es una pequeña presentacion a cerca de proteinas y a.a.

1. CONCEPTOS BÁSICOS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS GLORIA BORDA GUERRA HUGO ROJAS S DRS. EN CIECIAS QUIMICAS

2. Aminoácidos

4. aNH3+ R R Carbon a Carboxilo L-Alanina D-Alanina

5. 20 aminoácidos son los constituyentes de las proteínas. -amino y -carboxilo Son óptimamente activos, excepto la glicina Los a.a que conforman las proteinas, son L- a.a. aminoácidos

7. Centro quiral o asimétrico

8. Quiral No Quiral

9. Imágenes que no se superponen

12. CLASIFICACION SEGUN SU RADICAL

16. 

19. Guanidinio (Arg) Indol (Trp) Imidazol (His) Grupos reactivos de algunos aminoácidos

21. No esenciales:a.a que el organismo puede sintetizarPara la especie humana son esenciales los aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina, arginina e histidina que se concidera esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto.

22. Clasificación de Aminoácidos

23. Ionización de aminoácidos

26. A que equivale el pK? Cuantos valores de pK tienen los aminoácidos?

27. Punto isoeléctrico pH en el cual la carga neta (suma de las cargas de los grupos ionizables) del aminoácido es 0

28. Punto isoeléctrico Histidina

32. Péptidos y Proteínas

33. Péptidos Se conocen como péptidos a los compuestos que se originan de la unión de a.a mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace covalente y coplanar que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del amino-ácido contiguo inmediato, con desprendimiento de una molécula de agua.

34. Enlaces Peptídicos

35. Disposición espacial del péptido El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Presenta cierta rigidez e inmovilización en el plano de los átomos que lo forman.

36. Disposición espacial del péptido

37. Figure 3-3a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

38. Clasificación de péptidos Oligopéptido < 10 aaPolipéptido 10-100 aaProteína > 100 aa

39. Dipéptido

40. Cada polipéptido se escribe de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre.

41. PROTEÍNAS Son polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos. Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de proteínas. Son sustancias de elevado peso molecular. Se encuentran formando parte de todas las células animales y vegetales.

42. Cada proteína tiene una estructura funcional lógica y propia. Características comunes a las demás proteínas. Son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos.

43. Clasificación de las proteínas Según su conformación Según su composición química Según su función

45. Las histonas que forman parte de los cromosomas

46. El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

47. La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

49. Calcitonina

50. Inmunoglobulina

51. Trombina y fibrinógeno

52. Citocromos

53. Ovoalbúmina, de la clara de huevo

54. Lactoalbúmina, de la lecheEstructural Enzimática Hormonal Defensiva Transporte Reserva Funciones de proteínas

55. Según su composición química Simples u homoproteínas Hidrólisis genera solamente aminoácidos. Insulina, colágeno (globulares y fibrosas) Conjugadas o heteroproteínas Hidrólisis genera aminoácidos y otras moléculas no protéicas, (grupos prostéticos)

56. Conjugadas holoproteína = Apoproteína + grupo prostético Apoproteína: parte proteica Glico-, lipo-, nucleo, metalo y fosfo proteínas

57. Conjugadas o Heteroproteínas

58. Según su conformación Fibrosas Globulares

59. Fibrosas Estructurales y de sostén Cadenas polipeptídicas ordenadas paralelas a lo largo de un eje Insolubles en agua Colágeno, queratina, elastina

61. Globulares Funcionales Cadenas plegadas, adoptan formas esféricas o globulares Solubles en agua (residuos hidrófobos en su interior) Responsables del trabajo químico de la célula: síntesis, transporte, metabolismo

62. Enzimática Hormonal Reconocimiento de señales Transporte Defensa Reserva Transducción de señales

63. Estructura de las Proteínas Estructura Primaria Determinada por el orden de colocación de los a.a de la cadena peptídica. Secuencia de a.a, clase, número de a.a Aminoácidos que componen la cadena polipeptídica La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Cada proteína tiene una única secuencia.

67. alfa-hélice Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. hélice o estructura geométrica en espiral En la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas como el colágeno, la queratina, elastína

70. Beta planar o hoja ß plegada En esta disposición se forma una cadena en forma de zig-zag llamada disposición en lámina plegada. Forma aplanada y extendida le da flexibilidad más no elasticidad Consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zig-zag.

71. hoja ß plegada paralela

73. hoja ß plegada antiparalela

76. Estructura Terciaria La disposición o conformación que toma la cadena peptídica producto de los dobleces condicionados por la interacción de las cadenas de los a.a ( radicales R de los a.a). Conformación globular y tridimensional. La conf. globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Se mantiene estable por los enlaces entre los radicales R de los a.a. .

77. Aparecen varios tipos de enlaces: Puentes de disulfuro: dos residuos de cisteína (unión covalente) puentes de hidrógeno:grupos hidroxilos alcohólicos y fenólicos o de los radicales R de a.a hidroxilos alcohólicos y grupos carboxilos Enlace iónico o salino: grupo amino y carboxilo del R de los a.a Interacciones hifrófobas: Radicales apolares de los a.a

78. Los grupos apolares se reúnen en forma compacta logrando una conformación de mayor estabilididad y de menor energía Tiene muy pocos espacios libres en su interior Sobre la superficie de las proteínas abundan los grupos polares Describe la conformación definitiva y específica de la proteína.

79. Glutámico Valina Lisina Valina Alanina Figure 3-4 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

80. Puentes de H2

81. Estructura Cuaternaria Se establece por la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas peptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas peptídicas recibe el nombre deprotómero. La unidad formada por varios protómeros se denominaoligómero Solamente la unidad es activa biológicamente

82. El número de protómeros varía: dos: hexoquinasa cuatro: hemoglobina cuatro: Aldolasa seis: Glutamato deshidrogenas 60 unidades proteicas como la cápsula del virus de la poliomielitis

88. Desnaturalización Modificación de la conformación o nativa de una proteína por acción de agentes externos Pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria por ruptura de enlaces que forman dichas estructuras. El nivel primario no se afecta por ser un enlace covalente

89. La desnaturalización lleva a: perdida de la estructura perdida de la actividad biológica modificación de las propiedades físicas y químicas

91. Biosíntesis de Aminoácidos y Proteínas La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal.

92. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres, proceso de digestión de las proteínas. Son absorbidos por las paredes del intestino, conducidos y transportados a la corriente sanguínea, llegan al hígado (sistema porta-hepático) donde ocurre su metabolismo y distribución a las células para su posterior utilización.

93. Biosíntesis de Aminoácidos y Proteínas

95. Alteraciones intelectuales en niños

96. Problemas de desarrollo en fetos

98. Enfermedad de Parkinson

100. Disminución en la Energía de activación

103. Figure 3-46 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

104. Estado de transicion Estado de transicion Energía de Activación Energía de Activación Energia Sustrato Producto G - G + Producto Sustrato Reacción exergonica Reacción endergonica Energia Progreso de la reacción Progreso de la reacción G<0: reacción favorable G>0: reacción no favorable

106. Figure 3-50a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

108. Sitio activo Figure 3-50b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

109. Efecto del pH sobre la actividad enzimática pH extremos: desnaturalización o inactivación de la enzima

110. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática Aumento de Temperatura induce aumento de Vm T>45°C: desnaturalización

111. Constante de Michaelis-Menten Vo depende de la concentración de sustrato ([S]) [E] es constante

112. Vm (velocidad máxima): velocidad en la cual los sitios activos están saturados. Velocidad ya no depende de [S] Km (constante de michaelis): concentración de sustrato a la cual la reacción se efectúa a la mitad de su velocidad máxima A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el sustrato

113. Pendiente Intercepto

115. Actúan: - Evitando formación del complejo ES - Bloqueando la reacción de formación de producto

117. I y S se unen al mismo sitio

123. Clasificación de las enzimas De acuerdo a la clase general de reacción orgánica que es catalizada 1.Oxidoreductasas 2.Transferasas 3.Hidrolasa 4.Liasas 5.Isomerasas 6.Ligasas

124. 1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidación-reducción Oxidasas, deshidrogenasas, oxigenasas, peroxidasas

125. 2. Transferasas Catalizan reacciones de transferencia de un grupo. Pueden necesitar la presencia de co-enzimas. Amino transferasas, quinasas, fosforilasas

126. 3. Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis Fosfatasas, fosfodiestearasas, peptidasas

127. 4. Liasas(sintasas) Catalizan lisis de un sustrato. Adición de un sustrato a un doble enlace se un segundo sustrato Decarboxilasas, aldolasas

128. 5. Isomerasas Catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula Mutasas

129. 6.Ligasaso (sintetasas) Catalizan unión de dos sustratos. Necesitan ATP Carboxilasas, sintetasas

130. Especificidad Cada una lleva a cabo una determinada función porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia. No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco

131. 1. Especificidad sobre el Sustrato que actúa 2. Especificidad sobre la acción que realiza 1. Especificidad sobre el sustrato: a.Absoluta b. Relativa a. Absoluta: la enzima actúa sobre uno y solo un sustrato b. Relativa: Actúa sobre un grupo de sustratos con estructuras similares Aminoácido oxidasa, produce la desaminación de varios a.a.

132. 2. Especificidad sobre La acción: Capacidad que tiene la enzima de catalizar una y solo una de las posibles transformaciones que tiene el sustrato.