Ud.5. proteinas

Biología. 2º bachillerato
Unidad 5. Las proteínas

Las proteínas
5

C.E.M HIPATIA-FUHEM
Profesor: Miguel Ángel Madrid


Los lípidos
Las proteínas
5 1. Características generales. Clasificación.
2. Los aminoácidos. Estructura general, propiedades y clasificación.
3. El enlace peptídico.
4. Péptidos de interés biológico.
5. Estructura de las proteínas.
6. Propiedades de las proteínas.
7. Funciones de las proteínas y ejemplos.
8. Clasificación de las proteínas

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1. Características generales. Clasificación
Macromoléculas de
elevado peso molecular

Formadas por el encadenamiento de
20 unidades diferentes

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Concepto de proteínas
La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
se encuentran en todas las células vivas.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

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Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas
moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura
tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.



2. Aminoácidos proteicos
En un aminoácido, un carbono central (ɑ ) se une a:
• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.

H
Monómero
AMINOÁCIDO
H2N C COOH

R


2. Aminoácidos proteicos
Aminoácidos proteicos: 20
Aminoácidos no proteicos: derivados
de los anteriores, en paredes
celulares de bacterias…

Aminoácidos esenciales:
8 en humanos, que no podemos sintetizarlos, los tomamos en la
dieta:
Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina,
fenilalanina. Además histidina, arginina (en infancia)

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alimentos fuente de aminoácidos
esenciales

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Los aminoácidos: estereoisomeria (enantiómeros D y L)

Configuración L Configuración D

Grupo amino

Imágenes especulares

Grupo carboxilo

En la naturaleza la forma L es la
más abundante y todas las C.E.M HIPATIA-FUHEM
proteínas están formadas por L-Aa Profesor: Miguel Ángel Madrid


Actividad óptica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α
asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es
decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se
denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).



REPASO QUÍMICA

ÁCIDO: dador de H+

BASE: aceptor de H+

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Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas

En disolución acuosa, los aminoácidos
muestran un comportamiento anfótero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo
del pH, como un ácido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO- ),
como una base (los grupos -NH2 captan
protones, quedando como -NH3+) o como
un ácido y una base a la vez.

En el último caso los aminoácidos se
ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion.


A pH = 7 (condiciones fisiológicas) los
Aa se encuentran doblemente ionizados
Carácter anfótero de los aminoácidos (iones hibridos, zwiterion)

En medio ácido (exceso de H+) se comporta como En medio básico (exceso OH-) el grupo NH2 se
una base y queda cargado positivamente, ya que comporta como una base, liberando H+; con lo
los protones aceptan el –COO- que pierde su carga positiva.

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Clasificación de aminoácidos

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Aminoácidos no polares o hidrofóbicos.
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp)

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Aminoácidos polares sin carga: cadena forma EH con el agua
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)

Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr)

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Aminoácidos polares con carga
Carga positiva
Carga negativa Lisina (Lys) Arginina (Arg)

Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)

Histidina (His)

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3. Enlace peptídico
Aminoácido 1

Aminoácido 2

Plano del enlace
peptídico

Se establece entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y
el grupo amino siguiente, lo
Enlace peptídico que implica la pérdida de una
(covalente, tipo amida molécula de agua
secundaria)

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Enlace peptídico
1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan
residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada
enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.



Enlace peptídico

El grupo amino y el grupo carboxilo
se disponen en el mismo plano,
con distancias y ángulos fijos

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Enlace peptídico

Características del enlace peptítido
(Pauling, 1950, difracción de ry X)
Enlace covalente más corto que la
mayor parte de los enlaces C-N.
Posee cierto carácter de doble
enlace, lo que le impide girar
libremente.
Los cuatro átomos (C=O y N-H)
del grupo péptido y los dos átomos
de C están situados en el mismo
plano.
Los únicos enlaces que pueden
girar, y no del todo, son los
formados por C-C y N-C

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Unión de los aminoácidos.

Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces
peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se
denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y
si es superior a 50 se denomina polipéptido.
Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta
moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de
5 000 se habla de proteína.



1- ¿Cuántos aminoácidos componen el péptido?
2. ¿Cuántos enlaces peptídicos se han formado?
3. ¿Quién es el primer aminoácido? ¿Y el último?
4. ¿Qué significa S-S?

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La estructura de las proteínas

Estructura Estructura Estructura Estructura
primaria secundaria terciaria cuaternaria
α-hélice

β-lámina plegada

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Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la
proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden
en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo N-terminal (primer residuo libre) hasta el C-terminal.
La función de una proteína depende de la secuencia de Aa y de la forma
que adopte.



Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y
de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

Las cadenas α son idénticas, solo existe un
cambio de Aa en la cadena β (en posición 6 en la
hemoglobina normal el ácido glutámico está
sustituido por valina)


La estructura de las proteínas: estructura primaria

Extremo N-inicial Extremo C-terminal

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Estructura primaria



Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice
de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura
secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que
la forman.



La estructura de las proteínas: estructura secundaria

α-hélice Hélice de colágeno Conformación β

Puentes de hidrógeno

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α-hélice Puentes de hidrógeno

Se forma al enrollarse sobre sí
misma la estructura primaria
Se forman enlaces
intracatenarios (cada cuatro
posiciones) entre los grupos
–NH y –CO de los enlaces
peptídicos
Presenta 3,6 aa por vuelta
Giro de la hélice dextrógiro
Cadenas R hacia fuera
Incompatible con prolina e
hidroxiprolina (Aa voluminosos
o de cargas eléctricas del
mismo signo)

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α-hélice

• Estructura en forma de bastón.

• Los restos laterales de los
aminoácidos se ubican de forma
perpendicular al eje de la hélice.

• Los enlaces puente de hidrógeno se
establecen entre el hidrógeno unido al
nitrógeno y el oxígeno del primitio
carboxilo.



Hélice de colágeno
• El colágeno (de tendones y tejido
conectivo) posee una disposición
en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
abundancia de prolina e
hidroxiprolina.

• Estos aa poseen una estructura
que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo que
se forma una hélice más
extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.



• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres
hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.

• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y
enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hélice.

• Hay algunas alteraciones
del colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán que
padecía Paganini y que
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles




Hidroxiprolina

Prolina

Glicina Superhélice
de colágeno

Hélice más extendida
(por el tamaño de
prolina e hidroxiprolina)
Hélice levógira
3 aa por vuelta
La estabilidad se
produce al formarse tres
hélices para dar una
superhélice

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Conformación-β

• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.
• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las
hojas.


Conformación-β

ANTIPARALELA PARALELA



Conformación-β
•Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

•No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la
cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios, en
los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a
la estructura.

•Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y
antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las proteínas.

•Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden
establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy
estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede
formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.
•Aparece en las β queratinas, seda, fibroina, proteínas globulares…



Conformación-β

Características de la Hoja plegada (beta-lamina):

•Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma
que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.

•Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje
principal de la estructura en hoja plegada.

•Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero
arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y así
sucesivamente.


Conformación-β

•Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β
alternados con segmentos de estructura en α-hélice.
•En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a proteínas filamentosas alargadas.
•Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esqueléticas.
•Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc,
la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.



Estructura terciaria
La conformación terciaria de una proteína
globular es la conformación
tridimensional del polipéptido plegado.

Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura
secundaria son:
Interacciones
hidrofóbicas entre
restos laterales no
polares.
Uniones de Van der
Waals.
Puentes de Hidrógeno.
Interacciones iónicas.
Puentes Disulfuro.
Las funciones de las proteínas dependen
del plegamiento particular que adopten.
Esta estructura está altamente influenciada 44 C.E.M HIPATIA-FUHEM
por la estructura primaria. Profesor: Miguel Ángel Madrid


Interacciones que
Interacciones que
intervienen en el
intervienen en el
plegamiento de la
plegamiento de la
estructura terciaria
estructura terciaria



Estructura terciaria
•Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

•La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en
disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc

•Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Lámina β
Lámina β

Hélice α
Hélice α



La estructura de las proteínas: estructura terciaria
Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa
Grupo hemo Codos sin estructura
α-hélice Codo

Sectores en
α-hélice

Sectores en
conformación β
Sectores con
estructura α-hélice

Elastina en estado relajado y extendido Proteína simple con dos dominios estructurales

Sustrato

Dominio A Dominio B
Cadena polipeptídica
de elastina Sustrato fijo

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Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unión mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros.
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).



Estructura cuaternaria

Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones débiles:

Interacciones hidrofóbicas.
Puentes de hidrógeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede
haber enlaces fuertes tipo
puentes disulfuro, en el
caso de las
inmunoglobulinas.



La estructura de las proteínas: estructura cuaternaria

Hemoglobina Insulina

Grupo hemo
Cadena β Enlace disulfuro
Cadena α

Cadena β
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Cadena α

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En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales
ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación 52 Asociación
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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R
libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se
denomina centro activo de la proteína.



¿Lo sabías?
La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se establecen
los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina.

En los cabellos lacios los
puentes disulfuro entre las
hélices alfa de la queratina
se establecen al mismo
nivel, mientras que en los
cabellos rizados, los
puentes establecen uniones
entre regiones que se
sitúan a diferente nivel,
como cuando abrochamos
mal los botones de una
chaqueta. El rizado del
cabello en la peluquería
utiliza unos reactivos que
rompen los puentes de
disulfuro del cabello lacio
natural y establece otros
nuevos entre diferentes
regiones.

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6. Propiedades de las proteínas


6. Propiedades de las proteínas. Solubilidad
 Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua
que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su
precipitación.

 La solubilidad depende del pH,
temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.

Capa de moléculas de agua



6. Propiedades de las proteínas. Especificidad
La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros
distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas, lo que
permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso,
aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo en trasplantes
de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son
grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
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Especificidad de función.

La especificidad también se refiere a la función.
•Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.
•La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones
selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada
secuencia de aa y una conformación concreta.
•Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto
dificultar la función.



6. Propiedades de las proteínas. Capacidad amortiguadora
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio



6. Propiedades de las proteínas. Desnaturalización
Proteína en estado
normal Proteína
desnaturalizada

Desnaturalización

Renaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas
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Agentes desnaturalizantes
I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

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Precipitación de la
clara del huevo al
desnaturalizar la
albúmina por efecto Leche cortada por
del calor desnaturalización de la
caseína

Fijación de un peinado
por desnaturalización
de la queratina del
pelo

Desnaturalización
reversible del enzima
ribonucleasa y
renaturalización


7. Funciones y ejemplos de las proteínas
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil



Estructural
Estructural

Es una de las funciones más características:
Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.
1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
huso, de los cilios yyflagelos.
huso, de los cilios flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales yy forma los
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales forma los
tendones yyla matriz de los huesos yycartílagos.
tendones la matriz de los huesos cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de
vasos sanguíneos).
vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis yyforma parte de pelos,
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis forma parte de pelos,
uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda yy las telas de arañas. Es una
7. La fibroína, que forma la seda las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.



Enzimática
•• Es la función más importante.
Es la función más importante.
•• Las enzimas son las proteínas más numerosas yyespecializadas yy
Las enzimas son las proteínas más numerosas especializadas
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
el metabolismo celular.
•• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan yy de los
enzimas son específicas de la reacción que catalizan de los
sustratos que intervienen en ellas.
sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina yyglucagón
Insulina glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Calcitonina

Defensiva

Inmunoglobulina, trombina yyfibrinógeno
Inmunoglobulina, trombina fibrinógeno


Transporte

•• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen
Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen
otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
del organismo.
del organismo.
•• Hemoglobina, la hemocianina yyla mioglobina del músculo
Hemoglobina, la hemocianina la mioglobina del músculo
estriado.
estriado.
•• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) yyen la fase luminosa de la fotosíntesis
(mitocondrias) en la fase luminosa de la fotosíntesis
(cloroplastos).
(cloroplastos).
•• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos yyproductos
La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos productos
tóxicos por la sangre.
tóxicos por la sangre.
•• Las lipoproteínas transportan el colesterol yylos triacilglicéridos
Las lipoproteínas transportan el colesterol los triacilglicéridos
por la sangre.
por la sangre.



Reserva

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de
energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
nutrientes.
nutrientes.

Función homeostática

Las proteínas intracelulares yy del medio interno intervienen en el
Las proteínas intracelulares del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
tampones.


Función contráctil

El movimiento yyla locomoción en los organismos unicelulares yypluricelulares
El movimiento la locomoción en los organismos unicelulares pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles:
dependen de las proteínas contráctiles:
•• la dineína, en cilios yyflagelos,
la dineína, en cilios flagelos,
•• la actina yymiosina, responsables de la contracción muscular.
la actina miosina, responsables de la contracción muscular.

Anticongelante

Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.



8. Clasificación de las proteínas
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas



HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.
Más complejas que las fibrosas.
Globulares: Forman estructuras compactas, casi
Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular
responsables de la actividad celular

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
2. Glubulinas: parte proteica de la hemoglobina
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre, transporte), ovoalbúmina
(huevo, reserva), lactoalbúmina (leche, reserva)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .



HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares.
Más simples que las globulares.
Fibrosas: Forman estructuras alargadas,
Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
responsables de funciones
estructurales yyprotectoras
estructurales protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)



HETEROPROTEÍNAS

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
luteinizante, proteínas de membrana…
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre. (HDL, LDL…)
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre), hemeritrina (que contiene Fe y transporta oxígeno en
la sangre de invertebrados)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de
la leche, vitelina en la yema de huevo, caseína en queso...



La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos
La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos
periféricos; yydel transporte de CO22yyH++de los tejidos periféricos hasta los pulmones
periféricos; del transporte de CO H de los tejidos periféricos hasta los pulmones
para ser excretados.
para ser excretados.
Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141
Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141
Aa yydos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético)
Aa dos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético)
tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro
tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro
en estado ferroso (Fe 2+)
en estado ferroso (Fe 2+)
C.E.M HIPATIA-FUHEM


La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que
La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que
contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es
contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es
almacenar yytransportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético yycardíaco.
almacenar transportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético cardíaco.
Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La
Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La
mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el
mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el
músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor.
músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor.
C.E.M HIPATIA-FUHEM


La mioglobina es el principal pigmento de la carne, yyel color de este producto
La mioglobina es el principal pigmento de la carne, el color de este producto
depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el
depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el
músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, yyasí se
músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, así se
encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una
encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una
molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante,
molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante,
que es el que se observa en la parte exterior de la carne.
que es el que se observa en la parte exterior de la carne.

En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a
En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a
ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo yyde la cadena de proteína
ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo de la cadena de proteína
lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente
lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente
si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La
si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La
mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de
mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de
la carne almacenada demasiado tiempo.
la carne almacenada demasiado tiempo.

C.E.M HIPATIA-FUHEM

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