1. PROTEINAS
PROTEINAS
• DEFINICION .
– Biomoléculas orgánicas cuaternarias formadas
por C, H,O, N. Adicionalmente pueden contener
Azufre (S).
– Todas son Macromoléculas :Alto peso
molecular y son polímeros de unidades
llamadas aminoácidos.
– El número mínimo de aminoácidos en una
proteína es 50. Los aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos.

2. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
• Las proteínas están formadas por
aminoácidos unidos por Enlaces Peptídicos.
• AMINOACIDOS.
– Moléculas orgánicas pequeñas constituidas por
una cadena hidrocarbonada: En un extremo
presenta Radical Nitrogenado (Amino) y en el
otro un Grupo Acido Carboxilico(COOH) y un
grupo R (Radical).
AMINOÁCIDOS
Se caracterizan por poseer un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

3. Radical Carboxílico
Zwitterion
Radical Amino
Debido a que un ácido y una base están presentes, un
aminoácido puede formar un ion +/-. Todo ello basado
en el Ph y tipo de aminoácido. Lo llamamos un
Zwitterion.
• Los aminoácidos en los seres vivos adoptan
carga eléctrica, cuando están ionizados se
les llama Zwitteriones.
• Debido a la presencia de radicales amino y
carboxilo se les considera moléculas
Anfóteras, es decir ácido y base a la vez.

4. CLASES DE AMINOACIDOS
• Los aminoácidos desde el punto de vista
nutricional se clasifican en esenciales y no
esenciales.
• Los aminoácidos esenciales son aquellos
que se requieren en nuestra nutrición, ya
que nuestras células son incapaces de
sintetizarlos.
Clases de Aminoácidos
• ESENCIALES • NO ESENCIALES
– Arginina – Alanina
– Histidina – Asparagina
– Isoleucina – Acido Aspártico
– Leucina – Glutamina
– Lisina – Ácido Glutámico
– Metionina – Cisteína
– Fenilalanina – Glicina
– Treonina – Prolina
– Triptófano – Serina
– Valina – Tirosina

5. ENLACE PEPTIDICO
• Es el enlace que une a los aminoácidos y
que caracteriza a las proteínas.
• Es muy estable
• La formación del enlace ocurre entre el
radical amino (-NH2) de un aminoácido y el
radical carboxilo (-COOH) del otro
aminoácido, liberando una molécula de
agua.

6. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
PEPTIDOS
• Moléculas de dos o más aminoácidos
• Se clasifican en tres grupos :
– Dipéptidos : Constituidos por 2 aminoácidos.
– Oligopéptidos : Poseen 3 a 10 aminoácidos.
– Polipéptidos : Constituidos por más de 10
aminoácidos.
– El número mínimo de aminoácidos para una
proteína es 50.

8. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS
Esta dada por la secuencia de los aminoácidos en la cadena
polipeptídica.
La estructura primaria de una proteína es determinada
genéticamente.

9. .Tres tipos de estructura secundaria:
Los aminoácidos que constituyen
la cadena se disponen alrededor
de un eje imaginario en forma de
hélice.
La Hoja Plegada (ß) . Los segmentos contiguos o cercanos de
una cadena polipeptídica se disponen formando pliegues
ligeramente extendidos.

10. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es la forma que adopta en el espacio una
proteína completa.
• Puede ser globular o fibrosa.
• Las proteínas globulares presentan una
estructura terciaria donde están presentes
los dos o tres tipos de estructura
secundaria.
• Las proteínas fibrosas presentan la
estructura terciaria igual que la secundaria.

11. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Está definida para las proteínas formadas
por la unión de dos o más estructuras
terciarias.
• Las Proteínas con estructura cuaternaria
son llamadas Oligoméricas.
• Cada componente de la estructura terciaria
es denominado Protómero.
Estructura
primaria,
secundaria,
terciaria y
cuaternaria en una
proteína modelo

12. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
• SEGÚN SU ESTRUCTURA
– Fibrosas
– Globulares.
• SEGUN SU COMPOSICION
– Simples
– Conjugadas
• SEGÚN SU FUNCION BIOLOGICA
– Hormonas
– Proteínas Estructurales
– Proteínas Protectoras en la Sangre.
– Enzimas
– Proteínas Transportadoras
– Proteínas Contráctiles
– Proteínas de Reserva
Según Estructura
• FIBROSAS
– Solo tiene un tipo de estructura secundaria.
– Resistentes, elásticas y flexibles
– Ejemplos : Colágeno, Queratina, Elastina,
Fibrina.
• GLOBULARES
– Tienen dos o más tipos de estructuras
secundarias.
– Ejemplos : Enzimas, Anticuerpos,
Hemoglobinas, Tubulinas, etc.

13. Según Composición
• SIMPLES
– Constituidas unicamente por aminoácidos.
– Ejemplos : Queratina, Tubulinas, Albuminas.
• CONJUGADAS
– Constituidas por aminoácidos y Grupo Prostético, que
se caracteriza por no ser aminoácido.
– Ejemplos :
– Hemoproteínas (Grupo Hem)
– Glucoproteínas (Glúcidos)
– Fosfoproteínas (Fosfato)
– Metaloproteínas (Metal).

14. FUNCION DE TRANSPORTE
Una molécula de hemoglobina es capaz de transportar
4 moléculas de Oxígeno
FUNCION DE MOVIMIENTO
El cambio conformacional de la dineína permite el deslizamiento
de microtúbulos, produciendo el movimiento en cilios y flagelos

15. FUNCION ESTRUCTURAL
Queratina: A) Esquema que muestra la estructura fibrilar de la
queratina . B) El cuerno de un rinoceronte está compuesto por fibras
de queratina estrechamente empaquetadas
FUNCION DE RESERVA
El grano de maíz contiene zeína como proteína de
reserva , la que se consume durante la germinación.

16. FUNCION DE HORMONA
La insulina es una hormona proteica que se sintetiza como
proinsulina, la que es procesada liberandose un péptido
pequeño, y la insulina activa