Aminoacids аминокислоты и белки
•Télécharger en tant que PPTX, PDF•
4 j'aime•1,195 vues
Aminoaciuds, peptides, аминокислоты, белки, пептиды, функции белков, структура белков
Recommandé
Contenu connexe
Tendances
Tendances (20)
En vedette
En vedette (16)
Similaire à Aminoacids аминокислоты и белки
Similaire à Aminoacids аминокислоты и белки (16)
Plus de Konstantin German
Plus de Konstantin German (20)
Aminoacids аминокислоты и белки
- 1. 1 АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ Строение и свойства. К.Э. Герман Зав.кафедрой МО МИ РЕАВИЗ
- 2. Аминокислоты Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. H2N CH R COOH 2
- 4. 4 Название Сокращение Структурная формула (pI) Глицин gly 5.97 Аланин ala 6.02 Валин val 5.97 Лейцин leu 5.98 Пролин pro 6.10 Фенилаланин phe 5.88 Триптофан try 5.88 H2NCH2COOH CH3CHCOOH NH2 (CH3)2CHCHCOOH NH2 (CH3)2CHCH2CHCOOH NH2 NH COOH C6H5CH2CHCOOH NH2 C6H5CH2CHCOOH NH2
- 5. 5 Название Сокращение Структурная формула (pI) Аспарагин asn 5.41 Глутаминовая кислота glu 3.22 Лизин lys 9.74 Аргинин arg 10.76 H2N(O)CCH2CHCOOH NH2 HOOCCH2CH2CHCOOH NH2 H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH NH2 C HN H2N NH CH2CH2CH2CHCOOH NH2
- 6. 6 Название Сокращение Структурная формула (pI) Гистидин his 7.58 Тирозин tyr 5.65 Цистеин cySH 5.02 N NH CH2CHCOOH NH2 HO CH2CHCOOH NH2 HSCH2CHCOOH NH2
- 7. eMolecules.com - онлайновый ресурс для рисования молекул Задание на дом - нарисовать: • Глицин • Серин • Фенилаланин • Аспарагин
- 8. Какая структура относится к аминокислотам?
- 9. Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. 9
- 10. Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. 10
- 11. Кислотно-основные свойства H2N CH R COO- H+ OH- H3N CH R COO- OH- H+ H3N CH R COOH H2N CH R COOH êèñëû é ðàñòâî ðù åëî ÷í î é ðàñòâî ð 11
- 12. Кислотно-основные свойства H2NCHCOOH R H3NCHCOO- R 12 не ионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии
- 13. Изоэлектрическая точка (рI) 13 Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально
- 14. Способы получения аминокислот Аминирование -галогензамещенных кислот RCH2COOH + Br2 PBr3 RCHCOOH Br 1) NH3 (èçá.) 2) ðàçá. êèñë. RCHCOOH NH2 14
- 15. Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты í àòðì àëî í î âû é ýôèð Na+- CH COOC2H5 COOC2H5 RBr RCH COOC2H5 COOC2H5 KOH / H2O t RCH COOH COOH RCBr COOH COOH t -CO2 R CH Br COOH Br2 / ÒÃÔ 15
- 16. Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского NH4Cl + NaCN NH4CN + NaCl NH4CN NH3 + HCN R C O H NH3 RCH OH NH2 -H2O RCH NH HCN RCH CN NH2 H2O RCH COOH NH2 -àì èí î í èòðèë -àì èí î êèñëî òà16
- 17. Способы получения аминокислот Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров Аминирование эфиров -галоген- замещенных кислот (с помощью фталимида калия) 17
- 18. Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот 18 Корм с добавкой рацемической смеси -аминокислот Отходы с оптически активным изомером -аминокислоты Очистка Оптически чистый изомер -аминокислоты
- 19. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы CH3CHCOOH + [HNO2] NH2 CH3CHCOOH + N2 + H2O OH àëàí èí ì î ëî ÷í àÿ êèñëî òà 19 Метод Ван-Слайка
- 20. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы RCHCOOH + R'C NH2 O H -H2O RCHCOOH N CHR' î ñí î âàí èå Ø èôôà 20
- 21. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы CH3CHCOOH + CH3OH NH2 HCl -H2O CH3CHCOOCH3 NH3 + Cl- NH3-NH4Cl CH3CHCOOCH3 NH2 ì åòèëî âû é ýôèð àëàí èí à ãèäðî õëî ðèä ì åòèëî âî ãî ýôèðà àëàí èí à àëàí èí 21
- 22. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы HOCH2CHCOOH NH2 HOCH2CH2NH2 + CO2 ñåðèí êî ëàì èí HOOCCHCH2CH2COOH NH2 H2NCH2CH2CH2COOH + CO2 ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà 4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà 22
- 23. Химические свойства аминокислот Качественные реакции òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà HO CH2CHCOOH NH2 HNO3 -H2O HO CH2CHCOOH NH2 O2N 2NaOH Na+ - O CH2CHCOO- Na+ NH2 O2N î ðàí æåâàÿ î êðàñêà 23 Ксантопротеиновая реакция
- 24. Химические свойства аминокислот Качественные реакции C C O O OH OH í èí ãèäðèí 24 • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) • Нингидринная реакция
- 25. Химические свойства аминокислот Специфические реакции ,,-аминокислот -àëàí èí C CH NHC CH HN CH3 CH3 O O 1 2 3 4 5 6 3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí àì èäí û å ãðóï ï û CH3 CH C OH O N H H CH3CH CHO O NH H + + -H2O t 25 Реакции -аминокислот
- 26. Химические свойства аминокислот Специфические реакции ,,-аминокислот CH2 NH2 CH COOH H t -NH3 CH2 CH COOH -àëàí èí àêðèëî âàÿ êèñëî òà 26 Реакции -аминокислот
- 32. Химические свойства аминокислот Специфические реакции ,,-аминокислот CH2 CH2 CH2 C O OH N H H + t -H2O CH2 CH2 CH2 C O N H -àì èí î ì àñëÿí àÿ êèñëî òà -áóòèðî ëàêòàì àì èäí àÿ ãðóï ï à 32 Реакции -аминокислот
- 33. Пептиды и белки Ñ O NH 33 Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.
- 34. Пептиды и белки H2N CH R C O OH + H NH CH R' C O OH + H NH CH R'' C O OH H2N CH R C O NH CH R' C O NH CH R'' COOH Ï åï òèäí àÿ ãðóï ï à -2H2O Ï åï òèäí àÿ ñâÿçü N-êî í åö C-êî í åö 34
- 36. Пептиды и белки H2N CH CH3 C O NH CH2 C O NH CH COOH CH2OH àëàí èë ãëèöèë ñåðèí Àëàí èëãëèöèëñåðèí 36
- 37. Пептиды и белки 37 Первичная структура белка инсулина.
- 38. Пептиды и белки Структура белков 38 Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
- 39. Разные уровни организации структуры белков
- 40. Пептиды и белки Вторичная структура белков 40
- 41. Пептиды и белки Вторичная структура белков 41
- 42. Пептиды и белки Вторичная структура белков 42 ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
- 43. Пептиды и белки Вторичная структура белков 43 ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме -спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
- 44. Пептиды и белки Вторичная структура белков 44 -спираль молекулы белка
- 45. Пептиды и белки Вторичная структура белков 45 ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 46. Пептиды и белки Вторичная структура белков 46 АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 47. Пептиды и белки Вторичная структура белков 47 ОБРАЗОВАНИЕ -СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи
- 48. Пептиды и белки Вторичная структура белков 48-структура белка
- 49. Пептиды и белки Вторичная структура белков 49 А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии). Б – условное изображение -структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
- 50. Пептиды и белки Вторичная структура белков 50 Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.
- 51. Пептиды и белки Третичная структура белков 51 РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
- 52. Пептиды и белки Ионные взаимодействия (CH2)4NH3 + NH CH CO ï åï òèäí àÿ ñâÿçü -OOCCH CH NHCO î ñòàòî ê ëèçèí à î ñòàòî ê àñï àðãèí î âî é êèñëî òû èî í í î å âçàèì î äåéñòâèå 52
- 53. Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия CH2SH CH2SH [O] [H] CH2S CH2S Äèñóëüô èäí àÿ ñâÿçü 53
- 54. Пептиды и белки Глобулярные белки 54 ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS- группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
- 55. Пептиды и белки Фибриллярные белки 55 ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
- 56. Пептиды и белки Четвертичная структура белков 56 ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
- 57. Пептиды и белки Четвертичная структура белков 57 НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как -спирали, так и - структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур
- 58. Пептиды и белки Денатурация белков 58 Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры
- 60. Ускорители биохимических реакций в клетке. (липаза, амилаза, … ) Липаза языка помогает переваривать, растворять и фракционировать жиры Амилаза способна гидролизовать полисахаридн ую цепь крахмала и других длинноцепоче чных углеводов в любом месте.
- 63. .
- 64. .
- 66. .
- 68. .
- 69. .