Este documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en las células y aceleran las tasas de reacción. Describe seis clases principales de enzimas y varias enzimas analizadas en diagnóstico clínico como la fosfatasa alcalina, la creatina quinasa y las aminotransferasas.

1. Enzima
Estructura de la triosafosfatoisomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas
rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente
enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.
Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica que catalizanreacciones químicas,
siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción
química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a
una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor
velocidad que sin la presencia de la enzima.23 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que
ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula
determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de
la regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación
(ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las
enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican,
por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso
millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un
catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente
reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de
4.000 reacciones bioquímicas distintas.4 No todos los catalizadores bioquímicos son
proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la
subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidiltransferasa).56
También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces
de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.7
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores
enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras
que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran
cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos
son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la
concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

2. Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y
productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos
procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o
producción de biocombustibles.
2. TIPOS Y CLASES DE ENZIMAS
2.1. ENZIMAS PLASMÁTICAS
En el suero de individuos sanos se detectan actividades enzimáticas fisiológicas que tienen
distintos orígenes:
• Enzimas plasma específicas: que desarrollan su propia función en el plasma. Por
ejemplo: enzimas de la coagulación como la protrombina, etc.
• Actividades enzimáticas fisiológicas que mantienen niveles constantes y bajos. Tienen su
origen en la constante renovación celular de los tejidos, en la actividad muscular y en el
paso de enzimas de órganos secretores al torrente circulatorio. Cuando existe alguna
lesión en la membrana celular, el contenido citoplasmático de la célula y con él los
enzimas intracelulares, son vertidos al exterior. Cuando los enzimas llegan al torrente
circulatorio existen sistemas encargados de captarlos, metabolizarlos y eliminarlos, por lo
tanto, las enzimas permanecen en sangre un tiempo determinado.
2.2 CLASES DE ENZIMAS
Existen 6 clases posibles de enzimas, con respecto a la reacción que catalizan son:
• Clase I Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido reducción. Por ejemplo:
A deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, etc. A + B reducido + B reducido
• Clase II Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales,
partes de moléculas, etc., de un donador a un aceptor. Por ejemplo: las transaminasas
A + B-C A-B + C
• Clase III Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis de enlaces al añadir una molécula
de agua. Por ejemplo: lipasas, amilasas, peptidasas, etc.
A-H + A-B + H20 B-OH
• Clase IV Liasas: catalizan reacciones de eliminación o adición de alguna molécula, grupo
funcional, etc. Por ejemplo la descarboxilasa
A-CO2 A + CO2
• Clase V Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización. Por ejemplo: las epimerasas
y mutarotasas.
A* A
• Clase VI Ligasas: catalizan reacciones de condensación de dos moléculas por formación

3. de un enlace a costa de la hidrólisis de un trifosfato. Por ejemplo las sintetasas
A + B + A-B + NDP + P NTP
2.3 ENZIMAS ANALIZADAS EN DIAGNOSTICO CLINICO
2.3.1. Fosfatasas
Pertenecen a la Clase III y subclase Esterasas. Se incluyen principalmente:
• Fosfatasa Alcalina (EC 3.1.3.1): es una enzima intracelular que se encuentra
prácticamente en todos los tejidos (si hay lesión del tejido aumenta en el plasma).Es un
marcador muy sensible de la enfermedad obstructiva hepática, pero no es específica
porque también aumenta en enfermedades óseas y en situaciones fisiológicas como el
embarazo y en el crecimiento. Tiene un pH óptimo de 9.
• Fosfatasa Ácida (EC 3.1.3.2): está en numerosos tejidos, pero el más rico en fosfatasa
ácida es la próstata. Tiene varias isoenzimas pero sólo son útiles la “isoenzima 2 o
prostática” que se determina por electroforesis, y las “isoenzimas 1 y 5” del bazo humano
en la enfermedad de Gaucher.
La isoenzima que más frecuentemente se estudia en el laboratorio es la 2, que se utiliza
como marcador tumoral en los calcinomasmetaestáticos de próstata. En condiciones no
patológicas la tasa de fosfatasa ácida prostática es igual en hombres y en mujeres.
2.3.2. Cretina Quinasa CK (EC 2.7.3.2): es una transferasa que cataliza la formación de
ATP requerido por los sistemas contráctiles o de transporte. Es una enzima citoplasmática
y mitocondrial ampliamente distribuida por los tejidos, pero en forma decreciente, sobre
todo se localiza en músculo esquelético, músculo cardíaco, placenta, cerebro y otros
tejidos.
Está formada por dos subunidades, la M y la B. Estas a su vez se combinan formando tres
isoenzimas que son: CK-MM; CK-BB; CK-MB. Se pueden identificar por distintos métodos,
fundamentalmente por electroforesis, cromatografía de intercambio iónico, inhibición,
aglutinación y RIA.
La CK-MM predomina en el músculo esquelético, en el miocardio también predomina la
CK-MM pero hay entre un 13-22% de CK-MB. En el cerebro hay un 100% de CK-BB.
2.3.3. Aminotransferasas o Transaminasas:
• AST (EC 2.6.1.1): AspartatoAminotrasferasa (GOT glutámico oxalacética). Existen dos
formas de AST, la mitocondrial que es la más abundante y la citoplasmática que se
encuentra en menor cantidad y es soluble. La AST se localiza en el corazón, en el hígado,
músculo esquelético y riñón. Su aumento en el suero indica daño tisular pero no de

4. órgano específico.
• ALT (EC 2.6.1.2): AlaninaAminotransferasa (GPT Transaminasa Glutámico Pirúvica). Se
distribuye principalmente en el hígado y, en menor proporción en miocardio y otros
tejidos. No es específica de enfermedad hepática.
• GGT (EC 2.3.2.2): Gamma GlutamilTransferasa. Se distribuye por riñón, páncreas,
hígado y próstata. Se utiliza en el estudio de enfermedades de origen alcohólico debido a
que es una enzima microsómica y el alcohol es capaz de provocar un aumento de este
enzima.
2.3.4. Lactato Deshidrogenasa LDH (EC 1.1.1.27): está ampliamente distribuida por todos
los tejidos pero es más abundantes en corazón, músculo esquelético, riñón e hígado. Está
constituida por cuatro subunidades, que pueden ser de dos tipos: subunidad H, específica
del corazón y subunidad M del músculo. Estas subunidades se combinan de 5 formas
diferentes dando lugar a 5 isoenzimas: LDH 1(4H), LDH 2 (3H/1M), LDH 3 (2H/2M), LDH 4
(3h/1H) y LDH 5 (4M).
La LDH existente en el miocardio contiene más isoenzimas LDH 1 y LDH 2, y en el hígado
y músculo esquelético mayor proporción de LDH 4 y LDH 5.
-Amilasa 2.3.5. (EC 3.2.1.1): transforma los hidratos de carbono en componentes más
sencillos. En condiciones normales se produce en las glándulas salivares y en el páncreas
exocrino. Tiene un bajo peso molecular por lo que se filtra fácilmente por los glomérulos
renales, aumentando en orina cuando está aumentada en suero. Tiene dos isoenzimas:
- Amilasa P: producida en el páncreas
- Amilasa S: producida en las glándulas salivares
Las isoenzimas se pueden separar por electroforesis y se usa sobre todo para el estudio
de pancreatitis