1. Aminoácidos e
peptídeos

2. Definição
• Monômeros para a formação de peptídeos e
proteínas
• Funções das proteínas:
•
•
•
•
•
•
Hormônios
Estruturais
Enzimas
Transporte
Contração muscular
Proteção

3. Características gerais
• Aminoácidos protéicos são determinados geneticamente:
código genético
• Existem 20 aminoácidos
que ocorrem
naturalmente em
proteínas de todos os
tipos de organismos, e
que são determinados
por códons específicos
(triplets de nucleotídeos)
no material genético dos
seres vivos.

4. Características gerais
• Essenciais:
• Não-essenciais:
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
Arginina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteína
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina

5. Características estruturais
Grupo carboxil
Grupo amino
• Estrutura
• Tamanho
Átomo de carbono 
• Carga elétrica
Grupo de cadeia lateral
• Solubilidade

6. Estereoisomeria
 Os aminoácidos nas proteínas são L - estereoisômeros.
D-aminoácidos: peptídeos da parede celular bacteriana e antibióticos

7. Classificação
Aminoácidos podem ser classificados com
base no grupo R
- Grupos R não-polares e alifáticos
- Grupo R não-carregados, mas polares
- Grupo R aromáticos
- Grupo R carregados positivamente
(básico)
- Grupo R carregados negativamente (ácido)

8. Grupo R - Apolares ou
hidrofóbicos
Glicina
Alanina
Prolina
Valina
Leucina
Estabilização da estrutura
das proteínas (interação
hidrofóbica)
Tioéter
Metionina
Isoleucina

9. Grupo R - Apolares ou
hidrofóbicos
 Têm
essencialmente cadeias laterais apolares, que interagem pouco ou
nada com a água.
 Nas
proteínas estão quase sempre localizados no interior hidrofóbicos
onde não interagem com água.
 Como
não têm grupamentos funcionais reativos, as cadeias laterais
hidrofóbicas raramente participam na catálise de reações químicas.
a prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que
seu Cα e seu Nα fazem parte de um anel heterocíclico da molécula.

10. Grupo R - Aromáticos
Fenilalanina
Triptofano
Tirosina
 Relativamente hidrofóbicos (apolares)
 Participam de interações hidrofóbicas
 Tirosina – o grupo hidroxila forma ponte de hidrogênio (importante na
atividade de algumas enzimas)

11. Grupo R - Polares, não
carregados
Sulfidrila
Serina
Hidroxila
Treonina
Cisteína
Mais solúveis em água
(hidrofílicos)
 Formam pontes de hidrogênio
com a água
Asparagina
Amida
Glutamina

12. Formação de pontes dissulfeto
Cisteína
Cistina
Dímero (Duas moléculas de cisteína unidas por uma ligação dissulfeto)

13. Grupo R – carregados
positivamente (básicos)
+ H
Lisina
Amino
Histidina
Imidazol
Guanidino

14. Grupo R – carregados
negativamente (ácidos)
Carboxila
Aspartato
Glutamato

15. Aminoácidos incomuns
• 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina: são encontrados
nas proteínas fibrosas do tecido conjuntivo:
colágeno.
O
H
H
+
N
O
HO
-
O
+
H3N
-
O
+
HO
NH3

16. Aminoácidos incomuns
O
• Y-carboxiglutamato:
encontrado na
protrombina, uma proteína
importante na coagulação
sanguínea.
O
-
-
O
O
+
-
O
NH3
O
O
+
H3N
I
• Tiroxina: precursor dos
hormônios tireoidianos.
-
O
HO
I
I
O
I

17. • Metabolismo da arginina
• Ciclo da uréia
• desmosina

18. ???????????????????

19. Curiosidades
• Os aminoácidos com cadeia aromática (triptofano, tirosina,
fenilalanina e histidina) absorvem luz na faixa do ultravioleta (280
nm). Propriedade muito explorada na caracterização de proteínas.
O
O
OH
OH
HO
NH2
Tyrosine (Tyr)
O
OH
NH2
Phenylalanine (Phe)
NH
NH2
Tryptophan (Trp)

20. Curiosidades
• Leucina, Isoleucina e Valina também são conhecidos, por terem
suas cadeias R ramificadas, como BCAA’s (branched chain
aminoacids). São utilizados como fonte de energia pelos
músculos para exercícios de longa duração.
C3
H
O
O
HC
3
O
H
N2
H
Is le c e(I )
o u in le
HC
3
C3O
H
O
H
C3 N2
H
H
L u in (L u
ec e e)
HC
3
O
H
N2
H
V lin (V l)
a e a

21. Curiosidades
Triptofano
• Precursor de um neurotransmissor muito importante:
SEROTONINA.
N
H
O
N
H
-
O
+
+
N 3
H
N 3
H
H
O
Triptofano
Serotonina

22. Curiosidades
Tirosina
• Precursora de um neurotransmissor: EPINEFRINA.
O
O
O
H
O
H
N2
H
N2
H
H
O
H
O
Tirosina
H
O
+
N2
H
+
N3
H
H
O
H
O
H
O
H
O
Epinefrina
Dopamina
C3
H

23. Ionização
+
COOH

NH3CH

R
Forma totalmente
protonada
O aminoácido pode
agir como ácido
(doador de prótons)
COO
+NH  CH
3

R
Forma Dipolar
Zwitterion
COOH

NH2CH

X
R
Forma não iônica
simplificada
COO
NH2 CH

R
Forma totalmente
desprotonada
O aminoácido pode agir
como base (receptor de
prótons)

24. Ionização
pH ácido
Carga +
Carga 0
pH básico
Carga -

25. estado de ionização depende do pH do meio
Ionização
H+
Função carboxila
-
-COOH
-COO
• Todos os aminoácidos possuem um grupo carboxila
• Ácido aspártico e ácido glutâmico possuem 2 grupos
carboxila
Função amina
+
-NH3
- NH2
H+
• Todos os aminoácidos possuem um
grupo amina
• Lisina possue 2 grupos amina

26. adição de NaOH (volume)
H+ dissociados por mólecula

27. Ionização

28. Ponto isoelétrico
pH no qual a molécula é eletricamente neutra. A soma das
cargas positivas é igual a soma das cargas negativas
Aminoácidos monoamínicos, monocarboxílicos: somente 2
hidrogênios dissociáveis
pI = (pK1 + pK2) / 2
pI = (2,34 + 9,6) / 2 = 5,97
pI = (2,3 + 9,1) / 2 = 5,7

29. Ponto isoelétrico

30. Ionização

31. Peptídeos
Proteína (polímero)
(monômero)
aminoácido
COO
+
H3N — C — H

R

32. Peptídeos

33. Pentapeptídeo
Extremidade
aminoterminal
Extremidade
carboxiterminal
ou
ou
N-terminal
C-terminal
Serilgliciltirosilalanileucina ou
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu

34. Peptídeo
Aminoterminal
coplanares
A ligação peptídica é uma amida.
O e H trans
Rotação permitida C-Cα e N-Cα

35. Peptídeo
o Glutationa – tripeptídeo – Captura agentes oxidantes
o Encefalinas – pentapeptídeo encontrado no cérebro (ação
analgésica)
o Ocitocina – Hormônio peptídeo (nove resíduos de aminoácidos)
– trabalho de parto e controla as contrações do músculo uterino
____________________________
Cys
- Tyr
- Ile - Gln
- Asn
- Cys
- Pro
- Leu
- Gly
9 RESÍDUOS
CONTRAÇÃO DA MUSCULATURA UTERINA
o Bradicinina – (nove resíduos de aminoácidos) inibe a inflamação
dos tecidos e atua como agente hipotensor do músculo liso
Arg Pro Pro Gly Phe Ser Pro Phe Arg
9 RESÍDUOS
AGENTE HIPOTENSOR DO MÚSCULO LISO