Este documento proporciona información sobre los componentes de los sistemas enzimáticos, incluidos sustratos, enzimas, coenzimas y factores que afectan la actividad enzimática. Explica las características de las enzimas como catalizadores y proteínas, y describe los diferentes tipos de enzimas y mecanismos de inhibición enzimática.

1. CURSO: BIOQUÍMICA
AMBIENTAL
AGRADECIMIENTOS:
UNTELS
http://www.untels.edu.pe
ENZIMAS

2. Sistema enzimático

4. Componentes de un
sistema enzimático
1.- Sustrato
2.- Enzima
3.- Coenzimas
4.- Sustancias activadoras: T°C, pH

5. 1.- Sustrato
Es una molécula sobre la que actúa una enzima.

6. Sustratos

7. 2.- ENZIMAS
 Son proteína globular
que actúa como
biocatalizador, es
decir, aceleran las
reacciones
bioquímicas en los
seres vivos sin
modificarse.

8. Catalizador
Substancia capaz de
favorecer o acelerar
una reacción química
sin intervenir
directamente en ella;
al final de la reacción
el catalizador perma
nece inalterado.

10. 1.Son proteínas que poseen un efecto catalizador al
reducir la barrera energética de ciertas reacciones
químicas.
2.Influyen sólo en la velocidad de reacción.
3.Actúan en pequeñas cantidades.
4.Forman un complejo reversible con el sustrato.
5.No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una
y otra vez.
6.Muestran especificidad por el sustrato.
7.Su producción está directamente controlada por
genes.
Características de las enzimas

12. CARACTERÍSTICAS DE LAS
ENZIMAS
 1.- Como
catalizadores:
- Aceleran la velocidad
de las reacciones.
- Son eficaces en
pequeñas
cantidades.
- Su estado inicial es
igual a su estado final.
- No alteran el equilibrio
de las reacciones que
catalizan.

13. CATALIZADOR
- Un catalizador es una sustancia que
aumenta la velocidad de una reacción
química, y que no se altera de forma
permanente en la reacción.
- Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación ( Es la
energía que necesita un sistema antes de
poder iniciar un determinado proceso, es la
energía mínima necesaria para que se
produzca una reacción química dada)

14. Energía de activación
 Es la energía que
necesita un sistema antes
de poder iniciar un
determinado proceso. La
energía de activación
suele utilizarse para
denominar la energía
mínima necesaria para
que se produzca
una reacción
química dada.
 Ejemplo:
Un ejemplo particular
es el que se da en la
combustión de una
sustancia. Por sí solo
el combustible y el
comburente no
producen fuego, es
necesario un primer
aporte de energía
para iniciar la
combustión.

15. Energía de activación

16. La enzima disminuye la energía de
activación
Tiempo de la reacción
E + S
E + P
Sin enzima
Con enzima
• La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
acción de las enzimas, acelerando
la reacción

17. CARACTERISTICAS DE LAS
ENZIMAS
2.- Como proteínas:
Son termolábiles, es decir,
son sensibles a la
temperatura.
 Son muy específicos.
- La especificidad reside en
unos aminoácidos
específicos, que conforman 2
centros diferentes:
 - El centro catalítico y el
centro de unión al sustrato,
que conjuntamente
conforman el centro activo.

19. Tipos de enzimas

21. Cofactores enzimáticos
Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no proteicas. En función de su
naturaleza se denominan:
1. Inorgánico. Pueden ser iones o moléculas
inorgánicas.
2. Orgánicos. Coenzima ( molécula orgánica,
aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas.
 Apoenzima: parte proteica del enzima (no
activa)
 Holoenzima: apoenzima + cofactor

22. Cofactor orgánico

24. Cofactores inorgánicos

25. Cofactores orgánicos

26. Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
 a. Temperatura
 b. Concentración del Sustrato
 c. Concentración de la Enzima
 d. pH

27. EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA
1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en
la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que
indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH
puede afectarse de varias maneras:
o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados
que pueden variar con el pH.
o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo
puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
o El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del
estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del
intestino a un pH= 12

28. Influye en la actividad enzimática. El punto óptimo representa el máximo de
actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando
se supera un valor considerable (mayor de 50 o
C) la actividad cae bruscamente
porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
La temperatura
Actividad
enzimática

31. Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
Enzima pH óptimo

32. Estructura
globular
 Hervir con HCl
 Temperatura elevada
 pH extremo
Funcionalidad Inactiva

33. Concentración del sustrato

34. Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa”
unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por
ejemplo:
Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea
Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa
También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción
que la enzima cataliza:
Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato
Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.
Nombre de las enzimas

35. 1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Clases de Enzimas: En función de la clase de
reacción que cataliza, las enzimas se clasifican
en 6 grandes grupos o clases:
La Unión
Internacional de
Bioquímica (IUB).
Instituyó un
esquema
denominado
sistemática para
enzimas

36. Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Catalizan reacciones de
oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno
(H) o electrones (e-
) de un
sustrato a otro, según la
reacción general.
 Precisan la colaboración de
las coenzimas de
oxidorreducción (NAD+
,
NADP+
, FAD) que aceptan o
ceden los electrones
correspondientes.
 Ejemplos: deshidrogenasas,
peroxidasas, Oxidasas.
Deshidrogenasa alcoholica

38. Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia
de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de
una molécula donadora a
otra aceptora, según la
reacción. Entre los grupos
está el amino, carboxilo,
carbonilo, metilo, fosfato,
acilo.
Hexoquinasa

40. Clase 3: Hidrolasas
 Catalizan reacciones
de hidrólisis con la
consiguiente
obtención de
monómeros a partir
de polímeros.
 Ejemplos:
glucosidasas, lipasas,
esterasas, fosfatasas,
peptidasas.

42. Clase 4: Liasas
 Catalizan reacciones
en las que se eliminan
grupos H2O, CO2 y NH3
para formar un doble
enlace o añadirse a un
doble enlace.
 Ejemplos:
descarboxilasas
 Deshidratasas
 Desaminasas

43. Clase 5: Isomerasas
 Actúan sobre
determinadas moléculas
obteniendo o
cambiando de ellas sus
isómeros funcionales o
de posición, es decir,
catalizan los cambios de
posición de un grupo en
determinada molécula
obteniendo formas
isoméricas.

44. Clase 6: Ligasas
 Catalizan la formación
de enlaces entre dos
moléculas, estos son
formando a expensas
de la ruptura de una
moléculas de alto
valor energético como
el ATP.

46. Clases de Enzimas

48. INHIBICIÓN ENZIMATICA
 Existen una serie de
sustancias, llamadas
inhibidores, que inhiben o
anulan la acción de las
enzimas sin ser
transformados por ellos.
Su estudio resulta de gran
utilidad a la hora de
comprender los
mecanismos de catálisis,
la especificidad de los
enzimas y otros aspectos
de la actividad
 La inhibición
enzimática puede
ser irreversible o
reversible, esta
última comprende
a su vez tres tipos:
 inhibición
competitiva,
acompetitiva y no
competitiva.

49. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE.
 Algunos inhibidores
se combinan de
modo permanente
con el enzima
uniéndose
covalentemente a
algún grupo
funcional esencial
para la catálisis con
lo que el enzima
queda inactivado.
 Ejemplo.
 organofosforados
tóxicos llamados
venenos nerviosos,
que se utilizan como
insecticidas, actúan
inhibiendo
irreversiblemente al
enzima
acetilcolinesterasa.ht t p://experto-pt c.blogspot .com

51. INHIBICIÓN REVERSIBLE.
 Los inhibidores reversibles
se combinan
transitoriamente con el
enzima, de manera
parecida a como lo hacen
los propios sustratos.
Algunos inhibidores
reversibles no se combinan
con el enzima libre sino
con el complejo enzima-
sustrato.
 Se distinguen tres
tipos de inhibición
reversible:

52. INHIBICIÓN COMPETITIVA.

53. INHIBICIÓN INCOMPETITIVA.
Complejo inactivo
E-S-I

54. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA