Pepsinógeno

1. Digestión de la albúmina por “pepsina” industrial
Autores:
Grupo: 518
Pasten Espinoza Christ ian Gerardo.
Olivares Barón Diana Laura.
Díaz Reyes Mariana Guadalupe.
Morales Soto Alondra.
Medina Rodríguez Alejandra Carolina.
Real Ramírez Henry.
Preguntas generadoras:
1. ¿Cómo actúa la pepsina sobre las proteínas?
2. ¿Cómo están formadas las proteínas?
3. ¿Qué es la pepsina?
4. ¿Cuál es el papel que desempeñan las proteínas del alimento, en los
animales?
5. ¿Por qué es necesario que se digieran las proteínas del alimento?
6. ¿Qué es la hidrólisis de una proteína?
7. ¿Qué papel desempeña el ácido clorhídrico al actuar sobre la
pepsina?
Hipótesis:
Creemos que la pepsina (coenzima) segregada inact ivamente; en
contacto con el ácido clorhídrico pasa a act iva, y actúa sobre las
proteínas (en éste caso la albúmina) rompiendo con los enlaces
pept ídicos.

2. Objetivos:
 Ident ificar la acción de la pepsina sobre las proteínas.
 Ident ificar los productos de la acción de la pepsina sobre las proteínas.
 Comprender la acción de los jugos gást ricos en la digest ión química del
alimento
Conocer cómo se puede act ivar una enzima.
Introducción:
Las enzimas son todas aquellas moléculas de origen proteico que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son catalizadores, esto
quiere decir, que aumentan la velocidad de la reacción sin consumirse en
una de ellas dando así un equilibrio químico.
El jugo gást rico es un líquido segregados por glándulas epiteliales del
estómago que son el ácido clorhídrico, agua y enzimas. Su principal función
es actuar sobre la digest ión de proteínas por el efecto de las enzimas renina
y pepsina para favorecer la absorción de los nut rientes en el intestino
delgado.
La pepsina es una enzima digest iva segregada e hidroliza las proteínas del
estómago. La pepsina es sintet izada por las células principales de las
glándulas gást ricas que producen pepsinógeno, quien por efecto del ácido
clorhídrico adquiere una capacidad enzimát ica que actúa principalmente
sobre los enlaces pept ídicos de las proteínas.
Método:
-La albúmina se encuent ra preparada basta con sólo agregar 6ml en cada
tubo de ensaye
-Prepara, por ot ro lado, jugo gást rico art ificial se diluye en 100 ml de agua, 1
g de jugo gást rico desecado, que se vende en las farmacias bajo la
denominación de “pepsina”, que es la enzima que se va requerir para la
degradación
-Prepara en cuat ro tubos de ensayo, las siguientes mezclas:
1. 6 ml de albúmina + 6 ml de agua.
2. 6 ml de albúmina + 1,5 ml de agua + 4,5 ml de HCl, 0.1 N.
3. 6 ml de albúmina + 1,5 ml de pepsina + 4,5 ml de agua
4. 6 ml de albúmina + 1,5 ml de pepsina + 4,5 ml de HC1, 0.1 N.

3. -A cont inuación se coloca los tubos a baño María, a 40° C.
-Ut ilizar el termómet ro para vigilar la temperatura a la que están las mezclas
-Observar las diferencias que se producen y determinar en qué tubo hubo
una reacción

4. Resultados:

9. Discusión de resultados:
Proteína
Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nit rógeno. La mayoría también cont ienen azufre y fósforo. Las mismas están
formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces
pept ídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína
depende del código genét ico, ADN, de la persona.
Las proteínas const ituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no
existe proceso biológico alguno que no dependa de la part icipación de
este t ipo de sustancias.
Hidrólisis
La hidrólisis es una reacción química del agua con una sustancia. Ent re las
sustancias que pueden sufrir esta reacción se encuent ran numerosas sales,
que al ser disueltas en agua, sus iones const ituyentes se combinan con los
iones hidronio u oxonio, H3O+ o bien con los iones hidroxilo, OH-, o ambos.
Dichos iones proceden de la disociación o autoprotólisis del agua
Enlace pept ídico
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino 2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo de ot ro aminoácido.
El enlace pept ídico implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH.
Mediante difracción de Rayos X se vio que el enlace pept ídico era más
corto que un enlace sencillo normal, porque t iene un cierto carácter (60%)
de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Polipépt ido
Son largas cadenas formadas por la unión ent re moléculas llamadas
aminoácidos.
El enlace que se forma ent re los aminoácidos es t ipo amido-ester y se

10. denomina enlace pept ídico
La presencia de diferentes grupos R- en los aminoácidos que se enlazan
genera interacciones moleculares en la cadena polipept ídica que a su vez
se t raducen en el origen de la conformación primaria de estas biomoléculas
(alfa-hélice o plegado beta)
El punto isoeléct rico de un polipépt ido es el resultante de los puntos
isoeléct rico de los aminoácidos que lo forman.
Aminoácido: Los aminoácidos t ienen diferentes funciones en el organismo
pero ante todo sirven como unidades básicas de los pépt idos y de las
proteínas, están clasificados en esenciales y no esenciales. Los mamíferos
pueden sintet izar los no esenciales, los esenciales deben adquirirlos de la
dieta. En el código genét ico sólo se consideran los veinte aminoácidos
proteicos: estos veinte aminoácidos son los que se encuent ran
regularmente en las proteínas. Ciertos aminoácidos no proteicos funcionan
como intermediarios en la síntesis y en la degradación de ot ros
aminoácidos proteicos
Digest ión química: La digest ión química o simplemente digest ión es la
segunda etapa del procesamiento del alimento, comprende el proceso
de descomposición en moléculas suficientemente pequeñas como para
que el organismo las absorba. La digest ión divide a las macromoléculas en
sus componente monómeros, que el animal ut iliza para elaborar sus
propias moléculas o como combust ible para la producción de ATP
Enzima act iva: son biomoléculas especializadas en la catálisis de las
reacciones químicas que t ienen lugar en la célula. Son muy eficaces como
catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las
reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador art ificial
conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos
induce la t ransformación de un sólo t ipo de sustancia y no de ot ras que se
puedan encont rar en el medio de reacción.
Enzima inact iva: Algunas enzimas son sintet izadas como precursores,
ligeramente más grandes y catalít icamente inact ivas, denominados
zimógenos o proenzimas. En el momento y el lugar fisiológicamente
adecuados, estos zimógenos sufren la ruptura de enlaces pept ídicos
específicos, con pérdida de uno o más pépt idos hecho que los convierte
en enzimas act ivas. Al sintet izarse las enzimas en su forma inact iva se evita
la autodest rucción de las células que las producen.

11. Replanteamiento de la hipótesis: Creemos que la pepsina romperá los
enlaces pept ídicos de las proteínas al ser act ivada por el ácido clorhídrico,
rompiendo así los enlaces de la clara de huevo y al someterlo a la
reacción de Biuret ; la reacción dará posit ivo.
Conclusiones:
Aprendimos que la pepsina es una coenzima que se act iva debido a la
presencia del pH ácido del jugo gást rico (HCl) y que la pepsina degrada a
las proteínas convirt iéndolos en cadenas pequeñas de aminoácidos. Por
eso, cuando colocamos pepsina con albumina y después el react ivo de
Biuret éste indicó posit ivo solo en el cuarto tubo, ya que la pepsina ya había
actuado sobre las proteínas rompiendo con los enlaces pept ídicos que
apreciamos con dicho react ivo, en los restantes 3 tubos dio negat ivo debido
a la presencia de proteínas.
Conceptos clave:
Digest ión e hidrólisis total de proteínas: La digest ión de proteínas comienza
en el estómago. La ent rada de proteínas al estómago est imula la secreción
de gast rina, la cual a su vez est imula la formación de HCl; esta acidez actúa
como un ant isépt ico y mata a la mayoría de los entes patógenos que
ingresan al t racto intest inal. Las proteínas se desnaturalizan a pHs ácidos, lo
cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.
En el estómago, la pepsina, de una sola cadena, es secretada en forma de
su zimógeno, el pepsinógeno por las células de la mucosa gást rica. El
pepsinógeno se convierte en pepsina, que es act ivado por el pH ácido del
jugo gást rico. La pepsina hidroliza los enlaces en los que intervienen
aminoácidos. Los productos de la catálisis de esta enzima son pépt idos de
tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este t ipo de proteasa, se le
denomina endopept idasa para diferenciarla de las enzimas que cortan
desde cualquiera de los ext remos de la cadena que se denominan
exopept idasas.
Pepsina producción en el aparato digest ivo humano: La pepsina es una
enzima digest iva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas
en el estómago. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por
Theodor Schwann en 1836.

12. La pepsina es producida por las células principales de las glándulas gást ricas
como una proenzima el pepsinógeno, quien por efecto del pH ácido se
hidroliza y adquiere su capacidad enzimát ica. Actúa principalmente sobre
enlaces pept ídicos de naturaleza hidrófoba, preferentemente aromát icos.
La pepsina es más act iva con un pH de ent re 2 y 3. Se desact iva
permanentemente con un pH superior a 5. El pepsinógeno es producido
por las células del estómago.
Bibliografía y cibergrafía:
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