1. PROTEÍNAS - AMINOÁCIDOS
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las
células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los
tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones
metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en
la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos
que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código
genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema
inmunitario.
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados
AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios
moleculares proteicos".
¿QUE SON LOS AMINOÁCIDOS?
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino
(-NH2).
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas Proteínas.. Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales
proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su
desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la
pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias
se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los
tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o
esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10
aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación
y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción
o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y

2. la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos
constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan
mucho más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible
sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido.
LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO.
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Se trata de un proceso de condensación semejante al que tiene lugar entre los
monosacáridos o en la formación de los lípidos saponificables.
El enlace creado es de tipo amida y se denomina enlace peptídico. A su vez, este enlace
puede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.
El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno
comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas reso-nantes
Las formas resonantes tiende a configurar enlaces muy resistentes como es el caso que
nos ocupa. Enlace carbono-nitrógeno del grupo peptídico tiene un carácter parcial de doble
enlace, lo que hace que el grupo de átomos que participa en él sea plano. Se puede
afirmar, por tanto, que el enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace.
Este hecho impide que se efectúen torsiones alrededor del enlace peptídico, lo que
determina que los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúen en el mismo plano.
El dipéptido puede unirse a otro-aminoácido, pues sigue teniendo un grupo carboxilo y un
grupo amino libres. En la unión se liberaría otra molécula de agua y se formaría un
tripéptido. De nuevo, éste podría seguir adicionando nuevos aminoácidos y dar lugar a
tetrapéptidos, pentapéptidos, etc. La unión de muchos aminoácidos constituye un
polipéptido.
Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:
Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

3. • etc...
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructura primaria de las proteínas.
Se denomina de esta forma la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El
número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura
primaria son distintos en cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido-
cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre.
Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el
extremo amino libre.
Estructura secundaria.
Aunque la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio puede adoptar múltiples
formas, existe una conformación más estable que ninguna otra que, lógicamente, es la que
se mantiene. Este plegamiento estable se denomina estructura secundaria, de la que
existen dos tipos básicos. En las proteínas coexisten ambos, aunque uno de ellos puede
predominar sobre el otro. Se ha comprobado que ciertas combinaciones de las dos
estructuras (conocidas como dominios estructurales) son tan estables que se encuentran
presentes en muchas proteínas, incluso con funciones distintas.
Los dos tipos básicos de estructuras secundarias son la alfa hélice y la lámina plegada o
lámina beta.
Estructura en alfa hélice
Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Este
enrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aminoácidos
por cada vuelta.
La expresión «3,6 aminoácidos» indica que en una vuelta completa de la hélice hay tres
aminoácidos y parte de otro, cuya segunda porción pertenece a la siguiente vuelta.
El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno entre el grupo
amino (que forma parte de un enlace peptídico) de un amino-ácido y el grupo carboxilo
(que forma parte de otro enlace peptídico) del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena
lineal.
Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecen
proyectadas hacia la parte externa de la alfa-hélice.
Lámina plegada
También se conoce como estructura beta, porque la beta queratina, presente en uñas,
pelos y plumas, constituye un ejemplo característico. El plegamiento, en este caso, no

4. origina una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag,
originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de
distintas cadenas, unidos entre sí por puentes de hidrógeno transversales análogos a los
que estabilizan la alfa-hélice.
Además de la a-hélice y de la lámina plegada existen otros tipos de estructura secundaria,
como la triple hélice del colágeno. En ella se asocian tres cadenas trenzadas que originan
una triple hélice.
Estructura terciaria.
Resulta del plegamiento sobre sí misma de la estructura secundaria. De la estructura
terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de
esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
La estructura terciaria es, por tanto, un conjunto de plegamientos característicos que se
originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones
se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos.
Los enlaces pueden ser de cuatro tipos:
•Puentes disulfuro. Constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos — SH que
pertenecen a sendos aminoácidos “cisteina”.
•Fuerzas electrostáticas. Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas
eléctricas opuestas.
•Puentes de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen
cargas parciales en su cadena lateral.
•Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Son las uniones más débiles y se
producen entre aminoácidos apolares.
De lo anterior se deduce que la sustitución de un aminoácido por otro en la cadena
polipeptídica puede alterar la estructura tridimensional de la proteína, al no formarse
alguno de los enlaces citados, y modificar, en conse-cuencia, los plegamientos, tanto en el
nivel secundario como en el terciario.
Estructura cuaternaria.
En ocasiones existe otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre únicamente
cuando la proteína está constituida por más de una cadena polipeptídica, denominadas en
este caso subunidades proteicas.
La estructura cuaternaria es, sencillamente, la disposición relativa que adoptan las
subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante los mismos tipos

5. de enlaces que mantienen la estructura terciaria, establecidos esta vez entre las cadenas
laterales de los aminoácidos de las distintas subunidades.
Propiedades de los aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de
fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y
con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada
que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya
que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad
hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada
hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.
Carácter anfótero. Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse como
un ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Éste es el
caso de los aminoácidos: al tener un grupo carboxilo pueden desprender protones (H+) por
lo que tienen carácter ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de
aceptar protones (H+) y, por tanto, también tienen carácter básico.

6. Al pH existente habitualmente en los medios biológicos, cercano a la neutralidad (pH=7)
ambos grupos suelen estar ionizados y los amino-ácidos aparecen como iones dobles
(esto se suele llamar ión zwitterión, que procede del griego “hermafrodita”).
A un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio
son captados por el grupo carboxilo ionizado, neutralizando éste y quedando únicamente la
carga del grupo amino.
Por el contrario, en un pH más básico, el grupo amino cederá un H+ al medio y el
aminoácido quedará con carga negativa.
La cadena lateral (R) puede tener grupos ionizables que participan en la carga eléctrica
del aminoácido.
El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, es decir, posee tantas
cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. Como cada aminoácido
pre-senta un punto isoeléctrico di-ferente, ya que posee cadenas laterales distintas, se
puede uti-lizar un método de separación de aminoácidos, denominado electroforesis, que
se basa en este concepto. Dicho método consiste en situar una disolu-ción de los
aminoácidos que se quieren separar en un campo eléctrico. Los aminoácidos con carga
neta negativa se despla-zarán hacia el ánodo, mientras que los que tengan carga posi-tiva
lo harán hacia el cátodo y los que se encuentren en su punto isoeléctrico no se mo-verán.
Al modificar el pH de la disolución, las cargas de los aminoácidos irán variando y se podrán
separar en el campo eléctrico.
Estereoisomería. Como el carbono a es asimétrico existen dos estéreo-isómeros con
distinta actividad óptica. Para diferenciar ambos isómeros en una fórmula plana, se escribe

7. la cadena lateral R hacia arriba y los grupos amino y carboxilo a ambos lados del carbono
a: el grupo amino se sitúa a la derecha para representar el estereoisómero D y a la
izquierda para representar el estereoisómero L.
Todos los aminoácidos proteinogénicos son isómeros L, aunque es posible encontrar D-
aminoácidos en determinados compuestos biológicos, en la pared bacteriana o en ciertos
antibióticos.
Existen ciertos procesos metabólicos que permiten sintetizar aminoácidos, lo que quiere
decir que se pueden obtener a partir de otras moléculas. Sin embargo, esto no siempre es
posible, ya que algunos aminoácidos no se pueden sintetizar y es nece-sario obtenerlos a
través de los alimentos. Estos aminoácidos se denominan amino-ácidos esenciales y son
diferentes para cada especie. En el ser humano se consideran esenciales ocho
aminoácidos,, aunque el número según algunos autores podría ascender hasta 10.
La pérdida de la capacidad de síntesis podría ser una respuesta adaptativa ante la fácil
disponibilidad de un determinado aminoácido en la dieta, por lo que no sería necesaria su
síntesis endógena.
Los aminoácidos naturales o estándar se pueden clasificar en función
de su solubilidad como:
- Hidrofílicos: aminoácidos polares y con tendencia a asociarse con el agua.
- Hidrofóbicos: aminoácidos apolares con tendencia a repeler el agua.
La solubilidad de los aminoácidos se mide calculando la variación de Energía Libre en
contacto con agua a pH = 7.
Se define hidropatía como la variación de Energía Libre (ΔG) asociada a la transferencia
del aminoácidos desde una solución orgánica a otra acuosa.
A continuación se facilita una lista con los 20 aminoácidos ordenados por su solubilidad
(valor de la variación de Energía libre “ΔG”).
SOLUBILIDAD DE LOS 20 AMINOÁCIDOS NATURALES Y CLASIFICACIÓN
1. Aminoácidos hidrofílicos (con tendencia a asociarse con el agua)
• Arginina: -7,5 • Asparginina: -2,7
• Lisina: -4,6 • Ácido Glutámico: -2,6
• Ácido Aspártico: -3 • Histidina: -1,7
• Glutamina: -2,9
2. Aminoácidos hidrofóbicos (con tendencia a repeler el agua)
• Serina: -1,1 • Treonina: -0,75

8. • Prolina: -0,29 • Glicina: 0,67
• Tirosina: 0,08 • Alanina: 1
• Cisteína: 0,17 • Metionina: 1,1
• Triptófano: 1,5 • Valina: 2,3
• Leucina: 2,2 • Fenialanina: 2,5
• Isoleucina: 3,1
Desnaturalización.
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación
muy limitada de temperatura y de pH. La exposición de proteínas solubles o globulares a
pH extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como
desnaturalización, el efecto más visible del cual, consiste en un descenso de su
solubilidad. Puesto que los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de las
proteínas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la
conclusión de que la estructura primaria permanece intacta. La mayoría de las proteínas
globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima
de 60°-70° C. La formación de un coágulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de
huevo es un ejemplo común de desnaturalización térmica. La consecuencia más
significativa de la desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad biológica
característica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad catalítica.
La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada
característica de la cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares.
Cuando la agitación térmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o se
distienda, originando una cadena libremente ondulada, la proteína pierde su actividad
biológica.

9. Listado de aminoácidos y función de cada una de ellos:
Los ocho esenciales
Isoleucina: Es uno de los veinte aminoácidos constituyentes
de las proteínas con una cadena ramificada de hidrocarburos
con cuatro átomos de carbono como grupo lateral. Pertenece
por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no
polares (hidrófobos), y participa como promedio en 4,6 por
ciento (en relación con todos los aminoácidos) de la
composición de las proteínas. Al igual que la treonina, la
isoleucina —a diferencia de los demás aminoácidos— posee
dos carbonos asimétricos. Su biosíntesis tiene lugar a partir del
piruvato (el producto final de la glicolisis), como ocurre con la
valina y la leucina, los otros dos aminoácidos con cadenas
laterales no polares ramificadas. No puede ser sintetizada por
los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos
esenciales.
Función: Junto con la Leucina y la hormona del Crecimiento
intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
Leucina:
Función: Junto con la Isoleucina y la hormona del Crecimiento
(HGH) interviene con la formación y reparación del tejido
muscular.
Lisina:
Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque,
en asociación con varios aminoácidos más, interviene en
diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de
tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de
hormonas.

10. Metionina:
Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el
principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido
limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse
a nivel celular.
Fenilalanina:
Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido
conectivo, y también en la formación de diversas
neurohormonas.
Triptófano:
Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción
hormonal, especialmente en la función de las glándulas de
secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la
serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el
sueño.
Treonina:
Función: Junto con la con la Metionina y el ácido Aspártico
ayuda al hígado en sus funciones generales de
desintoxicación.

11. Valina:
Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Los aminoácidos no esenciales
Alanina:
Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La
glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza
como fuente de energía.
Arginina:
Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de
nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran
importancia en la producción de la hormona del Crecimiento,
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y
músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema
inmunologico.
Asparagina:
Función: Interviene específicamente en los procesos
metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

12. Aspártico:
Función: Es muy importante para la desintoxicación del hígado
y su correcto funcionamiento. El ácido aspártico se combina
con otros aminoácidos formando moléculas capaces de
absorber toxinas del torrente sanguíneo.
Citrulina:
Función: Interviene específicamente en la eliminación del
amoníaco.
Cistina:
Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación
con los aminoácidos anteriores. La cistina es muy importante en la
síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas
moléculas a la insulina.
Cisteína:
Función: Junto con la cistina, la cisteína está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los
radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los
cabellos por su elevado contenido de azufre.

13. Glutamina:
Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la
utilización de la glucosa por el cerebro.
Glutamínico:
Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del
Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del
sistema inmunologico.
Glicina:
Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es
un componente de numerosos tejidos del organismo.
Histidina:
Función: En combinación con la hormona de crecimiento
(HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al
crecimiento y reparación de los tejidos con un papel
específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
Serina:
Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados,
interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

14. Taurina:
Función: Estimula la hormona del Crecimiento (HGH) en
asociación con otros aminoácidos, está implicada en la
regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo
cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
Tirosina:
Función: Es un neurotrasmisor directo y puede ser muy eficaz
en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros
aminoácidos necesarios.
Prolina:
Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y
tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y
huesos.
Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que
se usan a nivel celular
Producto Cantidad Aporte aminoácidos
Almendras 1 taza 1,00 gramo
Semillas girasol 1 taza 1,28 gramo
Arroz integral 1 taza 0,47 gramo
Cebada 1 taza 0,90 gramo
Porotos 1 taza 0,27 gramo
Habas 1 taza 0,85 gramo
Semillas de sésamo 1 taza 0,89 gramo
Pan integral 1 rebanada 0,14 gramo
Fideos harina integral 1 taza 0,65 gramo
Todos los demás vegetales 1 taza 0,27 gramo

15. Productos animales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que
se usan a nivel celular
Aporte
Producto Cantidad
aminoácidos
Leche 1 taza 0,29 gramo
Clara de huevo Unidad 1,63 gramo
Huevo completo (aa limitantes) Unidad 0,70 gramo
100
Pescado 0,19 gramo
gramos
Higado 100gramos 0,70 gramo
Queso blanco 1/4 taza 0,26 gramo
225
Carne de res 1,49 gramo
gramos
100
Carne de cerdo 0,61 gramo
gramos
100
Pollo 0,84 gramo
gramos
225
Cordero o cabrito 1,54 gramo
gramos
Para saber la cantidad media de aminoácidos que necesitamos al día, se multiplica el peso corporal
en kilos (1.000 gramos) por 0,12 %.
¿Proteínas de origen vegetal o animal?
Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puede
distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal.
Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar:
- Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo
que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico
es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto
que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando
adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales)
se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del
arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las
combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte
proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen animal.
- Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos
los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico,
etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan
como tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no están
presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar
consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En

16. cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y
aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las
carnes rojas o de cerdo.
Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o
para el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de que
tienen un rendimiento energético igual al de los hidratos de carbono, su combustión es más
compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el
organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todo
exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de
tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos
evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias.