presentancio de la enzima tripsina

1. Bioquímica

2. Información general
Un tipo de enzima cuya función se sabe actualmente
que consiste en cortar las proteínas al romper los
enlaces entre los aminoácidos. Nomb
re trypsin;
alpha-trypsin;
beta-trypsin;
cocoonase;
parenzyme;
parenzymol;
tryptar;
trypure;
pseudotrypsin;
tryptase;
tripcellim;
sperm hidrolasa receptor
CE 3.4.21.4

3. UBICACIÓN DE LA ENZIMA
La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el
duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la
digestión

4. LOCALIZACION
La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima
inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a
tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico. en el intestino delgado
donde actúa hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos
conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la
actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago).

5. CLASE
La tripsina es una enzima que actua como hidrolasa ya que
rompe las estructuras de los aminoácidos y esto implica que
se genera una molécula de agua.
Clase
Hydrolasas;
actúan sobre enlaces peptídicos (peptidasas);
endopeptidasas Serina

6. ESTRUCTURA
Representación de la
estructura y secuencia de la
enzima tripsina, un miembro
de las enzimas del tipo de las
proteasas. (Robert Stroud/
Universidad de California, San
Francisco)

7. SECUENCIA GENÉTICA Y PROTEICA
Secuencia de aminoácidos (247 aa)
MNLLLILTFVAAAVAAPFDDDDKIVGGYICEENSVP
YQVSLNSGYHFCGGSLISEQWVVSAGHCYKSRIQVR
LGEHNIEVLEGNEQFINAAKIIRHPKYNSRTLDNDI
LLIKLSSPAVINSRVSAISLPTAPPAAGTESLISGWGNT
LSSGADYPDELQCLDAPVLSQAECEASYPGKITNNM
FCVGFLEGGKDSCQGDSGGPVVSNGELQGIVSWG
YGCAQKNRPGVYTKVYNYVDWIKDTIAANS

8. SECUENCIA PROTEÍNA
Atgaatctacttctgatccttacctttgttgcagctgctgttgctgccccctttgatgatgatga
caagatcgttgggggctacatctgtgaggagaattctgtcccctaccaggtgtccttgaat
tctggctaccacttctgcggtggctccctcatcagcgaacagtgggtggtgtcagcaggt
cactgctacagtcccgcatccaggtgagactgggagagcacaacatcgaagtcctgg
aggggaatgaacagttcatcaatgcagccaagatcatccgccaccccaaatacaaca
gccggactctggacaatgacatcctgctgatcaagctctcctcacctgccgtcatcaattc
ccgcgtgtccgccatctctctgcccactgcccctccagctgctggcaccgagtccctcat
ctccggctggggcaacactctgagttctggtgccgactacccagacgagctgcagtgc
ctggatgctcctgtgctgagccaggctgagtgtgaagcctcctaccctggaaagattacc
aacaacatgttctgtgtgggcttcctcgagggaggcaaggattcctgccagggtgattct
ggtggccctgtggtctccaatggagagctccaaggaattgtctcctggggctatggctgt
gcccagaagaacaggcctggagtctacaccaaggtctacaactatgtggactggatta
aggacaccatagctgccaacagctaa

9. SITIO ACTIVO

13. La actividad de las tripsinas no es afectada por el
inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien
desactiva la quimiotripsina.
INHIBIDORES/ACTIVADORES
Antitripsinas o inhibidores de proteasas: son
sustancias que impiden el uso o metabolismo enzimático
de las proteínas. Se encuentran en productos tanto de
origen vegetal –leguminosas, patata, batata, cacahuete-
como animal –leche, calostro, huevo

14. FACTOR BOWMAN-BIRK Y FACTOR DE KUNITZ
una molécula de proteína que consiste en una cadena de 71 aminoácidos
reticulados por enlaces disulfuro 7, con una tendencia a la
autasociado. posee dos sitios independientes de la inhibición, de uno en
uno Lys-Ser 16 17 contra la tripsina y el otro en 43 Leu-Ser 44 contra la
quimotripsina. Se forma un complejo 1: 1 con tripsina o quimotripsina y
un complejo ternario con ambas enzimas

16. MANIPULACIONES COMERCIALES.
Las tripsinas se utilizan para suspender células adherentes a la
pared de la placa del cultivo celular, durante la recolección.
También la tripsina se utiliza para escindir proteínas de unión de
las células cultivadas para el plato, de modo que las células se
pueden suspender en solución fresca y transfirieron a placas
frescas.
Temperatura PH
y la temperatura óptima es 37 °C. El pH óptimo es 8
TEMPERATURA Y PH OPTIMO
El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región
catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y
estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente)
y por ello es responsable de la especificidad de la enzima.

17. Se pueden utilizar para romper la caseína en la leche materna. Si se
añade tripsina a una solución de leche en polvo, la ruptura de la
caseína hará que la leche se convierta en transparente.
En los alimentos.
Las tripsinas se pueden encontrar en los alimentos que son avena,
cacahuate, garbanzo, soja y el haba.
También se utiliza como para reducir el dolor y acelerar la curación, con
o sin vestir o vendas

18. Referencias.
Navarro Becerra, A. (16 de Abril de 2010). EME HISTIOLOGIA. Obtenido de Tripsina y
Quimio tripsina: http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina
consorcio, u. (05 de Mayo de 2002). UNIPROT. Obtenido de P16049 - TRY1_GADMO
TRIPSINA: http://www.uniprot.org/uniprot/P16049
Kegg. (05 de Marzo de 2015). kegg. Obtenido de Homo sapiens (human): 5645:
http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?hsa:5645
admin. (1 de Febrero de 2011). guidedocstab.com. Obtenido de guidedocstab.com:
http://guidedocstab.com/2011/02/usos-de-tripsina/
Serra Majen, L., & Aranceta Bantrina, J. (2006). Nutrición y salud pública. Barcelona:
Masson.
Todo lo que necesitas saber para todos. (16 de Abril de 2013). Obtenido de Todo lo que
necesitas saber para todos: http://lasaludfamiliar.com/caja-de-cerebro/conocimiento-
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Bacon BR. Inherited and metabolic hepatic disorders. In: Goldman L, Schafer AI,
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