2. Son ácidos
Unidades básicas
de péptidos y
orgánicos con un
proteínas grupo amino (-NH2)
y uno carboxílico
Péptidos: Polímeros
cortos de
aminoácidos, sus
funciones son como
hormonas o
neurotransmisores
3. Dependiendo del radical al que está unido al
carbono α del aminoácido, éste adquirirá
características ligeramente neutras, ácidas o
básicas.
PARTE FIJA
Radical: Es un átomo ó
grupo de átomos a los
cuales se separan de otro, PARTE VARIABLE
al unirse a un elemento le
confiere propiedades
características de ese
radical.
4. No pueden ser sintetizados
por el organismo, deben de
Esenciales ser obtenidos a partir de la
dieta.
Aminoácidos
Pueden ser sintetizados por
No esenciales el organismo a partir de
productos intermedios del
ciclo de Krebs y otras vías
metabólicas
12. No toda la proteína consumida es incorporada
al organismo. Los aminoácidos pasan a sangre
y forman el pool de aminoácidos que será
dinámico.
APORTAN AMINOÁCIDOS SUSTRAEN AMINOÁCIDOS
- Absorción intestinal. - Síntesis de proteínas
- Síntesis de otros compuestos
- Catabolismo de las proteínas Nitrogenados.
hísticas
- Síntesis de estos compuestos
Nitrogenados. -Metabolismo de los aminoácidos
13. Absorción intestinal:
Constituye la fuente principal
de ingreso de nitrógeno útil al
organismo. Proteínas hísticas:
Proteínas
Catabolismo de proteínas localizadas en el
hísticas: Está sometido a tejido
regulación, inhibido por
diferentes aminoácidos y por
la insulina.
14. La síntesis de proteínas: Necesario que los
aminoácidos estén presentes en cantidades
adecuadas.
Síntesis de compuestos nitrogenados:
Ocurre a partir de sustancias provenientes de
las vías metabólicas
El catabolismo de aminoácidos: representa
la vía de degradación de dichos compuestos
con función energética.
15. Las proteínas contienen solo L-α-aminoácidos
Los microorganismos elaboran péptidos que
contienen tanto D-α-aminoácidos
(dextrorrotatorio) y L-α-aminoacidos
(levorrotatorio).
16. Adenina Cada código
Conjunto
Guanina de 3 le Codigo genético especifica
Citosina forman genético un aminoácido
codones determinado.
Timina
18. CODIGO GENETICO
El código genético proporciona el
fundamento para explicar la forma en la cual
los defectos en las proteínas pueden causar
una enfermedad genética
19. Antes de hablar de las proteínas en sí
debemos hablar acerca de los péptidos que
son pequeñas cadenas de aminoácidos que
conforman a las proteínas.
Aunque sus estructuras son menos complejas
que las de las moléculas proteicas más
grandes, los péptidos poseen actividades
biológicas significativas.
20. Los péptidos son una clase de moléculas
señalizadoras que utilizan organismos
multicelulares para regular sus complejas
actividades.
Estos pueden ser:
Oligopéptido: de 2 a 9 aminoácidos.
Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
Proteína: más de 100 aminoácidos
21. Los péptidos metabólicamente importantes son la insulina, el
glucagón, la oxitocina o la vasopresina.
Glucagón
El que se encuentra en casi todos los organismos
participa en muchos procesos biológicos importantes
como:
• Síntesis de proteínas
• Metabolismo de fármacos y toxinas ambientales
• Transporte de aminoácidos Agente reductor: Aquel que
• Agente reductor cede electrones a un agente
oxidante.
22. Insulina
Es una hormona
polipeptídica formada por
51 aminoácidos; interviene
en el aprovechamiento
metabólico de los nutrientes,
sobre todo con el
anabolismo de los
carbohidratos.
Anabolismo: procesos metabólicos de construcción, en los
que se obtienen moléculas grandes a partir de otras más
pequeñas.
23. Hormona Oxitocina
Es un péptido de nueve aminoácidos
relacionada con los patrones sexuales y con
la conducta maternal y paternal que actúa
también como neurotransmisor en el
cerebro.
Facilitan el parto y la lactancia, produciendo
leche y en la dilatación vaginal.
Neurotransmisor: es una biomolécula
que transmite información de una
neurona a otra consecutiva.
24. Vasopresina
Hormona antidiurética (ADH),
es un nanopéptido que controla
la reabsorción de moléculas de
agua mediante la concentración
de orina y la reducción de su
volumen. Recibe su nombre
debido a que cumple un papel
clave como regulador
homeostático de fluidos, Nanopéptido: Compuesto por 9
glucosa y sales en la sangre. aminoácidos.
25.
26. Las proteínas sin polímeros
largos, están compuestas
básicamente por carbono,
oxigeno y nitrógeno y pueden
contener también azufre,
fosforo, hierro, magnesio y
cobre.
Son los pilares fundamentales
de la vida. Polímero: son macromoléculas (generalmente
El cuerpo necesita proteína para orgánicas) formadas por la unión de moléculas
repararse y mantenerse a sí más pequeñas llamadas monómeros.
mismo.
La estructura básica de una
proteína es una cadena de
aminoácidos.
27. Tienen un rendimiento
En general, se recomiendan unos
energético igual al de los
40 a 60 gr. de proteínas al día para
glúcidos, 4 Kilocalorías
un adulto sano.
por gramo.
Por supuesto, durante el crecimiento,
el embarazo o la lactancia estas
necesidades aumentan.
28. Especificidad:
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a
cabo una determinada función y lo realiza porque posee
una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en
la estructura de la proteína puede significar una pérdida
de la función.
29. Desnaturalización:
Se llama desnaturalización de
las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria).
Una proteína desnaturalizada Desnaturalización
cuenta únicamente con su
estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es
reversible ya que es la estructura
primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente
para adoptar niveles superiores
de estructuración.
30. Desnaturalización:
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se
llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes:
Físicos: calor
Químicos: detergentes, disolventes orgánicos, pH
31. Almacenamiento
Ferritina: forma un complejo con el
hierro y la almacena en el hígado.
Ovoalbúmina: en la clara de huevo
constituye una reserva de aminoácido
necesarios para le desarrollo del
embrión.
32. Energética
Proteínas musculares: son una fuente de aminoácidos
utilizados para obtener energía en condiciones de ayuno y
desnutrición.
33. Movimiento
Actina y miosina: forman filamentos en
el músculo, los cuales al desplazarse
entre sí, provocan la contracción
muscular.
34. Protección y defensa
Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al
organismo y las inactivan.
Trombina y fibrinógeno: evitan la pérdida de
sangre, al participar en su coagulación.
35. Trasmisión nerviosa
Canales iónicos: permiten el paso de iones a
través de la membrana, lo que conduce a su
despolarización y transmisión del impulso nervioso.
36. Control o regulación
Hormonas peptídicas: controlan diversos
procesos de los organismos.
Factores de transcripción: regulan la
expresión de diversos genes.
37. Reconocimiento de señales
Receptores: reconocen al mediador químico y
median una respuesta en células específicas.
38. Adhesión
Cadherinas: participan en la unión célula-célula
39. Función Ejemplos
Estructural Colágena: principal componente del tejido conectivo, da
resistencia tensil a la piel, de los tendones y huesos.
Histona: componente de la cromatina y cromosomas.
Catalítica Enzimas: catalizan la mayoría de las reacciones químicas del
metabolismo.
Transporte Hemoglobina y hemocianinas: transportan oxígeno y
monóxido de carbono en la sangre.
Almacenamiento Ferritina: forma un complejo con el hierro y la almacena en el
hígado.
Ovoalbúmina: en la clara de huevo constituye una reserva de
aminoácido necesarios para le desarrollo del embrión.
Energética Proteínas musculares: son una fuente de aminoácidos
utilizados para obtener energía en condiciones de ayuno y
desnutrición.
Movimiento Actina y miosina: forman filamentos en el músculo, los cuales
al desplazarse entre sí, provocan la contracción muscular.
40. Protección y Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al organismo y
defensa las inactivan.
Trombina y fibrinógeno: evitan la pérdida de sangre, al
participar en su coagulación.
Trasmisión Canales iónicos: permiten el paso de iones a través de la
nerviosa membrana, lo que conduce a su despolarización y
transmisión del impulso nervioso.
Control o Hormonas peptídicas: controlan diversos procesos de los
regulación organismos.
Factores de transcripción: regulan la expresión de diversos
genes.
Reconocimiento Receptores: reconocen al mediador químico y median una
de señales respuesta en células específicas.
Adhesión Cadherinas: participan en la unión célula-célula.
41.
42.
43.
44. Composición química
Formula molecular
Solubilidad
PROTEINAS
N. De cadenas
peptídicas
46. POR SU SOLUBILIDAD:
Albuminas: Solubles en
agua o en soluciones salinas diluidas.
• Lactoalbúmina
• Ovoalbúmina
• Suero sangre
diluidas (lactoalbúmina de la leche).
47. Proláminas: solubles en alcohol de 70 a 80°
(zeína del maíz, gliadina del trigo, hordina de
la cebada).
48. Glutaminas: solubles en agua, insolubles en medio ligeramente
alcalinos (histonas nucleares).
Escleroproteinas: insolubles en la mayoría de los solventes
(queratina).
50. Conjugadas: constituidas además por componentes no
aminoácidos o peptídicos, que pueden ser carbohidratos
(glucoproteínas como mucoproteínas, inmunoglobulinas,
hormona leuteinizantes), grupos hemo (hemoproteínas
como la mioglobina, hemoglobina y citocromos), iones
inorgánicos (metalproteínas).
51. En ocasiones al componente proteico individual se le
conoce como apoproteína, y en conjunto con el
componente no peptídico (o grupo proteico), como
holoproteína. A menudo se requieren ambos
componentes para que la proteína sea funcional.
52. POR SU FORMA MOLECULAR:
Globulares: la cadena peptídica se enrolla originando una
estructura esférica y compacta (la mayoría de las proteínas).
53. Fibrosa: tiende a predominar una
dimensión
sobre los demás, por lo general tienen
funciones
estructurales (colágenas de tejido
conectivo,
elastina de tendones y vasos sanguíneos,
queratinas de la piel en especial en pelos,
uñas, plumas
y cuernos y fibrinas de la seda).
54. Por el número de cadenas pepiticas:
Monoméricas: formadas por una sola cadena (mioglobina).
55. Oligoméricas: más de una
cadena peptídica. Cada cadena se
conoce como subunidad,
monómero o protómero (la
hemoglobina de 4, y la
hexocinada de 2 subunidades).
Un protomero es el conjunto más
pequeño de diferentes subunidades
que forman el
oligomero.
56.
57. El enlace peptídico que une a los aminoácidos es una de las
más fuertes uniones, por tener enlaces covalentes.
En el laboratorio se puede romper o hidrolizar más
efectivamente por la combinación de calor y un ácido.
En el cuerpo humano este proceso digestivo empieza en el
estómago, donde una combinación de ácidos y enzimas
rompe los enlaces peptídicos.
58. En este proceso se elimina agua y los residuos de aminoácidos.
Otro nombre que se le da a una reacción entre un grupo amino, y un grupo carboxilo es una
amida.
La figura de la izquierda muestra
dos aminoácidos que se unen para
formar un dipéptido, con
producción de agua en el proceso
(síntesis de deshidratación).
61. • Es el tipo y número de aminoácidos presentes y el orden en el que
se unen, contienen la información que determina la conformación
espacial de una proteína. La cantidad de estructuras primarias es
casi ilimitada.
• Siempre hay un extremo amino terminal y un carboxilo terminal,
que permanecen intactos.
• Se forma una cadena principal, llama esqueleto de la cual
emergen las cadenas laterales de aminoácidos.
62. • A menudo se encuentra el mismo aminoácido en la misma
posición recibiendo el nombre de aminoácidos invariantes o
conservadores, cualquier mutación en estas posiciones es
letal.
• El conocimiento de la secuencia de aminoácidos es
esencial para estudiar la estructura y función de una
proteína.
Mutación: Alteración o
cambio en la información
genética.
63. Arreglo de la cadena Es el plegamiento que adopta Enlaces por
polipeptídica en el espacio la cadena, gracias a la
de la cadena en forma de formación de puentes de
Puente de
HÉLICE hidrógeno entro los átomos del
enlace peptídico
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno: atracción
experimentada por un átomo
electronegativo y un átomo de
hidrógeno que están formando parte
de distintos enlaces covalentes.
64. La hélice a
Lámina u hoja b
Conformación al azar
Giros beta
65. Hélice a
La cadena principal
se enrolla en espiral
alrededor del eje
longitudinal de la
molécula y las
cadenas laterales se
extienden por fuera
de la hélice.
Eje longitudinal: también llamado eje
vertical
66. Lámina u hoja b
De tipo laminar
Se forma por la interacción de
puentes de hidrógeno, de dos o
más segmentos de la cadena.
Se estira al máximo tomando la
fuerza de zigzag.
67. Conformación al azar
No hay interacciones
importantes en ciertas
regiones de la proteína y
la cadena se enrolla al
azar
68. Giros beta
Son secuencias que pueden
tener estructura a o b, a
menudo conectadas entre
sí por medio de los giros b.
Son secuencias cortas con
una formación
características que impone
un brusco giro de 180° a la
cadena principal.
69. • Se refiere a la disposición tridimensional de las interacciones entre los
aminoácidos que componen la proteína al plegarse la cadena secundaria sobre
sí misma.
• Es una disposición precisa y única en el espacio, específica de cada proteína.
• Esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una
proteína, debido a el acomodamiento de los distintos grupos funcionales.
70. Existen 2 tipos de estructuras terciarias
Incluye la colágena, la
Tres dimensiones (largo, Son difíciles de solubilizar queratina del cabello y la
ancho, alto) fibrina de la seda
Casi todas las
No predominan ninguna dimensión, Son más fáciles de
estructura aproximadamente esférica solubilizar enzimas metabólicas
son de este tipo
71. En esta estructura se encuentran los denominados
Dominios.
• La estructura terciaria puede considerarse como e
conjunto de dominios que conforma una proteína
• Son regiones diferenciadas dentro de la estructura
terciaria.
• Actúan como unidades autónomas de
plegamiento.
• Constituyen un nivel intermedio entre la
estructura secundaria y terciaria.
• Cada dominio representa una arreglo
características de estructuras secundarias y al azar.
72. Están formadas por la unión
mediante enlaces débiles (no
covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura
terciaria.
Forman un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
73. Esta es la imagen de la
hemoglobina, una
proteína con cuatro
polipéptidos, dos alfa-
globinas y dos beta
globinas.
En rojo se representa al
grupo hem(complejo
pegado a la proteína que
contiene hierro, y sirve
para transportar oxígeno)
74. En algunos casos las proteínas se
agrupan entre si, en otros se
agrupan con otro grupo de
biomoleculas para formar
estructuras supramoleculares de
orden superior y que tienen un
carácter permanente.
75.
76. Se necesitan de muchos
aminoácidos para
descomponer el alimento. Es
necesario consumir
aminoácidos en cantidades
Aminoácido
suficientes para una salud
óptima.
Proteína
77. Los aminoácidos se
encuentran en
Carnes
Leche
Pescado
Soya
Huevos
Frijoles
Mantequilla de maní
Germen de trigo.
78.
79. Parte esencial del
tejido muscular se
Las proteínas utilizan para
aumentar la masa
muscular
dañar nuestro organismo.
80. Podemos sobre cargar el
trabajo de los riñones ya que
las proteínas se descomponen
dentro del cuerpo para
aprovechar la parte útil y el
principal producto final de las
proteínas es el amoníaco
(NH3) que luego se convierte
en urea en el hígado y se Urea: principal producto
terminal del metabolismo de
excreta a través de la orina. proteínas en el hombre y en los
demás mamíferos.
81. Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, suelen ir
acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso
aumentarán nuestro colesterol, causa principal de infartos.
Grasas Saturadas: Se consideran las
“grasas malas” ya que son las
responsables del colesterol y los
problemas circulatorios
82. Cálculos de riñón: Los
cálculos pueden formarse
cuando la orina contiene
una gran cantidad de
sustancias. Estas
sustancias pueden crear
pequeños cristales que se
convierten en cálculos. Cálculos: Trozo de material sólido
que se forma dentro del riñón a
partir de sustancias que están en la
orina.
83. Cansancio y cefaleas. El exceso
de amoniaco puede provocar cansancio,
cefaleas y nauseas.
84. Una enfermedad autoinmune es causada
porque el sistema inmunitario ataca
las células del propio organismo. En este
caso, el sistema inmunitario se convierte en el
agresor y ataca a partes del cuerpo en vez de
protegerlo.
85.
86. Una enfermedad producida por desnutrición y falta
de proteínas se llama marasmo.
87. Síndrome nefrótico:
Es causado por diversos
trastornos que
producen daño renal.
Este daño ocasiona la
liberación de
demasiada proteína en
la orina.
88. Edemas: Es una hinchazón causada por
fluido atrapado en los tejidos de tu
cuerpo. Los edemas ocurren sobre todo
en los pies, los tobillos, y las piernas.
89. Enfermedad celíaca: Es un trastorno que hace
que el cuerpo reaccione al gluten, la reacción del sistema
inmune a la proteína erosiona y destruye gradualmente las
vellosidades del intestino delgado.
Las personas con esta enfermedad
corren el riesgo de sufrir
desnutrición y pueden desarrollar
anemia u osteoporosis
90. Se estima que suele ser suficiente entre 0,8 y 1, 2
gramos de proteína por kilo que pesemos y por día.
Así si tenemos una persona que pesa 50 kilos
debería de tomar entre 40 y 60 gramos de proteínas
al día.
91.
92. Los aminoácidos se oxidan para formar
ATP
se utilizan para la síntesis de nuevas
proteínas destinadas al crecimiento y la
reparación del organismo.
Funcionan como enzimas
Transporte de hemoglobina
Anticuerpos
93.
94.
95.
96.
97. Digestión de las proteínas:
Recordando que la digestión de las proteínas inicia en el estómago, desdoblándolas
en péptidos gracias a la enzima pepsina.
Las enzimas pancreáticas( tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y elastasa)
continúan degradando las proteínas en péptidos pero difieren en la ruptura de los
enlaces peptídicos entro los diferentes aminoácidos:
1. La tripsina, quimotripsina y elastasa rompen los enlaces entre un aminoácido y
el siguiente.
2. La carboxipeptidasa separa el aminoácido carboxilo en el extremo peptídico.
98.
99.
100. Por transporte activo.
Se absorben por las
vellosidades del intestino
delgado, pasan a la
sangre del sistema
porta y se dirigen hacia el
hígado.
101. su destino final será su
Una vez en el hígado, muchos
transporte hacia las células
aminoácidos quedan allí
depositados un cierto tiempo. para la reconstrucción tisular
(reparación de tejidos).
102.
103.
104.
105. Las células oxidan pequeña
cantidad de aminoácidos para
generar ATP por el ciclo de Krebs y
cadena respiratoria .
Antes de que los Pierden su grupo Ocurre en
aá se oxiden amino NH2 para hepatocitos y
deben entrar al ciclo de produce
convertirse a Krebs amoniaco toxico
Acetil CoA. (diseminación) en la urea.
106. Es la formación de uniones peptídicas entre
aminoácidos para formar nuevas proteínas y
es llevado a cabo por los ribosomas de casi
todas la células del organismo, dirigido por el
ADN y ARN de las células.
107.
108. ARN: Lleva instrucciones de los genes para la
síntesis de las proteínas de cada celular a partir de
los aminoácidos.
ARNt: Transporta aminoácidos, transporta al
ARNm.
ARNm: Actúa como intermediario en el traslado
de la información genética desde el núcleo hasta el
citoplasma.
ARNr: Es empaquetado inmediatamente con
proteínas ribosómicas, dando lugar a las
subunidades del ribosoma.
109. La síntesis de las proteínas se lleva a cabo en
el citoplasma de la célula.
110. • Trae la inf. Desde el ADN hasta el citoplasma.
ARNm • Contiene los codones.
• Se encuentra en el citoplasma o retículo
Ribosomas endoplasma tico rugoso.
• Existen 22 diferentes y se necesita encontrarlos
Aminoácidos sueltos para poder sintetizarlos.
• Capaz de producir la reacción química.
Enzima • Aminoasil- ARNt- sintetasa.
• Reacción endergonica.
ATP
• Transcripcional.
ARNt • Tiene forma especifica y tiene un sitio de acción, lleva a
los aá al ribosoma para que se pueda traducir.
111. La traducción se lleva a cabo en el ribosoma
está formado por dos subunidades, una
mayor y otra menor.
Los ribosomas utilizan el código
genético para establecer la
secuencia de aminoácidos que
ha sido codificada por el ARN
mensajero.
112. Los aminoácidos que van Son acercados al ARN
a formar las proteínas mensajero por el ARNt.
están dispersos en el Uno de sus lados anti
citoplasma. codón.
113. Se Iniciación
lleva a
cabo Elongación
en
tres
fases. Terminación
114. La síntesis de proteínas
comienza en el
momento en que el ARN
mensajero se mueve por
el ribosoma hasta el
codón AUG. Las
subunidades
ribosomales se unen.
115. La subunidad ribosómica más
pequeña se une al extremo 5'
de una molécula de mRNA.
La primera molécula de tRNA,
que lleva el aminoácido modifica
do fMet, se acopla con el codón
iniciador AUG de la molécula de
mRNA. La subunidad ribosómica
más grande se ubica en su lugar,
el complejo tRNA-fMet ocupa el
sitio P (peptídico). El sitio A
(aminoacil) está vacante.
El complejo de iniciación está
completo ahora.
116.
117. Un segundo tRNA, con su aminoácido unido,
se coloca en el sitio A y su anticodón se acopla
con el mRNA.
Se forma un enlace peptídico entre los dos
aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo
tiempo, se rompe el enlace entre el primer
aminoácido y su tRNA.
El ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de mRNA en
una dirección 5' a 3', y el segundo tRNA, con el dipéptido
unido, se mueve desde el sitio A al sitio P, a medida que el
primer tRNA se desprende del ribosoma.
118. Un tercer aminoacil-tRNA se coloca en el
sitio A y se forma otro enlace peptídico.
La cadena peptídica naciente siempre está unida al
tRNA que se está moviendo del sitio A al sitio P y el
tRNA entrante que lleva el siguiente aminoácido
siempre ocupa el sitio A.
.Este paso se repite una y otra vez hasta que se
completa el polipéptido.
119. Cuando el ribosoma
alcanza un codón de
terminación (en este
ejemplo UGA), el
polipéptido se escinde del
último tRNA y el tRNA se
desprende del sitio P. El
sitio A es ocupado por un
factor de liberación que
produce la disociación de
las dos subunidades del
ribosoma.
120. El metabolismo de los aminoácidos, origina
amoníaco (NH3). El mismo se reincorpora al
metabolismo, aunque las cantidades que se
producen son superiores a la que se elimina por
un mecanismo de excreción urinaria. Se hace
necesaria una eliminación eficaz, ya que es una
sustancia tóxica cuyo aumento en la sangre y los
tejidos puede crear lesiones en el tejido nervioso.
121. Se elimina por:
Excreción renal: El riñón es capaz de eliminar
amoníaco por la orina en forma de sales de
amonio. En este órgano, el amoníaco obtenido
se combina con iones H+ formando amonio que
se elimina combinado con aniones.
Sales de amonio: NH3 (amoníaco) o
trihidruro de nitrógeno cuando se disuelve
en agua, forma el hidróxido de amonio.
122. La excreción urinaria de sales de
amonio consume H+, por lo que estas
reacciones dependen de los
mecanismos renales de regulación del
pH sanguíneo. Es el mecanismo más
eficaz que dispone el organismo para la
eliminación del amoníaco.
123. Hígado Riñón Orina
La Urea es un compuesto de baja
toxicidad. En este proceso 2 moléculas de
amoníaco y una de CO2 son convertidas
en urea. Es un proceso cíclico que consta
de varias etapas que al final se obtiene
arginina que al hidrolizarse libera Urea.
126. ://www.alimentacionynutricion.org/es/index.
php?mod=content_detail&id=78
www.estudiantesmedicina.com/archivos/fisio
_digestivo
Bioqumica de laguna, editorial El manual
moderno. Mexico D.F
Quimica II, Maria de Lourdes García Becerril,
editorial Mc Graw Hill, 2006
Bioquimica, Harper, Murray, Mayes, Granner,
Rodwell, editorial Manual Moderno, 2004
