1. Enzimas Séricas.
Introducción
En la práctica clínica el estudio de las enzimas séricas es muy importante para el
diagnóstico, control y comprensión de una gran variedad de patologías. Por ejemplo, la
detección de altos niveles de amilasa sérica contribuye al diagnóstico de pancreatitis o
parotiditis.
Las enzimas presentes en el plasma pueden tener o no función en ese medio. En este
sentido, se las clasifica como funcionales o no funcionales.
Algunas enzimas tienen amplia distribución tisular, tanto que otras son específicas de un
determinado tejido. Esta mayor o menor especificidad es importante para el diagnóstico.
Una vez en el plasma cada enzima sufre un proceso de depuración que le es
característico y por lo tanto resulta de gran utilidad conocer cuál es su vida media.
Clasificación
Las enzimas que se encuentran en el plasma pueden dividirse para su estudio en dos
grupos: enzimas funcionales y enzimas no funcionales.
Las enzimas funcionales tienen una función definida y específica en este medio, por lo
que el plasma constituye su sitio normal de acción, y su concentración plasmática es
equivalente o mayor que la del tejido donde se producen. A este grupo pertenecen la
seudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, así como las enzimas que
intervienen en la coagulación. La determinación de la actividad de estas enzimas tiene
interés clínico en le evaluación tanto de la función propia de la enzima en el estudio
como de la función del tejido que la sintetiza.
Las enzimas no funcionales del plasma no tienen una función conocida en este medio,
ya sea porque no dispone de la cantidad necesaria de sustratos, cofactores o activadores
a nivel plasmático porque su concentración plasmática es considerablemente menor que
los niveles titulares. Sin embargo, normalmente existen niveles circulantes detectables
de la mayoría de las enzimas no funcionales debido a la renovación celular natural o
pequeños traumatismos espontáneos. Su presencia en plasma en niveles más altos de lo
normal sugiere un aumento en la velocidad de destrucción celular y tisular. La
determinación de estos niveles de enzimas plasmáticas puede proveer información
valiosa para diagnóstico y pronóstico. Sin embargo, niveles elevados de enzimas en
plasma no sólo pueden ser interpretados como evidencia de necrosis celular ya que
también la realización de ejercicio vigoroso libera cantidades significativas de enzimas
musculares.
Estas enzimas pueden dividirse en dos grupos: enzimas de secreción y enzimas del
metabolismo intermedio. Las enzimas de secreciones se producen en glándulas
exócrinas, como páncreas y próstata, así como en tejidos como mucosa gástrica y hueso.
En adenocarcinoma y osteosarcoma se observa un aumento importante de la actividad
plasmática de las fosfatasas ácida y alcalina.
Otro grupo de enzimas no funcionales son las enzimas que participan en el metabolismo
intermedio. La concentración tisular de estas enzimas es miles de veces más alta que en
el plasma. El daño puede conducir a un aumento en la permeabilidad de la membrana
plasmática con su consecuente liberación a la circulación general. Algunas de las
enzimas que corresponden a este grupo son: aspartato amino transferasa (AST) o
glutámico-oxalacético transaminasa (GOT), alanina amino transferasa (ALT) o
glutámico pirúvico transaminasa (GPT), lactato deshidrogenada (LDH), creatín quinasa
(CK), amilasa, γ-glutamiltranspeptidasa (γ-GT), 5´nucleotidasa y aldolasa (ALS).

2. Enzimas séricas de uso clínico más frecuente
ENZIMA ORGANO O ENFERMEDAD DE
INTERES
Fosfatasa ácida Carcinoma de próstata
Fosfatasa alcalina Enfermedades hepáticas y óseas
Amilasa Enfermedades pancreáticas
transaminasa glutámico-pirúvico Enfermedades hepáticas
(GPT o ALAT)
transaminasa glutámico-oxalacético Hepatopatías y cardiopatías
(GOT o ASAT)
lactato deshidrogenada (LDH) Hígado, corazón y eritrocito
creatín quinasa (CK) Corazón, musculo y cerebro
5´nucleotidasa y aldolasa (ALS) hepatopatías
γ-glutamiltranspeptidasa (γ-GT), hepatopatías
Aldolasa Musculo, corazón
Arginasa hepatopatías
Elastasa Enfermedades del colágeno
Seudocolinesterasa Hígado (intoxicaciones)
Plasmina cuagulopatías
Lipasa páncreas
Otras
Glucosa -6- fosfato deshidrogenada
Glutamato deshidrogenada (GLDH)
Hidroxibutiratodeshidrogeneasa (HBDH)
Lactato deshidrogeneasa (LDH)
Los niveles séricos aumentados de LDH se observan en muchas circunstancias como ser
anemias megaloblásticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc.
El gran número de situaciones que aumenta la actividad de LDH hace relativa su
utilidad diagnóstica. Sin embargo, es muy útil en el seguimiento de la quimioterapia del
cáncer puesto que la respuesta en la terapéutica se acompaña por una disminución del
nivel sérico de esta enzima.
La determinación de la actividad de LDH es útil en el diagnóstico del infarto de
miocardio y pulmonar. Son muy característicos los niveles de LDH elevados en los
casos de infarto de miocardio y se observan valores altos ya a las pocas horas del
comienzo del aparente infarto.
Por si sola, la determinación de LDH no es determinante de lesión de ningún órgano en
particular. Hay que tener en cuenta que es necesario evitar la hemólisis de la muestra de
sangre, para una correcta determinación.
Transaminasas
La GOT está elevada en suero en pacientes con enfermedades hepatobiliares,
cardiovasculares y miopatías. La GPT está elevada en el suero de enfermos hepáticos.

3. Fosfatasas
Fosfatasa alcalina: se encuentra aumentada en las enfermedades hepáticas. Los niños
en crecimiento y las mujeres embarazadas en el tercer trimestre presentan valores
“fisiológicamente” elevados de fosfatasa alcalina en suero.
La determinación de la fosfatasa alcalina es suero es útil para reconocer las
enfermedades óseas, sobre todo la osteítis deformante, hipoparatiroidismo y neoplasias
óseas. La elevación de la fosfatasa alcalina sérica en algunas enfermedades hepáticas
puede ser distinguida mediante otras pruebas de laboratorio y por sus rasgos clínicos.
Fosfatasa ácida: se observan valores elevados en pacientes con carcinoma prostático.
Distribución tisular de las enzimas.
Las isoenzimas son proteínas que difieren en la secuencia de aminoácidos pero que
catalizan la misma reacción, estando presentes en la misma especie. Estas enzimas
poseen diferentes propiedades físicas y químicas determinadas genéticamente (punto
isoeléctrico, especificidad de sustrato y cofactor, etc), suelen mostrar diferentes
parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o propiedades de regulación
diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para
satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.
Por ejemplo, la creatina quinasa (CK) presente en el cerebro difiere
fisicoquímicamente de sus isoenzimas específicas de músculo cardíaco y esquelético.
Asimismo, las isoemzimas pueden tener distinta localización subcelular como por
ejemplo la glutámico oxalacética transaminasa (GOT) presente en mitocondria difiere
de la citosólica. En cambio las diferentes isoenzimas de la láctico deshidrogenada
(LDH) están presentes en compartimientos citosólicos.
En términos muy generales, las diferencias en el contenido enzimático son puramente
cuantitativas, es decir, las mismas enzimas están presentes en su mayoría en diversos
tejidos, pero sus actividades relativas muestran grandes diferencias de órgano a órgano.
Así, el mapa enzimático es la descripción de un órgano en términos de su contenido
enzimático.
El mapa enzimático tisular está constituido, por la cantidad de cada una de las distintas enzimas
que contienen todas las células de un determinado órgano.
Tanto en condiciones normales como patológicas, esto se ve reflejado en un mapa enzimático
sérico. Esto es la presencia en el suero de las enzimas presentes en un órgano. Esto es de vital
importancia en la clínica, ya que facilita su determinación por su fácil accesibilidad.
La medida de los diversos mapas enzimáticos séricos, por su parte, constituye el intento de
lograr la especificidad bioquímica de los diferentes órganos. Cuanto mayor sea la cantidad de
enzimas que se determinen más completo será el mapa y mejor podrá determinarse el cuadro
patológico.
Aunque desde el punto de vista biológico son muchas las enzimas objeto de atención, el interés
clínico se centra en el estudio de aquellas cuyas variaciones son patognomónicas, es decir,
indicadoras de enfermedad o, por lo menos, de determinadas alteraciones funcionales.
Es adecuado determinar más de una enzima en el suero, por el hecho de no existir enzimas
que sean simultáneamente órganoespecíficas y lo suficientemente sensibles.

4. Determinación de niveles séricos de enzimas.
La pequeña cantidad de enzima (que es una proteína) presente en las células complica la
medición de dicha cantidad de enzima presente en un extracto tisular o fluido biológico.
Afortunadamente la actividad catalítica de una enzima provee un elemento sensible y
específico para su propia determinación. La capacidad de transformar específicamente
un gran número de moléculas de sustrato en producto, en un período corto de tiempo,
permite amplificar en forma muy eficiente su presencia.
El nivel sérico de una enzima dada se cuantifica determinando la actividad de esa
enzima presente en una muestra de suero y no así su concentración, debido a que:
1) por lo general están presentes en cantidades muy pequeñas en los líquidos biológicos.
2) no se encuentran en estado puro, sino que se encuentran dentro de una mezcla
compleja, que entre muchas otras moléculas, contiene un gran número de otras
proteínas.
La actividad se expresa generalmente en UI/l (UI= unidad internacional).
Para que una prueba enzimática sea válida, debe diseñarse un protocolo donde la
concentración de enzima sea el único factor limitante, es decir que el resultado refleje la
cantidad de enzima y no se vea afectado por otras sustancias o circunstancias. Debe
tenerse en cuenta la posible interferencia por muestras obtenidas con anticoagulantes
(resultados falsamente elevados o disminuidos) por hemólisis de la muestra (se eleva
falsamente la LDH por ejemplo), por opalescencia o característica lechosa del suero
(produce lecturas variables de absorción de luz).
Para la determinación de la actividad enzimática, en algunos casos se utiliza la
información ya conocida de la reacción catalizada por la enzima, su requerimientos de
cofactores y algunas propiedades de alguno de los sustratos o productos de la reacción,
generalmente absorbancia de la luz visible o UV por ser una determinación sencilla,
fácil y poco costosa.
Ejemplos:
La LDH cataliza la reducción de piruvato a lactato y la simultanea oxidación de NADH
a NAD+
LDH
Piruvato + NADH + H+ ↔ Lactato + NAD+
El NADH absorbe en el rango de la luz
ultravioleta (340 nm), propiedad
utilizada para la determinación
enzimática. La mezcla de reacción
aporta piruvato y NADH, como
sustratos, en un medio de pH adecuado
(buffer). La reacción se inicia por el
agregado de muestra en estudio que
contiene la LDH a dosar. Utilizando un
espectrofotómetro se mide la
disminución de absorbancia a 340 nm,
indicador del consumo de NADH. La
velocidad de desaparición del sustrato
es proporcional a la cantidad de
enzima LDH presente en la muestra.

5. Si los sustratos o productos carecen de una propiedad espectral de fácil medición, se
utiliza el acople de la reacción que cataliza la enzima de interés a una segunda reacción
cuyos sustratos o productos pueden determinarse por espectrofotometría.
Ejemplo:
Las transaminasas son enzimas que participan activamente en el metabolismo de
aminoácidos. Catalizan la transferencia el grupo amino de un aminoácido a un cetoácido
con la consiguiente transformación del aminoácido original en cetoácido y del cetoácido
inicial en aminoácido. Existe una gran variedad de transaminasas de las cuales dos son
usadas frecuentemente como indicadores de daño hepático o cardíaco: la glutámico
pirúvico transaminasa (GPT) también llamada alanina amintransferasas (ALT o ALAT)
y la glutámico oxalacético transaminasa (GOT) también llamada aspártico
aminotransferasas (AST o ASAT).
GPT
Alanina + α-cetoglutarato → piruvato + glutamato
GOT
Aspartato + α-cetoglutarato → oxalacetato + glutamato
En estos casos ni los sustratos ni los productos absorben luz en el rango UV o visible,
por lo cual la determinación de las transaminasas se realiza través de una reacción
acoplada que utiliza como sustrato un producto de la reacción anterior.
GPT
(fosfato de piridoxal)
Alanina + α-cetoglutarato → Piruvato + glutamato
LDH
Piruvato + NADH + H +
→ Lactato + NAD+
La mezcla de reacción aporta alanina, α-cetoglutarato NADH, LDH y fosfato de
piridoxal (cofactor de la enzima GPT) en concentraciones no limitantes de un buffer de
pH adecuado (7,3). La reacción se inicia por el agregado de la muestra en estudio. La
velocidad de la reacción catalizada por la LDH estaría determinada por la producción de
piruvato proveniente de la reacción catalizada por la GPT. Por lo tanto la velocidad de
desaparición de NADH, determinada midiendo absorción de luz 430 nm, será
proporcional a la actividad de GPT presente en la muestra.
En la determinación de GOT se acopla a la reacción catalizada por la malato
deshidrogenasa (MDH), con un principio idéntico al descrito.

6. GOT
(fosfato de piridoxal)
Aspartato + α-cetoglutarato → Oxalacetato + glutamato
MDH
Oxalacetato + NADH + H +
→ Malato + NAD+
En otros casos la determinación no se realiza utilizando sustratos fisiológicos, sino
compuestos similares sobre los cuales actúa igualmente la enzima.
Ejemplo:
La determinación de la fosfatasa alcalina (FAL) utiliza un sustrato del cual la enzima
remueve el grupo fosfato liberando 4-nitrofenol, compuesto de color amarillo que
absorbe luz en el rango visible.
Fosfatasa alcalina
(dietanolamina)
Fosfato de p-nitrofenilo → p-nitrofenol + Fosfato
Características clínicas
Se ha observado:
a- en procesos inflamatorios aparecen en plasma en primer término enzimas de
bajo e intermedio peso molecular (por ej: en las hepatitis, encima de entre
40.000 a 140.000 Da).
b- En nivel de enzimas en el suero que se observa en una lesión es generalmente
proporcional a la magnitud de membrana celular afectada.
c- En los daños celulares mínimos, primero pasan a la sangre las enzimas
citoplasmáticas y en caso de daño extenso o más intenso, lo hacen las enzimas
localizadas en las membranas de las organelas (por ej: la glutámico
deshidrogenasa (GLDH) mitocondrial).
d- Hay factores que alteran la permeabilidad selectiva de la membrana celular y
que provocan una salida al espacio extracelular de enzimas intracelulares. Los
más conocidos son:
• Baja concentración de oxígeno (hipoxia)
• Baja de concentración en el medio
• Alta concentración en el medio
• Agentes químicos (iodoacetato, cianuro, tetracloruro de carbono)
• Agentes físicos (pH, temperatura osmolaridad)
• Algunos virus.
Para los fines diagnostico, una elevación de las enzimas celulares en el plasma es
equiparable a una lesión celular. Es importante tener en cuenta que las enzimas cuyos
niveles aumentan en suero raramente derivan de una necrosis celular sino que lo hacen
por un grado sucesivo de liberación debido a que la biosíntesis enzimática se conserva
mientras la célula vive. En los casos extremos de necrosis, después de un breve lapso,
las actividades en el suero disminuyen por falta de nuevos aportes debido a una
biosíntesis proteica considerablemente disminuida o nula.

7. Depuración de enzimas plasmáticas no funcionales.
Enzima Vida media promedio
transaminasa glutámico-pirúvico 47±10 horas
(GPT o ALAT)
transaminasa glutámico-oxalacético t 17±5 horas
(GOT o ASAT)
Glutamato deshidrogenasa (GLDH) 18±1 horas
lactato deshidrogenada (LDH) 113±60 horas
creatín quinasa (CK) 15 horas aproximadamente
Fosfatasa alcalina 3-7 dias
γ-glutamiltranspeptidasa (γ-GT), 3-4 días
Colinesterasa (CHE) 10 días aproximadamente
Amilasa 3-6 horas
Lipasa 3-6 horas
Una vez en el plasma, la actividad de las diversas enzimas decrece con una velocidad
característica cada una de ellas (tiempo de vida media).
Comparadas con otras proteínas del suero, las enzimas séricas poseen un tiempo de vida
media muy corto. Esto significa, por una parte, que sus actividades en el suero son
representativas del curso temporal de la lesión que les dio origen, y por otra, que en las
lesiones agudas, como por ejemplo el infarto de miocardio, las determinaciones
enzimáticas deben ser efectuadas según el tiempo transcurrido luego de la lesión:
Vías de eliminación de enzimas séricas:
a- Eliminación renal: se cumple para aquellas de bajo peso molecular. Ej: amilasa y
algunas fosfatasas
b- Inactivación sérica: existen inactivadores o inhibidores para varias enzimas: Ej:
tripsina, quimiotripsina.
c- Para algunas enzimas existe recaptación por parte de los tejidos convalecientes,
al restablecerse anatómica y fisiológicamente. Esta pequeñísima parte de las
enzimas previamente liberadas sería utilizada, no para su función primitiva, sino
como integrante de un “pool” (reservorio) de aminoácidos.
Localización del lugar de la lesión utilizando las determinaciones enzimáticas.
Existen tres métodos:
1- Medida de enzimas específicas de órgano: se designa como específicas de órgano
a las enzimas que se presentan con actividad relativamente alta en un determinado
órgano o tejido. Por lo tanto, sus niveles séricos aumentados indican con seguridad
una lesión en este órgano. Por ejemplo la CK es prácticamente específica de músculo,
la sorbitol deshidrogenasa (SDH), y la glutamato dehidrogenasa (GLDH) son
ampliamente específica de hígado, en tanto que la lipasa lo es de páncreas. El valor
informático de la determinación de las enzimas específicas de órgano puede
aumentarse considerablemente por la determinación simultánea de la actividad de
otras enzimas. Al presentarse síntomas poco claros, sobre todo en casos de urgencia
(ej: infarto de miocardio, abdomen agudo) tales mapas enzimático sirven para un
rápido diagnóstico diferencial.
2- Determinación de isoenzimas: la determinación de la actividad de varias
isoenzimas son metodológicamente más costosas que las medidas de la actividad total

8. de una enzima. Sólo se emplea a algunos casos particulares. Por ejemplo bajo la
sospecha de carcinoma prostático, resulta de interés la determinación de la actividad
de la isoenzima de la fosfatasa ácida que es inhibible por tartrato, ya que esta
isoenzima es específica de la próstata. La determinación de la actividad de las
isoenzimas de LDH es de gran valor diagnóstico.
Niveles
Tejidos en donde se
normales
encuentra la
ISOENZIMA SUBUNIDADES isoenzima
de cada
isoenzima
mayoritariamente
en el
adulto*
LDH-1 HHHH Miocardio, eritrocito 17-27%
LDH-2 HHHM Miocardio, eritrocito 27-37%
LDH-3 HHMM Células linfoide, 18-25%
cerebro , riñón
LDH-4 HMMM Hígado, músculo 3-8%
esquelético
LDH-5 MMMM Hígado, músculo ≤5%
esquelético
(*En estos valores puede haber ciertas diferencias por la técnica o por criterios de normalidad propios de
laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace
referencia.)
Las cinco isoenzimas de la LDH tienen el mismo peso molecular y difieren en la carga
que contienen. Esta diferencia es el principio de la determinación diferencial, que se
realiza por separación electroforética. La fracción con mayor movilidad hacia el ánodo
(polo negativo) es la isoenzima de tipo LDH-1 y la de menor movilidad es la LDH-5.
Como la vida media de las LDH-1 (HHHH) (específica de corazón) es diez veces
mayor que la de la LDH-5 (MMMM), específica de músculo esquelético, después de
un infarto de miocardio se puede comprobar la preponderancia de la isoenzima cardio-
específica aún cuando la actividad de LDH total retorne a los valores normales.

9. Existen tres isoenzimas de CK cuya distribución se muestra en la siguiente tabla
% de cada isoenzima en
ISOENZIMA Musculo
Miocardio cerebro
esquelético
CK3-MM 95 80-85 1-2
CK2-MB 2-3 15-20 1
CK1-BB 1-2 1-2 90
El hallazgo de un nivel elevado de CK total puede deberse al aumento de cualquiera de
las fracciones indicadas. Es importante remarcar que traumatismos, ejercicios
musculares intensos o inyecciones intramusculares pueden producir el aumento de CK
total. En este caso se trata de un aumento a expensas de la fracción MM. La
determinación de la isoenzima cardiaca CK (CK-MB) presente en el suero permite
diferencias entre un infarto de de miocardio y lesiones de la musculatura esquelética. La
determinación de la isoenzima se realiza por inmunoinhibición: se preincuba la muestra
con anticuerpos específicos que reconocen a la subunidad B. La unión del anticuerpo a

10. la sub-unidad B inhibe la actividad de esta isoenzima. Luego se realiza la determinación
de la actividad remanente.
3- Mapas enzimáticos: La utilidad de determinar un mapa enzimático reside no tanto
en conocer el valor absoluto de la actividad de enzimas investigadas sino en considerar
sus valores en términos relativos. Así, un cociente GPT/GOT mayor que uno es
altamente indicativo de una lesión hepática; en el caso inverso (cociente menor que uno)
es más probable un infarto de miocardio. Es importante remarcar que las conclusiones
obtenidas a partir de la medición de un mapa enzimático deben corroborarse con los
síntomas clínicos del paciente.
Cuestionario de enzimas séricas.
1 - ¿Qué entiende por enzimas séricas? ¿Cuál es su origen? ¿Por qué se encuentran en
circulación?
2- ¿Cómo influye el peso molecular y la localización intracelular de una enzima que se
encuentra aumentada en plasma?
3 – ¿Cuáles son las enzimas de origen hepático qué aumentaran en el plasma en:
a- proceso inflamatorio agudo?
b- daño celular grave?
c –necrosis celular?
4. - ¿Qué importancia tiene la interpretación de sus variaciones la vida media de una
enzima sérica?
5 - ¿Qué es una enzima órgano específica y para que sirve su determinación en suero?
¿Qué es un mapa enzimático?
6.- Una determinación aislada de enzima sérica ¿tiene valor diagnóstico?
7. - ¿Cuáles son las transaminasas más comunes dosadas? ¿Por qué?¿ Qué reacción
catalizan?
8 - ¿Qué reacción catalizan la láctico deshidrogenasa (LDH)? ¿Cuántas isoenzimas
conoce? ¿En qué se diferencia una de la otra y en qué órgano predominan?
CASOS CLÍNICOS
CASO 1:
Una mujer de 22 años de edad fue ingresad en el hospital por presentar nauseas,
vómitos, fiebre y dolor abdominal. Expresó que se encontraba bien hasta 3 días antes de
su hospitalización cuando se presentaron los síntomas en forma repentina. La paciente
confesó que ingería habitualmente grandes cantidades de alcohol y que durante las dos
semanas precedentes había bebido más de lo usual. Además, informó que su novio
había sido hospitalizado recientemente por hepatitis. Se sospechó hepatitis aguda
infecciosa. Sin embargo, el examen físico de la paciente no puso de manifiesto ictericia
y la muestra de orina era de color normal. Las pruebas de laboratorio revelaron los
siguientes datos.
Bilirrubina plasmática tota: 0,8 mg/dl (valores normales hasta 1 mg/dl)
ASAT: 35 UI/ml (valor normal hasta 20 UI/ml)
ALAT: 30 UI/ml (valor normal hasta 20 UI/ml)
LDH: 110 UI/ml (valor normal hasta 120 UI/ml)

11. Amilasa sérica 900 UI/ml (valor normal hasta 200 UI/ml)
Lipasa sérica: 400 UI/ml (valor normal hasta 200 UI/ml)
a - ¿Por qué los valores obtenidos para las actividades enzimáticas séricas no apoyan el
diagnóstico inicial de hepatitis infecciosa aguda?
b.- ¿Por qué la elevación de la amilasa sérica sugiere un diagnóstico alternativo de
pancreatitis aguda?
c - ¿Cuál es el mecanismo que explica la elevación de los niveles enzimáticos en una
enfermedad como la hepatitis?
d. . ¿de qué forma el dato correspondiente a la concentración inicial normal de
bilirrubina plasmática ayuda en este caso a establecer el diagnóstico?
CASO 2:
Un varón de mediana edad, obeso, fue conducido a un servicio de urgencia por un
agente de policía, que refirió que el paciente se había envuelto en un accidente de
tránsito.
Parecía haber sufrido un desvanecimiento y había causado un choque de automóviles.
El paciento explicó que justamente antes de producirse el choque respiraba
entrecortadamente y se encontraba mareado. La exploración del individuo hizo
sospechar de un accidente vascular cerebral o un infarto de miocardio. El paciente fue
ingresado para su observación y se extrajo una muestra de sangre para la determinación
de CPK (creatina fosfoquinasa)
a- ¿En qué tejidos puede encontrarse CK y a partir de cuales se libera con facilidad
a la circulación sanguínea?
b- ¿Debe esperarse un aumento de actividad sérica plasmática de CK tras un
accidente vascular cerebral?
c- Un aumento de la actividad CK, ¿Podría ayudar a distinguir entre una lesión de
origen cerebral y una de origen cardíaco?