seminario Enzimas de bioquimica y nutricion facultad de medicina

1. ENZIMAS
INTEGRANTES:
JONATHAN ROJAS
PATRICIA SAUÑE

2. Enzimas
•Son en su mayoría proteínas o proteinas asociaciadas
(terciaria, cuaternaria o conjugada)
•Conjugada: la parte proteíca es llamada APOENZIMA que
necesitan de un COFACTOR para ser activada (estos dos se
conocen como HOLOENZIMA).
•Cofactor: puede ser ión metálico o molécula orgánica.
•Molécula orgánica se une fuerte grupo prostético
•Si su unión es débil  co-enzima (mayoría son vitaminas y de origen B)
•Aceleran las reacciones químicas (Indice de reacción de
103 a 109)
•Disminuiyen la “energía de activación” (Ea que puede
ser la T)
•Catalizadores eficaces y muy específicos (al menos en 3
puntos de fijación)
•No se consumen ni alteran

5. Mecanismos de acción de la enzima
• S  P
Enzima (E)
Sustratos (S)
Complejo enzima-
sustrato (ES)
Enzima (E)
Productos (P)
E + S ◄▬► ES ▬► E + P
Cambios conformacionales con ayuda de electrones sin necesidad de mucha energía
en caso de no estar presentes.

6. Centro activo:
Región del enzima
que se une al
sustrato y donde
se presenta el
ESTADO
INTERMEDIO o
ACTIVADO o DE
TRANSICIÓN

8. Especificidad enzimática debida al sitio
activo
Modelo de llave cerradura: Substrato y enzima
se acoplan de forma estereospecífica, propuesto
por Fischer en 1890.
Sustrato
Sustrato
Complejo enzima-
sustrato

9. Modelo de ajuste inducido (actual):
Tanto la enzima como el substrato sufren una
alteración en su estructura por el hecho físico de
la unión. Porpuesto por Koshland 1958.
Sustrato
Enzima
Complejo enzima-
sustrato

10. Nomenclatura IUB
Clasificados por su reaccion en 6 grupos.

14. CINÉTICA ENZIMÁTICA
Ke: constante de equilibrio
(E)=(ES)
Ke=(S)

15. Constante de Michaelis-Menten o KM
•Teoría global de la acción
enzimática y su cinética.
•Concentración de sustrato
para la cual la reacción
alcanza la mitad de la
velocidad máxima.
•KM: característica de cada
enzima.

16. FACTORES QUE AFECTAN SU
ACTIVIDAD
TEMPERATURA

17. pH
• La pepsina del estómago, presenta un óptimo
a pH = 2, y la fosfatasa alcalina del intestino un
pH = 12.

18. INHIBIDORES
• IRREVERSIBLE: unión covalente. Ejm:
insecticidas organofosforados inhiben la
acetilcolinesterasa, o el cianuro a la citocromo
oxidasa.

19. • REVERSIBLE: unión no covalente.
– COMPETITIVA: unión en el sitio activo. Inhibidor
análogo al sustrato y se anula cuando este
aumenta.

20. • NO COMPETITIVA: unión diferente al sitio activo
dando inicio a un cambio conformacional de la
enzima que impide que el sustrato se una. También
puede impedir que el complejo ES continúe su
proceso. No depende de la [] del sustrato y también
su inhibidor puede ser su propio producto. En este
caso recibe el nombre de retrorregulación o feed-
back.

22. AMILASA SALIVAL FRENTE A LA
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
• Actúa sobre el almidón, es una enzima
glucolítica (ptialina). Hidroliza los enlaces
glucosídicos del tipo alfa 1,4 de la fracción
amilosa de la molécula de almidón hasta alfa
dextrinas, y luego estas hasta maltosa
(aunque predominan las alfa dextrinas), en
cierto punto de la hidrólisis, se producen
eritrodextrinas (llamadas así por que se tiñen
de rojo si se usa lugol).

23. • En el caso del hombre, la producción de saliva
diaria puede llegar a ser de hasta 1.5 litros al
día.
• La acción de la amilasa se efectúa mejor a un
pH cercano a neutro.
• Además de la diferencia en concentración,
esta es otra de las causas por las que la
amilasa pancreática es mas activa que la
salival, ya que en el estomago el pH es muy
ácido, pero a nivel del intestino delgado es
alcalino ligero.

25. Según un experimento…
• La baja temperatura inhibe el desarrollo de la
hidrólisis.
• Con pH extremo la reacción puede inhibirse
totalmente o llevarse a cabo solo una hidrólisis
inicial.
• La velocidad a la que se manifiesta la reacción de
hidrólisis, es variable, depende de la
concentración de la enzima en la saliva, y esta a
su vez esta muy ligada al tipo de saliva secretada
(muy acuosa o mucosa), lo cual se relaciona con
el hecho de ingestión de alimentos o ayuno.
http://www.oocities.org/mvz_jmtz/pr8amil.html