Este documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que cumplen funciones estructurales y funcionales importantes en el cuerpo. También describe las 20 moléculas de aminoácidos comúnmente encontrados en las proteínas, sus propiedades químicas y funciones, y algunas fuentes alimenticias ricas en ellos.

1. PROTEINAS DR. ANGEL M. CLAROS ARISPE MEDICO ORTOMOLECULAR

2. Las proteínas son biomoleculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del diosProteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. El contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N.

3. FUNCIONES: Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre. Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos. Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada. La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción. El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

4. AMINOACIDOS: Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

6. ISOMERIA D - L D-gliceraldehído (3D) D-gliceraldehído (Proyección de Fischer) L-gliceraldehído

7. CLASIFICACION: Según sus propiedades de su cadena lateral: Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y). Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W). Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E). Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H). Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

8. PROPIEDADES: 1.- Opticas: Dextrogiro y levogiro (excepto la glicina) 2.- Acido-base. El grupo carboxilo se comporta como acido o dador de electrones -COOH - COO + H . El grupo amina acepta protones, actúa como base. -NH2 + H -NH3

9. En soluciones acidas fuertes, el ion dipolar capta un H a nivel de su carboxilo, en estas condiciones actúa como una base, el AA tiene carga positiva catión. En soluciones alcalinas, el protón de la función –NH3, reacciona con iones hidroxilo para forman H2O, el AA tiene carga negativa anión. La carga eléctrica del AA depende del pH del medio en el cual esta disuelto. Si aumenta los iones de H, los iones –COO(carboxilato),captan protones y se forman cationes. Si disminuye los H, los grupos –NH3, seden H y se forman aniones.

11. PEPTIDOS: Uniones peptidicas: Los AA pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de uno y el nitrógeno del grupo alfa-amina de otro, con perdida de agua. Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4. etc... Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

13. POLIPEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA: GLUTATION: Formado por acido glutamico, cisteina y glicina. Participa en funciones de oxido-reduccion. Hormonas o factores de liberación de hormonas. Las encefalinas SNC, producen analgesia al unirse a receptores especificas, en células del cerebro. Antibióticos: algunos tienen estructura ciclica, contienen D-aminoacidos.

15. AA CON CADENA LATERAL (GRUPO R) NO POLARES Posee una cadena lateral no polar que no puede aceptar o ceder protones o participar en puentes de H o enlaces iónicos. Característica común: no soluble en agua, participa en interacciones hidrofobicas. GLICINA: NO esencial. Ayuda a dispara la liberación de Oxigeno= Energía. Importante en la manufacturación de hormonas. Responsable del fortalecimiento del sistema inmune. Neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central, especialmente en la médula espinal, tallo cerebral y retina.

17. ALANINA: NO esencial Importante fuente de energía para músculos, cerebro y SNC. Refuerza el sistema inmune con la producción de anticuerpos. Ayuda al metabolismo de azúcar y ácidos orgánicos. En general, las proteínas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lácteos son ricas en alanina.

19. VALINA: ESENCIAL. Promueve el vigor mental, la coordinación muscular. Ayuda a calmar la emociones nerviosas. La Valina es la responsable de una enfermedad genética conocida como Anemia falciforme, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial llamada Hemoglobina S. La anemia falciforme se produce por una mala codificación de la hemoglobina, sustituyendo por valina el Ácido glutámico que debería ir. Fuentes pueden ser el plátano, el requesón, los frutos rojos, los chocolates, las semillas de durazno.

21. LEUCINA Y ISOLEUCINA: ESENCIAL. Provee de unidades para la fabricación de componentes bioquímicos esenciales: Como para la producción de energía. Estimulantes del cerebro superior. Ayuda al organismo a estar alerta. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formación de esteroles. La toxicidad de la leucina, como es visto en la enfermedad de la orina de jarabe de arce, causa delirio y compromete el sistema nervioso, pudiendo amenazar la vida. ISOLEUCINA: comidas incluyen huevos, proteínas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha.

23. METIONINA: ESENCIAL. Es el principal aporte de azufre, por lo que previene desordenes en el pelo, la piel y uñas. Ayuda a reducir los niveles de colesterol. Reduce el contenido de grasa en el hígado, y protege a los riñones. Es un quelante natural de metales pesados. Reduce la formación de amonio, por lo que genera orina libre de amonio, lo cual reduce la irritación de la vejiga. Promueve el crecimiento del pelo, y fortalece los folículos pilosos. Es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis. Semillas de sésamo, nueces brasileñas, carne, pescado, legumbres.

25. PROLINA: No esencial: Importante para el adecuado funcionamiento de articulaciones y tendones. Ayuda a mantener y fortalecer el musculo cardiaco. A diferencia de los otros AA, posee un grupo amino secundario. Forman las proteínas de los seres vivos. Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del ácido glutámico. La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos. Confiere flexibilidad a la molécula de inmunoglobulina en la región de bisagra de esta.

27. FENILALANINA: ESENCIAL. Junto con tirosina y triptofano , provee la absorbencia de UV, t fluorescencia de las proteínas. En el cerebro se utiliza para producir norepinefrina. Ayuda al organismo a estar alerta, reduce la ansiedad por hambre. Funciona como antidepresivo, ayuda a mantener la memoria. Esta relacionado directamente con la fabricación de hormonas tiroideas. Se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. Precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se forma tirosina.

28. Se encuentra en la estructura de neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrópica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina. Se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lácteos; como de origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. La enfermedad genética fenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR). Afecta al cerebro en crecimiento y desarrollo. Alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes cálculos renales.

30. TRIPTOFANO: ESENCIAL. Es un relajante muscular. Ayuda a aliviar el insomnio induciendo al sueño normal. Reduce la ansiedad y depresión. Ayuda en el tratamiento de la migraña, y sistema inmune. Ayuda a reducir el riesgo de espasmos en arterias y corazón. Reduce los niveles de colesterol, junto con la lisina. Es esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina.

31. Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dátiles, las semillas de sésamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes, los plátanos, la calabaza. Las personas que no ingieren estos alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de triptófano así como aquellas personas sometidas a altos niveles de estrés. Para un buen metabolismo del triptófano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y de magnesio.

32. PROPIEDADES: El triptófano es esencial para que el cerebro segregue la serotonina que es un neurotransmisor cerebral. Favorece el sueño, ya que la serotonina es precursora de la hormona melatonina, vital para regular el ciclo diario de sueño-vigilia. En algunos casos se observa un efecto antidepresivo debido a la serotonina. El efecto tranquilizante de la serotonina actúa con un ansiolítico. El triptófano es muy útil en problemas de obesidad donde el componente ansioso sea muy importante (por ejemplo en bulimias). El triptófano ayuda a que la serotonina controle el apetito evitando así la típica ansiedad por la comida, sobre todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el día. Al actuar sobre el estrés nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles de insulina, ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de nuestro sistema nervioso. En casos de agresividad debido a tensión nerviosa por ansiedad. Ayuda a la formación de vitamina B3 o niacina. De hecho, con cada 60 miligramos de triptófano en la dieta, nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina. Es muy importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya que si no, actúa como simple aminoácido o proteína, pero no efectúa su función beneficiosa sobre el sistema nervioso. El triptófano no debe usarse junto con medicamentos antidepresivos o tranquilizantes sin el consentimiento de un médico especialista. El L-5-Hidroxitriptófano (5-HTP) es una variante más eficaz que el triptófano.

34. AA CON CADENAS LATERALES POLARES CARGADAS Estos AA, pueden aceptar protones. LISINA: ESENCIAL: Asegura la absorción adecuada de Ca. Ayuda a la formación de colageno. El colágeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina a través de la lisilhidroxilasa. Ayuda a en la producción de anticuerpos, hormonas y enzimas. Efectivo contra el herpes. Su deficiencia produce; cansancio, dificultad para concentrarse, irritabilidad, ojos inyectados con sangre, retardo del crecimiento, perdida de pelo, anemia y problemas reproductivos. Fuentes carnes rojas, queso, algunos pescados( bacalao y sardina), huevos. Vegetales, berros, espinaca, frijol, lenteja, quinoa, soya.

36. ARGININA:ESENCIAL y no esencial: Esencial para los jovenes en crecimiento y embarazadas. Ayuda a la respuesta inmune contra bacterias, virus y celulas tumorales, aumenta el numero de leucocitos. Promueve a la recuperacion de heridas, y a la regeneracion del higado. Causa la liberacion de hormonas del crecimiento, importante para el crecimiento muscular optimo, y la reparacion de tejidos. Está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio. La arginina se encuentra en la gran mayoría de productos del mar, pescado, mariscos, crustáceos. La arginina se sintetiza de citrulina por acción secuencial de las enzimas citosólicasargininosuccinatosintetasa (ASS) y de la argininosuccinatoliasa (ASL).

38. HISTIDINA: ESENCIAL. Es utilizada en el tratamiento de la artritis reumatoide (inflamación y falta de movilidad), enfermedades alérgicas, úlceras y anemia, es abundante en la Hb. En combinación con la hormona de crecimiento y otros aminoácidos, contribuye a la reparación de los tejidos, especialmente en el sistema cardiovascular. En el sistema nervioso central es sintetizada y liberada por las neuronas y utilizada como neuromodulador. Es un poderoso vasodilatador, y está involucrado en reacciones alérgicas, cono la urticaria e inflamación. La histamina también estimula la secreción de pepsina y ácido clorhídrico por el estómago.

40. AA CON CADENAS LATERALES ACIDAS Son donadores de protones. A Ph neutro, sus cadenas laterales, esta totalmente ionizada. ACIDO ASPARTICO NO esencial: Ayuda a la expulsión de amonio.( toxico para el SNC). Puede incrementar la resistencia, a la fatiga y aumenta la resistencia muscular. El aspartato es uno de los aminoácidos que actúan como neurotransmisores.

42. ACIDO GLUTAMICO: NO esencial. Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como neurotransmisor está mediado por la estimulación de receptores específicos, denominados receptores de glutamato, que se clasifican en: ionotrópicos (canales iónicos) y receptores metabolotrópicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a proteínas G) de ácido glutámico. Alimento del cerebro, mejora las capacidades mentales. Ayuda en la recuperación de la ulcera, evita la fatiga. Ayuda en el control del alcoholismo, esquizofrenia, y la ansiedad por el azúcar.

44. AA CON CADENAS LATERALES POLARES NO CARGADAS Tienen una carga igual a cero a pH neutro. Pueden participar en la formación de puentes de hidrogeno. SERINA: NO esencial. Es la fuente para el almacenamiento de glucosa en el hígado y musculo. Fortalece el sistema inmune en la fabricación de anticuerpos. Sirve para sintetizar, ácidos grasos, que rodea a las fibras nerviosas ( mielina).

46. TREONINA: ESENCIAL: Es un constituyente importante de la colágeno, elastina y proteínas del esmalte. Ayuda a prevenir el exceso de grasa en el hígado. Ayuda al aparto digestivo y tractos intestinales a funcionar suavemente. La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente). Alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesón, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de sésamo.

48. ASPARAGINA: NO esencial: Una reacción entre la asparagina y un azúcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrílica) en los alimentos cuando son calentados a temperatura suficientemente alta. Estos productos están presentes en frituras, como papas al hilo, en hojuelas, y café tostado. Fuentes animales: productos lácteos y suero lácteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco. Fuentes vegetales: espárragos, patatas, legumbres (incluida la soja), frutos secos y semillas.

50. GLUTAMINA: NO esencial: Se trata del aminoácido más abundante en los músculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminoácidos presentes) y está muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro. Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestión en la dieta mediante suplementación ya que evita la disminución del músculo debido a stress antioxidativo. Ayuda a 'limpiar' de amoníaco algunos tejidos (tóxicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo. Se emplea en biosíntesis del oxidante glutationa. efecto tampón que neutraliza el exceso de ácido en los músculos (tal y como es el ácido láctico).

51. Suplemento dietético sírve para que los músculos ejercitados no bajen de volumen. En ciertas ocasiones, como el estrés, traumas o infecciones, puede ser considerado como "semiesencial". Suplementación de L-glutamina puede ser beneficiosa en casos de artritis, enfermedades inmunodeficientes, fibrosis, desordenes intestinales, úlceras pépticas, daños en los tejidos debido a radiación, cancer. Durante el ejercicio de musculación intenso se liberan ciertas cantidades de glutamina superiores a las cantidades que sintetiza el cuerpo humano.

53. TIROSINA: NO esencial: En los mamíferos, la tirosina se sintetiza a partir de un proceso de hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina. Transmita impulsos nerviosos en el cerebro. Ayuda a vencer la depresion. Mejora la memoria. Promueve el funcionamiento de la tiroides, glandulas adrenales y pituitaria. Tirosina – Dopa – Dopamina – Noradrenalina- Adrenalina.

55. CISTEINA: NO esencial:

56. PROTEINAS FORMA MOLECULAR: En astado natural, cada una tiene su característica: PROTEINAS GLOBULARES: Las moléculas se pliegan sobre si mismas, de forma esferoide u ovoidea. Tienen gran actividad funcional: enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc. Son solubles en medio acuoso (agua), debido a que su superficie es polar. Estas son: albumina; Globulinas; Glutelinas; Prolaminas.

57. PROTEINAS FIBRILARES O FIBROSAS: Las cadenas polipeptidicas se forman paralelamente, el eje longitudinal predomina sobre el transversal. Son poco solubles e insolubles en agua. Participan en la constitución de estructuras de sostén, como fibras del tejido conjuntivo, y estructuras de gran resistencia. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.

59. ESTRCTURA MOLECULAR ESTRUCTURA PRIMARIA: Se refiere al numero e identidad de los AA, el ordenamiento y secuencia en la cadena polipeptidica Las uniones solo permiten formar estructuras lineales, las cadenas no presentan ramificaciones. Ejemplo la insulina, ADN, Hb, citocromo c. Modificaciones en su estructura dará mutaciones.

60. ESTRUCTURA SECUNDARIA: La disposición espacial de la cadena, depende de la orientación de los enlaces entre los átomos –C-N-Calfa, que forman la columna vertebral de las proteínas. El enlace peptidico, es de carácter intermediario, entre el de enlace simple y uno doble, dando cierta rigidez a la unión C-N, no permite la rotación libre.

61. ESTRUCTURA TERCIARIA: Las fuerzas responsables del mantenimiento son distintos tipos: a) Fuerzas de atracción o repulsión electrostática: Grupos con carga eléctrica, como lisina y arginina (-NH3+), se unen con grupos de signos opuestos, como aspartato o glutamato (-COO-). Forman enlaces iónicos de tipo salino, capaces de mantener zonas distantes de las cadenas. Si los grupos son de igual signo, el efecto es de repulsión.

62. b)Enlaces de hidrogeno: El oxigeno del carbonilo de un carboxilo libre de residuos aspartico o glutamico, o un N del núcleo imidazol de histidina, pueden atraer el H de grupos –OH de serina, treonina o tirosina, formando puentes de H. c) Presencia de cadenas hidrofobicas o hidrofilicas: Presencia de restos hidrofobicos como los de leucina, isoleucina, valina, metionina, fenilalanina, son importantes en la conformacion de proteinas en soluciones acuosas. Las cadenas laterales apolares, se alejan del contacto con el agua, se pliegan u agrupan, generando fuerzas de atracción, llamadas van derWaals.

63. Dos moléculas relacionándose mediante cuatro puentes de hidrógeno, representados mediante líneas de puntos. Molécula de cistina, fruto de la condensación de dos cisteínas mediante un enlace disulfuro.

64. Las cadenas laterales con grupos hidrofilos (-COO-, -NH3+, -OH), se disponen en el exterior de la molécula, en contacto con el solvente polar. d) Puentes disulfuro: Al enfrentarse grupos sulfidrilos (-SH), de cisteina por oxidacion forman uniones covalentes –S-S- o puentes de disulfuro.

66. ESTRUCTURA CUATERNARIA: Son proteínas oligomericas, donde cada una de las cadenas, representa una subunidad. La insulina esta formada por dos subunidades; la hemoglobina y la lacta deshidrogenasa por cuatro, etc. Las fuerzas responsables de mantener en posición las subunidades son puentes de hidrogeno, atracciones electrostaricas, interacciones hidrofobicas, puentes de disulfuro,etc.

68. CLASIFICACION DE PROTEINAS Se clasifican en dos grupos: Simples y Complejas. PROTEINAS SIMPLES: Son proteínas, que por hidrólisis total solo producen AA. 1.) ALBUMINAS: Son solubles en agua, de carácter acido. Formada por una única cadena, masa molecular 60 y 70 kDa. Es globular, se encuentra en tejidos animales y vegetales. Ovoialbumina, lactoalbumina, seroalbumina, legumelina, etc.

69. 2.)GLOBULINAS: Son insolubles en el agua pura, se disuelve en soluciones salinas diluidas. Se precipitan fácilmente por adición de sales. Masa molecular de 150kDa. Esta formada por varias cadenas polipeptidicas. Son globulares, en plasma se encuentra gran variedad. Se encuentra en clarea de huevo ovoalbumina, leche lactoalbumina, tejidos animales y vegetales.

70. 3.) HISTONAS: Son fuertemente básicas. Contienen alta proporción de lisina, arginina e histidina. Forman compuestos ácidos, como ácidos nucleícos. Se encuentran en los núcleos celulares, asociados a ADN. 4.) PROTAMINAS: Son de carácter básico, de moléculas pequeñas. Están asociados a ácidos nucleícos en esperma de peces.

71. 5.) GLUTELINAS Y GLIADINAS: Se encuentran en granos de cereales. Las proteínas de la harina de trigo es la gliadina. El maíz tiene zeina. Son proteínas pobres desde el punto de vista nutritivo. Existen patologías como la enfermedad celiaca 6.) ESCLEROPROTEINAS: Llamadas albuminoides, son insolubles. Presente solo en tejido animal. Forman tejidos de sostén, y estructuras de gran resistencia física, forman parte de: QUERATINA: tejido epidérmico, pelo, uñas, lana, cuernos, pezuñas. COLAGENO: fibras colágeno de tejido conjuntivo; por cocción forma gelatina. ELASTINA: proteínas de fibra elástica de tejido conjuntivo.

72. PROTEINAS CONJUGADAS: En estas moléculas se asocian una proteína simple, llamada apoproteina, y otro tipo de compuestos, llamado grupo prostético. 1.) NUCLEOPROTEINAS: La porción proteína es una simple, fuertemente acida, del tipo de las histonas, unida al grupo prostético por enlaces tipo salino. Grupo prostético = ácidos nucleícos, con muchas funciones biológicas. Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.

73. 2.) CROMOPROTEINAS: Formada por una proteína simple, asociado a un grupo prostético coloreado. Por ejemplo la hemoglobina, citocromo y flavoproteina, (reacciones de oxido reducción); rodopsina (visión). 3.) GLICOPROTEINAS: Proteínas unidas a los carbohidratos, fijados por enlaces tipo N-glucosidicos, o tipo O-glucosidicos. Ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos). 4.) FOSFOPROTEINAS: Uniones covalentes reversibles de grupos fosforilo al hidroxilo de restos serina, treonina o tirosina, constituye un mecanismo de regulación de la función de muchas proteínas.

74. Hemoproteina: Hb, Mioglobina Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.

75. 5.) LIPOPROTEINAS: El grupo prostético representado por lípidos. Los complejos entre fosfolipidos y proteínas, están distribuidos en los tejidos. En el plasma sanguíneo, transportan lípidos insolubles en el medio acuoso. Se encuentran en las membranas celulares. 6.) METALOPROTEINAS: Proteínas simples unidos a grupo prostético formado por Fa, Cu, Zn, Mg, Mn, esenciales para su estructura y función.

76. FUNCIONES Y ESTRUCTURA

77. Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: Por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos, a los antígenos específicos; la hemoglobina, al oxígeno; las enzimas, a sus sustratos; los reguladores de la expresión genética, al ADN; las hormonas, a sus receptores específicos; etc.

78. A)FUNCION ESTRUCTURAL: Algunas proteínas constituyen estructuras celulares. Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Espertina membrana de eritrocitos. B)FUNCION ENZIMATICA: Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

79. C) FUNCION HORMONAL: Algunas hormonas son de naturaleza proteica: La insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre). Hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). La hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas. D) FUNCION REGULADORA: Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

80. E) FUNCION HOMEOSTATICA: Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. F) FUNCION DEFENSIVA: Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas. Las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células.

81. G) FUNCION DE TRANSPORTE: La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones, transmembrana. H) FUNCION CONTRACTIL: La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. I) FUNCION DE RESERVA: La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. La lactoalbúmina de la leche.

82. COLAGENO: