Biokimia

1. Enzim
By Elni Sumarni, S.Si
SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN KOTA SUKABUMI
Program Study S1 Keperawatan
https://stikeskotasukabumi.wordpress.com

2. Tujuan Perkuliahan
• Mengenalkan dan memahamkan
bahasa biokimia : Kosakata (istilah dan
struktur kimia), tatabahasa (reaksi-
reaksi kimia), struktur kalimat (Jalur
metabolisme) dan arti (keterkaitan
metabolik)

3. Apa itu Biokimia?
• Definisi:
Bios : Kehidupan
Chemis : Kimia
– Webster’s dictionary: Bios = Yunani, artinya
“hidup” “Kimia mahluk hidup; Kimia yang
terjadi dan menjadi ciri kehidupan.”
– WebNet dictionary: “Biokimia adalah kimia
dari bahan-bahan dan proses-proses yang
terjadi dalam tubuh mahluk hidup; sebagai
upaya untuk memahami proses kehidupan
dari sisi kimia.“

4. Apa itu biokimia?
Pemahaman bentuk dan fungsi
biologis dari sudut pandang kimia
Bertujuan untuk memahami interaksi
molekul-molekul tak hidup yang
menghasilkan fenomena kompleks dan
efisien yang menjadi ciri-ciri kehidupan
serta menjelaskan keseragaman kimia
dari kehidupan yang beragam.

5. Hal-hal yang dipelajari
 Struktur kimia dan bentuk tiga dimensi molekul
biologi
 Interaksi antar biomolekul
 Sintesis dan degradasi biomolekul dalam sel
 Perolehan dan pemanfaatan energi oleh sel
 Mekanisme pengorganisasian biomolekul dan
pengkoordinasian aktifitasnya
 Penyimpanan, pemindahan dan ekspresi
informasi genetika

6. Tujuan mempelajari biokimia :
1. Pemahaman terhadap kesehatan serta
pemeliharaan kesehatan
2. Pemahaman terhadap penyakit serta
masalah terapinya yang efektif.

7. Hubungan antara Biokimia dan ilmu
lainnya
 Kimia Organik yang mempelajari sifat-sifat
biomolekul.
 Biofisika, yang memanfaatkan teknik-teknik fisika
untuk mempelajari struktur biomolekul.
 Nutrisi, yang memanfaatkan pengetahuan tentang
metabolisme untuk menjelaskan kebutuhan
makanan bagi mahluk hidup mempertahankan
kehidupan normalnya.
 Kesehatan, yang mencari pemahaman tentang
keadaan sakit dari sudut pandang molekular.

8. • Mikrobiologi, yang menunjukkan bahwa
organisme sel tunggal dan virus cocok untuk
digunakan sebagai sarana mempelajari jalur-jalur
metabolisme dan mekanisme pengendaliannya.
• Fisiologi, yang mempelajari proses kehidupan
pada tingkat jaringan dan organisme.
• Biologi sel, yang mempelajari pembagian kerja
biokimia dalam sel.
• Genetika, yang mempelajari mekanisme
penyusunan identitas biokimia sel.
Hubungan antara Biokimia dan ilmu lainnya

9. Hubungan timbal balik antara Biokimia dan Ilmu
Kedokteran telah mendorong kemajuan bersama :
ASAM NUKLEAT BIOKIMIA KARBOHIDRAT
↑ ↑ ↑
__________________________________
__________________________________
 ↓ ↓ ↓
PENYAKIT GENETIK ILMU KEDOKTERAN DM

10. Riset Biokimia berdampak pada Ilmu Gizi
dan Ilmu Kedokteran pencegahan.
Hasil riset biokimia menentukan diagnosis
dan pengobatan penyakit.

11. Enzim
Enzim merupakan suatu kelompok protein yang
berperan sangat penting dalam proses aktivitas
biologis.
Enzim
a. Haloenzim
-Apoenzim
-Kofaktor
-Gugus Protestik
Koenzim

12. Haloezim adalah Enzim yang mempunyai gugus
bukan protein, termasuk golongan enzim
mejemuk
Apoenzim adalah Haloenzim yang terdiri atas
protein dan
KOfaktor adalah suatu gugus bukan protein
Kofaktor ada yang terikat kuat pada bagian
protein /sukar terurai dalam larutan disebut
gugus protestik,
sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya
disebut koenzim.
Enzim berfungsi sebagai katalisator dan sifatnya
sangat khas.

13. Baik gugus protestik maupun koenzim
merupakan bagian enzim yang
memungkinkan enzim bekerja terhadap
substrat.
Substrat adalah zat-zat yang diubah atau
direaksikan oleh enzim.
 Koenzim + S (-)
 Apoenzim + S (-)
 Apoenzim + koenzim + S P

14. Koenzim
 Koenzim dapat dianggap sebagai substrat kedua atau
kosubstrat, karena perubahan kimia dalam koenzim
merupakan imbangan perubahan kimia yang berlangsung
dalam substrat.
 Koenzim berfungsi sebagai pembawa sementara atom
spesifik atau gugus fungsionil.
 Koenzim Senyawa yang dipindahkan
-Tiamin pirofosfat -Aldehid
-Flavinadenindinukleotida -Atom Hidrogen
-Nikotinamida adenin dinukleotida-Ion hidrida (H-)
-Koenzim A -Gugus asil
-Pirodoksal fosfat -Gugus amino
-5’-Deoksiadenosilkobalamin -Atom H dan
(koenzim B12) gugus alkil
-Biositin -CO2
-tetrahidrofolat Gugus satu karbon lainnya

15. Tata nama dan kekhasan enzim
1. Tata nama berdasarkan substrat
Nama setiap enzim disesuaikan dengan nama
substratnya dengan penambahan ‘ase’
dibelakang nama substratnya.
contoh enzim yang menguraikan urea disebut
enzim urease, enzim yang menguraikan glukosa
disebut glucose.
Urea urease P
Glukosa + O2 glukose glukonolakton + H2O2

16. 2. Tata nama berdasarkan jenis iakatan kimia
substratnya
Nama enzin disesuaikan dengan ikatan kimia
yang terjadi pada subtratnya. Contonya ikatan
peptide enzim yang bekerja adalam peptidase.
Ikatan ester enzim yang bekerja adalan
esterase.
3. Tata nama berdasarkan jenis reaksi
Sedangkan enzim yang bekerja pada reaksi
tertentu diberi nama berdasarkan reaksi yang
terjadi. Contohnya enzim hidrolase adalah
kelompok enzim yang mempunyai fungsi
sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis.

17. Penggolongan Enzim
 Enzim digolongkan menurut reaksi yang
diikutinya, oleh commision on enzymes
of international union of Biochemistry
enzim dibagi menjadi 6 golongan :
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase

18. Oksidoreduktase
 Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi
oksidasi dan reduksi. Enzim dibagi menjadi 2 yaitu
dehidrogenase dan oksidase.
 Enzim dehidrogenase bekerja pada reaksi
dehidrogenasi yaitu pengambilan atom H dari suatu
senyawa (donor) hidrogen yang dilepas diterima oleh
senyawa lain (akseptor).
 Contoh reaksi pembentukan aldehid dari alkohol enzim
yang bekerja alkohol dehidrogenase.
Alkohol + NAD+ alkohol dehidrogenase
aldehida + NADH +H+
 Enzim oksidase bekerja sebagai katalis pada reaksi
oksidasi yaitu pengambilan H dari suatu substrat,
dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor H
adalah O2.
 Contoh reaksi oksidasi glikosa menjadi asam glukonat.
Glikosa + O2
glukosa oksidase
asam glukonat + H2O

19. Transferase
 Enzim yang termasuk golongan ini bekerja
sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu
gugus fungsi dari suatu senyawa kepada
senyawa lain. Contoh reaksi pembentukan
glisin dari serin merupakan reaksi pemindahan
gugus hidriksi metil dengan enzim hidroksi
metil transferase.
 CH2 – CH – COOH hidroksi metil tranferase CH2 – COOH
OH NH2 NH2
Serin glisin

20. Hidrolase
Enzim yang bekerja sebagai katalis reaksi
hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase yaitu yang
memecah ikatan ester, memecah glikosida,
memecah ikatan peptida.
 Enzim esterase ialah enzim yang memecah
ikatan ester dengan cara hidrolisis.
 Enzim amilase dapat memecah ikatan pada
amilum hingga terbentuk maltosa. Ada 3
macam enzim amilase yaitu α-amilase, β-
amilase dan γ-amilase. α-amilase terdapat
dalam saliva dan pankreas.
 Enzim peptidase bekerja sebagai katalis dalam
memecah ikatan pada rantai peptida.

21. Liase
 Enzim yang bekerja dalam reaksi pemisahan suatu
gugus dari suatu substrat atau sebaliknya.
 Contoh reaksi pembuatan aldehid dari asam piruvat
dengan bantuan enzim piruvat dekarboksilase
Isomerase
 Enzim yang bekerja pada perubahan intramolekul/
pemindahan gugus dalam molekul menghasilkan
isomer. Contoh reaksi perubahan glikosa menjadi
fruktosa.
Glikosa–6- fosfat glukosa fosfat isomerase
fruktosa –6-fosfat

22. Ligase
 Enzim yang bekerja pada
penggabungan 2 molekul (sintetase)
ikatan yang terbentuk C – O, C – C, C –
S, C – N.
Contoh :
Glutamat+ ATP +NH4
- glutamat sintetase
glutamin + ADP + Panor

23. Fungsi dan Cara Kerja Enzim
Fungsi enzim
adalah sebagai katalisator untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun diluar sel. Enzim dapat mempercepat reaksi
hingga 108
– 10ii
kali lebih cepat daripada reaksi yang dilakukan
tanpa katalis.
Cara kerja enzim dalam meningkatkan kecepatan reaksi
yaitu dengan cara menurunkan energi aktivasi
Katalisator menurunkan pembatas energi aktivasi reaksi kimia tanpa
mengubah keseluruhan perubahan energi bebas reaksi atau letak
keseimbangan aakhir pada puncak pembatas energi aktivasi
terjadi keadaan transisis.

25. Permukaan Aktif (Active Site)
Tempat/bagian enzim yang mengadakan
hubungan atau kontak dengan substrat
Ada 2 model active site
1. model kunci dan anak kunci (lock and key).
Diajukan oleh Fisher. Menurut pengikatan
subtrat dan enzim ditentukan oleh struktur sisi
aktif dan substrat.
2. Model Including-fit. Diajukan oleh Daniel
Koshland. Merupakan model yang luwes karena
sisi pengikat subtrat bukan merupakan struktur
yang kaku. Sisi aktifnya dapat mengalami
perubahan konformasi sampai membentuk
kedudukan yang tepat agar enzim dan subtrat
membentuk ikatan.

27. K!netika Enzim
Ilmu yang mempelajari sifat kecepatan reaksi yang
dikatalis enzim.
Kecepatan Awal
kecepatan berlangsungnya suatu reaksi diukur sebagai
penurunan konsentrasi reaktan atau peningkatan
konsentrasi produk.
kemiringan = kec
waktu

28. Faktor-faktor yang mempengaruhi
kerja enzim
Konsentrasi Enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
Konsentrasi Substrat
Hasil ekspeerimen menunjukan bahwa dengan konsentrasi enzim
yang tetap, maka akan pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikan kecepatan reaksi,
Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan
pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat.
Disamping itu karena enzim suatu protein, maka kenaikan suhu
dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi.
Pengaruh pH
 Perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas
bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.
pH rendah atau tinggi dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi yang mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim.

29. Persamaan Michealis – Menten
Persamaan Michelis-Menten menjelaskan
ketergantungan kecepatan reaksi pada
konsentarsi subtrat yang digunakan.
Dasar persamaan ini adalah model
sederhana kerja enzim. Bahwa reaksi
yang dikatalis enzim enzim berikatan
dengan subtratnya membentuk kompleks
enzim-subtrat (ES) yang kemudian
dipecah menjadi enzim dan subtrat atau
menjadi enzim dan produk.
[E] + [S] [ES] [E] + [P]

30.  Kecepatan reaksi pembentukan kompleks [ES]
V1 = k1 [E] [S]
V1 = k1 {[E0] - [ES]} [S] E0 = konsentrasi enzim total
 Kecepatan penguraaian ES menjadi E dan S:
V2 = k2 [ES]
 Kecepatan ES menjadi E dan P :
V3 = k3 [ES]
 Jadi kecepatan pengraian ES :
V2 + V3 = k2 [ES] + k3 [ES]
 Dalam keadaan setimbang maka kecepatan pembentukan ES
k1 {[E0] - [ES]} [S] = k2 [ES] + k3 [ES]
atau k1 {[E0] - [ES]} [S] = (k2 + k3 )[ES]
sehingga {[E0] - [ES]} [S] = k1 + k2 = km
[ES] k1

31.  dari persaman 7 diperoleh konsentrasi kompleks ES
[ES] = [E0] [S]
km + [S]
 kecepatan permulaan terjdinya hasil reaksi P sebanding dengan
[ES]
V = k3[ES]
 Jika [s] sangat besar sehingga semua enzim membentuk keceparan
reaksi maksimal
Vmaks = k3 [E0]
 Harga [ES] dari persamaan (8) dimasukan kedalam persamaan (9)
maka :
 Dengan memasukan persamaan (10) kedalam persamaan (11)
Persamaan 12 ini merupakan persamaan Michealis-Menten
][
]][[ 0
3
Sk
SE
kV
m +
=
][
][
Sk
SV
V
m
maks
+
=

32. Pengaruh Inhibitor
 Terdapat dua jenis penghambat enzim yaitu yang bekerja secara
dapat balik reversible dan tidak dapat balik irreversible
A. Pengambat Reversible
 penghambat reversible dibedakan menjadi 2 yaitu penghambat
kopetitif dan nonkompetitif
1. Hambatan kompetitif
 Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk
berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi sekali berikatan tidak dapat
diubah oleh enzim tersebut.
 Ciri penghambat kompetitif ini dapat dibalikan atau diatasi hanya
dengan meningkatkan konsentrasi substrat. jika suatu enzim 50%
dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat penghambat
kompetitif dapat dikurangi dengan meningkatkan konsentrasi
substrat.
E + I EI
 Contoh : asam malonat, oksalat, oksalo asetat dapat menghambat
kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi
suksinat.

33. 2. Penghambat non kompetitif
 Pada pengahmbat non kompetitif, penghambat
berikatan pada sisi enzim, selain sisi tempat substrat
berikatan, mengubah konformasi molekul enzim,
sehingga megakibatkan inaktifasi dapat balik sisi
katalitik.
 Penghambat non kompetitif berikatan secara dapat
balik pada kedua molekul enzim bebas kompleks ES
membentuk EI dan ESI yang tidak aktif.
E + I EI
ES + I ESI
 Contoh : ion logam berat ( Cu2+ Hg2+ Ag= )yang
dapat berhubungan dengan gugus-SH pada sistein
dalam enzim
Enzim-SH + Ag+ enzim – S – Ag + H+

34. B. Inhibitor Irreversible
 Penghambat irreversible adalah golongan yang
beraksi dengan atau merusak suatu gugus fungsional
pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas
katalitik.
 Contoh senyawa diisoprofilfluorafosfat DFP yang
menghambat enzim asetilkolinesterase yang penting
dalam transmisi impuls syaraf.

35. Pengaturan Aktivitas Enzim
1. Pengaturan Alosterik
 Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi
katalitik.
 Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan
substrat dan mengubahnya. Enzim ini memiliki satu atau lebih sisi
pengatur untuk megikat metabolit pengatur yang disebut modulator.
 Enzim alostrik dapat dihambat atau dipercepat oleh modulator.
 Hambatan alosterik dapat diakibatkan oleh hasil akhir dari
serangkaian reaksi kimia:
A enzim a
B enzim b
C enzim c
D enzim d
Z
Z menghambat enzim a
 Contoh : rantai reaksi konversi L – treonin menjadi L – isoleurin

36. 2. Modifikasi Kovalen
Modifikasi kovalen reversibel dari enzim yang
diatur.
Contoh enzim glikogen fosforilase, suatu enzim
yang mengkatalis pemecahan glikogen
3. Proteolisis Terbatas
Enzim ini diaktifkan oleh pembelahan rantai
polipeptida.
Disintesis dalam bentuk tidak aktifdan diaktifkan
oleh pembuangan fragmen kecil dari amino
terminal secara proteolitik.
Contoh Enzim pencernaan tripsin, dan kimi
tripsin

37. 4. Pengaturan Pembentukan dan Turnovel
Enzim
Sejumlah enzim yang dibuat oleh seldapat diatur
oleh peningkatan atau pengurangan kecepatan
sintesis atau degradasi.
Perubahan jumlah total enzim polipeptida tanpa
disertai perubahan sifat katalitik molekul enzim.
Bila jumlah enzim meningkat----diinduksi,
Bila jumlah enzim berkurang----direpresi.

38. TER!MAKAS!H