El documento describe los aminoácidos, las unidades básicas que forman las proteínas. Existen unos 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas humanas, los cuales se clasifican en grupos como alifáticos, aromáticos, ácidos y básicos dependiendo de su cadena lateral. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas péptidos y proteínas.
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y constituyen el grupo más abundante de moléculas orgánicas en los seres vivos. Los aminoácidos se unen formando cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, y cuando alcanzan los 50 aminoácidos o más de 5000 unidades de masa molecular se consideran proteínas.
El documento proporciona información sobre las proteínas que suelen aparecer en las pruebas de la PAU. Se destaca que no es necesario conocer las fórmulas de los 20 aminoácidos pero sí identificarlos. También conviene saber ejemplos de cada grupo de aminoácidos y su código de letras, así como identificar el enlace peptídico. Además, se enumeran los temas más comunes que se suelen preguntar sobre las proteínas.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Pueden clasificarse de acuerdo a su polaridad y capacidad para formar enlaces. Las proteínas adoptan estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria gracias a enlaces como puentes de hidrógeno y disulfuro. El código genético especifica la secuencia de aminoácidos de cada proteína. Existen métodos para purificar proteínas como la centrifugación y diálisis basados en sus diferencias de tamaño y solubilidad.
El documento proporciona información sobre las proteínas y los aminoácidos para la prueba de acceso a la universidad (PAU). Explica que aproximadamente el 15% de las preguntas de la PAU tratan sobre este tema. Detalla los conceptos clave que suelen preguntarse, como definir proteína y aminoácido, describir la estructura de las proteínas, y explicar la desnaturalización y renaturalización. Además, clasifica los 20 aminoácidos proteicos y describe sus propiedades y el enlace peptídico que los une
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen en forma L y D. Se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua. Las proteínas adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones como la catálisis, el transporte y la regulación.
El documento describe las proteínas, incluyendo sus componentes (aminoácidos), estructura (niveles primario a cuaternario) y clasificación. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y que adoptan estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta. También cubre las propiedades, funciones y clasificación de las proteínas.
Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se diferencian por el grupo radical unido al carbono alfa. La polaridad del grupo radical determina si un aminoácido es polar, apolar o polar con carga. La carga de los aminoácidos depende del pH de la solución debido a que pueden aceptar o ceder protones. La electroforesis es un método que separa aminoácidos usando un campo eléctrico según su carga en diferentes pHs.
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y constituyen el grupo más abundante de moléculas orgánicas en los seres vivos. Los aminoácidos se unen formando cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, y cuando alcanzan los 50 aminoácidos o más de 5000 unidades de masa molecular se consideran proteínas.
El documento proporciona información sobre las proteínas que suelen aparecer en las pruebas de la PAU. Se destaca que no es necesario conocer las fórmulas de los 20 aminoácidos pero sí identificarlos. También conviene saber ejemplos de cada grupo de aminoácidos y su código de letras, así como identificar el enlace peptídico. Además, se enumeran los temas más comunes que se suelen preguntar sobre las proteínas.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Pueden clasificarse de acuerdo a su polaridad y capacidad para formar enlaces. Las proteínas adoptan estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria gracias a enlaces como puentes de hidrógeno y disulfuro. El código genético especifica la secuencia de aminoácidos de cada proteína. Existen métodos para purificar proteínas como la centrifugación y diálisis basados en sus diferencias de tamaño y solubilidad.
El documento proporciona información sobre las proteínas y los aminoácidos para la prueba de acceso a la universidad (PAU). Explica que aproximadamente el 15% de las preguntas de la PAU tratan sobre este tema. Detalla los conceptos clave que suelen preguntarse, como definir proteína y aminoácido, describir la estructura de las proteínas, y explicar la desnaturalización y renaturalización. Además, clasifica los 20 aminoácidos proteicos y describe sus propiedades y el enlace peptídico que los une
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen en forma L y D. Se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua. Las proteínas adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones como la catálisis, el transporte y la regulación.
El documento describe las proteínas, incluyendo sus componentes (aminoácidos), estructura (niveles primario a cuaternario) y clasificación. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y que adoptan estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta. También cubre las propiedades, funciones y clasificación de las proteínas.
Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se diferencian por el grupo radical unido al carbono alfa. La polaridad del grupo radical determina si un aminoácido es polar, apolar o polar con carga. La carga de los aminoácidos depende del pH de la solución debido a que pueden aceptar o ceder protones. La electroforesis es un método que separa aminoácidos usando un campo eléctrico según su carga en diferentes pHs.
Este documento describe la estructura y clasificación de los aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas. Explica que los 20 aminoácidos presentes en las proteínas se clasifican en neutros o polares dependiendo de la naturaleza de su cadena lateral. También describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas, especificando la secuencia primaria de aminoácidos como el primer nivel estructural de las proteínas.
Este documento describe los componentes básicos de las proteínas, lípidos y carbohidratos. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y se clasifican según sus cadenas laterales. También describe las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas. Brevemente describe los azúcares simples, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos que componen los carbohidratos. Finalmente, resume los principales tipos de lípid
Este documento describe las proteínas y sus componentes básicos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los 20 tipos de aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y cada uno tiene un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral distinta. Las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional a través de cuatro niveles de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
El documento describe los conceptos básicos de las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. También describe las propiedades y clasificaciones de los aminoácidos, incluyendo los 8 aminoácidos esenciales que los humanos deben obtener de la dieta.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse en holoproteínas y heteroproteínas. Su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria dada por la secuencia de aminoácidos; estructura secundaria como hélices alfa o láminas beta; estructura terciaria tridimensional; y estructura cuaternaria en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.
Este documento describe las características estructurales y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son las unidades fundamentales que componen las proteínas y contienen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono central. Se clasifican según sean esenciales, no esenciales o condicionales, según sus propiedades ácidas, básicas o neutras, y según la presencia o ausencia de carga en su cadena lateral.
El documento resume conceptos básicos sobre moléculas orgánicas importantes como ATP, ADN, ADP, NADH y otros. Explica que el ATP proporciona energía a las reacciones químicas y es precursor de coenzimas. También define hexosas, pentosas y grupos funcionales como alcohol, aldehídos, cetonas y ácidos carboxílicos. Por último, describe la estructura y función de proteínas, aminoácidos y carbohidratos en los seres vivos.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos principales que se combinan para formar miles de proteínas distintas. Cada proteína tiene una estructura y función única determinada por su secuencia de aminoácidos y su plegamiento tridimensional, el cual surge de las interacciones entre los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena primaria y entre cadenas en estructuras cuaternarias.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos que se combinan para formar miles de proteínas con diversas funciones. Cada proteína tiene una estructura y características propias determinadas por su secuencia de aminoácidos y los niveles de organización estructural que incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
[2016.11.07] Disociación de aminoácidos [PTI I]Diego Guzmán
Este documento trata sobre la disociación de aminoácidos y proteínas. Explica la estructura básica de los aminoácidos y su comportamiento anfótero, debido a que contienen grupos ácido y básico. También describe el punto isoeléctrico, en el que la carga neta de un aminoácido es cero, y la constante de disociación. Finalmente, analiza cómo se disocian los diferentes aminoácidos y cómo se comportan las proteínas en alimentos ácidos, básicos o neutros.
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
Este documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas. Describe las propiedades químicas de los 20 aminoácidos estándar y las estructuras primarias y secundarias que pueden adoptar las proteínas, como la hélice alfa y la lámina beta. Además, indica que las proteínas cumplen funciones esenciales en los organismos vivos.
Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son compuestos que contienen dos grupos funcionales y son quirales excepto la glicina. También describe la isomería óptica de los aminoácidos naturales que se encuentran en las proteínas y pertenecen a la serie L. Finalmente, explica que los aminoácidos pueden comportarse como ácidos, bases o neutros dependiendo de su punto isoeléctrico y el pH del medio.
ÍNDICE
1. Proteínas
1.1. Concepto
1.2. Composición
2. Aminoácidos
2.1. Clasificación de los aminoácidos
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica. El comportamiento anfótero
Isomerías de los aminoácidos.
3. Peptídos
3.1. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria
4.2. Estructura secundaria
4.3. Estructura terciaria
4.4. Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
Solubilidad.
Desnaturalización.
Especificidad
Capacidad amortiguadora o tampón.
6. Funciones biológicas de las proteínas
Funciones enzimáticas o catalíticas.
Funciones reguladoras u hormonales.
Funciones defensivas e inmunológicas
Funciones de transporte.
Funciones estructurales.
Funciones homeostáticas.
Funciones contráctiles
Funciones de reserva.
7. Clasificación de las proteínas
8. Preguntas PAU Canarias
Este documento describe los conceptos básicos de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un carbono unido a grupos funcionales variables. Los péptidos se forman cuando los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, y las proteínas son cadenas más largas de aminoácidos. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria
Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que la secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Además, la estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta, mientras que la terciaria y cuaternaria se refieren al plegamiento tridimensional de las proteínas. Finalmente, señala que la estructura de las proteín
Bioquimica I - Mixta - Aminoacidos - Doctora Iriana Adams.pdfNicolLorenzo4
Los aminoácidos son los precursores de las proteínas y están formados químicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Cumplen funciones como precursores de proteínas, lípidos, glucosa y compuestos nitrogenados especializados, y también sirven como fuente de energía. Existen cientos de tipos de aminoácidos que difieren en su cadena lateral.
Este documento trata sobre varios temas relacionados con la bioquímica agrícola. Explica que los hidrocarburos son compuestos orgánicos formados por carbono e hidrógeno, y que pueden clasificarse en alifáticos y aromáticos. También describe la síntesis de proteínas en las células, el proceso de formación de aminoácidos y proteínas, y presenta una clasificación de los aminoácidos. Además, incluye información sobre la estructura de los aminoácidos y sobre los
Este documento describe las proteínas, incluyendo que son polímeros de aminoácidos que ejercen una gran variedad de funciones en las células. Las proteínas están compuestas de cadenas de uno de los 20 aminoácidos estándares y varían en tamaño desde pequeños péptidos hasta grandes polímeros. Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus cadenas laterales, como su polaridad.
1. Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. 2. Estas cadenas pueden adoptar estructuras secundarias como hélices alfa o láminas beta debido a la formación de puentes de hidrógeno. 3. La estructura primaria, secundaria y las interacciones entre cadenas definen la estructura tridimensional y función de una proteína.
La enfermedad de Wilson es un trastorno genético autosómico recesivo que impide la eliminación adecuada del cobre del cuerpo, causando su acumulación en órganos como el hígado y el cerebro. Esto provoca síntomas hepáticos (hepatitis, cirrosis), neurológicos (temblores, rigidez muscular) y psiquiátricos (depresión, cambios de comportamiento). Se diagnostica mediante análisis de sangre, orina, biopsia hepática y pruebas genéticas, y se trata con medicamentos quelantes de cobre, zinc, una dieta baja en cobre y, en casos graves, trasplante de hígado.
Este documento describe la estructura y clasificación de los aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas. Explica que los 20 aminoácidos presentes en las proteínas se clasifican en neutros o polares dependiendo de la naturaleza de su cadena lateral. También describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas, especificando la secuencia primaria de aminoácidos como el primer nivel estructural de las proteínas.
Este documento describe los componentes básicos de las proteínas, lípidos y carbohidratos. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y se clasifican según sus cadenas laterales. También describe las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas. Brevemente describe los azúcares simples, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos que componen los carbohidratos. Finalmente, resume los principales tipos de lípid
Este documento describe las proteínas y sus componentes básicos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los 20 tipos de aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y cada uno tiene un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral distinta. Las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional a través de cuatro niveles de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
El documento describe los conceptos básicos de las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. También describe las propiedades y clasificaciones de los aminoácidos, incluyendo los 8 aminoácidos esenciales que los humanos deben obtener de la dieta.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse en holoproteínas y heteroproteínas. Su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria dada por la secuencia de aminoácidos; estructura secundaria como hélices alfa o láminas beta; estructura terciaria tridimensional; y estructura cuaternaria en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.
Este documento describe las características estructurales y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son las unidades fundamentales que componen las proteínas y contienen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono central. Se clasifican según sean esenciales, no esenciales o condicionales, según sus propiedades ácidas, básicas o neutras, y según la presencia o ausencia de carga en su cadena lateral.
El documento resume conceptos básicos sobre moléculas orgánicas importantes como ATP, ADN, ADP, NADH y otros. Explica que el ATP proporciona energía a las reacciones químicas y es precursor de coenzimas. También define hexosas, pentosas y grupos funcionales como alcohol, aldehídos, cetonas y ácidos carboxílicos. Por último, describe la estructura y función de proteínas, aminoácidos y carbohidratos en los seres vivos.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos principales que se combinan para formar miles de proteínas distintas. Cada proteína tiene una estructura y función única determinada por su secuencia de aminoácidos y su plegamiento tridimensional, el cual surge de las interacciones entre los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena primaria y entre cadenas en estructuras cuaternarias.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos que se combinan para formar miles de proteínas con diversas funciones. Cada proteína tiene una estructura y características propias determinadas por su secuencia de aminoácidos y los niveles de organización estructural que incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
[2016.11.07] Disociación de aminoácidos [PTI I]Diego Guzmán
Este documento trata sobre la disociación de aminoácidos y proteínas. Explica la estructura básica de los aminoácidos y su comportamiento anfótero, debido a que contienen grupos ácido y básico. También describe el punto isoeléctrico, en el que la carga neta de un aminoácido es cero, y la constante de disociación. Finalmente, analiza cómo se disocian los diferentes aminoácidos y cómo se comportan las proteínas en alimentos ácidos, básicos o neutros.
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
Este documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas. Describe las propiedades químicas de los 20 aminoácidos estándar y las estructuras primarias y secundarias que pueden adoptar las proteínas, como la hélice alfa y la lámina beta. Además, indica que las proteínas cumplen funciones esenciales en los organismos vivos.
Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son compuestos que contienen dos grupos funcionales y son quirales excepto la glicina. También describe la isomería óptica de los aminoácidos naturales que se encuentran en las proteínas y pertenecen a la serie L. Finalmente, explica que los aminoácidos pueden comportarse como ácidos, bases o neutros dependiendo de su punto isoeléctrico y el pH del medio.
ÍNDICE
1. Proteínas
1.1. Concepto
1.2. Composición
2. Aminoácidos
2.1. Clasificación de los aminoácidos
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica. El comportamiento anfótero
Isomerías de los aminoácidos.
3. Peptídos
3.1. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria
4.2. Estructura secundaria
4.3. Estructura terciaria
4.4. Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
Solubilidad.
Desnaturalización.
Especificidad
Capacidad amortiguadora o tampón.
6. Funciones biológicas de las proteínas
Funciones enzimáticas o catalíticas.
Funciones reguladoras u hormonales.
Funciones defensivas e inmunológicas
Funciones de transporte.
Funciones estructurales.
Funciones homeostáticas.
Funciones contráctiles
Funciones de reserva.
7. Clasificación de las proteínas
8. Preguntas PAU Canarias
Este documento describe los conceptos básicos de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un carbono unido a grupos funcionales variables. Los péptidos se forman cuando los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, y las proteínas son cadenas más largas de aminoácidos. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria
Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que la secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Además, la estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta, mientras que la terciaria y cuaternaria se refieren al plegamiento tridimensional de las proteínas. Finalmente, señala que la estructura de las proteín
Bioquimica I - Mixta - Aminoacidos - Doctora Iriana Adams.pdfNicolLorenzo4
Los aminoácidos son los precursores de las proteínas y están formados químicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Cumplen funciones como precursores de proteínas, lípidos, glucosa y compuestos nitrogenados especializados, y también sirven como fuente de energía. Existen cientos de tipos de aminoácidos que difieren en su cadena lateral.
Este documento trata sobre varios temas relacionados con la bioquímica agrícola. Explica que los hidrocarburos son compuestos orgánicos formados por carbono e hidrógeno, y que pueden clasificarse en alifáticos y aromáticos. También describe la síntesis de proteínas en las células, el proceso de formación de aminoácidos y proteínas, y presenta una clasificación de los aminoácidos. Además, incluye información sobre la estructura de los aminoácidos y sobre los
Este documento describe las proteínas, incluyendo que son polímeros de aminoácidos que ejercen una gran variedad de funciones en las células. Las proteínas están compuestas de cadenas de uno de los 20 aminoácidos estándares y varían en tamaño desde pequeños péptidos hasta grandes polímeros. Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus cadenas laterales, como su polaridad.
1. Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. 2. Estas cadenas pueden adoptar estructuras secundarias como hélices alfa o láminas beta debido a la formación de puentes de hidrógeno. 3. La estructura primaria, secundaria y las interacciones entre cadenas definen la estructura tridimensional y función de una proteína.
La enfermedad de Wilson es un trastorno genético autosómico recesivo que impide la eliminación adecuada del cobre del cuerpo, causando su acumulación en órganos como el hígado y el cerebro. Esto provoca síntomas hepáticos (hepatitis, cirrosis), neurológicos (temblores, rigidez muscular) y psiquiátricos (depresión, cambios de comportamiento). Se diagnostica mediante análisis de sangre, orina, biopsia hepática y pruebas genéticas, y se trata con medicamentos quelantes de cobre, zinc, una dieta baja en cobre y, en casos graves, trasplante de hígado.
Terapia cinematográfica (6) Películas para entender los trastornos del neurod...JavierGonzalezdeDios
Los trastornos del neurodesarrollo comprenden un grupo heterogéneo de trastornos crónicos que se manifiestan en períodos tempranos de la niñez y que, en conjunto, comparten una alteración en la adquisición de habilidades cognitivas, motoras, del lenguaje y/o sociales que impactan significativamente en el funcionamiento personal, social y académico. Tienen su origen en la primera infancia o durante el proceso de desarrollo y comprende a heterogéneos procesos englobados bajo esta etiqueta.
El Manual diagnóstico y estadístico de los trastornos mentales en su quinta edición (DSM-V) incluye dentro los trastornos del neurodesarrollo los siguientes siete grupos: Discapacidad intelectual, Trastornos de la comunicación, Trastorno del espectro del autismo (TEA), Trastorno de atención con hiperactividad (TDAH), Trastornos específico del aprendizaje, Trastornos motores y Trastornos de tics. Es importante tener en cuenta que en una misma persona puede manifestarse más de un trastorno del neurodesarrollo. Y, dentro de todos los trastornos del neurodesarrollo, el autismo adquiere una especial importancia, por lo que será considerado en el próximo capítulo de la serie “Terapia cinematográfica” de forma particular.
Y esta gran diversidad también la ha reflejado en la gran pantalla y en las historias “de cine” que el séptimo arte nos ha regalado. Y hoy proponemos un recordatorio de la amplia variedad y complejidad de los trastornos del neurodesarrollo en la infancia a través de 7 películas argumentales. Estas películas son, por orden cronológico de estreno:
- El milagro de Ana Sullivan (The Miracle Worker, Arthur Penn, 1962) 6, para valorar el milagro de la palabra, el milagro del lenguaje y de los sentidos.
- Forrest Gump (Robert Zemeckis, 1994) 7, para comprender el valor de la lucha por encontrar cuál es la meta de cada uno, una mezcla de destino y sueños propios.
- Estrellas en la Tierra (Taare Zameen Par, Aamir Khan, 2007) 8, para confirmar que cada niño y niña es especial, incluso con sus potenciales deficiencias psíquicas, físicas y/o sensoriales.
- El primero de la clase (Front of the Class, Peter Werner, 2008) 9, para demostrar el valor de la superación y como, a pesar de nuestras dificultades, somos merecedores de oportunidades.
- Cromosoma 5 (María Ripoll, 2013) 10, para entender la soledad del corredor de fondo ante los trastornos del neurodesarrollo.
- Gabrielle (Louise Archambault, 2013) 11, para intentar normalizar las relaciones afectivas y amorosas entre dos personas con enfermedades mentales y discapacidad.
- Línea de meta (Paola García Costas, 2014) 12, para interiorizar que la carrera de la vida es especialmente difícil para algunos.
Siete películas argumentales que el séptimo arte nos presenta con protagonistas afectos con diferentes trastornos del neurodesarrollo durante su infancia, adolescencia y juventud y que nos ayudan a comprender que cada persona es especial, diversa y con capacidades diferenciales que hay que respetar y potenciar.
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Alergia a la vitamina B12 y la anemia perniciosagabriellaochoa1
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Procedimientos Básicos en Medicina - HEMORRAGIASSofaBlanco13
En el presente Power Point se explica el tema de hemorragias en el curso de Procedimiento Básicos en Medicina. Se verán las causas, las cuales son por traumatismos, trastornos plaquetarios, de vasos sanguíneos y de coagulación. Asimismo, su clasificación, esta se divide por su naturaleza (externa o interna), por su procedencia (capilar, venosa o arterial) y según su gravedad. Además, se explica el manejo. Este puede ser por presión directa, elevación del miembro, presión de la arteria o torniquete. Finalmente, los tipos de hemorragias externas y en que partes del cuerpo se dan.
Comunicació oral de les infermeres Maria Rodríguez i Elena Cossin, infermeres gestores de processos complexos de Digestiu de l'Hospital Municipal de Badalona, a les 34 Jornades Nacionals d'Infermeras Gestores, celebrades a Madrid del 5 al 7 de juny.
EL CÁNCER, ¿QUÉ ES?, TIPOS, ESTADÍSTICAS, CONCLUSIONESMariemejia3
El cáncer es una enfermedad caracterizada por el crecimiento descontrolado de células anormales en el cuerpo. Puede afectar a cualquier parte del organismo y su tratamiento varía según el tipo y la etapa de la enfermedad. Los factores de riesgo incluyen la genética, el estilo de vida y la exposición a ciertos agentes carcinógenos. Aunque el cáncer sigue siendo una de las principales causas de morbilidad y mortalidad en el mundo, los avances en la detección temprana y el tratamiento han mejorado las tasas de supervivencia. La investigación continúa en busca de nuevas terapias y métodos de prevención. La concienciación sobre el cáncer es fundamental para promover estilos de vida saludables y fomentar la detección precoz.
En esta presentación encontrarán información detallada sobre cómo realizar correctamente la maniobra de Heimlich y también información sobre lo que es la asfixia.
Pòster presentat per la pediatra de BSA Sofía Benítez al 70 Congrés de la Sociedad Española de Pediatría, celebrat a Còrdoba del 6 al 8 de juny de 2024.
2. Los Aminoácidos
Son las unidades básicas que forman las
proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan,
en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un
carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con un átomo de
hidrógeno (-H) y con un grupo químico
variable al que se denomina radical (-R).
4. Los Aminoácidos
Tridimensionalmente el carbono presenta una
configuración tetraédrica en la que el carbono se
dispone en el centro y los cuatro elementos que
se unen a él ocupan los vértices.
5. Los Aminoácidos
Cuando en el vértice superior se dispone el -
COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R,
según la disposición del grupo amino (-NH2) a la
izquierda o a la derecha del carbono se habla de
"-L-aminoácidos o de "-D-aminoácidos
respectivamente. En las proteínas sólo se
encuentran aminoácidos de configuración L.
6.
7. Los Aminoácidos
En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos
diferentes, pero de todos ellos sólo unos 20
forman parte de las proteínas y según el grupo
funcional que aporta la cadena R , estos se
clasifican en:
8. Aminoácidos Alifáticos
En esta grupo se encuadran
los aminoácidos cuya cadena
lateral es alifática, es decir
una cadena hidrocarbonada
9. Nomenclatura de Los Aminoacidos
Para nombrarlos sistematicamente primero se
utiliza la palabra acido y el prefijo amino al
acido de que provienen.
La posicion del grupo amino o cualquier otro
grupo sustituyente se indican con letras de
alfabeto griego , siendo alfa (α) el carbono
adyacente al carbono del grupo funcional
carboxilo
16. Aminoácidos Alifáticos
La Prolina
La prolina también tiene una cadena lateral de
naturaleza alifática, pero difiere de los demás
aminoácidos en que su cadena lateral está unida
tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo
amino.
18. Aminoácidos Aromáticos
En esta grupo se encuadran los aminoácidos
cuya cadena lateral posee un anillo aromático. La
fenialalanina es una alanina que lleva unida un
grupo fenílico. La tirosina es como la
fenilalanina con un hidroxilo en su anillo
aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y
mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.
22. Aminoácidos Azufrados
Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales
poseen átomos de azufre, son la cisteína, que
posee un grupo sulfhídrico, y la metionina, que
posee un enlace tioéster.
25. Aminoácidos Hidroxilados
Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas
hidroxiladas, la serina y la treonina. El grupo
hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más
hidrofílicos y reactivos.
28. Aminoácidos Básicos
Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales
muy polares encontramos tres aminoácidos
básicos: lisina, arginina e histidina.
32. Aminoácidos Ácidos y Sus Amidas
En este grupo encontramos dos aminoácidos con
cadenas laterales de naturaleza ácida y sus
amidas correspondientes. Estos son el ácido
aspártico y el ácido glutámico (a estos
aminoácidos se les denomina normalmente
aspartato y glutamato par resaltar que sus
cadenas laterales están cargadas negativamente a
pH fisiológico).
33. Aminoácidos Ácidos Y Sus Amidas
Los derivados sin carga de estos dos
aminoácidos son la asparragina y la glutamina
que contienen un grupo amida terminal en lugar
del carboxilo libre.
38. Aminoácidos Esenciales y No Esenciales
Los aminoácidos que un organismo no puede
sintetizar y, por tanto, tienen que ser
suministrados con la dieta se
denominan aminoácidos esenciales; y aquellos
que el organismo puede sintetizar se
llaman aminoácidos no esenciales.
39. Aminoácidos Esenciales y No Esenciales
Para la especie humana son esenciales ocho
aminoácidos: treonina, metionina, lisina,
valina, triptófano, leucina, isoleucina y
fenilalanina (además puede añadirse
la histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto)
41. Propiedades Acido-Base de Los
Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos sólidos;
incoloros; cristalizables; de elevado punto de
fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC);
solubles en agua; con actividad óptica y con un
comportamiento anfótero. La actividad óptica
se manifiesta por la capacidad de desviar el
plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos, y es debida a la
asimetría del carbono, ya que se halla unido
(excepto en la glicina) a cuatro radicales
diferentes.
42. Propiedades Acido-Base de Los Aminoácidos
Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en
Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia
la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en
disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el
pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o
como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es
neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar
iónico conocido como zwitterión.
43. Propiedades Acido-Base de Los Aminoácidos
En el interior celular los aminoácidos
predominan en forma de ion dipolar o zwitterion
(del alemán ion híbrido). En la forma dipolar el
grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO-)
y el grupo amino protonado (-N+H3), pero la
carga de la molécula es neutra. Un zwitterion
puede actuar como un ácido o como una base
cediendo o aceptando protones.
45. Propiedades Acido-Base de Los
Aminoácidos
La protonación o desprotonación de los grupo
amino y carboxilo depende del pH. Para la
glicina el pKa para el grupo carboxilo y amino es
respectivamente 2,3 y 9,6. esto significa que a
pH inferiores a 2,3 los grupos carboxilo y amino
estarán protonados, la carga neta de la molécula
será positiva
46. Propiedades Acido-Base de Los
Aminoácidos
A pH entre 2,3 y 9,6 el grupo carboxilo esta
desprotonado y el grupo amino protonado,
siendo la carga neta del aminoácido cero. A pH
superiores a 9,6 ambos grupos estarán
desprotonados, siendo la carga neta negativa.
.
48. Propiedades Acido-Base de Los Aminoácidos
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar
una forma dipolar neutra (igual número de cargas
positivas que negativas) se denomina Punto
Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un
aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico
50. Los Péptidos
Los péptidos son cadenas lineales de
aminoácidos enlazados por enlaces químicos de
tipo amídico a los que se denomina Enlace
Peptídico. Así pues, para formar péptidos los
aminoácidos se van enlazando entre sí formando
cadenas de longitud y secuencia variable
51. Los Péptidos
Para denominar a estas cadenas se utilizan
prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es
menor 10.
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
• etc...
52. Los Péptidos
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº
de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir,
convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee
un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un
grupo carboxilo libre,
53. Los Péptidos
de tal manera que el eje o esqueleto del péptido,
formado por una unidad de seis átomos (-NH-
CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía
de unos péptidos a otros, y por extensión, de
unas proteínas a otras, es el número, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus
aminoácidos.
54.
55. El Enlace Peptidico
Los aminoácidos para formar los peptidos y las
proteínas se unen a través del enlace peptídico.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se
establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de
un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del
aminoácido contiguo inmediato, con el
consiguiente desprendimiento de una molécula
de agua.
58. El Enlace Peptidico
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace
del enlace peptídico (-C-N-) determina la
disposición espacial de éste en un mismo plano,
con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta
rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que
lo forman.
59.
60.
61. Representación de Los Péptidos
Representación de los péptidos Las estructuras
de los péptidos siempre se disponen en forma
horizontal, y no se usan fórmulas estructurales
excepto que sea necesario. En general los
residuos de aminoácidos que los componen se
simbolizan mediante sus acrónimos
62. Representación de Los Péptidos
En estos casos, la representación se puede hacer
de dos maneras:
a) Usando una fórmula global, en la que se
expresa solamente cuáles son los aminoácidos
presentes y la proporción en que están. En este
caso, los acrónimos de los aminoácidos se
escriben separados por comas. Sea por ejemplo
el octapéptido siguiente:
Ala,Val2,Lys,Glu,Gly2,Tyr b)
63. Representación de Los Péptidos
Usando una formula desarrollada en la cual, además
se expresa la secuencia en que los residuos de
aminoácidos están enlazados. Para esto, los
acrónimos se escriben separados por guiones,
respetando dicha secuencia. En este caso se sigue la
convención de representar la cadena de los
aminoácidos comenzando (a la izquierda) por el
aminoácido que tiene libre su grupo amino
(denominado por esto, amino terminal o extremo N-
terminal).
64. Representación de Los Péptidos
Y finalizando (a la derecha) con el aminoácido
que presenta libre el grupo carboxilo (que es el
aminoácido carboxilo terminal o extremo C-
terminal). Habitualmente estos grupos terminales
no se representan.
(H2N)-Ala-Val-Lys-Tyr-Gly-Gly-Glu-Val-
(COOH)
65. Representación de Los Péptidos
Los péptidos y proteínas naturales tienen todos sus
aminoácidos de configuración L, que debe ser
respetada al representar las estructuras de los
residuos de aminoácidos en un péptido. Fácilmente
se puede comprobar que, cuando se parte de la
proyección de Fischer de un L-aminoácido y se
realiza el par de cambios para que el carboxilo
quede a la derecha, el grupo característico del
aminoácido (el “grupo R”) queda orientado hacia
arriba