proteinas definicion y ipos de proteinas. Saludos desde la fmvz de la umsh att: salvador Gil Perez Garcia

1. PROTEINAS
Salvador Gil Pérez García
Christopher Jordan Ortega Celis
Jaime David Hernández Izazaga
Felipe de Jesús Villagómez Quintana

2. Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente
por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno
(N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo
(P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu),
magnesio (Mg), yodo (I).

4. Las proteínas pueden clasificarse en función
de su forma

5. Proteínas fibrosas
las proteínas fibrosas tienen una estructura
alargada, formada por largos filamentos de
proteínas, de forma cilíndrica. No son
solubles en agua. Un ejemplo de proteína
fibrosa es el colágeno.

6. Proteínas globulares
estas proteínas tienen una naturaleza más o
menos esférica. Debido a su distribución de
aminoácidos (hidrófobo en su interior e
hidrófilo en su exterior) que son muy
solubles en las soluciones acuosas. La
mioglobina es un claro ejemplo de las
proteínas globulares.

7. Proteínas de membrana
son proteínas que se encuentran en asociación con las
membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que
están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes
aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no
polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no
son solubles en soluciones acuosas.

8. Un ejemplo de proteína de membrana es la
rodopsina. la rodopsina es una proteína
integral de membrana y se encuentra
incrustada en la bicapa. La membrana
lipídica no se muestra en la estructura
presentada.

9. Clasificación de las proteínas
Las proteínas son clasificables según su
estructura química en:

10. Proteínas simples
Las proteínas simples constan sólo de aminoácidos o de
sus derivados. Cuando se hidrolizan por ácidos, álcalis o
enzimas, las proteínas simples producen aminoácidos
únicos o sus derivados.

11. Albúminas y globulinas
Albúminas: son solubles en agua, se encuentran en todas
las células del cuerpo y también en el torrente sanguíneo.
Algunos ejemplos de albúminas son las lacto albúminas
que se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se
encuentran en la sangre.
Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua pero
son solubles en soluciones salinas diluidas con fuertes
ácidos y sus bases. Los ejemplos de globulinas son la
lactoglobulina de la leche y la ovoglobulina.

12. Glutelinas y Prolaminas
Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos
diluidos y en álcalis. La proteína de glutelina de
trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo
se producen en el material vegetal.
Prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70
u 80% de alcohol. Entre ellas podemos destacar el
fliadin de trigo y la zeína del maíz. Se encuentran
únicamente en los materiales vegetales.

13. Albuminoides
son insolubles en todos los disolventes neutros, en los
álcalis diluidos y en los ácidos. Se encuentran en los tejidos
conectivos, en el cabello y en las uñas. Algunos ejemplos
son la queratina, que se encuentra en las capas
queratinizadas de la piel y en la corteza o córtex del cabello
y de las uñas y el colágeno que se encuentra en las fibras
blancas del tejido areolar.

14. Proteínas conjugadas
consisten en proteínas simples combinadas con algún
componente no proteico. Los grupos no proteicos se llaman
grupos prostéticos.

15. Nucleoproteínas
son proteínas combinadas con ácidos nucleicos. en los
núcleos de eritrocitos, casi el 100% de las nucleoproteínas
son combinaciones de ácidos nucleicos con protaminas de
proteína básica simple.

16. Glicoproteínas
son proteínas combinadas con carbohidratos. En la
mayoría de las glicoproteínas, la unión se hace
entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-D-
glucosamina (GIcNAc). Las glándulas salivales y
las glándulas mucosas del tracto digestivo
segregan mucoproteínas en las que se combinan
N- acetilglicosamina y serinel treonina de la
proteína.

17. Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se
combinan para formar proteínas con el fin de ayudar al
cuerpo a:
Descomponer los alimentos.
Crecer.
Reparar tejidos corporales.
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

18. Los aminoácidos se clasifican en tres
grupos:
Aminoácidos esenciales.
Aminoácidos no esenciales.
Aminoácidos condicionales.

19. Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales no los puede producir
el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los
alimentos.
Los nueve aminoácidos esenciales son: histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina.

20. Aminoácidos no esenciales
No esencial" significa que nuestros cuerpos
producen un aminoácido, aun cuando no lo
obtengamos de los alimentos que consumimos.
Estos aminoácidos abarcan: alanina, asparagina,
ácido aspártico y ácido glutámico.

22. PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
• Solubilidad.
• Desnaturalización
• Especificidad
• Capacidad amortiguadora
• Dependen del grupo R.

23. Solubilidad
se lleva acabo gracias a sus grupos R polares
Estos se localizan en la superficie externa.
Se establecen puentes de hidrogeno con el agua.
Solubilidad
Fibrosas: insolubles
Globulares: solubles

24. Desnaturalización
Hay dos tipos reversible e irreversible.
Perdida de las estructuras de orden superior.
A causa de la ruptura de enlaces tipo: S-S, puentes e
hidrogeno.
Agentes desnaturalizantes:
Temperatura Entre 50 y 60 ºC
Cambios de PH
Sustancias químicas.
Se hacen menos solubles o insolubles y pierden actividad
biológica.

26. RE NATURALIZACIÓN
La estructura primaria contiene información para
adoptar niveles superiores de estructuración.
Recupera su estructura nativa.
Es de gran utilidad en procesos de aislamiento y
purificación.

27. ESPECIFICIDAD
La característica que hace a una proteína característica de
una especie o función determinada.
Debido a múltiples combinaciones entre los aminoácidos
Tipos:
Especificidad de función
Especificidad de especie: proteínas homologas.

29. Capacidad amortiguadora
Son afonteras.
Se pueden comportar como ácidos y como bases.
Pueden tomar (H+) o libera (H+) del medio: capacidad
de regular el PH.

30. VALOR BIOLOGICO DE LAS
PROTEINAS
Proporción de aminoácidos esenciales en los alimentos.
Su asimilación
Mayor valor biológico: carne, pescado, huevo, etc.
Las de menos valor son las de poca asimilación o digestión
por su contenido en fibra: legumbres, levadura de cerveza
etc.

31. • Para juzgar la utilidad de las proteínas para mantener y
reparar los tejidos se utiliza el termino “calidad de
proteína”
• Se utiliza en varias medidas como “valor biológico de la
proteína”
• (VB) es la cantidad de proteína retenida y utilizada.
• Y (NPU) que, a diferencia del anterior, sí tiene en
cuenta la digestibilidad de la proteína, es decir, mide la
proporción de la proteína consumida que es utilizada

33. NECESIDADES DIARIAS DE
PROTEINAS
Hay renovación proteica.
Alrededor del 20% de los aminoácidos procedentes de la renovación proteica
no son reutilizados para la síntesis de nuevas proteínas, sino que son
destruidos y su nitrógeno excretado por la orina.
Las necesidades nitrogenadas diarias de mantenimiento es 1.25 g de proteína
neta por kg de peso metabólico.
, el contenido proteico de la leche oscila entre 30-90 g por litro según las
diferentes especies, los huevos contienen unos 7-8 g de proteína, y durante el
crecimiento se depositan 100-200 g de proteína por cada kg engordado.
Las necesidades proteicas de los caballos son bajas, del orden de 7-8 g de
proteína y se cubren perfectamente con forraje, cereales y subproductos
fibrosos, sin aporte de materias primas proteicas como torta de soja

35. Proteínas de origen vegetal y
animal

36. Proteínas de origen animal
Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más
grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad
y diversidad de aminoácidos. Combinando adecuadamente
las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos
con cereales) se puede obtener un conjunto de
aminoácidos equilibrado.

37. Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves
o pescados se ingiere también todos los desechos del
metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco,
ácido úrico, etc.) que el animal no pudo eliminar antes de
ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en
el organismo.

38. El metabolismo de los vegetales es distinto y no
están presentes estos derivados nitrogenados. Los
tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo
las proteínas de origen animal a partir de huevos,
leche y sus derivados.

39. La proteína animal suele ir acompañada
de grasas de origen animal, en su mayor
parte saturadas.

40. En general, se recomienda que una tercera parte de las
proteínas que comamos sean de origen animal, pero es
perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas
vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos
alimentos en función de sus aminoácidos limitantes.

41. Proteínas de origen vegetal
En general, la calidad de los alimentos de
proteínas de origen animal es mucho más superior
al de origen vegetal, debido a que contienen todos
los aminoácidos esenciales en diversas
proporciones.
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42. Las legumbres, muy ricas en proteínas de diferentes
calidades , son deficientes en aminoácidos sulfurados como
son la metionina y la cisteína que son importantes para el
crecimiento de cabello y las uñas y para la síntesis de
glutatión, que es un potente antioxidante que protege las
células de nuestro estrés oxidativo (radicales libres).