Dokumen tersebut membahas tentang protein, meliputi pengertian protein, komposisi protein yang terdiri dari asam amino, struktur dan klasifikasi protein, serta sumber protein terbaik bagi tubuh.
2. Puji syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT, yang telah
memberi rahmat, hidayah, serta karuniaNya kepada kelompok kami
sehingga kami dapat menyelesaikan makalah yang berjudul
PROTEIN
tepat pada waktunya. Makalah ini ditulis untuk memenuhi tugas kelompok
KIMIA yang di berikan pada tanggal 25 juli 2011
Kelompok kami menyadari bahwa makalah ini masih belum
sempurna dan banyak kesalahan, oleh karena itu kelompok kami
mengharapkan saran dan kritik yang membangun demi kesempurnaan
makalah ini.
Purwokerto, Agustus
2011
( team Penulis )
DAFTAR ISI
2
3. KATA PENGANTAR
1
DAFTAR ISI 2
BAB 1 PENDAHULUAN 3
1.0 LATAR BELAKANG
3
1.1 TUJUAN 3
1.2 METODE PENULISAN 3
BAB 2 PEMBAHASAN
2.1.PENGERTIAN
4
4
2.2.KOMPOSISI PROTEIN 5
2.3.STRUKTUR PROTEIN
25
2.4.KLASIFIKASI PROTEIN
27
2.5.PENCERNAAN PROTEIN
28
2.6.PENYERAPAN PROTEIN
31
2.7.METABOLISME PROTEIN
34
2.8.METODE PENILAIAN KUALITAS PROTEIN
37
2.9.SUMBER- SUMBER PROTEIN TERBAIK
38
2.10.AKIBAT KELEBIHAN DAN KEKURANGAN PROTEIN
42
BAB 3 PENUTUP 46
3.1.KESIMPULAN
3.2.SARAN
46
47
DAFTAR PUSTAKA
48
BAB 1
PENDAHULUAN
3
4. 10
Latar Belakang
Protein merupakan komponen penting atau komponen utama
sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk
tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi
sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh.
Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan
atau tumbuhan .
1.1 Tujuan
a. Tujuan Umum.
Agar mahasiswa dan pembaca mengerti tentang
pentingnya protein untuk tubuh kita.
b. Tujuan Khusus.
Mengemukakan permasalahan tentang protein
♣ Menjabarkan kadar dan fungsi protein bagi manusia
♣ Memberitahu kepada mahasiswa sumber protein
♣ Menjelaskan akibat dan kekurangan protein
♣ Dl
1.2 Metode Penulisan
Penulis mempergunakan metode observasi dan kepustakaan.
Cara-cara yang digunakan pada penyusunan makalah sendiri
menggunakan :
Studi Pustaka dan browsing dari internet.
Dalam metode ini team penulis membaca buku-buku yang berkaitan
denga penulisan makalah i
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian
4
5. Protein (akar kata protosdari bahasa Yunani yang berarti
"yang paling utama") adalahsenyawa organik kompleks berbobot
molekul tinggi yang merupakan polimer darimonomer-monomer
asam
amino
yang
dihubungkan
satu
sama
lain
dengan
ikatanpeptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan beberapasulfur serta fosfor. Protein berperan
penting dalam struktur dan fungsi semua selmakhluk hidup dan
virus.
Protein memiliki berbagai fungsi seperti:
1.
Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal
ribonuklease, tripsin
2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis,
misal protein
yangmembentuk batang dan sendi
sitoskeleton
3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun)
sebagai antibodi, misalTrombin
4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon,
misal insulin, hormontumbuh (auksin),
5.
Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal
kasein(susu),ovalgumin
(telur),gliadin
(gandum)
dan
transportasi hara di tumbuhan
6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan
sebagai sumber asam aminobagi organisme yang tidak
mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
7.
Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti
Monelin
,pada suatutanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang
amat manis ataupun protein antibeku pada ikan.
5
6. Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik
polifungsional.
Gugusfungsional
tersebut
biasanya
mempunyai
interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada padakarbohidat dan
antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino.
Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan
begitu banyak dijumpai didalam makhluk hidup mempunyai fungsi
yang sangat mengagumkan. Proteinberdasarkan bentuk, dibedakan
menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular.
Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi
asam amino. Hal inimembuktikan bahwa molekul penyusun protein
adalah asam amino.
Ciri – ciri utama molekul protein yaitu :
1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan
secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam – macam,
membentuk suatu rantai polipeptida.
2. Terdapat ikatan kima lain yang menyebabkan terbentuknya
lengkungan – lengkungan rantai polopeptida menjadi struktur
tiga dimensi protein.
3. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa factor seperti pH, dll
4. Umumnya reaktis sangat spesifik hal ini disebabkan karena
adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur
makromolekulnya.
2.2 Komposisi Protein
Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan,
dalam
beberapa
kasus,belerang.
Protein
adalah
satu-satunya
senyawa organic yang mengandung nitrogen,sebuah fakta yang
menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun.
Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari
asam amino ini dapatsynthesized lain dari asam amino (disebut
6
7. sebagai nonessential asam amino), sementarabeberapa harus
diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial)
1. Asam Amino.
a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein
Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein
mempunyaigugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang
terikat pada atom yangsama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh
karena itu asam amino ini disebut asam-amino dan secara umum
rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini
Struktur asam amino α
Suatu asam amino- α terdiri atas:
a. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus
karboksil (asam)
b.
Atom H yang terikat pada atom C α.
c.
Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.
d.
Gugus amino yang terikat pada atom C α.
7
8. e.
Gugus R yang juga terikat pada atom C α
Contoh struktur dari beberapa asam amino
Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino
yang lain disebabkanoleh perbedaan gugus R yang disebut
rantai samping.
Ada 20 asam amino yangbertindak sebagai pembangun
molekul
protein,
rumus
strukturnya,
nama
umumdan
singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini
N
o
1
Nama
Singkat
an
Sifat gugus
Sturktur
rantai
samping
Ala
hidropibik
Valin*
2
Alanin
Val
Polar tak
bermuatan
8
14. 19
Lisin*
Lys
20
Histidin
His
Catatan : tanda *) Asam Amino esensial
Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok,
asam amino non-enensial dan asam amino esensial. 12 jenis
asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Sedangkan
8
sisanya,
berupa
asam
amino
esensial
yang
harus
didapatkan melalui makanan.
Fungsi Asam Amino antra lain :
1. Penyusun protein, termasuk enzim.
14
15. 2. Kerangka
dasar
sejumlah
senyawa
penting
dalam
metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam
nukleat)
3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi
enzimatik (kofaktor).
Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur
umum L-α asam amino sebagai berikut. Satu dengan yang
lainnya dibedakan dengan gugus samping R.Terdapat 4
golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan
gugus R:
1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau
hidrofobik.
2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif
4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative
Asam amino dengan gugus samping R
non polar atau
polar tak
bermuatan
bermuatan
hidrofobik
bermuatan
positif
negatif
Alanin
Asparagin
Arginin
Asam Aspartat
Isoleusin
Sistein
Histidin
Asam glutamat
Leusin
Glutamin
Lisin
Metionin
Glisin
Fenilalanin
Serin
Prolin
Treonin
Triptofan
Tirosin
Valin
15
16. a. Asam amino esensial
Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan
diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa
sehingga diperoleh melalui makanan. Asam amino semacam
ini dikenal dengan asam amino esensial.
Ciri – cirri Asam amino essensial :
1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut
dalam air.
2. mempunyai nama umum (trivial).
3. Biasanya
pertama
diambil
kali
(dipakai)
protein
dari
tersebut
sumber
ditemukan.
(dimana)
Sebagai
contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus,
asam glumatat diisolasi dari gandum, glisin berasal dari
bahasa yunani yang artinya manis.
Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh,
antara lain sebagai berikut:
a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat.
Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim, pisang,
susu, dan keju.
b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging,
ikan ,dan biji wijen.
c. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan,
daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu murni, beberapa jenis
keju), sayuran (bayam, bawang putih, jagung), serta
kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang
merah, tahu tempe).
d. Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan,
dan ikan. Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
16
17. e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein,
seperti daging, susu, beras merah dan kacang kedelai.
Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui
kandungan leusin.
f. Isoleusin;
g. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan
katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat
kewaspadaan
penting
bagi
tranmisi
impuls
saraf.
Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan, telur,
dan kedelai.
h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti
daging, telar, susu dan keju. Selain itu, asam amino
esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung
minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil.
a. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara
lain:
a. Tirosin;
pertama
kali
di
temukan
dalam
keju.
Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin
oleh
enzim
phehidroksilase.
Menurut
penelitian
yang
dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan
Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia
obat
stimulan
dan
penenang
yang
eektif
untuk
meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan,
tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam,
keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging.
b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan
metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan
17
18. seperti cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli,
haver, dan inti bulis gandum.
c. Serin
d. Prolin
e. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per
tiga.
f. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri
penyedap rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk
garam
turunan
yang
di
sebut
sebagai
monosodium
glutamat atau MSG.
g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit
neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga
dimungkinkan
berperan
dalam
daya
tahan
terhadap
kepenatan.
h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan
mamalia lain, tetapi ariginin dapat di katakan sebagai
asam amino setengah esensial karena produksinya sangat
bergantung
pada
tingkat
perkembangan
dan
kondisi
kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting.
Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produkproduk
peternakan
seperti
daging,
susu,
telur,
dan
berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan,
ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang
tanah.
i.
Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti
daging, ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan.
j.
Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino
yang esensial bagi anak-anak.
k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula
dengan sebutan asam glumatik. Asam amino ini berfungsi
18
19. sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan
amonia
yang
biokimia.
terbentuk
Secara
alami,
dalam
tubuh
glutamin
di
akibat
proses
temukan
dalam
gandum dan kedelai.
l.
Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi
asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging
(segala macam sumber), telur dan susu (serta produk
turunannya).
a. Asam amino non protein
Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam
makhluk
hidup
yang
bukan
merupakan
protein
dan
strukturnya bukan asam α-amino. Beberapa di antaranya
sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam
metabolism sel. Sebagai contoh, asam 3-amino propinoat
adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. Asam
pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam
jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf).
HO
OH NCH CH
NCH
H2 2CH C
2
2
2
H
CH
2
Asam 3-amino propionate
(β-alanin)
Asam 4-amino butanoat
(γ-amino butirat)
CH
OH
HOCH
OHCH
NH3 2
CH2 2CH2
H
19
20. Asam pentotenat
Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam αamino yang bukan penyusun protein. Senyawa ini merupakan
senyawa di dalam biosintesis metionina
NH
HHOCH C
OO2 C 2CH2
H
CCH
CH
NH2 2
3
H
H
2
CH
C
Homosisteina
Homosirena
b. Pengaruh gugus samping
Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino
dibedakan menjadi asam amino asam, asam amino basa dan
asam amino netral.
Beberapa contoh sebagai berikut:
Asam
glutamat
Suatu asam
Lisina
Valin
Serina
Suatu asam
Suatu asam
Suatu asam
amino basa
amino netral
amino netral
amino asam
20
21. Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino
menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino
asam, sedangkan kelebihan gugus –NH2 menjadikan asam
amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam
amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi
asam amino netral. Reaksi-reaksi terhadap protein juga dapat
terjadi pada rantai samping. Misalnya hemoglobin adalah
suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit)
terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam
amino itu adalah asam glutamate.
c. Asam amino sebagai ion dipol
Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan
data pKb = 12 dan pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai
dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus –COO-. Atas dasar
itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub
berikut:
COOH 3N
C
H
R
21
22. Gambar 1.3 asam amino netral
Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan
satu muatan negative pada satu molekul ion. Struktur
semacam
ini
dinamakan
ion
dipole
atau
“zwitterions”.
Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa,
maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan
basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah.
CH3OH
H+ + CH3O-
H2O
H+ + OH-
CH3COOH
H+ + CH3COO-
H2O + RNH2
OH- + RNH3+
ASAM
RNH3 + CI-
H2O
RNH3+ + H2O
+
RNH3 + CI-
RNH3+ + H2O
BASA
BASA ASAM
BASA
RNH2 + H3O+
ASAM
ASAM BASA
RNH3OH + H+
Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas
yaitu:
22
23. a. Gugus –COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan
dengan gugus –NH2.
b. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan
dengan gugus –COOH.
Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai
titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam
pelarut organik. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada
persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat
perubahan pH.
Dalam pelarut air, asam amino berupa “Zwiter ion” sehingga
dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa
(proton aseptor)
Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- ↔ H2NCH(CH3)COO- + H+
Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH
Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino
disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid )
Zwitter-ion
Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam
bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif
amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai
sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya
dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu
yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino
menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan
23
24. gugus
karboksilnya
menjadi
bermuatan
negatif
(terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung
pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam
amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion
dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.
Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitterion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral
a. Sifat-sifat asam dan basa amino
Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus
karboksil (COOH) di dalam satu molekul, maka asam amino
mempunyai
sifat
ion
ammonium
(+NH3)
dan
sifat
ion
karboksilat (COO-), dengan perkataan lain dapat bersifat
amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton
pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada
asam kuat.
Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino
dapat dilukiskan sebagai berikut;
R
CH
CO2H
+ OHH
CH COONH3
+
Asam amino
pada pH
rendah
(bersifat
asam)
R
CHCOO-
+
OHH
NH
+
3
Bentuk ion
dipole (netral)
(1)
R
+
NH2
Asam amino pada
pH tinggi 9bersifat
basa)
(3)
pH makin tinggi
Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino.
Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+
menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan
24
25. dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OHmenghasilkan
anion
(3),
sehingga
(1)
bersifat
asam.
Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus
COO-, maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation,
sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto
adalah negative.
b. Stereokimia asam amino
Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan
pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi
L. secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan
sebagai berikut:
R
C2
HH
NOOH
COOH
H
atau N2
C
H
R
atau
Proyeksi ficscher
L-asam amino (S-asam)
Pengertian
konfigurasi
L
didasarkan
pada
konfigurasi
gliseraldehid, yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer.
Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut
25
26. proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus
amina (NH2) terletak disebelah kiri.
CHO
R
C
H2
NOOH
H
HO
H
CH2OH
L (-) – gliseraldehid
L-asam amino
Setiap asam α- amino mempunyai satu atau lebih atom karbon
tak
simetris,
kecuali
glisin,
tetapi
semuanya
mempunyai
konfigurasi L, karena itu disebut asam amino L-alfa. Jumlah
stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom
karbon tak simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau
isoleusina, masing-masing mempunyai dua atom karbon tak
simetris.
c. Reaksi asam amino
Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus
karbosilat, semua asam amino akan memberikan reaksi positif
dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai contoh, gugus amino
dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan.
Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia
dari asam amino, hanya akan dijelaskan dua reaksi yang
26
27. cukup penting saja, yang bisa dipakai secara luas untuk
identifikasi dan kuantitasi asam amino.
•
Reaksi asam amino
Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus αkarboksil, α- amino, dan gugus yang terdapat pada rantai
samping (R). Enyawa amida, aster dan asilhalida dapat
terbentuk dari asam amino ini.
•
Reaksi ninhidrin
Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif
asam amino. Dengan memanaskan campuran asam amino
dan
nihidrin,
intensitasnya
terjadilah
dapat
larutan
berwarna
ditentukan
biru
dengan
yang
cara
spektrofotometri. Semua asam amino dan peptide yang
mengandung, gugus α- amino bebas memberikan reaksi
nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi prolina yang
gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan hasil
reaksi lain yang berwarna kuning.
•
Reaksi sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α- amino
dengan l-fluoro-2, 4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan
basa lemah, FDNB bereaksi dengan α- asam amino
membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam
amino.
Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung
suatu rantai polipedtida.
FDNB juga bereaksi dengan gugus α- amino dan derivate
gugus α- amino yang terjadi, diidentifikasi dengan cara
kromatografi.
•
Reaksi dansil klorida
27
28. Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam
amino denagn l-dimetil-amino naftalena-5-sulfonil klorida
(dansil klorida).
Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang
tinggi, maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan
dengan cara flourometri.
•
reaksi edman
reaksi edman merupakan reaksi antar α- asam amino
dengan
fenilisotio-sianat,
yang
menghasilkan
derivate
asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam dalam
pelarut nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi
membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin.
Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi
dengan cara kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai
untuk penentuan asam amino N-ujung suatu reaksi rantai
polipeptida.
•
reaksi basa Schiff
reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus αamino dengan gugus aldehida. Basa Schiff biasanya terjadi
sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara αasam amino dan substrat.
•
reaksi gugus R
gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan
guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang
biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfihidril
pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan
menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan
adanya ion besi, memberikan hasil senyawa disuffida, dan
sistina.
•
analisia asam amino
28
29. prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat
dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi
juga peptide, protein, asam nukleat, nukleotida, lipida dan
campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan
elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan
sifat-sifatnya.
a. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer
optis asam amino alanin
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda,
maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik:
L
dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari
gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H
ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah
putaran
jarum
jam
(putaran
ke
kanan)
terjadi
urutan
karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini
terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu
adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan
nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota
merupakan tipe
tipe
D.
tipe
L
meskipun beberapa siput laut menghasilkan
Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino
D
2.3. Struktur Protein
Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur
sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener.
1. Struktur primer
29
30. Struktur
primer
adalah
urutan
asam-asam
amino
yang
membentuk rantai polipeptida.
Struktur primer protein
2. Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang
dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan
beta sheet. Lihat Gambar 2.6.
Gambar 2.6
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein
Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
• alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-
asam amino berbentuk seperti spiral;
• beta-sheet
(β-sheet,
"lempeng-beta"),
berupa
lembaran-
lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino
yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (SH);
• beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
30
31. • gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").
1.
Struktur
tersier
Struktur
tersier
protein
adalah
lipatan
secara
keseluruhan
dari
rantai
polipeptida
sehingga
membentuk
struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier
enzim sering padat, berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar
2.7.
Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)
2. Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.
Struktur
kuartener
menggambarkan
subunit-subunit
yang
berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein.
31
32. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang
tersusun atas 4 subunit, yang dipaparkan pada Gambar 2.8.
Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein
2.4. Kasifikasi Protein
1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok
utama yaitu ;
a. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya
menghasilkan asam amino.
b. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak
hanya menghasilkan asam amino.
2. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3
golongan utama, yaitu :
1. Protein Bentuk Serabut (fibrous)
Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida
berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga
menyerupai
batang
yang
kaku.
Karakteristik
protein
serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyaikekuatan
mekanis
yang
tinggi
dan
tahan
terhadap
enzim
32
33. pencernaan.
Protein
ini
terdapat
dalam
unsur-unsur
struktur tubuh (kolagen, elastin, keratin, dan myosin).
2. Protein Globular
Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan
jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan
asam encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu. Yang
termasuk dalam protein globular adalah (Albumin, Globulin,
Histon, dan Protamin).
3. Protein Konjugasi
Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat
dengan
bahan-bahan
non
asam
asam
amino.
Yang
termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein,
Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein)
2.5. Pencernaan Protein
Di dalam rongga mulut, protein makanan belum mengalami
proses
pencernaan.Pencernaan protein dimulai di lambung.
1 . Lambung merupakan suatu tempat yang pada berbagai
spesies, protein
dalam
mula-mula dicerna. Langkah pertama
pencernaan
protein
terjadi,
bila
pakan
berhubungan dengan enzim pepsin dari getah lambung.
Pepsin memecah protein menjadi gugusan yang lebih
sederhana, yaitu proteosa dan pepton. Getah pankreas
yang
mengandung
enzim
tripsin,
khimotripsin,
dan
karboksipeptidase dialirkan ke duodenum. Enzim-enzim
tersebut meneruskan pencernaan protein, yang dalam
33
34. lambung dimulai oleh pepsin, memecah zat-zat lebih
rumit menjadi peptida dan akhirnya kedalam asam-asam
amino (Anonim, 2007). Asam klorida lambung membuka
gulungan protein (proses denaturasi), sehingga enzim
pencernaan dapat memecah ikatan peptide. Asam klorida
mengubah enzim pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan
oleh
mukosa
lambung
menjadi
bentuk
aktif
pepsin.
Karena makanan hanya sebentar saja tinggal di dalam
lambung,
pencernaan
protein
hanya
terjadi
hingga
dibentuknya campuran polipeptida, proteose dan pepton
(Almatsier, 2001). Di lambung, Hydrochloric acid (HCL)
menguraikan rangkaian protein (denaturasi protein) dan
mengaktifkan enzim pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin
lalu menguraikan protein menjadi polipeptida kecil dan
beberapa asam amino bebas.
2 . Pencernaan protein dilanjutkan di dalam usus halus oleh
campuran enzim
yang
bersifat
protease. Pankreas mengeluarkan cairan
sedikit
basa
dan
mengandung
berbagai
prekursorp r o te a s e , sepertitr ip s in o g e n ,
kimotripsinogen,
prokarboksipeptidase,d
a
n
proelastase.
Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan peptide tertentu. Di
usus halus, polipeptida diuraikan menjadi asam amino dengan
menggunakan enzim pankreas dan intestinal protease:
a. Trypsin -> menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino
lysine dan arginine.
b. Chymotrypsin -> menguraikan ikatan peptoda menjadi
asam amino phenylalanine, tyrosine, tryptophan, methionine,
asparagine, dan histidine.
c. Carboxypeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung
karboksil polipeptida.
34
35. d.
Elastase
dan
collagenase
->
menguraikan
polipeptida
menjadi polipeptida yang kebih kecil dan tripeptida.
Dan enzim yang ada di permukaan sel dinding usus halus:
a. Intestinal tripeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi
dipeptida dan
asam amino.
b. Intestinal dipeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi
asam amino.
c. Intestinal aminopeptidase -> menguraikan asam amino dari
ujung
amino polipeptida kecil.
Sentuhan
kimus
terhadap
mukosa
usus
halus
merangsang dikleuarkannya enzime n t e r o k i n a s e yang
mengubaht r i p s i n o g e n tidak aktif yang berasal dari
pancreas menjadi tripsin aktif. Perubahan ini juga dilakukan
oleh tripsin sendiri secara otokatalik. Disamping itu tripsin
dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal dari
pancreas. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis
kimotripsina k t i f ; prokarboksipeptidased a n proelastase
diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase aktif. Enzimenzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida menjadi
peptide
sebagian
lebih
pendek,
menjadi
mengeluarkan
asam
yaitu
amino.
enzim-enzim
tripeptida,
Mukosa
protease
dipeptida,
usus
yang
halus
dan
juga
menghidrolisis
ikatan peptide. hanya sedikit senyawa yang peka terhadap
aksi proteinase. Akan tetapi keadaan asam proventrikulus dan
empedal berguna untuk memecah protein sedemikian rupa
sehingga sebagian besar senyawa peptida yang peka terhadap
pepsin menjadi terurai.
Sekali proteolisis telah dimulai oleh pepsin maka akan
terjadi peningkatan yang cepat dalam kepekaan senyawa
35
36. peptida terhadap hidrolisis oleh enzim-enzim proteolitik usus
halus.
Polipeptida
hasil
pencernaan
pepsin
dalam
proventrikulus dan empedal kemudian dipecah oleh tripsin,
khimotripsin dan elastase di usus halus. Aksi enzim-enzim
tersebut
membebaskan
banyak
sekali
senyawa
peptida
terakhir yang dicerna oleh aminopeptidase, karboksipeptidase
dan peptidase khusus lainnya yang terdapat dalam rongga
atau mukosa usus kecil. Setiap enzim harus memainkan
peranannya dalam urutan hidrolisis protein. Dalam banyak hal,
hidrolisa hasil kegiatan satu enzim melengkapi substrat untuk
enzim berikutnya. Jadi hambatan setiap enzim proteolitik,
terutama dari enzim permulaan, pepsin atau tripsin akan
mengakibatkan
penurunan
yang
nyata
dalam
pencernaan
protein.
2.6 Penyerapan Protein
Di dalam usus halus protein makanan dicerna total
menjadi asam – asam amino, yang kemudian diserap melalui
sel – sel epithelium dinding usus. Semua asam amino larut di
dalam
air
sehingga
dapat
berdifusi
secara
pasif
melalui
membran sel. Ternyata bahwa kecepatan dan mudahnya asam
amino menembus membran sel melebihi hasil difusi pasif, dan
untuk berbagai asam amino tidak sama, ada yang lebih mudah
dan cepat, tetapi ada yang lebih lambat penyerapannya.
Bahkan asam – asam amino tersebut dapat diserap menentang
suatu gradient konsentrsi ( concentration gradient), yang tidak
mungkin terjadi pada difusi pasif.
Penyerapan asam – asam amino telah banyak sekali
dipelajari, baik in vivo maupun in vitro, ( metoda cincin usus,
36
37. kantong intestine bagi penelitian in vitro; intestinal loop,
balance
technique
bagi
in
vivo).
Penelitian
–
penelitian
tersebut menunjukkan bahwa asam – asam amino diserap
secara aktif. Ada tanda – tanda bahwa masing – masing
kelompok asam amino (asm amino netral, asam amino basa
dan asam amino asam), diserap secara aktif mempergunakan
satu
transport
carrier
untuk
masing
–
masing
kelompok
tersendiri – sendiri.
Akibat adanya kompetisi di antara sesama anggota satu
kelompok, maka penyerapan suatu asam amino murni berbeda
dengan
penyerapannya
bila
di
dalam
suatu
kelompok.
Beberapa sifat terdapat pada suatu mekanisme penyerapan
aktif:
a) Aliran zat yang diserap dapat menentang gradien
konsentrasi.
b) Memerlukan energi.
c) Menunjukkan fenomena jenuh pada ketinggian
konsentrasi tertentu.
d) Menunjukkan gejala persaingan antara para anggota
dari satu 2
e) Dihambat oleh zat – zat penghambat oksidasi.
Pada umumnya protein dicerna dan diserap secara
sempurna, sehingga di dalam tinja praktis tak tersisa protein
makanan. Memang di dalam tinja ada protein, tetapi bukan
berasal dati makanan, melainkan dari cairan pencernaan, dari
sel – sel epithel usus yang terlepas dan sebagian besar dari
mikroflora usus yang terbawa ke dalam tinja tersebut.
Pada gangguan pencernaan dan penyerapan, protein
makanan dapat terbawa ke dalam colon dan dipecah oleh
mikroflora usus. Pemecahan protein oleh mikroflora usus
37
38. menimbulkan
proses
pembusukan
(putrefaction);
hasil
pemecahan protein dan asam amino di anataranya gas H2S,
indol dan skatol yang berbau busuk. Dekarboksilasi asam –
asam amino menghasilkan berbagai ikatan amino yang toksik.
Kumpulan ikatan – ikatan ini diberi nama ptomaine; dua
anggota ptomaine ialah putrescine dan cadaverine. Zat – zat
toksik ini dapat diserap oleh tubuh dan memeberikan keluhan
– keluhan, seperti demam dan gatal – gatal.
Ada pula polypeptida atau molekul protein dengan berat
molekul rendah yang dapat menenmbus lapisan epitel usus
dan masuk diserap ke dalam cairan tubuh dan aliran darah.
Polypeptida dan protein asing ( bukan asli dibuat dalam
metabolisme tubuh itu sendiri) yang masuk ke dalam milieu
interieur,
tubuh
bersifat
untuk
antigenik,
menggerakkan
merangsang
upaya
–
alat
upaya
pertahanan
perlawanan,
diantaranya dengan membuat badan – badan anti (antibodies).
Antibody bereaksi melawan antigen, dan reaksi demikian
disebut reaksi allergik, menimbulkan gejala – gejala alergik.
Pada dasarnya gejala – gejala ini menyangkut pembuluh darah
dan otot – otot polos. Manifestasi reaksi allergik dapat berupa
kontraksi otot – otot polos pada saluran pernapasan, sehingga
terjadi serangan asmatik. Dapat pula reaksi tersebut berupa
permeabilitas
oedema
lokal,
kapiler
darah
terutama
meningkat,
pada
sehingga
permukaan
kulit,
terjadi
sehingga
terjadi urticaria (biduran). Atas dasar – dasar inilah terdapat
orang – orang yang alergi terhadap beberapa jenis makanan
sumber protein, terutama jenis ikan laut, kerang atau udang.
Malah ada pula kasus alergi terhadap air susu.
38
39. Setelah asam – asam amino diserap ke dalam jaringan
dinding usus, terus dialirkan ke dalam kapiler darah dan
melalui Vena portae ke dalam hati. Postprandial kadar asam
amino di dalam darah arterial meningkat lebih tinggi daripada
di dalam darah vena. Kenaikan kadar asam amino di dalam
plasma darah ini tidak menyolok, karena asam – asam amino
sangat
cepat
ditangkap
oleh
sel
–
sel
tubuh,
sehingga
kadarnya di dalam aliran darah tidak sampai memuncak
tinggi. Meskipun demikian dengan teknik penentuan yang
cukup sensitif dapat diperlihatkan kadar asam – asam amino
yang berbeda antara darah arterial dan darah vena. Kadar
protein 7% di dalam makanan sudah sanggup menyebabkan
perbedaan kadar asam amino dalam darah, sebelum dan
setelah pemberian dosis.
Di dalam rongga intestine, campuran asam – asam
amino hasil pencernaan protein makanan itu ditambah dengan
asam – asamamino endogen sehingga konsentrasinya menjadi
3-4
kali
yang
berasalo
dari
makanan.
Penambahan
ini
menyebabakan komposisi asam – asam amino menjadi lebih
seimbang, yang meningkatkan penyerapan.
Dalam aliran darah, asam amino ditransport bersama
albumin, tetapi ikatannya sangat longgar, sehingga dianggap
sebagai asam amino bebas. Dengan menambahkan alkohol
kepaa sampel plasma, ikatan asam amino dengan albumin ini
terputus dan terdapat asam amino bebas di dalam plasma
tersebut, yang dapat ditentukan kuantitasnya. Plasma amino
acid pattern dapat ditentukan dengan metoda khormatographi
kertas
atau
TLC.
Khromatogram
yang
terdapat
demikian
39
40. disebut
fingerprinting
dari
asam
amino
bebas
di
dalam
plasma.
Top of Form
Bottom of Form
2.7. Metabolisme Protein
Protein dalam makanan nabati terlindung oleh dinding sel
yang terdiri atas selulosa, yang tidak dapat dicerna oleh cairan
pencernaan kita, sehingga daya cerna sumber protein nabati
pada umumnya lebih rendah dibandingkan dengan sumber
protein hewani. Memasak makanan dengan memanaskannya
akan merusak dan memecahkan dinding sel tersebut, sehingga
protein yang terdapat di dalam sel menjadi terbuka dan dapat
dicapai oleh cairan pencernaan saluran gastrointestinal.
Protein hewani pada umumnya mempunyai kualitas (nilai
gizi) lebih tinggi dibandingkan dengan protein nabati. Namun
demikian, campuran beberapa bahan makanan sumber protein
nabati dapat menghasilkan komposisi asam amino yang secara
keseluruhannya
mempunyai
kualitas
cukup
tinggi.
Bahan
makanan sumber protein hewani pada umumnya lebih mahal
dibandingkan dengan sumber protein nabati.
Campuran nasi dengan kacang kedelai atau hasil olah
kedelai, memberikan komposisi asam – asam amino yang
bernilai gizi tinggi, karena pengaruh saling suplementasi. Juga
bubur kacang hijau dengan ketan hitam yang banyak dijual di
warung – warung di tepi jalan di kota – kota di pulau Jawa,
adalah komposisi yang baik untuk mendapatkan campuran
40
41. asam – asam amino bernilai protein tinggi. Juga mie bakso
merupakan
makanan
rakyat
yang
bernilai
protein
tinggi,
karena protein terigu di dalam mie campur dengan protein
daging atau ikan di dalam baksonya. Kedua jenis makanan
tersebut
disukai
terjangkau
oleh
rakyat
dan
dijual
dengan
daya
beli
masyarakat
harga
banyak
yang
yang
membutuhkannya. Sebaiknya kedua jenis makanan rakyat itu
digalakkan dan disebrkan lebih meluas lagi ke segala bagian
tanah air kita ini.
a. Penggunaan Protein Untuk Membentuk Protein atau Asam
Amino Tidak
Esensial.
Bila sel membutuhkan protein tertentu, sel tersebut akan
membentuknya
membutuhkan
dari
asam
asam
amino
amino
tidak
yang
tersedia.
esensial
Bila
tertentu
sel
utnuk
pembentukan protein, sel akan membutanya dengan cara
memecah asam amino lain yang tersedia dan menggabungkan
gugus aminonya dengan unit- unit karbon-karbon fragmen
yang berasal dari glukosa.
b. Penggunaan Asam Amino untuk Membentuk Ikatan-ikatan
Lain
Sel juga dapat membentuk ikatan-ikatan lain dari asam
amino.
Misalnya,
asam
aminotirosin
merupakan
precursor
pengantar saraf neropinefrin dan epinefrin yang mengantarkan
pesan-pesan saraf ke seluruh tubuh. Tirosin juga dapat diubah
menjadi melanin yaitu pigmen tubuh, atau menjadi tiroksin,
hormone
yang
mnegatur
laju
metabolisme.
Triptofan
41
42. merupakan prekursor pengantar saraf serotonin dan vitamin
niasin.
c. Penggunaan Asam Amino sebagai Energi
Walaupun
fungsi
utama
protein
adalah
untuk
pertumbuhan, bilamana tubuh kekurangan zat energy fungsi
protein untuk menghasilkan energy atau untuk membentuk
glukosa akan didahulukan. Bila glukosa atau asam lemak di
dalam tubuh terbatas, sel terpaksa menggunakan protein
untuk membentuk glukosa dan energy. Glukosa dibutuhkan
sebagai
sumber
energy
sel-sel
otak
dan
system
saraf.
Pemecahan protein tubuh guna memenuhi kebutuhan energy
dan glukosa pada akhirnya akan menyebabkan melemahnya
otot-otot. Oleh karena itu, dibutuhkan konsumsi karbohidrta
dan lemak yang cukup tiap hari sehingga protein dapat
digunakan sesuai fungsi utamanya. Kelebihan asam amino
dalam tubuh, setelah terlebih dahulu melepas gugus NH2-nya
melalui proses deaminasi, akan memasuki jalur metabolisme
yang sama dengan yang digunakan oleg karbohidrat dan lipida.
a. Deaminase Asam Amino
Deaminasi atau melepasnya gugus amino (NH2) dari
asam amino akan menghasilkan sisa berupa ammonia dalam
sel.
Ammonia
yang
bersifat
racun
akan
masuk
dalam
peredaran darah dan dibawa ke hati. Hati akan mengubah
ammonia menjadi ureum yang sifat racunnya lebih rendah,
dan
mengembalikannya
dikeluarkan
dari
tubuh
ke
peredaran
melalui
ginjal
dan
darah.
urine.
Ureum
Ureum
diproduksi dari asam amino bebas di dalam tubuh yang tidak
digunakan dan dari pemecahan protein jaringan tubuh.
e. Penggunaan Kelebihan Protein untuk Pembentukan Lemak
42
43. Dalam
keadaan
berlebihan,
protein
akan
mengalami
deaminase. Nitrogen dikeluarkan dari tubuh dan sisa-sisa
ikatan karbon akan diubah menjadi lemak dan disimpan di
dalam
tubuh.
Dengan
demikian,
maka
protein
secara
berlebihan dapat menyebabkan kegemukan.
f. Persediaan Metabolik Asam Amino
Di dalam tubuh tidak ada persediaan besar asam amino.
Kelebihan asam amino untuk keperluan sintesis protein dan
berbagai
ikatan
dimetabolisme.
persediaan
nitrogen
Akan
metabolic
tetapi
bukan
di
asam
ikatan
dalam
amino
protein
protein
yang
akan
sel-sel
berada
ada
dalam
keseimbangan dinamis yang dapat setiap waktu digunakan.
Perubahan protein secara terus-menerus pada orang dewasa
diperlukan untuk memelihara persediaan asama amino untuk
memenuhi kebutuhan segera asam amino oleh berbagai sel
dan jaringan guna pembentukan protein. Jaringan yang paling
aktif dalam perubahan protein adalah protein plasma, mukosa
saluran cerna, pankreas, hati, dan ginjal. Jaringan otot dan
kulit biasanya tidak terlalu aktif.
2.8. Metode penilaian kualitas protein
Lima metode yang dijelaskan di bawah ini adalah yang
paling sering digunakan untuk menilai kualitas protein.
1.Protein mudah dicernakan sudah dikoreksi Asam amino Skor
* (PDCAAS):
43
44. The
Skor
Asam
amino
dengan
tambahan
mudah
dicernakan komponen. PDCAAS yang diterima saat ini adalah
mengukur
kualitas
dilakukan
untuk
protein
karena
erat
membandingkannya
determinations
dengan
hewan.
Sejumlah ahli gizi merasa metode ini perlu dipelajari lebih
lanjut perbaikan dan tambahan perubahan dapat dilihat pada
masa depan.
2.Asam amino Skor (AAS)
Bahan kimia teknik dianggap cepat, konsisten, dan
murah. Alat tersebut yg harus ada asam amino yang hadir
dalam protein dan membandingkannya dengan nilai referensi
protein. Itu protein adalah berdasarkan nilai yang paling
membatasi asam amino yg diperlukan. Nilai lebih besar dari
1,0 untuk kedua AAS dan PCDAAS dianggap menunjukkan
bahwa protein mengandung asam amino esensial yang
melebihi kebutuhan manusia. Oleh karena itu, pada tahun
1990 di FAO / WHO pertemuan itu diputuskan bahwa protein
memiliki nilai lebih tinggi dari 1,0 akan dibulatkan ke bawah
1.0. Jalur ini sedang dalam perdebatan sebagai ahli merasa
bahwa pembulatan bawah berkualitas tinggi protein gagal
untuk
mencerminkan
kemampuan
dari
protein
untuk
melengkapi nilai gizi yang lebih rendah protein dengan
berkualitas.
3.Efisiensi Protein Ratio (PER)
Ukuran
kemampuan
protein
untuk
mendukung
pertumbuhan yang weanling tikus. Ini mewakili rasio berat
untuk mendapatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Metode
ini
memiliki
dua
keprihatinan
utama.
Pertama
adalah
44
45. perhatian yang tidak dapat diaplikasikan untuk pertumbuhan
bayi dan anak-anak sebagai asam amino pertumbuhan
persyaratan untuk bayi kurang dari orang-orang untuk tikus.
Kedua,
PER
pemeliharaan
langkah-langkah
sehingga
Anda
pertumbuhan
mungkin
tetapi
tidak
menggunakan
keterbatasan dalam menentukan kebutuhan protein pada
orang dewasa.
4.Biologi Nilai (BV)
Ukuran jumlah nitrogen tetap dibandingkan dengan
jumlah nitrogen diserap. The BV dan NPU metode keduanya
mencerminkan ketersediaan dan mudah dicernakan dan
mereka
memberikan
pemeliharaan.
yang
akurat
kajian
kebutuhan
5.Nitrogen Pemanfaatan Protein (NPU): yang
rasio nitrogen yang digunakan untuk pembentukan jaringan
dibandingkan dengan jumlah nitrogen dicerna.
2.9. Sumber – Sumber Protein Terbaik
1. Ayam
Ayam adalah makanan yang
sering
kali
Selain
enak
,ayam
juga
mengandung
protein
yang
sangat
kita
tinggi
nikmati.
tersebar
di
berbagai tubuhnya.
- Bagian payudara, 3,5 oz 30 gram protein
- Bagian paha - 10 gram
protein
- Bagian Sayap - 6 gram
protein
45
46. - Daging ayam dimasak (4
oz) - 35 gram protein
*(untuk ukuran rata-rata)*
2. Ikan
Ikan
adalah
binatang
yang
memiliki
daging
putih
seperti
ayam.
Selain
sehat
untuk
tubuh
ikan
juga
memiliki protein yang
tinggi.
-Kebanyakan ikan fillet
atau
steak
adalah
sekitar 22 gram protein untuk 100 gram ikan yang dimasak.
-Tuna (6 oz) - 40 gram protein
3. Telur Ayam
Telur mungkin
sudah cukup
sering kita
dengar sebagai
sumber protein
46
47. yang tinggi.
-1 Telur besar - 6 gram protein
4. Susu
Susu
protein
tinggi
memiliki
yang
selain
telur. Susu juga
bagus
untuk
pertumbuhan
tubuh dan juga
untuk kekuatan
tulang
dengan
mengandung
kalsium
yang
tinggi.
-Susu, 1 cangkir - 8 gram protein
-Susu kedelai, 1 cangkir - 6 -10 gram protein
47
49. dan protein yang dikandungnya.
-Cheddar - 7 atau 8 gram per 28gram protein
-Parmesan - 10 gram per 28gram protein
7. Kacang
Bermacam-macam
kacang
yang
protein
mengandung
tinggi
kacang polong, dimasak ½
cangkir - 8 gram protein
Kacang mentega, 2 sendok
makan - 8 gram protein
Almond, ¼ cangkir - 8 gram
protein
Kacang tanah, ¼ cangkir - 9
gram protein
Mete, ¼ cangkir - 5 gram
protein
Biji bunga matahari, cangkir
¼ - 6 gram protein
49
50. 8. Tahu
Ini dia makanan favorit
orang Indonesia selain
tempe.
-1
ons
tahu
=
2,3
gram protein.
2.10.Akibat kelebihan dan kekurangan protein
•
Akibat kekurangan protein.
Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial
ekonomi rendah. Kekurangan protein murni pada stadium
berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima
tahun (balita). Kekurangan protein sering ditemukan secara
bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan
kondisi yang dinamakan Marasmus.
1. Kwasiorkor.
Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan
oleh Dr. Cecily Williams pada tahun 1933, ketika ia
menemukan keadaan ini di Ghana, Afrika. Dimana
dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang
50
51. diperoleh anak pertama,bila anak kedua sedang ditungu
kelahirannya.Kwashiorkor lebh banyak terdapat pada
usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada
anak yang terlambatmenyapih, sehingga komposisi gizi
makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein.
Kwashiorkor dapat terjadipada konsumsi energi yang
cukup atau lebih.
Gejalanya :
- pertumbuhan terhambat.
- Otot-otot berkurang dan lemah.
- Edema.
- Muka bulat seperti bulan (moonface)
- Gangguan psikimotor.
Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema
di perut, kaki dan tangan. Kehadiran kwashiorkor erat
kaitannya dengan albumin serum. Pada kwashiorkor
gambaran klinik anak sangat berbeda.
Berat badan tidak terlalu rendah, bahkan dapat
tertutup oleh adanya udema, sehingga penurunan berat
badan relatif tidak terlalu jauh, tetapi bila pengobatan
odema menghilang, maka berat badan yang rendah
akan mulai menampakkan diri. Biasanya berat badan
tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan
standar bagi umur yang sesuai.
Ciri-ciri:
-Rambut halus, jarang, dan pirang kemerahan kusam.
- Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar
dengan garis-garis permukaan yang jelas.
- Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit
yang menunjukkan hyperpigmentasi dan kulit dapat
mengelupas dalam lembar yang besar, meninggalkan
51
52. dasar yang licin berwarna putih mengkilap.
- Perut anak membuncit karena pembesaran hati.
- Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan
sel-sel hati.
2.Marasmus.
Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti
wasting
penyakit
merusak.
pada
Marasmus
bayi
(12
umumnya
bulan
merupakan
pertama),
karena
terlambat diberi makanan tambahan. Hal ini dapat
terjadi
karena
penyapihan
mendadak,
formula
pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau
sering terkena infeksi.
Marasmus berpengaruh dalam waku yang panjang
terhadap
mental
dan
fisik
yang
sukar
diperbaiki.
Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat
banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di
sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih
banyak dari kwashiorkor.
Gejalanya :
- Pertumbuhan terhambat.
- Lemak dibawah kulit berkurang.
- Otot-otot berkurang dan melemah.
- Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran
kerangka, seperti : panjang, lingkar kepala dan lingkar
dada.
- Muka seperti orang tua (oldman’s face).
Pada penderita marasmus biasanya tidak ada
pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak
serta kholesterol didalam darah menurun. Suhu badan
juga lebih rendah dari suhu anak sehat, dan anak
52
53. tergeletak in-aktif, tidak ada perhatian bagi keadaan
sekitarnya.
•
Akibat Kelebihan Protein.
Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh.
Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga
dapat menyebabkan obesitas. Diet protein tinggi yang sering
dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang beralasan.
Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada bayi.
Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang
harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen.
Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare,
kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam.
Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan
konsentrasi tinggi, sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg
BB. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua
kali angaka kecukupan gizi AKG) untuk protein.
•
Upaya Penanggulangan.
Untuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein, maka
dapat dilakukan upaya penanggulangan sebagai berikut :
- pemantauan status gizi (PSG) masyarakat.
- Pemberian makanan tambahan (PMT).
- Pemantauan garam beryodium.
- Pemberian kapsul vit. A
- Pemberian tablet Fe.
- Pengumpulan data KADARZI.
53
54. BAB 3
PENUTUP
1.1KESIMPULAN
1.
Protein
adalah
senyawa
organik
kompleks
berbobot
molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer
asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida.
2.
Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen,
dan, dalam beberapa kasus, belerang.
3.
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa
struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier
(tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat)
4.
Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi
menjadi 3 golongan utama, yaitu :
a.Protein Bentuk Serabut (fibrous)
b.Protein Globular
c.Protein Konjugasi
5.Fungsi Protein :
•
Pertumbuhan (untuk anak) dan pemeliharaan (untuk orang
dewasa)
•
Pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh
•
Mengatur keseimbangan air
•
Memelihara netralitas tubuh
•
Pembentukan antibody
•
Mengangkut zat-zat gizi
54
55. •
Sumber energy
6.Protein dapat kita bagi menjadi 2 kelas utama, yaitu Protein
Kasar (Crude Protein) dan Protein Sejati (True Protein)
3.2 SARAN
a. Diharapkan kepada seluruh masyarakat untuk dapat
memenuhi asupan protein, agar dapat tumbuh dengn sehat.
b. Agar seluruh ibu-ibu memperhatikan gizi anak, terutama
asupan proteinnya, agar tidak ada lagi penderita gizi buruk.
c. Kepada tenaga kesehatan untuk dapat mengadakan
penyuluhan kepada masyarakat tentang gizi, terutama
tentang protein.
d. Diharapkan masyarakat atau pun pembaca mau ikut serta
menggalakkan program tentang pemberantasan gizi buruk,
untuk mencapai Indonesia sehat 2011
55
56. DAFTAR PUSTAKA
Lehningger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta:
Erlangga
Muhamad Wirahadi Kusumah. 1977. Biokimia (protein, enzim, dan
asam nukleat). Bandung: ITB
Purwo Arbianto. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Jakarta :
Departemen pendidikan dan kebudayaan
Sabirin Matsjeh, dkk. 1994. Kimia Organik II. Yogyakarta
:Departemen pendidikan dan kebudayaan
Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim
Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC
2003, The Biology Project-Biochemistry, Edisi: 28 Januari 2003
Almatsier, S. ”Prinsip Dasar Ilmu Gizi”. Penerbit : PT. Gramedia Pustaka
Utama. Jakarta : 2006. Sediaoetama, Drs. Ahmad Djaeni. ”Ilmu Gizi”.
Penerbit : Dian Rakyat. Jakarta : 2006.
Moehdi, S. ” Ilmu Gizi”. Penerbit : Papasinar Sinanti. Jakarta : 2002.
Kartasapoetra, Drs.G. ”Ilmu Gizi”. Penerbit : Rineka Cipta. Jakarta : 2003.
56