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CURSO: BIOQUÍMICA DptoDe QuímicaUFPS –2013Pedro Manuel Soto Guerrero 
ENZIMAS
Sistema enzimático
Componentes de un sistema enzimático 
1.-Sustrato 
2.-Enzima 
3.-Coenzimas 
4.-Sustancias activadoras: T°C, pH
1.-Sustrato 
Es una molécula sobre la que actúa unaenzima.
Sustratos
2.-ENZIMAS 
Sonproteínaglobularqueactúacomobiocatalizador,esdecir, aceleranlasreaccionesbioquímicasenlosseresvivossinmodificarse.
Catalizador 
Sustancia capaz de favorecer o acelerar una reacción química sin intervenir directamente en ella; al final de la reacción elcatalizadorpermanece inalterado.
1.Sonproteínasqueposeenunefectocatalizadoralreducirlabarreraenergéticadeciertasreaccionesquímicas. 
2.Influyensóloenlavelocidaddereacción. 
3.Actúanenpequeñascantidades. 
4.Formanuncomplejoreversibleconelsustrato. 
5.Noseconsumenenlareacción,pudiendoactuarunayotravez. 
6.Muestranespecificidadporelsustrato. 
7.Suproducciónestádirectamentecontroladaporgenes. 
Características de las enzimas
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS 
1.-Como catalizadores: 
-Aceleran la velocidad de las reacciones. 
-Son eficaces en pequeñas cantidades. 
-Su estado inicial es igual a su estado final. 
-No alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.
CATALIZADOR 
-Uncatalizadoresunasustanciaqueaumentalavelocidaddeunareacciónquímica,yquenosealteradeformapermanenteenlareacción. 
-Uncatalizadoraceleralareacciónaldisminuirlaenergíadeactivación(Eslaenergíaquenecesitaunsistemaantesdepoderiniciarundeterminadoproceso,eslaenergíamínimanecesariaparaqueseproduzcaunareacciónquímicadada).
Energía de activación 
Es laenergíaque necesita unsistemaantes de poder iniciar un determinado proceso.La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca unareacción químicadada. 
Ejemplo: 
Un ejemplo particular es el que se da en la combustión de una sustancia. Por sí solo el combustible y el comburente no producen fuego, es necesario un primer aporte de energía para iniciar la combustión.
Energía de activación
La enzima disminuye la energía de activación. 
Tiempo de la reacción 
E + S 
E + P 
Sin enzima 
Con enzima 
•La Eade la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/molcon la acción de las enzimas, acelerando la reacción
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS 
2.-Como proteínas: 
Son termolábiles, es decir, son sensibles a la temperatura. 
Son muy específicas. 
-La especificidad reside en unos aminoácidos específicos, que conforman 2 centros diferentes: 
-El centro catalítico y el centro de unión al sustrato, que conjuntamente conforman el centro activo.
Tipos de enzimas
Cofactores enzimáticos 
Algunasenzimasactúanconlaayudadeestructurasnoproteicas.Enfuncióndesunaturalezasedenominan: 
1.Inorgánico.Puedenserionesomoléculasinorgánicas. 
2.Orgánicos.Coenzima(moléculaorgánica,aquísepuedeseñalar,quemuchasvitaminasfuncionancomocoenzimas. 
Apoenzima: parte proteica de la enzima (no activa). 
Holoenzima: apoenzima+ cofactor.
Cofactor orgánico
Cofactores inorgánicos
Cofactores orgánicos
Factores que Modifican la Actividad Enzimática 
a. Temperatura 
b. Concentración del Sustrato 
c. Concentración de la Enzima 
d. pH
EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA 
1.EfectodelpH.AlcomprobarexperimentalmentelainfluenciadelpHenlavelocidaddelasreaccionesenzimáticasseobtienencurvasqueindicanquelasenzimaspresentanunpHóptimodeactividad.ElpHpuedeafectarsedevariasmaneras: 
oElcentroactivopuedeconteneraminoácidoscongruposionizadosquepuedenvariarconelpH. 
oLaionizacióndeaminoácidosquenoestánenelcentroactivopuedeprovocarmodificacionesenlaconformacióndelaenzima. 
oElsustratopuedeverseafectadoporlasvariacionesdelpH. 
Algunasenzimaspresentanvariacionespeculiares.Lapepsinadelestómago,presentaunóptimoapH=2,ylafosfatasaalcalinadelintestinoaunpH=12
Influyeenlaactividadenzimática.Elpuntoóptimorepresentaelmáximodeactividad.Atemperaturasbajas,lasenzimassehallan"muyrígidas"ycuandosesuperaunvalorconsiderable(mayorde50oC)laactividadcaebruscamenteporque,comoproteína,laenzimasedesnaturaliza. 
La temperatura 
Actividad enzimática
Pepsina1.5 
Tripsina7.7 
Catalasa7.6 
Arginasa9.7 
Fumarasa7.8 
Ribonucleasa7.8 
Enzima pH óptimo
Estructura globular 
Hervir con HCl 
Temperatura elevada 
pH extremo 
Funcionalidad 
Inactiva
Concentración del sustrato
Muchasdelasenzimasposeenensunombreelsufijo“asa” unidoalnombredelsubstratodelareacciónquecataliza,porejemplo: 
Ureasa:proteínacuyosustratoeslaurea. 
Lactasa:proteínacuyosustratoeslalactosa. 
Tambiénsueleutilizarseestesufijoaladescripcióndelareacciónquelaenzimacataliza: 
Lactatodeshidrogenasa:Deshidrogena(lequitaHidrógenos)allactato. 
Adenilatociclasa:Haceuncicloenlaadenina. 
Nombre de las enzimas
1.Oxidorreductasas 
2.Transferasas 
3.Hidrolasas 
4.Liasas 
5.Isomerasas 
6.Ligasas 
Clases de Enzimas: En función de la clase de reacción que cataliza, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: 
La Unión Internacional de Bioquímica (IUB). Instituyó un esquema denominado sistemática para enzimas
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS 
Catalizanreaccionesdeoxidorreducción,esdecir, transferenciadehidrógeno(H)oelectrones(e-)deunsustratoaotro,segúnlareaccióngeneral. 
Precisanlacolaboracióndelascoenzimasdeoxidorreducción(NAD+, NADP+,FAD)queaceptanocedenloselectronescorrespondientes. 
Ejemplos:deshidrogenasas, peroxidasas,Oxidasas. 
Deshidrogenasa alcohólica
Clase 2: TRANSFERASAS 
Catalizanlatransferenciadeungrupoquímico(distintodelhidrógeno)deunamoléculadonadoraaotraaceptora,segúnlareacción.Entrelosgruposestáelamino,carboxilo, carbonilo,metilo,fosfato, acilo. 
Hexoquinasa
Clase 3: Hidrolasas 
Catalizan reacciones de hidrólisiscon la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. 
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas, fosfatasas, peptidasas.
Clase 4: Liasas 
CatalizanreaccionesenlasqueseeliminangruposH2O,CO2yNH3paraformarundobleenlaceoañadirseaundobleenlace. 
Ejemplos: descarboxilasas 
Deshidratasas 
Desaminasas
Clase 5: Isomerasas 
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan los cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas.
Clase 6: Ligasas 
Catalizanlaformacióndeenlacesentredosmoléculas,estossonformadosaexpensasdelarupturadeunamoléculadealtovalorenergéticocomoelATP...
Clases de Enzimas
INHIBICIÓN ENZIMATICA 
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de las enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática. 
La inhibición enzimática puede ser irreversibleo reversible,esta última comprende a su vez tres tipos: 
inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE. 
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con la enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que la enzima queda inactivada. 
Ejemplo. 
organofosforados tóxicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa. http://experto- ptc.blogspot.com
INHIBICIÓN REVERSIBLE. 
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con la enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con la enzima libre sino con el complejo enzima- sustrato. 
Se distinguen tres tipos de inhibición reversible:
INHIBICIÓN COMPETITIVA.
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA. 
Complejo inactivo 
E-S-I
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

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