1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA
DIRECCIÓN DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN
SISTEMA NACIONAL DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN
TRABAJO DE INVESTIGACIÓN
BIOLOGÍA
NOMBRE:Pérez Cedillo Glenda Estefanía.
CURSO:V 01.
FECHA:03/01/2013.
DOCENTE: Bioquímico García Carlos McG.
PROTEINAS GLOBULARES
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de
la familia de las globulinas. Otras proteínas globulares son las inmunoglobulinas (IgA,
IgD, IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con
papeles importantes en el metabolismo son de forma globular, así como las proteínas
implicadas en la transducción de señales en la célula.
1. HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000
g/mol (64 kDa), de colorrojo característico, que transporta el oxígeno desde los
órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta
los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre,
en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro
subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte
de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.

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2. INMUNOGLOBULINA A
La inmunoglobulina A (IgA) es la clase predominante de anticuerpo en las secreciones
seromucosas del organismo como saliva, lágrimas, calostro, leche y secreciones
respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una
molécula monomérica, pero en las mucosas se encuentra en forma dimérica.1 (IgA
secretora)
Actúan como la defensa inicial contra los patógenos invasores (virus y bacterias) antes
de que penetren en el plasma; identifican los antígenos patógenos e impiden que se
instalen en las mucosas.
La IgA tiene una masa molecular que oscila entre 170.000 y 720.000, ya que forma
estructuras poliméricas de la unidad estructural básica; la cadena H es del isotipo α,
contiene un 7-12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 90-420 mg
por 100 mL.1
Diagrama de cintas de la estructura
molecular de una Inmunoglobulina A,
un tipo de Igsecretable.
3. INMUNOGLOBULINA D
Se halla en cantidades pequeñas, 0-1% de las
inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185.000 DaltonsSu
presencia sobre las células B sirve como marcador de
diferenciación, y puede servir para controlar la
activación y supresión de linfocitos.
Está presente en la superficie de la mayor parte de
linfocitos B circulantes, indicando que las células B
vírgenes están listas para entrar en contacto con el

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antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células de memoria
han perdido esta inmunoglobulina
4. INMUNOGLOBULINA E
La inmunoglobulina E (IgE) es un tipo de anticuerpo (o
isotipo de inmunoglobulina) presente únicamente en
mamíferos. Está implicada en la alergia (reacciones del tipo
I de hipersensibilidad)1 y en la respuesta inmune efectiva
contra diversos agentes patógenos, especialmente
parásitos. Por eso, sus niveles suelen estar bastante
elevados tanto en pacientes alérgicos como en personas
que sufren alguna parasitosis. La IgE se une a receptores
encontrados en mastocitos, eosinófilos, y basófilos, induciendo la liberación de
citocinas y moléculas proinflamatorias cuando la inmunoglobulina reconoce su
antígeno específico.
Estructura.- La IgE es una glicoproteína de aproximadamente 190 kDa.3 Como otros
anticuerpos monoméricos, está compuesta de dos cadenas pesadas y dos ligeras,
unidas por puentes disulfuro. Su cadena pesada consta de 5 dominios, uno variable y
cuatro constantes de tipo ε. Son de estructura compleja.
Contiene de un 10 a un 12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de
0,01 a 0,10 mg por 100 mL.4
5. INMUNOGLOBULINA G
La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de
anticuerpos humorales producidos por el organismo. Se
trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos
internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido
cefalorraquídeo y el liquido peritoneal (líquido presente
en la cavidad abdominal). Esta proteína especializada es
sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión
de bacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina más
abundante del suero, con una concentración de 6001.800 mg por 100 mL.1 La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales.
La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la
inmunidad de la madre al feto de manera natural y pasiva.
Las cadenas H de la IgG son del isotipo γ, contiene un 2-3% en peso de glúcidos.

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6. INMUNOGLOBULINA M
La inmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco
isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes
en mamíferos, constituyendo un 6% de la población
presente en sangre. También se encuentra presente en
elasmobranquios, teleósteos, anfibios, reptiles y aves,
siendo uno de los anticuerpos más antiguos en la
historia evolutiva1 . Se denomina también
macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en
la que se presenta exceso, macroglobulinemia de
Waldenström) debido a su tamaño: es la
inmunoglobulina más grande (950.000 Daltons),2
aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula,
sino que ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con
otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso molecular de cinco
moléculas de IgM.
7. ALFA 1-ANTITRIPSINA
La Alfa 1-antitripsina (AAT / A1AT) o α1-antitripsina (α1AT) es un inhibidor de proteasa
sérico (serpina). Protege a los tejidos de las proteasas presentes principalmente en las
células inflamatorias, en especial la elastasa. Está presente en la sangre humana a 1,5 3,5 gramos/litro.
Estructura y Función.- La A1AT es una boa y también un
inhibidor de proteasa sérico de 52 kDa, y en medicina es
considerado el más prominente, dado el hecho de que las
palabras α1-antitripsina e inhibidor de proteasa (IP) son
frecuentemente intercambiablesSu tamaño y estructura
molecular condiciona su difusión a los tejidos, de manera
que su concentración en el pulmón es el 10% de la
concentración plasmática. El centro activo de la molécula
comprende el fragmento situado entre los aminoácidos 358
y 363. La metionina 358 y la serina 359 son fundamentales
para la acción sobre la proteasa diana, siendo la elastasa de neutrófilos humano su
principal blanco.
La mayoría de las serpinas inactivan enzimas al unirse a ellas de manera covalente,
requiriendo niveles muy altos de ellas para cumplir su función. En la reacción de fase
aguda, se requiere una elevación aún más alta para "limitar" el daño causado por los

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granulocitos neutrófilos y su enzima elastasa, la cual degrada la fibra del tejido
conectivoelastina.
Como todos los inhibidores de proteasa séricos, la AAT tiene un área característica en
su estructura secundaria incluyendo láminas beta plegadas y alfa hélices. Es en esta
área que las mutaciones pueden llevar a la polimerización y acumulación en el hígado.
8. GLOBULINA FIJADORA DE TIROXINA
La globulina fijadora de tiroxina (TBG), es una glucoproteína
cuya masa molecular es de 1800 kDa, se une en la circulación
sanguínea a las hormonas tiroideasT4 y T3 con una afinidad
100 veces mayor que la de la prealbumina fijadora de tiroxina
(TBPA). En condicones normales la TBG fija de manera no
covalente a casi toda la concentración de T3 y T4 del plasma.
La porción de la hormona tiroidea que queda sin fijar es la
encargada de producir la actividad biológica.
9. CERULOPLASMINA
Ceruloplasmina, o como es conocida oficialmente:
ferroxidasa. Es la principal proteína transportadora de cobre
en la sangre. Fue descrita por primera vez en 1948.
Función. Es una enzima sintetizada en el hígado que contiene
6 átomos de cobre en su estructura. La ceruloplasmina
transporta el 90% del cobre en nuestro plasma; el otro 10% lo
lleva la albúmina, la cual puede ser confundida en cuanto a su
importancia en el transporte de cobre, ya que une el cobre de
manera más débil que la ceruloplasmina. La ceruloplasmina
muestra una actividad oxidasa dependiente de cobre, la cual
es asociada con la posible oxidación de Fe+2(ferroso) a
Fe+3(férrico), por lo que ayuda a su transporte en el plasma
estando asociada a la transferrina, la cual solo puede llevar el hierro en su estado
férrico.

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10.
GAMMA GLOBULINA
La gamma globulina es un tipo de globulina denominada
así por aparecer en último lugar al separar las proteínas
del suero sanguíneo mediante una electroforesis. El
principal tipo de gamma globulina es el de los anticuerpos
o inmunoglobulinas (Igs), aunque algunas Igs no migran en
esta fracción de la electroforesis.
Definición.Las proteínas globulares presentes en el suero sanguíneo que migran a la región
gamma (por encontrarse cargadas eléctricamente de forma positiva) en una
electroforesis se denominan gamma globulinas. El término gamma glogulina es usado
con frecuencia como sinónimo de inmunoglobulina ya que la mayoría de las
inmunoglobulinas son gamma globulinas, sin embargo dado que algunas
inmunoglobulinas migran a las regiones alfa o beta, el término tiende a usarse menos.
Inmunoterapia no específica.En pacientes con enfermedades del sistema inmune que impiden la producción
endógena de gamma globulinas, es posible suplementarlas farmacológicamente.
Las gammaglobulinas humanas se administran en caso de Agammaglobulinemia
asociada a X (XLA) o en Inmunodeficiencia común variable (CVID); nunca deben
administrarse a pacientes con deficiencia selectiva de Inmunoglobulina A (Ig A), ya que
esta enfermedad por lo general es asintomática y el sistema de defensas de estos
pacientes puede desarrollar anticuerpos contra la Ig A externa causando cuadros de
anafilaxis.