1. Proteínas
Son las macromoléculas biológicas más abundantes y
están presentes en todas las células y en todas las
partes de las mismas.
Protos (griego) – Importante
Producto mediante el cual se expresa la
información genética

4. Estructura general de las proteínas
1806 – Asparagina
1938 – Treonina
Glicina – Dulce
Tirosina – queso
Ácido glutámico – Gluten del trigo

5. Excepto glicina
α
Unido a 4 grupos sustituyentes
Carboxilo
Amino
Grupo R
Átomo de H

6. Por ello, los cuatro
substituyentes pueden tener dos
arreglos en el espacio:
son L ó D
Todas las moléculas con un centro
quiral son enantiómeros o
estereoisómero, ellas pueden rotar en
un plano de luz polarizada con
direcciones de rotación diferente para
cada molécula.

7. Los estereoisómeros que
tienen levorotación, es decir
que rotan a la izquierda, se
denominan levógiros.
Los esteroisómeros cuya
configuración absoluta de los
cuatro sustituyentes es hacia
la derecha se denominan
dextrógiros.

8. ALANINA
D ó R L ó S

9. La letra L guarda relación con su posición en la estructura
posicional, contiene el COOH hacia izquierda y los D, el COOH
hacia la derecha.
L-aminoácidos participan en la biosíntesis de las proteínas.
.
Los D-aminoácidos. Se absorben por difusión pasiva en el
intestino delgado, se encuentran en pequeños péptidos de la
pared celular de algunas bacterias y en algunos antibióticos; se
conoce muy poco de sus funciones metabólicas.

10. Cuando el grupo R, contiene más C, se clasifican por número o por letra.

12. Se ionizan en soluciones acuosas
• Actúan como ácidos o como bases
• Los α aminoácidos que sólo tienen un COOH y un
H2N cristalizan en soluciones acuosas neutras. iones
híbridos.

13. • Los aa con estas características se les conoce
como anfóteros o anfolitos

14. Clasificación
• Dependiendo de las propiedades de sus
grupos R.
• Polaridad
Apolar-hidrofóbico
Polar - hidrofílico
• H20 a pH biológico

16. Apolares alifáticos
• Hidrocarbonados
• Apolares – Hidrofóbicos
• Glicina - + sencillo flexibilidad protéica.
• Prolina – amino secundario reduce flexibilidad.

17. Aromáticos
• Cadenas laterales aromáticas.
• Apolares – interacciones hidrofóbicas
• Tirosina – Puentes H
• Absorben la luz ultravioleta

18. Polares sin carga
• + solubles en agua que los apolares
• Forman puentes de H

19. La cisteína por su grupo Tiol facilmente se oxida
formando cistina… dímero unido por puentes
disulfuro.
Desintoxicante

20. Cargados negativamente (acídicos)
• Carga negativa a pH 7
• Segundo grupo carboxilo.
• Compuestos de los que se originan la asparagina y la
glutamina

21. Cargados positivamente (básicos)
• Carga neta positiva a pH 7
• Lisina - amino
• Arginina – guanidino
• Histidina – Imidazol pK próximo a la neutralidad.

22. Generalmente, el número de AA que forman
una proteína oscila entre 80 y 300.
Los enlaces que participan en la estructura
primaria de una proteína son del tipo
covalente se llaman peptídico

23. Los enlaces peptídicos conectan los
aminoácidos para formar cadenas lineales.
Enlace amida sustituido (condensación)
? ?

24. Grupo carboxilo
Grupo amino

25. La estructura primaria:
péptidos.
Independientemente de la longitud de la cadena
polipeptídica, siempre hay un extremo amino y un
extremo carboxilo que permanecen intactos. Por
convención, la secuencia de una proteína se lee
siempre a partir de su extremo amino.
Oligopéptidos
Polipéptidos

27. Extremos

28. Polipéptidos con significado
biológico
• Insulina
• Glucagón
• Aspartame
• Oxitocina
• Bradiquinina

29. La cadena polipeptídica consta de un esqueleto o
cadena principal y una variable o cadenas laterales.
Por su capacidad de formar enlaces de hidrógeno.

30. Disposiciones espacial regulares y repetitivas en
el espacio de residuos aminoácidos adyacentes
en una cadena polipéptídica.
Resultado de puentes de H entre los átomos de
los enlaces peptídicos.
α Hélice
β Láminas o conformaciones

31. Estructura helicoidal dextrógira
3.6 aa por vuelta
Cadenas laterales hacia afuera
7 enlaces
H por vuelta

32. Posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aa en una misma proteína.
Los grupos amino de una cadena forma
enlaces H con el grupo carboxilo de la otra.

34. Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la
estructura secundaria de las proteínas. Este tipo de modelo de
proteína representa los segmentos de láminas como cintas en
flecha (ribbons) y las hélices como como cintas en espiral.

35. Fibrinógeno
Proteína fibrosa
con alto contenido
en α-hélice

36. Proteína fibrosa con
estructura β: Fibroína

37. Proteína globular
con estructura β:
Concanavalina A

38. Proteínas fibrosas y globulares
• Fibrosas – moléculas muy alargadas, cuyas estructuras
secundarias constituyen sus motivos estructurales
predominantes
• Conexión, protección y soporte.
• Queratina y colágena
• Globulares – Se pliegan en forma esférica, formando una
estructura más compleja, siendo más solubles
• Enzimas, mensajeros, transportadores
• Globulinas

39. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el
espacio, enrollamiento (globular o fibroso).
Aminoácidos apolares hacia el interior, polares al exterior.
Estabilización por interacciones hidrofóbicas.
Fuerzas de Van der Walls y enlaces disulfuro.

42. La secuencia de
aminoácidos determina
la estructura terciaria.

43. COFACTORES
MOTIVOS
DOMINIOS.

45. Estructura cuaternaria
Estabilizada por
uniones covalentes y
no covalentes
Forman multímeros
Homodímeros
Heterodímeros

46. HEMOGLOBINA
ASPARTATO
TRANSCARBAMILASA

50. Clasificación de las proteínas según
su función biológica
• ENZIMAS
Proteínas con actividad catalítica.
Catalizan reacciones químicas de las
biomoléculas orgánicas.

51. • P. de TRANSPORTE
Fijan o transportan moléculas o iones
específicos de un órgano a otro.
O proteínas transportadoras adaptadas a
membrana

52. • P. NUTRIENTES Y DE RESERVA
Almacenaje
Para el crecimiento y nutrición

53. • P. CONTRACTILES O MOTILES
Capacidad de contracción, movimiento o
cambio de forma

54. • P. ESTRUCTURALES
Como soporte o conformación de estructuras
biológicas

55. • P. DE DEFENSA
Especializadas como protección.

56. • P. REGULADORAS
Regulación de alguna actividad celular o
fisiológica, como las hormonas

58. Las proteínas tienen propiedades…
• Solubilidad
• Capacidad electrolítica
• Especificidad
• Amortiguador de pH

59. Desnaturalización
• Cambio conformacional de las proteínas.
• Pérdida de las estructuras de orden superior.
• Provoca precipitación

60. Agentes desnaturalizantes
• Agentes físicos
Calor
• Agentes químicos
Detergentes
Disolventes orgánicos
pH
Fuera iónica

61. Calor
• Aumento de la energía cinética,
desorganizando la envoltura de la proteína
• Destruye interacciones débiles

62. Polaridad
• Añaden sustancias menos polares como
etanol o acetona.
• Disminuye el grado de hidratación de los
grupos iónicos, provocando agregación y
precipitación.

63. Fuerza iónica
• Aumento de la fuerza iónica en el medio
• Provoca menos hidratación de los grupos
iónicos, ya que los solutos nuevos compiten
por el agua.

64. pH
• Iones H y OH provocan efectos parecidos,
afectan la carga eléctrica de los grupos ácidos
y básicos.

65. Clasificación según su composición
química
• Simples
Aminoácidos
• Complejas
Grupo prostético
Unido covalentemente

66. Cromatografía
• Método físico de separación para la
caracterización de mezclas complejas,
permitiendo identificar y determinar la
cantidad de dichos componentes

67. Cromatografía de papel
• Chroma – color
• Grafo – escribir
• Técnica para separar mezclas en sus componentes
• Analizar
• Identificar
• Purificar
• Separación de aa, por diferencia de cargas o
polaridad en los grupos R.

68. Fase estacionaria
Plana o de columna
Líquida o sólida
Fase móvil (mueve en dirección definida)
Líquido, gas
Butanol – Agua – Ácido acético (4:1:1)

70. v