pequeñas nucleares) ARN
pequeños + proteínas (ricos en Uracilo) U1, U2, U4, U5, U6
POLIADENILACIÓN: se lleva a cabo en el extremo 3’ en tanto conste de una secuencia
especifica de nucleótidos conocidos como señal de poliadenilación. El proceso consiste
en el agregado de unos 250 nucleotidos de adenina constituyendo la COLA POLI A.
*Protege el extremo 3´
*Participa en la exportación hacia el citosol por el CPN (complejo de poros nucleares)
ARNm maduro. (el resultante de las transformaciones anteriores)
Es MONOSISTRÓNICO, es decir contiene información para la síntesis de una sola
cadena peptídica.
Secuencias no codificantes, son necesarias para la síntesis proteica pero no se
traducen en aá.
ARNm
EUCARIOTA PROCARIOTA
Transcripto por la ARNpol ll Transcripto por ARNpol
Presenta intrones y exones Carece de intrones
Sufre modificaciones No sufre modificaciones
Es monocistrónico Es policistrónico
ARNt (eucariota)
Cadena de 3 lazos en horquilla,finaliza en el extremo 3’.

104
Triplete de bases que funcionan como anticodon (transportador de aá)
*Es transcripto por la ARN pol III (en eucariotas)
* Sufre modificaciones post-transcripcionales:
. modificación química de bases
. agregado del extremo CCA
. plegamiento en hoja de trébol
* Son los «traductores» del mensaje genético
ARNr
Ribosoma

105
Procesamiento del ARNr.
*Síntesis del pre ARNr 45S en nucléolo
* Síntesis del ARNr 5S fuera del nucléolo
* Corte del pre ARNr 45S, generándose: ARNr 18S, 5,8S y 28S
* Importación de proteínas ribosómicas desde el citosol
* Ensamblaje de proteínas y ARNr, generándose las subunidades ribosómicas mayor y
menor.
Sitio A o aminoacídico: relacionado con la entrada de aá
Sitio P o peptídico: salida de cadena de aá
Sitio E- Exit.
Código genético
Khorana
Nirenberg
Holley
Tabla del código genético=64 codones
Identifican la combinación de nucleótidos que especifican a cada uno de
los 20 aá que componen a las proteínas: Tres nucleótidos -> un aá

106
Características del código.
Traducción.

107
Proceso de la síntesis de una cadena peptídica a partir de la información codificada en
una molécula de ARNm
Aminoacilación o activación de los aminoácidos.
Proceso de unión de cada ARNtransferencia con el aminoácido correspondiente, este
enlace da como resultado el complejo AMINOACIL-ARNt.
La formación de estos complejos, esta catalizada por las enzimas aminoacil-ARNt
sintetasa, que reconoce a cada aá y a algunas bases que distinguen a los
ARNtransferencia entre si.
CONSUME ENERGIA CEDIDA POR EL ATP, esta energía queda retenida en el enlace de
alta energía que se forma entre el ARNt y el aá, será utilizada para la formación del
enlace peptídico durante la traducción.

108
Síntesis proteica.
Iniciación
Codón de inicio permite el reconocimiento de la subunidad transfer iniciador.
1) Reconocimiento del codón AUG en la subunidad menor del ribosoma
2) Acoplamiento de bases del codón AUG con el ARNt iniciador
3) Acoplamiento de la subunidad mayor del ribosoma cerrando el complejo de
iniciación
Elongación.
1) Ingreso de un nuevo ARNt al sitio A del ribosoma
2) Formación del enlace peptídico (peptidil transferasa)
3) Liberación del ARNt vacío y translocación del ribosoma
4) Repetición de los pasos 1-2 y 3 tantas veces como codones contenga el ARNm para
su traducción
Terminación.
1) Reconocimiento del codón stop por los factores de terminación.
2) Disociación de las subunidades ribosómicas, ARNm y proteína
POLISOMA.
Conjunto de ribosomas traduciendo el mismo mensaje genético, generando cadenas
proteicas en distinto grado de maduración
Síntesis proteica como proceso endergónico
Por cada aá que se incorpora en la cadena peptídica se consumen 4 enlaces de alta
energía aportados por 3 nucleótidos trifosfato
(1 ATP y 2 GTP)
1- Durante la activación
2- Durante el ingreso al ribosoma
3- Durante la translocación del ribosoma
Flujo de información genética.

109
Regulación de la expresión genética en
procariotas y eucariotas.
PROCARIOTA.

110
Extremo 3 unido al gen.
• Mecanismo de regulación genética en células bacterianas
• Conjunto de genes agrupados en el cromosoma bacteriano
• Codifican para la síntesis de proteínas que participan en una vía metabólica
• Actúan como unidades coordinadas bajo control de las mismas secuencias
reguladoras.
OPERON IAC.
Dos bioquímicos decifraron el mecanismo que utiliza la bacteria E. coli para ajustar la
producción de proteínas en respuesta a la presencia o ausencia de lactosa
Regiones, segmentos.
*Si no hay lactosa, el represor está activo, se une al operador bloqueando el
desplazamiento del ARNpol. OPERON INHIBIDO, NO HAY TRANSCRIPCION.
*Si hay lactosa, el represor se inactiva, no se une al operador y se desbloquea el
desplazamiento del ARNpol (β galactosidasa-permeasa-transacetilasa) OPERON
ACTIVO, HAY TRANSCRIPCION.

111
*Si hay lactosa y no hay glucosa, en presencia de lactosa el represor está inactivo, en
ausencia de glucosa hay abundante CAP-AMPc lo que favorece la acción de la ARNpol.
OPERON ACTIVO, HAY TRANSCRIPCION
*Si hay glucosa y hay lactosa, aunque la lactosa esté presente y el represor esté
inactivo, en presencia de glucosa la baja concentración del complejo CAP-AMPc no
favorece la acción de la ARNpo. OPERON INACTIVO, NO HAY TRANSCRIPCION
Condiciones para la operación del operon IAC.
Debe estar presente la lactosa y ausente la glucosa.
+glucosa – cap.ampc
Operon lactosa.
Operón INDUCIBLE bajo doble tipo de control:
1-CONTROL NEGATIVO: Lo ejerce el REPRESOR, proteína que unida al ADN inhibe la
transcripción.
2-CONTROL POSITIVO: Lo ejerce el complejo CAP-AMPc que se unen al ADN
estimulando la transcripción.
EUCARIOTAS.

112
CONTROL TRANSCRIPCIONAL.
Depende de:
-EL ADN Y LOS FACTORES DE TRANSCRIPCION
LOS FACTORES SON PROTEINAS

113
Factores de transcripción basales.
• Interactúan con el promotor del gen
• Garantizan el inicio de la transcripción
• Son específicos de cada ARNpol
• Son comunes a todos los tipos celulares

114
Factores específicos de transcripción.
• Interactúan con el regulador del gen
• Controlan la tasa de transcripción
• Son particulares para cada tipo celular (tejido específicos)
• Pueden ser: . activadores
. represores
FACTORES DE TRANSCRIPCION.
-EL GRADO DE METILACION Y ACETILACION.
METILACION: se agrega metilo a la citosina. + metilación + “silencia” de los genes,
apagados. APAGA la transcripción. ‘”DESMERILA” ENCIENDE la transcripción.

115
ACETILACION:
La acetilación enciende la transcripción.
HETEROCROMATINA-EUCROMATINA

116
-ESTRUCTURA DE LA CROMATINA.
+ compactación de cromatina + apagada la expresión genética.
+heterocromatico – probable q se exprese.
Todas las células del mismo organismo tienen = genoma, pero NO igual proteoma ni
metaboloma.
CONTROL DEL PROCESAMIENTO.
-Splicing alternativo.
Proceso que le permite a las células obtener diferentes proteínas a partir de un único
gen. Regulando el nivel del procesamiento
-Señales diferenciales de poliadenilacion.

117
CONTROL DE LA SALIDA DEL ARNm MADURO.
La cola poli A se requiere para la exportación de ARNm hacia el citosol
CONTROL TRADUCCIONAL.
-Control de la traducción por proteínas reguladoras.
-Interferencia por ARN.

118
CONTROL POST-TRADUCCIONAL.
La fosforilación, glicosilación, metilación, acetilación de proteínas son ejemplos de
modificaciones post-traduccionales
Control de la vida media de una proteína.

119
MÓDULO 6
-Ciclo celular- Duplicación del ADN-
Mitosis
-Regulación del ciclo celular
-Meiosis y Gametogénesis

120
Ciclo celular.
Etapas del ciclo celular.

121
INTERFASE.
Fase G1.
Hereda genes de la celula madre.
•La celula trabaja intensamente para obtener todo lo que necesita.
• Intensa actividad de síntesis
. De organelas a partir de las preexistentes (mitocondrias y cloroplastos)
. De fosfolípidos y proteínas de membrana (crecimiento del S.E)
. De ribosomas y microtúbulos (citoesqueleto y centríolos)
• Activa transcripción
. De ARNr, ARNt y ARNm para enzimas, prot. reguladoras y estructurales
• Aumento del tamaño celular
•Mayor duración y variabilidad de la duración.
Cuando crece lo suficiente decide duplicar el ADN, entoces pasamos a la fase S.
Fase S.
• Síntesis de ADN
. replicación del ADN e histonas
. intensa transcripción (enzimas, proteínas estructurales y reguladoras)

122
Se prepara para no dejar de transcribir.
Fase G2.
• Preparación para la mitosis
. intensa transcripción
Fase M (mitótica)
• División nuclear + citocinesis
.cese de la actividad transcripcional (los genes compactados impide leer los genes)
DURACIÓN DEL CICLO CELULAR.
• Células que no se dividen:
Presentan una gran especialización estructural.
Permanecen en una fase de G1 denominada G0.
Ej: neuronas o células musculares.
• Células que normalmente no se dividen, pero pueden hacerlo ante un estímulo
apropiado.
Reanudan su capacidad de división. Ej:células hepáticas.
• Células con gran actividad mitótica.
Sus ciclos celulares se suceden con mucha celeridad
Ej: células embrionarias o células de la epidermis.

123
Replicación del ADN
-Se lleva a cabo en la fase “S” de la interfase.
CARACTERISTICAS DE LA REPLICACIÓN.
1. Se inicia en los Ori 2. Es bidireccional
3. Es semiconservativa y fiel 4. Es discontínua
1) Se inicia en los ORI
En las células EUCARIOTAS son múltiples y lineales (molde hebra-cadena) (las cadenas
parentales sirven de molde para la creación de hebras nuevas)
En las células PROCARIOTAS son en un solo tipo.

124
Las dos cadenas de ADN deben separarse.
2) Es bidireccional.
En cada burbuja las nuevas hebras crecen a partir del ORI en dos direcciones.
Horquillas replicativas

125
3) Es semiconservativa y fiel.
Mitad original y mitad copiada.
Ninguna conserva las dos cadenas parentales
Las secuencias de bases se conservan
MAQUINARIA DE LA REPLICACION.
Del ORI hacia el terminador.
La replicación se inicia con la separación de las dos hebras parentales.

126
TOPOISOMERASA
Enzimas replicativas.
ADN polimerasa.
-Solo sintetiza hebras en sentido 5-3 a partir de una hebra molde en dirección 3-5.
Al copiar dos hebras, una la va a encontrar mal orientada.
-Utiliza como sustrato dATP, dTTP, dGTP, dCTP a los que enlaza en sentido 5´-3
-Necesita del PRIMER o ARN cebador.
-No puede iniciar la síntesis, solo agrega nucleótidos en el extremo 3´de una cadena ya
iniciada

127
Síntesis de las hebras nuevas
La hebra nueva que crece sobre la cadena bien orientada se sintetiza de forma
continua en sentido 5´-3
La hebra nueva que crece sobre la cadena mal orientada se sintetiza de forma
discontinua en sentido 5´-3. Crece de a fragmentos OKAZAKI
*Una ADNpol elimina los ribonucleótidos de los cebadores y rellena los huecos con
desoxirribonucleótidos
*La ADN ligasa une todos los fragmentos
Eliminación de cebadores-union de fragmentos.
-La que crece continuamente sobre la cadena bien orientada→ CADENA LIDER
-La que crece discontinuemente sobre la cadena mal orientada→ CADENA RASGADA O
RETRASADA.
En las dos horquillas de cada burbuja, un tramo de la cadena se sintetiza
discontinuamente: “semidiscontinuidad”

128
Cromosoma formado por dos cromátides hermanas genéticamente iguales
Replicación de ADN en procariotas
ADN pol en eucariotas.

129
ADNpol tiene actividad exonucleasa
ADNpol PROCARIOTAS.
ADNpol III.
- Actividad polimerasa 5´- 3´, sintetiza hebra continua y discontinua
- Actividad exonucleasa 3´- 5´, correctora de prueba
ADNpol I
- Actividad exonucleasa 3´- 5´repara errores
- Actividad exonucleasa 5´- 3´, retira cebadores
- Actividad polimerasa 5´- 3´, rellena los huecos

130
ADNpol II
- Actividad exonucleasa 3´- 5´reparadora de errores
ADN telomérico.
Con telomerasa INACTIVA
Acortamiento progresivo de los telómeros
Con telomerasa ACTIVA
Se compensa el acortamiento progresivo de los telómeros
REPLICACIÓN DEL ADN TELOMÉRICO
• La telomerasa extiende la cadena 5´- 3´ compensando el acortamiento progresivo de
los telómeros
• Es una retrotranscriptasa sintetiza ADN a partir de ARN
•Está activa en células cancerosas, germinales y embrionarias
• La cadena 3´- 5´ crece por acción de la ADN pol que sintetiza la hebra a partir de un
primer
FASE M.

131
MITOSIS.
• División celular por el cual a partir de una célula madre se obtienen dos células hijas
• Mantiene el número cromosómico
• Mantiene la calidad genética
Requiere nucleos(¿) - MT micro túbulos para construir huso mitótico

134
FUNCIONES DE LA MITOSIS
• El crecimiento por aumento en el número de células
• La reparación y renovación de los tejidos
• La formación de un organismo multicelular a partir de la cigota, durante el desarrollo
embrionario.
• Reproducción asexual en organismos unicelulares.
EJEMPLO: 2n=46
92 moles ADN-46 cromosomas EL CARIOTIPO NO CAMBIA
Migran 4 cromosomas, 4 moles de adn.

135
Regulación del ciclo celular
G1=G0, la célula se detiene y “descansa” decide si avanza o no. A este punto se lo
llama punto de restricción. ¿Continúo, descanso, G0?
G1: la celula hija ve si está en condiciones de duplicarse, es decir realiza un chequeo, si
se detectan mutaciones o daños, si creció lo suficiente, o si el ADN esta integro.
PASA DE G1 A S.
G2: se chequea la duplicación realizada correctamente, si el ADN duplicado lo hizo
íntegramente y si no hay errores.
PASA DE G2 A METAFASE
ANAFASE: tercer punto de control, si la posición de material genético es correcta. La
migración depende del material genético.
CONTROL DEL CICLO CELULAR.
Señales extracelulares.
* MENSAJEROS PARÁCRINOS: células en inmediaciones para que repongan lo perdido
*MENSAJEROS ENDÓCRINOS: en la sangre
*ANCLAJE A LA MEC
Señales intracelulares.
*Proteínas reguladoras CICLINAS
*Proteínas catalíticas KINASAS
COMPLEJOS QUE REGULAN EL AVANCE DEL CICLO
CELULAR

136
COMPLEJOS REGULADORES DEL CICLO CELULAR
1) FPS=Factor Promotor de la síntesis
Ciclinas G1 + cdK2
2) FPM=Factor Promotor de la mitosis
Ciclinas M + cdK1
CONCENTRACION DE CICLINAS VARIACIÓN.
Cuando se apaga el FPS y se pasa a fase S, se disminuyen las ciclinas G1.
Cuando se apaga FPM y se pasa a fase M, se disminuyen las ciclinas Mitóticas
-Las ciclinas varían a lo largo del ciclo.
-Las KINASAS si son constantes a lo largo del ciclo (aunque pueden estar prendidas o
apagadas)
PRIMER PUNTO DE CONTROL FPS= ciclina G1+ cdk2.
1) Fosforila proteínas que inducen la apertura de los Ori = activación del complejo pre-
replicativo.
Tambien conocido como ORC-CRO
Las helicasas se encuentran apagadas, llega el factor promotor de la síntesis y activa la
fosforilacion de la helicasa.
2) Fosforila proteínas que inducen la expresión de factores que activan la transcripción
de genes involucrados en la síntesis de las enzimas como la ADN pol.
Regulan
una
KINAS
KINASA dependiente de la
ciclina que la regula
CONTROLA EL PASO DE G1
A S
Regulan
KINASA
cdk1
Llamada también cdc2
CONTROLA EL PASO DE G2
A M

137
SEGUNDO PUNTO DE CONTROL FPM= ciclina mitótica+ cdk1
1) Fosforila condensina → condensación de los cromosomas
2) Fosforila laminas → desorganización de la envoltura nuclear
3) Fosforila proteínas asociadas a MT : se promueve la formación del huso
4) Fosforila APC: se activa
TERCER PUNTO DE CONTROL= apc
No fosforila sustratos
Segurina-Separasa :estaban apagadas, el APC las ubiquitina lo que enciende la
separasa.
1) La ubiquitinización de las segurinas → Activación de la separasa → separación de las
cromátides hermanas por degradación de las cohesinas
2) La ubiquitinización de las ciclinas M → se inactiva el FPM por degradación de las
ciclinas, generándose:
• La desfosforilación de las laminas de la lámina nuclear→ reorganización de nuevas
envolturas nucleares
• La desfosforilación de las condensinas → descondensación de los cromosomas
• La desfosforilación de la miosina → citocinesis
FPS se desactiva por proteólisis de ciclinas en
proteasomas
FPM se desactiva por proteólisis de ciclinas en proteasomas
(previa ubiquitinización)

138
MECANISMOS QUE REGULAN LA ACTIVIDAD CDK.
• Síntesis periódica de Cdks y ciclinas
• Degradación de ciclinas
• Fosforilación / defosforilación de Cdk
• Acción de proteínas inhibitorias de Cdks
APOPTOSIS.
Si mutan las dos copias del gen p53 y descienden los
niveles de p21
no actúan los inhibidores del FPS
se pierde el control del ciclo celular
Cáncer
GENES QUE SI MUTAN GENERAN CAOS.

139
• Codifican para proteínas involucradas en la estimulación de la reproducción celular
• Por mutación dan lugar a la aparición de versiones defectuosas u oncogenes.
• ej. gen ras, genes factores de crecimiento, genes receptores de factores de
crecimiento, etc
• Es suficiente la mutación de una sola de las copias del proto-oncogén a oncogén para
transformar a una célula normal en cancerosa.
GENES SUPRESORES DE TUMORES.
•Codifican para proteínas inhibidoras de la reproducción celular excesiva.
•Se requiere la mutación de ambas copias del gen para transformar a una célula
normal en cancerosa. ej. p53, Rb
GÉNESIS DEL CANCER.

140
El cáncer tiende a involucrar multiples mutaciones.
Mutaciones.
Alteraciones en la información genética generadas espontáneamente o por acción de
agentes mutágenos:
- sustancias químicas
- radiaciones: UV, rayos X, rayos gamma
- virus
TIPOS DE MUTACIONES.
GÉNICAS: afectan a uno o pocos nucleótidos de un gen.

311066.pdf

Recommandé

Recommandé

Contenu connexe

Similaire à 311066.pdf

Similaire à 311066.pdf (20)

Dernier

Dernier (15)

311066.pdf