El documento describe los procesos de transcripción y traducción que convierten el ADN en proteínas. Explica que el ADN contiene la información para construir proteínas en la forma de secuencias de nucleótidos que codifican aminoácidos. El ADN se transcribe en ARN mensajero, el cual es traducido en el ribosoma para producir proteínas mediante la unión de aminoácidos siguiendo el orden especificado en el ARN. También discute las modificaciones que pueden ocurrir a los aminoácidos y las vías metab

1. APORTE MOMENTO 6. EVALUACIÓN FINAL
Autor: CARLOS DAVID ÑUZTES
Código: 80282881
Grupo: 201103_46
Tutor: ALBERTO GARCÍA JEREZ
BIÓLOGO UIS
Universidad Nacional Abierta y a Distancia - UNAD
Escuela de Ciencias Básicas, Tecnología e Ingeniería
Ingeniería de Alimentos
Dorada Caldas
2014

2. ACTIVIDAD 1
Los estudiantes analizarán como los 20 aminoácidos proteicos pueden
combinarse en un número casi infinito de formas.
La función del ADN es determinar el orden de los aminoácidos que van en las
proteínas. El ADN es simplemente cadenas largas de cuatro nucleótidos repetidas
una y otra vez. Estos nucleótidos son adenina, timina, guanina y citosina y son
comúnmente representadas por las letras ATGC, estos nucleótidos en grupos de
tres, y cada tres nucleótidos codifica un aminoácido específico. Por lo tanto una
secuencia de 300 nucleótidos dará el código para una proteína larga de 100
aminoácidos.
Por último, el ADN hace copias pequeñas de sí misma, conocido como mensajero
ARN, que se encuentran en los ribosomas de las células donde se hacen las
proteínas. El ARN utiliza los mismos nucleótidos que el ADN pero utiliza un
químico llamado uracilo en lugar de la timina. Las letras A, U, G y C, reacomodas
en grupos de tres, encontrarás que existen 64 posibles combinaciones con orden
distinto. Cada grupo de tres es conocido como codon.
El orden de los aminoácidos es tan importante para las proteínas como el orden
de las letras es importante para las palabras. Cada aminoácido tiene una manera
diferente de reaccionar con los otros. El orden de los aminoácidos les da a las
proteínas su estructura y la estructura les da su función.

3. ¿Existen más aminoácidos fuera de los proteicos? y ¿cuál es la aplicación
bioquímica en los seres vivos y en la industria?
La hidrólisis total de las proteínas da lugar a veinte Aminoácidos, que son los
llamados Aminoácidos proteicos. Los aminoácidos son los monómeros de las
proteínas, que a su vez son polímeros lineales de aminoácidos. En ocasiones, la
hidrólisis de una proteína da lugar a aminoácidos con estructura diferente a la de
estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones postraduccionales, esto
es, modificaciones químicas de los aminoácidos proteicos llevadas a cabo sobre la
molécula completa de proteína. Hay asimismo Aminoácidos no proteicos, que
teniendo una estructura química de aminoácido, no forman parte de las proteínas.
Algunos intermediarios metabólicos, así como ciertos neurotransmisores, tienen
estructura de aminoácido aunque no aparecen en las proteínas. Son los llamados
aminoácidos no proteicos.
Así, tenemos la Ornitina y la Citrulina, intermediarios del ciclo de la urea; así como
Homocisteína y Homoserina, intermediarios de distintos procesos metabólicos.
Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina), precursor metabólico de la
síntesis de catecolaminas, hormonas tiroideas y melanina.
Se conocen también entre las biomoléculas los llamados w-aminoácidos (omega-
aminoácidos), en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de
sustituir al carbono alfa-. Por ejemplo, la b-Alanina y el g-Aminobutirato (GABA),
importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central.
Modificaciones postraduccionales
Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido
integrados en la cadena polipeptídica, y a veces estos aminoácidos modificados
aparecen en los hidrolizados de proteína. Se trata de las llamadas modificaciones

4. postraduccionales, ya que se realizan después del proceso de traducción o
síntesis proteica.
Muy a menudo se obtiene en los hidrolizados de proteína el aminoácido Cistina,
que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro. Como
veremos, la formación de disulfuros entre las cadenas laterales de cisteína tiene
una gran importancia en la determinación de la estructura tridimensional de las
proteínas.
En el colágeno tiene lugar habitualmente la hidroxilación de residuos de prolina y
lisina, dando lugar, respectivamente a 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina, una
transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido
ascórbico.
Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación
postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado, el ácido
g-carboxiglutámico. Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos
factores. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. En el proceso de
carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K.
En la Elastina, una proteína estructural presente en los tejidos elásticos, las
cadenas laterales de cuatro lisinas suelen dar lugar a un entrecruzamiento que en
los hidrolizados de proteína aparece como Desmosina.

5. Explique la variaciones que se dan por los grupos amino y carboxilo de una
proteína, al encontrarse en una solución resiste a cambios en la acidez o
alcalinidad.
Los aminoácidos puestos en una solución de pH neutro se comportan como iones
dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino
(-NH2) acepta un protón hasta convertirse en -NH3+ y el grupo carboxilo dona un
protón convirtiéndose en -COO- disociado. Según se mencionó, la solución de un
ácido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH
cuando se agrega un ácido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de
una proteína, al encontrarse ésta en una solución, resiste cambios en la acidez o
alcalinidad y, por lo tanto, desempeña las funciones de un importante
amortiguador biológico.
¿Cómo se clasifican en los aminoácidos las propiedades de sus cadenas
laterales?
Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral,
podemos clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean.
 Alifáticos: Cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena
hidrocarbonada
 Aromáticos
 Azufrados: Cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre.
 Hidroxilados
 Básicos
 Ácidos y sus amidas

6. ACTIVIDAD 3
La regla de Chargaff determina cantidades iguales de T y A o de C y G que se
encuentran en el DNA, ¿Cómo se puede calcular estos valores? Explique.
La proporción de Adenina (A) es igual a la de Timina (T). A = T . La relación entre
Adenina y Timina es igual a la unidad (A/T = 1).
La proporción de Guanina (G) es igual a la de Citosina (C). G= C. La relación entre
Guanina y Citosina es igual a la unidad ( G/C=1).
La proporción de bases púricas (A+G) es igual a la de las bases pirimidínicas
(T+C). (A+G) = (T + C). La relación entre (A+G) y (T+C) es igual a la unidad
(A+G)/(T+C)=1.
Sin embargo, la proporción entre (A+T) y (G+C) era característica de cada
organismo, pudiendo tomar por tanto, diferentes valores según la especie
estudiada. Este resultado indicaba que los ácidos nucleicos no eran la repetición
monótona de un tetranucleótido. Existía variabilidad en la composición de bases
nitrogenadas.
¿Por qué se dice que el ADN se compone de bases complementarias?
El ADN se compone de dos cadenas, cada una formada por nucleótidos. Cada
nucleótido, a su vez, está compuesto por un azúcar (desoxirribosa), un grupo
fosfato y una base nitrogenada. Las bases nitrogenadas son cuatro: adenina (A),
timina (T), citosina (C), y guanina (G), y siempre una A se enfrenta a una T y una
C se enfrenta a una G en la doble cadena. Las bases enfrentadas se dice que son
complementarias.

7. Describa la estructura del ARN, con bases nitrogenadas y azúcares que lo
conforman

8. Investiguen sobre transcripción inversa y la importancia del ARN en este
proceso.
La transcriptasa inversa es una enzima usada para generar ADN complementaria
a partir de una plantilla de ARN, un proceso denominado transcripción inversa. RT
es necesaria para la replicación de los retrovirus, y los inhibidores de RT son
ampliamente utilizados como fármacos antirretrovirales. Actividad de la RT
también se asocia con la replicación del cromosoma termina y algunos elementos
genéticos móviles.
RT retroviral tiene tres actividades bioquímicas secuenciales de ADN polimerasa
dependiente de ARN, ribonucleasa H, y ADN-polimerasa dependiente de ADN.
Estas actividades son utilizados por el retrovirus para convertir ARN genómico de
cadena sencilla en ADN de doble hebra que puede integrarse en el genoma del
huésped, lo que podría generar una infección a largo plazo que pueden ser muy
difíciles de erradicar. La misma secuencia de reacciones es ampliamente utilizada
en el laboratorio para convertir el ARN a ADN para su uso en la clonación
molecular, la secuencia de ARN, reacción en cadena de la polimerasa, o el
análisis del genoma.

9. ACTIVIDAD 4
Trasnominación
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un α-aminoácido a un α-
cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-cetoácido, y el 2º en un α-aminoácido. Las
enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el
piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos cederán su
grupo amino al α-cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando
ellos al α-cetoácido correspondiente. Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos
niveles en suero tienen un importante significado en el diagnóstico clínico. Estas
enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren
una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto
de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.
Desaminación oxidativa
El AA pierde el grupo amino y pasa a a-cetoácido. Esta reacción reversible puede
convertir el GLU en α-cetoglutarato para su degradación, pero también puede
sintetizar GLU. Luego es una reacción que actuará en sentido degradativo o en
sentido biosintético según las necesidades celulares.
Descarboxilacion
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus derivados tienen
muy importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores,

10. inmunomoduladores, etc): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc.
Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se producen la familia de
las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila
a triptamina y ésta se convierte en Serotonina.
Ciclo de la Urea.
La primera molécula dadora del grupo amonio es el carbamil-fosfato. Esta
molécula se origina gracias a la acción de la enzima carbamil-fosfato sintetasa,
que es el isoenzima ubicado en la mitocondria. El isoenzima citosolico participara
en el metabolismo de nucleótidos pirimidinicos.
Mediante este ciclo se forma la urea, mediante la cual se eliminan dos grupos
amonio.
El carbamil-fosfato recibe el amonio del aspartato que se produce en la reacción
de desaminacion oxidativa del glutamato en presencia de oxalacetato:
El oxalacetato recibe el grupo amino del glutamato y se transforma es aspartato.
El aspartato se unirá a la citrunina y formara el argino-succinato el cual dará lugar
a la arginina y esta originara ornitina y UREA complementando el ciclo.

11. Del catabolismos de los aminoácido destaque que ocurre con el grupo
amino y carboxilo y como se utiliza el resto de la estructura como fuente
energética.
Cuando los aminoácidos experimentan un catabolizmo, el primer paso es la
eliminación del grupo amino (NH2) de la molécula. Una vez que el grupo amino se
elimina, el esqueleto de carbono restante del aminoácido se convierte en energía
o se almacena como grasa. El grupo amino, por otra parte, representa el exceso
de nitrógeno, que se debe eliminar del cuerpo.