1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE
MACHALA
FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS Y DE LA
SALUD
ESCUELA DE ENFERMERÍA
DOCENTE:
Carlos García MsC.
NOMBRE:
Milena Palacios Quezada
PROTEÍNAS

2. PROTEÍNAS
• La palabra proteína viene del griego proteios que significa
“lo más antiguo, lo primero”.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas)
de elevado peso molecular; compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas
poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen
en diferentes cantidades.
• Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), Iodo (I).

3. • Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso
seco o más que eso en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000
clases de proteínas distintas.
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión
de muchas moléculas relativamente sencillas y no
hidrolizables, denominadas aminoácidos (aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos.
Según su tamaño molecular, pueden ser
oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.
• Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptido
tiene una estructura tridimensional específica, entonces se
hbla propiamente de proteínas.

6. • La enzima aminoacil- tRNA
sintetasa reconoce a un
aminoácido concreto a al RNAt
que transporta el anticodon
correspondiente. La enzima
cataliza la formación de un
aminoacil RNAt, acompañada
por hidrólisis de una ATP a AMP
Y Pirofosfato.

7. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Las proteínas son los materiales que desempeñan un
mayor número de funciones en las células de todos los
seres vivos.
• Por un lado, forman parte de la estructura básica de los
tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc) y por
otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras
(asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de
grasas en al sangre, inactivación de materiales tóxicos
o peligrosos, etc.). También son los elementos que
definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la
base de la estructura del código genético (ADN) y de
los sistemas de reconocimiento de organismos
extraños en el sistema inmunitario.

8. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
DE
LAS PROTEÍNAS
• Las proteinas son polímeros lineales de
aminoácidos unidos entre sí por medio de
enlaces peptídicos. Sim embargo, la secuencia
lineal de los aminoácidos puede adoptar
múltiples conformaciones en el espacio.
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria

9. Estructura Primaria
Secuencia de aminoácidos específica; los
polipéptidos que tiene secuencias de
aminoácidos semejantes se dice que son
homólogos: trazadores de relaciones genéticas
entre especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales
para la función de la molécula se denominan
invariables.

10. Estructura Secundaria
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas
estructuras repetitivas encontradas en las proteínas
que permiten clasificarlas en dos tipos:
Hélice alfa
Lamina plegada betta
La alfa hélice es una estructura rígida que se forma
cuando una cadena polipétidica se retuerce en una
conformación helicoidal a la derecha.
Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada
aminoácido y del grupo carboxilo del aminoácido
que se encuentra a 4 residuos mas adelante.

11. Estructura Secundaria
• Se forman cuando se alinean de lado dos o mas
segmentos de la cadena polipéptidica.
• Cada segmento se denomina una cadena beta.
• Estructura que se estabiliza por enlaces de H que
se forman entre los grupos N-H y carboxilo del
esqueleto polipéptidico de las cadenas
adyacentes.
Paralelas
Antiparalelas (más estables; enlaces de H
colineales)

12. Estructura Terciaria
Es la conformación tridimensional única que asume una proteína
debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los
aminoácidos. La estructura se estabiliza por las siguientes
interacciones.
Interacciones hidrófobas
Electrostáticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan
conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se
articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este
plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes
disulfuro, S-S que establecen entre los átomos de azufre del
aminoácido cisteína.

13. Estructura Cuaternaria
Están formadas por varias cadenas
polipeptídicas. Procesos moleculares elevados.
Cada componente polipeptídico se denomina
subunidad.
Las subunidades se mantienen unidas por
enlaces covalentes y no covalentes.

15. Clasificación de las Proteínas
De acuerdo a su forma:
• Fibrosas: son moléculas largas en forma de
varilla que son insolubles en el agua
(queratina; piel, uñas y pelo) con funciones
protectoras.
• Globulares: moléculas esféricas
hidrosolubles, con funciones dinámicas.
Enzimas, inmunoglobulinas y proteínas de
transporte (hemoglobina)

16. CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS SEGÚN
SU FORMA
FIBROSAS:
presentas cadenas
polipeptidicas y una
estructura atípica.
Son insolubles en
agua y hacen parte
de este grupo la
queratina, colágeno
y fibrina.
GLOBULARES: se
caracterizan por doblar
sus cadenas en una
forma esférica
apretada, dejando
grupos hidrófobos
hacia adentro de la
proteína y grupos
hidrófilos hacia
afuera, lo que hacen
que sean solubles en
disolventes como el
agua. Hacen parte de
este grupo:
enzimas, anticuerpos,
hormonas.
MIXTAS: poseen una
parte fibrilar en el
centro de la proteína y
otra parte globular en
los extremos.

19. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
De acuerdo a su
composición en:
SIMPLES
Aquellas que solo
contienen
aminoácidos
(albumina sérica y
la queratina).
CONJUGADAS
Proteína simple
con un grupo no
proteico
“prosteico”
haloproteínas.
Aporoteínas:
carecen del grupo
prostetico.
Glucoproteínas, li
poproteínas, meta
loproteínas y
fosfoproteínas.

20. FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CATÁLISIS
ESTRUCTURA (ACTINA, TUBULINA)
DEFENSA (FIBRINÓGENO Y
TROMBINA, INMUNOGLOBULINAS)
REGULACIÓN
(HORMONAS, INSULINA, Y EL
GLUCAGON)
TRANSPORTE
(HEMOGLOBINA, TRASFERINA Y
TRANSPORTADORES DE GLUCOSA
ALMACENAMIENTO
(OVOALBÚMINA,CASEÍNA (ALMACÉN
DE NITRÓGENO EN MAMÍFEROS).
RESPUESTA A AGRESIONES (EXO Y
ENDONUCLEASAS)

22. • MÉTODO DE MACERACIÓN (homogenado en bufer);
en el homogenado están en solución todos los
compuestos que se encuentran es esta forma en el
citoplasma de la célula y suspendidos los organelos
intracelulares tales como mitocondrias, lisosomas o
núcleos y fragmentos de membranas.
• CENTRIFUGACIÓN: bajo estas condiciones, las
partículas más pesadas se van al fondo del recipiente
más rápidamente que las menos pesadas.
• EN LA DIÁLISIS: se usa una bolsa que tenga poros lo
suficientemente pequeños para impedir el paso de
moléculas grandes (proteínas).
• Otra forma de separar proteínas con tamaños
diferentes, esmediante la FILTRACIÓN EN GEL.