1. SEGUNDA PARTE : ENZIMAS
• Resumiendo para que una reacción biológica
se ponga en marcha hace falta energía que
puede ser provista por moléculas
aportadoras(ATP) a través de reacciones
directas o acopladas.
• Hace falta que la reacción tenga cierta
velocidad dada por las enzimas.
4. COENZIMAS
• Porción no proteica de la enzima que
intervienen activamente experimentando los
cambios que compensan las transformaciones
sufridas por los sustratos ej:
• Oxdidorreductasas:
• Sustrato oxidado y enz coenzima reducida
• -----sustrato reducido + enz coenzima oxidada)
5. COENZIMAS
• OTRO EJ: TRANSFERASAS
• SUPONGAMOS ESTA REACCIÓN
• SUSTRATO-NH2+SUSTRATO CETOCOOH
• EN ESTA REACCIÓN SE VA A PRODUCIR UNA DOBLE
TRANSFERENCIA DE GRUPOS ATÓMICOS (NH2-CETO)
• ESTA REACCIÓN NO ES DIRECTA NECESITA DE UNA
ENZIMA Y SU COENZIMA
• 1-SUSTRATO –NH2-COOH +ENZ-COENZIMA----
SUSTRATOCETOCOOH+ENZ-COENZIMA NH2
• 2-ENZ-COENZIMA NH2+SUSTRATO CETOCOOH ----
• SUSTRATO AMINOCOOH +ENZ-COENZIMA
+SUSTRATOCETOCOOH
6. COENZIMAS
• MUCHAS DE LAS COENZIMAS TIENEN
ESTRUCTURA NUCLEOTÍDICA Y OTRAS
PROVIENEN DE LAS VITAMINAS
HIDROSOLUBLES DEL GRUPO B
7. COENZIMAS
NOMBRE VITAMINA
CORRESPONDIENTE
REACCIÓN QUE CATALIZA
PIROFOSFATO DE TIAMINA TIAMINA-B1 DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA DE ALFA
CETOÁCIDOS
FOSFATO DE PIRIDOXAL PIRIDOXINA-B6 TRANSAMINACIÓN
BIOTINA BIOTINA-B7-BH CARBOXILACIÓN –TRANSCARBOXILACIÓN
FLAVINADENINMONONUCLEÓTIDO
(FMN)
RIVOFLAVINA O B2 DESHIDROGENASAS
FLAVINADENINDINONUCLEÓTIDO
(FAD)
RIVOFLAVINA O B2 DESHIDROGENASAS
NICOTINADENINDINUCLEÓTIDO
(NAD)
NICOTINA O B5 O NIACINA DESHIDROGENASAS
NICOTINADENINDINUCLEÓTIDOFOSFATO
(NADP)
NICOTINA O B5 O NIACINA DESHIDROGENASAS
COENZIMA A ACIDO PANTOTÉNICO ACETILCOENZIMA
(TRANSPORTADORA DE GRUPOS ACILOS)
ACIDO TETRAHIDROFÓLICO ACIDO FOLICO SÍNTESIS DE PURINAS
COENZIMA B12 CIANOCOBALAMINA O B12 SÍNTESIS DE PURINAS
11. METALOENZIMAS
• PARA ALGUNAS ENZIMAS ES INDISPENSABLE LA
PRESENCIA DE IONES METÁLICOS: PARA SU ACTIVIDAD
CATALÍTICA,MANTENIMIENTO DE LAS ESTRUCTURA
TERCIARIA Y CUATERNARIA
• EJ:MG:LAS QUE USAN ATP COMO ACOPLADOR
• CA:LO REQUIEREN O SON ACTIVADAS EN SU
PRESENCIA: ENZIMAS DEL SISTEMA DE COAGULACIÓN
O HEMOSTASIA
• FE: CATALASAS O PEROXIDASAS, CITOCROMOS
• CU:CITOCROMOS OXIDASAS
• OTRAS ENZIMAS REQUIEREN ANIONES :EJ CLORURO
POR LA AMILASA
12. FUNCIONAMIENTO DE LA ENZIMA
• DIJIMOS ANTES QUE LA ENZIMA SE UNE AL
SUSTRATO PARA FORMAR E-S DISMINUYENDO SU
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
• EL LUGAR DONDE SE UNE LA ENZIMA AL
SUSTRATO SE LLAMA SITIO DE UNIÓN QUE
PUEDEN SER UNO O VARIOS Y LUEGO AL UNIRSE
CONFORMAN UNA ESTRUCTURA TERCIARIA QUE
FACILITA LA UNIÓN DE LA EZ EN SU SITIO
CATALÍTICO.LA COENZIMA FAVORECE ESTA UNIÓN
14. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• LAS ENZIMAS SE PUEDEN MEDIR A TRAVÉS DE:
SUSTRATO CONSUMIDO,PRODUCTO FORMADO,
VARIACIÓN DE SU COENZIMA
• EN LUGAR DE HABLAR DE CONCENTRACIÓN(ES MUY
PEQUEÑA) HABLAMOS DE ACTIVIDAD QUE SE EXPRESA
EN UNIDADES INTERNACIONALES : UNA UNIDAD
INTERNACIONAL ES LA CANTIDAD DE ENZIMA QUE
CATALIZA UN MICROMOL DE SUSTRATO POR MINUTO
• O EL KATAL QUE CORRESPONDE UNA UNIDAD A LA
CANTIDAD DE ENZIMA QUE CATALIZA 1 MOL DE
SUSTRATO CATALIZADO EN UN SEGUNDO
16. • CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
• Para determinar la velocidad máxima de una
reacción enzimática, la concentración de
sustrato, ([S]) se aumenta hasta alcanzar una
velocidad constante, de formación de
producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax)
de la enzima. En ese caso, los sitios activos de
la enzima están saturados con sustrato
19. FACTORES QUE MODIFICAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN SIEMPRE ES DIRECTAMENTE
PROPORCIONAL A LA ENZIMA
• LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO : AL PRINCIPIO AUMENTA LA
ACTIVIDAD PERO LUEGO LA ACTIVIDAD ALCANZA UN ESTADO
ESTACIONARIO: HIPERBOLA
• TEMPERATURA: AL SER PROTEÍNAS LAS ENZIMAS TIENEN UNA
TEMPERATURA ÓPTIMA DE ACCIÓN QUE ES CARACTERÍSTICA DEL
ORGANISMO QUE TRATEMOS EN LOS HUMANOS LA TEMPERATURA
OPTIMA ES 37 0C.POR DEBAJO LA ATIVIDAD SE ENCUENTRA
DISMINUÍDA Y POR ENCIMA LA ACTIVIDAD SE PIERDE POR
DESNATURALIZACIÓN DE LA ENZIMA
• pH: EL pH TAMBIÉN DEBE SER EL OPTIMO PARA CADA SISTEMA
• TIEMPO: LA ACCIÓN ENZIMÁTICA NO ES INSTANTÁNEA TAMBIÉN
DEPENDE DEL TIPO DE ENZIMA
20. REGULACIÓN DE SU ACTIVIDAD
• VÍA METABOLICA: SE LLAMA A UNA SERIE DE
REACCIONES BIOLÓGICAS QUE OCURREN EN
ETAPAS DONDE CADA UNA DE ELLAS ES
CATALIZADA POR UNA ENZIMA DIFERENTE Y
CADA PASO QUE FORMA UN NUEVO
PRODUCTO QUE A SU VEZ ES SUSTRATO DEL
QUE SIGUE EJ:
• A+B-------C+D------E+F -------G*
21. ENZIMAS ALOSTÉRICAS
• En la reacción del ejemplo anterior cuando la
concentración de G aumente mucho, esta influirá
sobre la primera enzima para que disminuya la
actividad.(feed-back o retroalimentación negativa)
• También puede suceder que se acumule el mismo
sustrato el primero ej: A y entonces aumente la
actividad enzimática de la primera reacción para
sacar el sustrato del medio
• A este tipo de regulación se llama alostérica y ocurre
en un lugar distinto del sitio catalítico, sitio alostérico
y el inhibidor o activador es el agente modificador o
modulador
24. REGULACIÓN POR MODIFICACIÓN
COVALENTE
• Básicamente, consiste en modificar la
conformación de una enzima, como consecuencia
de la unión reversible, de tipo covalente, que se
establece entre grupos químicos de la proteína y
una molécula de bajo peso molecular.
• Un ej es la glucógeno fosforilada ez que participa
en la degradación de glucógeno cuando esta
fosforilada es activa y se llama fosforilasa A la B
es inactiva y está desfosforilada.
25. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• EXISTEN AGENTES QUÍMICOS CAPACES DE
INHIBIR LA ACTIVIDAD CATALÍTICA DE LAS
ENZIMAS .
• SE PUEDEN CLASIFICAR EN:
• INHIBIDORES IRREVERSIBLES:TODA SUSTANCIA
QUE PRODUZCA UN CAMBIO PERMANENTE EN
LA MOLÉCULA QUE LLEVE A UN DETERIORO DE
SU ACTIVIDAD EJ: ORGANOFOSFORADOS Y
ACETILCOLINESTERASA
26. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• REVERSIBLES: EL CAMBIO NO ES PERMANENTE
PUEDE SER:
• COMPETITIVO:EL INHIBIDOR TIENE SEMEJANZA
ESTRUCTURAL CON EL SUSTRATO Y LA ENZIMA
TIENE MAYOR AFINIDAD CON UNO QUE CON
OTRO EJ: SUCCINATO Y MALONATO –EZ
SUCCINATODESHIDROGENASA
• EL INHIBIDOR SE UNE AL SITIO ACTIVO.LA
INHIBICIÓN ES SUPERADA AUMENTANDO LA
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO EN EL MEDIO
• EJ:PABA –AC FÓLICO Y SULFAMIDA ANTIBIOTICOS
27. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• NO COMPETITIVO:SON COMPUESTOS QUE SE
UNEN A OTRO SITIO DISTINTO DEL SITIO
ACTIVO Y BLOQUEAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA EJ CIANURO –FE –CITOCROMO-
HEMOGLOBINA
• ACOMPETITIVO: EL INHIBIDOR SE UNE AL
COMPLEJO ENZIMA- SUSTRATO
28. DEFINICIONES IMPORTANTES
• TODAS LAS ENZIMAS ESTÁN DETERMINADAS GENÉTICAMENTE Y SU
ALTERACIÓN EN UNA VÍA METABÓLICA SE TRADUCE EN UNA
ENFERMEDAD .
• LAS ENZIMAS EN SU MAYORÍA SON INTRACELULARES Y ESTÁN UBICADAS
SUBCELULARMENTE DE ACUERDO AL LUGAR DONDE SE PRODUCE LA VIA
METABÓLICA JUNTO A TODAS LAS DEMÁS PARTICIPANTES
• ALGUNAS ENZIMAS ESTÁN EN ESTADO INACTIVO EJ: PEPSIMÓGENO- EZ DE
COAGULACIÓN SE LLAMAN ZIMÓGENOS ,DEBEN SER ACTIVADOS ES DECIR
SEPARADOS O CORTADOS EN 2 TROZOS PARA TENER ACTIVIDAD
• ISOENZIMAS: DIFERENTES FORMAS MOLECULARES DE LA ENZIMA QUE
CATALIZAN AL MISMO SUSTRATO O REACCIÓN.GENERALMENTE SON DE
DISTINTOS TEJIDOS EJ: AMILASA SALIVAL O PANCREÁTICA
• EN EL LABORATORIO SE PUEDEN DETERMINAR LA ACTIVIDAD ENZIMAS
COMO RECURSO PARA ESTUDIAR DISTINTAS PATOLOGÍAS EJ
TRANSAMINASAS, FOSFATASA ALCALINA PARA ESTUDIAR ENFERMEDADES
HEPÁTICAS
