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PROTEÍNAS
INTEGRANTES:
•LIZBETH QUISNANCELA
•SARA LARA
•BRYAN MATEO
•JOHAN RAFFO
•ANTHONY PAREDES
•DANIEL MENDOZA
•BORIS NIETO
•ADOLFO MALLA
Las proteínas
LAS PROTEÍNAS
SON MOLÉCULAS
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Función de la proteína
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mucha proteína al igual que
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pocas proteínas son los duces
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ESTRUCTURA QUIMICA
 Las proteínas son compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las
células vivas: en la sangre, en la carne, en la
leche, en los huevos y en toda clase de semillas.
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nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y
carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre,
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representa de la siguiente manera:
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 Siempre tiene que tener un grupo amino -NH2 y
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molécula para considerarlo A.A.
R= Radical
Especie químiCA
¿Qué son los aminoácidos?
Un aminoácido es una molécula orgánica con un
grupo amino 
(-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos
más frecuentes y de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteínas. Los aminoácidos y las
proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen,
los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano
utiliza aminoácidos para producir proteínas con el
fin de ayudar al cuerpo a:
 Descomponer los alimentos.
 Crecer.
 Reparar tejidos corporales.
 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.
Propiedades de los aminoácidos
 Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros;
cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente
por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad
óptica y con un comportamiento anfótero.
Clasificación de los aminoácidos
 Según su obtención:
  Los aminoácidos esenciales son aquellos que no se pueden sintetizar a
partir de otros recursos de la dieta (el cuerpo humano no puede
generarlos). Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en
esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.
 ESENCIALES
 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Isoleucina (Ile)
 Fenilalanina (Phe)
 Metionina (Met)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano (Trp)
Y solo en niños:
 Histidina (His)
 Arginina (Arg)
Mientras que los aminoácidos no esenciales son aquellos el
cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta
directa en una dieta.
 
 NO ESENCIALES 
 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteina (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)
 Histidina
Este aminoácido se encuentra abundantemente
en la hemoglobina. Es esencial para el crecimiento
y la reparación de los tejidos.
 Isoleucina
La Isoleucina es necesaria para la formación de
hemoglobina, estabiliza y regula el azúcar en la
sangre y los niveles de energía.
 Lisina
Las funciones de este aminoácido son garantizar
la absorción adecuada de calcio y mantiene un
equilibrio adecuado de nitrógeno en los adultos.
Además, ayuda a formar colágeno que
constituye el cartílago y tejido conectivo.
Aminoácidos Esenciales
 Leucina
La leucina interactúa con los aminoácidos
isoleucina y valina para promover la
cicatrización del tejido muscular, la piel y los
huesos.
 Metionina
La Metionina es un antioxidante de gran
alcance y una buena fuente de azufre, ayuda a
la descomposición de las grasas.
 Fenilalanina
Aminoácidos utilizados por el cerebro para
producir la noradrenalina, La Fenilalanina eleva
el estado de ánimo, disminuye el dolor, ayuda
a la memoria y el aprendizaje.
 Treonina
La treonina es un aminoácido cuyas funciones
son ayudar a mantener la cantidad adecuada de
proteínas en el cuerpo.
Triptofano
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ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de
ánimo.
Valina
La Valina es necesaria para el metabolismo
muscular y la coordinación, la reparación de tejidos, y
para el mantenimiento del equilibrio adecuado de
nitrógeno en el cuerpo.
Alanina
Desempeña un papel importante en la
transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos
hacia el hígado, fortalece el sistema
inmunológico mediante la producción de
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LOS AMINOÁCIDOS QUE EL CUERPO LOS PUEDE SINTETIZAR, Y QUE NO
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La Alanina
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como ayudar a mantener el nivel optimo de glucosa.
Glicina
Necesaria para depurar el organismo. El hígado usa la glicina para
eliminar tóxicos y formar las sales biliares. Incrementa el nivel de
creatinina  somatotrofinas en la musculatura.
Cisteína
Sintetizada por el hombre en condiciones normales a partir de la
metionina. También está presente en alimento proteicos como
leche, queso, carne. La cisteína es un antagonista de los radicales
libres, responsables de la oxidación celular y el envejecimiento.
Glutamina
Es el aminoácido más abundante en los músculos. La Glutamina
ayuda a construir y mantener el tejido muscular. Este aminoácido
es un "combustible de cerebros" que aumenta la función cerebral
y la actividad mental, ayuda a mantener el equilibrio del ácido
alcalino en el cuerpo, promueve un sistema digestivo saludable.
Prolina
Importante para el colágeno presente en tendones y la piel.
Además, la Prolina ayuda en la cicatrización del cartílago y el
fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los músculos
del corazón.
Tirosina
Este aminoácido es importante en la reducción del estrés, el
apetito y el sueño. Reduce la grasa corporal.
Asparagina o Asparragina.
Es importante en los procesos el SNC (sistema nervioso
central) y en la síntesis del amoniaco.
Acido Aspártico
Fundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre
después del ejercicio físico. El Ácido Aspártico aumenta la
resistencia y es bueno para la fatiga crónica y la depresión,
rejuvenece la actividad celular, la formación de células y el
metabolismo, que le da una apariencia más joven, protege
el hígado.
Estructura de los aminoácidos
PRIMARIOS
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS EN UNA CADENA DE
POLIPÉPTIDOS DETERMINA SU
ESTRUCTURA PRIMARIA. ESTA SECUENCIA, SE ESPECIFICA POR LA
INFORMACIÓN GENÉTICA.
UTILIZANDO MÉTODOS ANALÍTICOS IDEADOS AL INICIO DEL DECENIO
DE 1950, ALGUNOS
INVESTIGADORES DETERMINARON LA SECUENCIA EXACTA DE LOS
AMINOÁCIDOS QUE
CONSTITUYEN UNA MOLÉCULA DE PROTEÍNA.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas implica que las
cadenas se pliegan y forman un hélice u otra estructura
regular.
Esta uniformidad se debe a las interacciones entre los átomos
del esqueleto regular de la cadena peptídica.
Los grupos funcionales no intervienen en la formación de
enlaces de la estructura secundaria.
Las cadenas peptídicas no suelen encontrarse aplanadas ni se
pliegan al azar sino que se pliegan y dan lugar a una
estructura tridimensional específica.
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Es la disposición de los dominios en el
espacio.
 La estructura terciaria se realiza de
manera que los aminoácidos apolares se
sitúan hacia el interior y los polares hacia
el exterior en medios acuosos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Deriva de la conjunción de varias
cadenas peptídicas que, asociadas,
conforman un ente, un multímero, que
posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes
 Para el caso de una proteína constituida
por dos monómeros, un dímero, éste
puede ser un homodímero, si los
monómeros constituyentes son iguales, o
un heterodímero, si no lo son.
Unión covalente tipo amida sustituída que se dá al
reaccionar el grupo amino de un aa con el grupo
carboxilo de otro, desprendiendo una molécula de
H2O.
Algunos péptidos contienen aminoácidos poco
comunes otro pèptidos pueden contener
aminoácidos no proteicos, derivados de los
aminoácidos proteicos, o aminoácidos ligados por
un enlace peptidico atípico.
Estructura de los aminoácidos
Estructura
 Un grupo amino (- NH2): son los grupos
funcionales comunes que contienen nitrógeno.
Los grupos amino son básicos, y frecuentemente
llegan a ser ionizados por la adición de un ion de
hidrógeno (H +), formando grupos amino
positivamente cargados (- NH3+)
 Un grupo carboxilo (COOH): tiene grupos
carbonilo y carboxilo en el mismo átomo de
carbono, dando como resultado nuevas
propiedades 
CARACTERISTICAS DEL ENLACE
PEPTIDICO
 Presenta características de doble enlace
 Los átomos situados en su entorno no pueden girar
libremente
  La unión C – N es un enlace rígido
 Los Cα están situados en posición trans, con
excepción de la prolina que es cis
 Configuración cis: los dos Ca se sitúan del mismo
lado del doble enlace.
 Configuración trans: los dos Ca se sitúan a distinto
lado del doble enlace.
 El carácter parcial de doble enlace impide la libre
rotación del enlace que une los átomos de C y N en
el enlace peptídico
CLASIFICACION DE LOS PEPTIDOS
 Un péptido es el producto de la unión de 2 o más
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todo de proteínas

  • 1. PROTEÍNAS INTEGRANTES: •LIZBETH QUISNANCELA •SARA LARA •BRYAN MATEO •JOHAN RAFFO •ANTHONY PAREDES •DANIEL MENDOZA •BORIS NIETO •ADOLFO MALLA
  • 2. Las proteínas LAS PROTEÍNAS SON MOLÉCULAS FORMADAS POR CADENAS LINEALES DE AMINOÁCIDOS POR SUS PROPIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
  • 3. Función de la proteína  Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas ejemplos.-  En los anticuerpos se encarga de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos
  • 4. Donde se encuentra la proteína ???  Las proteínas mas se los encuentra en las carnes los lácteos y en las vegetales y las plantas  Por ejemplo  En la carne rojas contienes mucha proteína al igual que los lácteos  Los alimentos que contiene pocas proteínas son los duces o los caramelos
  • 5. ESTRUCTURA QUIMICA  Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la carne, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.
  • 6.  Las proteínas son complejas cadenas de aminoácidos. Su unidad fundamenta se representa de la siguiente manera: H2N- CH2- COOH amina carboxílico  Siempre tiene que tener un grupo amino -NH2 y un grupo ac. Carboxílico -COOH en la misma molécula para considerarlo A.A. R= Radical Especie químiCA
  • 7. ¿Qué son los aminoácidos? Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino  (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:  Descomponer los alimentos.  Crecer.  Reparar tejidos corporales.  Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.
  • 8. Propiedades de los aminoácidos  Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
  • 9. Clasificación de los aminoácidos
  • 10.  Según su obtención:   Los aminoácidos esenciales son aquellos que no se pueden sintetizar a partir de otros recursos de la dieta (el cuerpo humano no puede generarlos). Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.  ESENCIALES  Valina (Val)  Leucina (Leu)  Isoleucina (Ile)  Fenilalanina (Phe)  Metionina (Met)  Treonina (Thr)  Lisina (Lys)  Triptófano (Trp) Y solo en niños:  Histidina (His)  Arginina (Arg)
  • 11. Mientras que los aminoácidos no esenciales son aquellos el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.    NO ESENCIALES   Alanina (Ala)  Prolina (Pro)  Glicina (Gly)  Serina (Ser)  Cisteina (Cys)  Asparagina (Asn)  Glutamina (Gln)  Tirosina (Tyr)  Ácido aspártico (Asp)  Ácido glutámico (Glu)
  • 12.  Histidina Este aminoácido se encuentra abundantemente en la hemoglobina. Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos.  Isoleucina La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza y regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía.  Lisina Las funciones de este aminoácido son garantizar la absorción adecuada de calcio y mantiene un equilibrio adecuado de nitrógeno en los adultos. Además, ayuda a formar colágeno que constituye el cartílago y tejido conectivo. Aminoácidos Esenciales
  • 13.  Leucina La leucina interactúa con los aminoácidos isoleucina y valina para promover la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos.  Metionina La Metionina es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, ayuda a la descomposición de las grasas.  Fenilalanina Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, La Fenilalanina eleva el estado de ánimo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el aprendizaje.
  • 14.  Treonina La treonina es un aminoácido cuyas funciones son ayudar a mantener la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo. Triptofano Este aminoácido es un relajante, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de ánimo. Valina La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinación, la reparación de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de nitrógeno en el cuerpo. Alanina Desempeña un papel importante en la transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos hacia el hígado, fortalece el sistema inmunológico mediante la producción de anticuerpos.
  • 15.  SE LLAMA AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES A TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE EL CUERPO LOS PUEDE SINTETIZAR, Y QUE NO NECESITA HACER LA INGESTA DIRECTA EN UNA DIETA. LA SERINA FUNDAMENTAL EN LA METABOLIZACIÓN DE LAS GRASAS, PARA EL SISTEMA INMUNOLÓGICO Y LA FORMACIÓN DE ALGUNOS NEUROTRANSMISORES. ARGININA ESTIMULA LA LIBERACIÓN DE HORMONAS DEL CRECIMIENTO, TAMBIÉN INTERVIENE EN LA REDUCCIÓN DE GRASA CORPORAL, EL INCREMENTO DE MASA MUSCULAR, LA CICATRIZACIÓN DE LAS HERIDAS. Aminoácidos no Esenciales
  • 16. La Alanina Un aminoácido que interviene en distintos procesos fundamentales, como ayudar a mantener el nivel optimo de glucosa. Glicina Necesaria para depurar el organismo. El hígado usa la glicina para eliminar tóxicos y formar las sales biliares. Incrementa el nivel de creatinina  somatotrofinas en la musculatura. Cisteína Sintetizada por el hombre en condiciones normales a partir de la metionina. También está presente en alimento proteicos como leche, queso, carne. La cisteína es un antagonista de los radicales libres, responsables de la oxidación celular y el envejecimiento.
  • 17. Glutamina Es el aminoácido más abundante en los músculos. La Glutamina ayuda a construir y mantener el tejido muscular. Este aminoácido es un "combustible de cerebros" que aumenta la función cerebral y la actividad mental, ayuda a mantener el equilibrio del ácido alcalino en el cuerpo, promueve un sistema digestivo saludable. Prolina Importante para el colágeno presente en tendones y la piel. Además, la Prolina ayuda en la cicatrización del cartílago y el fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los músculos del corazón. Tirosina Este aminoácido es importante en la reducción del estrés, el apetito y el sueño. Reduce la grasa corporal.
  • 18. Asparagina o Asparragina. Es importante en los procesos el SNC (sistema nervioso central) y en la síntesis del amoniaco. Acido Aspártico Fundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre después del ejercicio físico. El Ácido Aspártico aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crónica y la depresión, rejuvenece la actividad celular, la formación de células y el metabolismo, que le da una apariencia más joven, protege el hígado.
  • 19. Estructura de los aminoácidos PRIMARIOS LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS EN UNA CADENA DE POLIPÉPTIDOS DETERMINA SU ESTRUCTURA PRIMARIA. ESTA SECUENCIA, SE ESPECIFICA POR LA INFORMACIÓN GENÉTICA. UTILIZANDO MÉTODOS ANALÍTICOS IDEADOS AL INICIO DEL DECENIO DE 1950, ALGUNOS INVESTIGADORES DETERMINARON LA SECUENCIA EXACTA DE LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN UNA MOLÉCULA DE PROTEÍNA.
  • 20. Estructura secundaria La estructura secundaria de las proteínas implica que las cadenas se pliegan y forman un hélice u otra estructura regular. Esta uniformidad se debe a las interacciones entre los átomos del esqueleto regular de la cadena peptídica. Los grupos funcionales no intervienen en la formación de enlaces de la estructura secundaria. Las cadenas peptídicas no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al azar sino que se pliegan y dan lugar a una estructura tridimensional específica.
  • 21.
  • 22. ESTRUCTURA TERCIARIA  Es la disposición de los dominios en el espacio.  La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos.
  • 23. ESTRUCTURA CUATERNARIA  Deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes  Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
  • 24.
  • 25. Unión covalente tipo amida sustituída que se dá al reaccionar el grupo amino de un aa con el grupo carboxilo de otro, desprendiendo una molécula de H2O. Algunos péptidos contienen aminoácidos poco comunes otro pèptidos pueden contener aminoácidos no proteicos, derivados de los aminoácidos proteicos, o aminoácidos ligados por un enlace peptidico atípico. Estructura de los aminoácidos
  • 26. Estructura  Un grupo amino (- NH2): son los grupos funcionales comunes que contienen nitrógeno. Los grupos amino son básicos, y frecuentemente llegan a ser ionizados por la adición de un ion de hidrógeno (H +), formando grupos amino positivamente cargados (- NH3+)  Un grupo carboxilo (COOH): tiene grupos carbonilo y carboxilo en el mismo átomo de carbono, dando como resultado nuevas propiedades 
  • 27.
  • 28. CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO  Presenta características de doble enlace  Los átomos situados en su entorno no pueden girar libremente   La unión C – N es un enlace rígido  Los Cα están situados en posición trans, con excepción de la prolina que es cis  Configuración cis: los dos Ca se sitúan del mismo lado del doble enlace.  Configuración trans: los dos Ca se sitúan a distinto lado del doble enlace.  El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace peptídico
  • 29. CLASIFICACION DE LOS PEPTIDOS  Un péptido es el producto de la unión de 2 o más aa a través de un enlace peptídico Se clasifican según el número de aa que los forman.