Bioquímica semana 2

1. Enzimas
Estructura
Clasificación
Función
Actividad cinética
Inhibición enzimática
Coenzimas
Vitaminas y metales esenciales
Regulación de la actividad enzimática


2. Enzimas




Proteínas que aceleran la velocidad
de las reacciones químicas celulares.
“Biocatalizadores”
Algunas moléculas de ARN presentan
actividad catalítica (Ribozimas)
Alto grado de especificidad
Su actividad puede regularse
Un catalizador interviene en una reacción para que ésta ocurra más
rápidamente y una vez que la reacción se ha completado, queda tal
como estaba al principio.

4. Modelo de la llave y la cerradura
(Fischer 1890)

5. Modelo del ajuste inducido
Koshland 1958

6. Sistema enzimático

7. Estructura

Por ser gran parte de las enzimas
proteínas presentan una estructura
similar a estas biomoléculas.

10. Funciones de las Enzimas.
1. Catálisis. las enzimas aceleran las reacciones
permitiendo que el metabolismo se efectúe a la velocidad que
las células requieren.
2. Dirección. Las enzimas no permiten la formación de
productos secundarios, de esta manera evitan que se
pierdan precursores y energía que la célula necesita; esta
característica también se conoce como catálisis negativa.
3. Control. La actividad de las enzimas se puede regular
para ajustarla a las necesidades del metabolismo.
La velocidad del metabolismo es determinada por las enzimas

11. Actividad Enzimática
Puede determinarse mediante la cantidad de
producto formado, o de sustrato
• Se mide la velocidad inicial (20%)
•Cantidad de enzima se indica en UI
•Unidad de cualquier enzima es la cantidad que
cataliza la transformación de un micromol
(μmol= 10⁻⁶) de sustrato por minuto
•

12. Cinética
a).-CONCENTRACION DE ENZIMA.
Cuando se determina la velocidad inicial, se puede
establecer la relación entre cantidad de enzima y
velocidad (equivalente a actividad enzimática).
La velocidad es directamente proporcional a la
concentración de enzima.

14. B) Concentración de sustrato
KM (constante de Michaelis-Menten):concentración de sustrato donde la
reacción alcanza la mitad de su velocidad máxima.
Valor característico de cada enzima. Indica afinidad de la enzima por el
sustrato

16. C).-Temperatura
•
•
•
La velocidad de muchas
reacciones biológicas se
duplican por cada 10⁰C
de aumento de
temperatura.
Para la gran mayoría de
enzimas , la temperatura
óptima esta alrededor
de 37 ⁰C
Alrededor de los 60⁰C se
inactivan las enzimas

17. D).- pH
•
•
Para la mayoría de enzimas, la actividad óptima se
encuentra entre pH 6 y 8.
Hay algunas excepciones:
Pepsina del jugo gástrico pH alrededor de 1.5
Fosfatasa ácido
Fosfatasa alcalina
pH 5
pH 9.5

19. Regulación de la actividad
enzimática



El ser vivo regula la actividad
catalítica con la finalidad de:
Coordinar sus numerosos procesos
metabólicos
Responder a los cambios del medio
Crecer y diferenciarse en forma
ordenada

20. De dos maneras:


Control de la disponibilidad de enzima:
la célula regula la síntesis y
degradación de las enzimas.
Control de la actividad de la enzima: se
puede controlar la actividad catalítica
de una enzima al variar su afinidad de
unión con el sustrato.

21. Cofactores
Moléculas pequeñas capaces de llevar cabo
reacciones químicas que no pueden
realizarse por los 20aa de las enzimas.
Dos grupos:
 Metales
 Moléculas orgánicas : coenzimas
unión fuerte: grupos prostéticos
unión débil : cosustratos


23. Coenzimas
Moléculas encargadas de transportar
electrones o grupo de átomos de un
sustrato a otro.
 Dos tipos:
-Transferidoras de grupo: biotina
-Redox : NAD, FMN, FAD


24. Vitaminas que actúan como coenzimas

25. Inhibición enzimática
Inhibidor enzimático: sustancia que
reduce, o elimina completamente, la
capacidad de una enzima para actuar
como catalizador.
Dos clases:
 Inhibidores reversibles
 Inhibidores irreversibles


26. Inhibidores irreversibles (de modo permanente)

El inhibidor queda covalentemente o no unido a
la enzima tan fuertemente que su disociación es
muy lenta.
Algunos fármacos:
Penicilina actúa modificando a la enzima
transpeptidasa impidiendo la síntesis de la pared
celular bacteriana.

27. Inhibidores reversibles (transitorio)

Su unión a la enzima es mediante
interacciones no covalentes (puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, enlaces
iónicos)


No experimentan reacciones químicas
cuando se unen a la enzima, son fáciles
de disociar.
Tres tipos: competitiva, incompetitiva,
no competitiva

28. E + I ↔ EI

29. ES + I ↔ ESI

32. Enzimas alostéricas


Enzimas que además del centro activo
mediante el cual interactúan con el
sustrato, poseen otro centro de unión
llamado centro alostérico mediante el cual
interactúan con otra molécula denominada
modulador
Presentan dos formas:
activa
inactiva

36. Ejemplos: fosforilación, ADP- ribosilación, metilación

38. Enzimas que se almacenan en un compartimiento en
forma inactiva (proenzima)

40. Isoenzimas
•
•
Son formas moleculares múltiples de
una enzima que presenta la misma
actividad enzimática
Lactato deshidrogenasa ( LDH), presenta
5 isoformas