2. Se inició con el estudio de los procesos de fermentación y de
putrefacción y Antoine-Laurent Lavoiser (1743- 1794) fue el
primero en plantear sobre bases cuantitativas el proceso de la
fermentación alcohólica al observar una relación entre cantidad de
azúcar presente y productos formados durante el proceso.Pasteur
demostró pronto que los procesos de putrefacción y fermentación
eran provocados por la presencia de bacterias y levadura.
La vía para el estudio de esas sustancias
estaba ya abierta. Jons Jacob Berzelius
(1779 – 1848) interpreto su acción como
si se tratase de unos catalizadores que
favorecían determinada reacción química
sin ser destruidos y sin aparecer en los
productos finales. Richard Kuhne (1900-
1967) fue el primero en dar a tales
sustancias el nombre enzimas, tomado del
griego, que significa literalmente "en la
levadura".
2
3. CONCEPTO
Las enzimas son moleculas de naturaleza proteica
que catalizan reacciones quimicas siempre que sean
termodinamicamente posibles.Una enzima hace que
una reaccion quimica que es energicamente
posible, pero que transcurre a una velocidad baja
sea cineticamente favorable.
Como todos los catalizadores las enzimas funcionan
disminuyendo la energia de activacion de una
reaccion de forma que se acelera sustencialmente la
tasa de reaccion. Las enzimas no son consumidos por
las reacciones que catalizan ni alteran su equilibrio
quimico.
3
4. La Enzima Como Unidad Fundamental De
Vida
´*Tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar
determinados procesos sintéticos y analíticos.
*Los propios genes son reguladores de la producción de
las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden
considerados como las unidades fundamentales de la
vida.
*El rasgo particular de las enzimas es que pueden
catalizar procesos químicos a baja
temperatura, compatible con la propia vida, sin el
empleo de sustancias lesivas para los tejidos.
*La vida es, una cadena de procesos enzimáticos, desde
aquellos que tienen por sustratos los materiales mas
simples, como el agua (H2O) y el anhídrido carbónico
(CO2), presentes en los vegetales para la formación de
hidratos de carbono, hasta los sustratos muy
complejos.
4
5. Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los
organismos vivos son indispensables en la transduccion de señales y
en procesos de regulacion, normalmente por medio de quinasa y
fosfatasas.
Son capaces de producir movimientos, las enzimas tambien estan
implicadas en funciones mucho mas complejas como la produccion
de luz por la luciferasas en las luciernagas.
Los virus tambien pueden contener enzimas implicadas en la
infeccion celular como es en el caso de la integrasa en el virus del
VIH.
Una importante funcion es la del sistema digestivo de los
animales, enzimas tales como la amilasa y las proteasas son capaces
de degradar moleculas grandes y con vertirlas en otras mas
pequeñas como la maltosa y la glucosa que si puede ser absorbida
atraves de las celulas del intestino.
F
U
N
C
I
O
N
B
I
O
L
O
G
I
C
A 5
6. Modelo de la llave-cerradura
Las enzimas son muy especificas
como sugirio Emil Fisher en
1894; dedujo ambas moleculas
de enzima y sustrato poseen
complementariedad geometrica
es decir sus estructuras
encajan exactamente una en
la otra por eso el nombre.
Este tiene un defecto falla al
intentar exlicar la estabilizacion
del estado de transicion que
logran adquirir las enzimas.
6
7. Modelo del encaje inducido
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacion al modelo de la
llave-cerradura; las enzimas son estructuras bastantes flexibles y
asi el sitio activo podria cambiar su conformacion estructural por
interraccion con el sustrato.Como resultado de ello la cadena
aminoaciclica que compone el sitio activo es molddeada en
posiciones precisas lo que permite a la enzima llevar a cabo su
funcion.Continua asi hasta el sustrato y esta completamente
unido.
7
8. Cofactores y coenzimas
Los cofactores pueden ser
compuestos inorganicos como
los iones metalicos y los
complejos ferrosulfurosos o
compuestos organicos como la
flavina o el grupo hemo.
Las coenzimas incluyen
compuestos como el NADH, el
NADPH y el adenosin trifosfato.
Estas moleculas transfieren
grupos funcionales entre
enzimas.
Un ejemplo de una enzima que
contiene un cofactor es una
anhidrasa carbonica en la cual el
zinc(cofactor) se mantiene unido
al sitio activo.
8
9. Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo
tienen unido son denominadas apoenzimas o
apoproteinas.
Una apoenzima junto con un cofactor(es) es
denominada haloenzima (que es la forma activa).
Las coenzimas son pequeñas moleculas inorganicas
que transportan grupos quimicos de una enzimas
a otra.
9
10. Inhibidores:
Los inhibidores son moleculas que regulan la actividad
enzimatica, inhibiendo su actividad.
IRREVERSIBLES: Se unen covalentemente a una enzima sin
posibilidad de revertir la modificacion siendo utiles en
farmacobiologia. Algunos de este modo son la eflornitina, utilizada
para tratar tripanosomiasis africana; la penicilina y aspirina.
REVERSIBLES: Se unen de forma reversible a la enzima puede haber
cambios.
10
11. Nomenclatura y clasificacion
de las enzimas
Con el descubrimiento de mas y mas
enzimas, surgieron ambiguedades y con
frecuencia no estaba claro cual era la
enzima que un investigador deseaba
estudiar. la Union Internacional de
Bioquimica (IUB) adopto, en 1964, un
sistema complejo pero inequivoco de la
nomenclatura enzimatica basado en el
mecanismo de reaccion. El sistema se basa
en la reacción química catalizada que es la
propiedad específica que caracteriza a cada
enzima las cuales se agrupan en
clases, porque catalizan procesos
semejantes, y en subclases.
clasifico las enzimas en seis grupos
principales, correspondientes por sus
términos a las reacciones que cada enzima
ejerce sobre el sustrato.
11
12. Grupo Accion
1. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción.
Tras la acción catálica quedan
modificados en su grado de oxidación por
lo que debe ser transformados antes de
volver a actuar de nuevo.
2. Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de
la ruptura de ciertas moléculas)a otras
sustancias receptoras. Suelen actuar en
procesos de interconversiones deazucares, de aminoácidos, etc
3. Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la
consiguiente obtención de monómeros apartir de polímeros. Suele ser de tipo
digestivo, por lo que normalmente actúan
en primer lugar
4. Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas
obteniendo de ellas sus isómeros defunción o de posición. Suelen actuar en
procesos de interconversion
5. Liasas Realizan la degradación o síntesis
(entonces se llaman sintetasas) de los
enlaces denominados fuertes sin ir
acoplados a sustancias de alto valorenergético.
6. Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los
enlaces fuertes mediante el acoplamiento
a sustancias ricas en energía como los
nucleosidos del ATP 12
13. Se encuentran en gran cantidad
en los alimentos frescos, como
frutas, ensaladas, leche, manteq
uilla, queso, carne, pescado y
huevo. Tales enzimas no sólo
proceden de los vegetales y los
alimentos de origen animal.
En la salud, como la enzima
natokinasa que se obtiene del
natto, un fermentado de granos
de soja y que en la actualidad se
le relaciona con la prevención y
el tratamiento de enfermedades
cardiovasculares
14. *Enzimas digestivas: La función de las enzimas digestivas es apurar las
reacciones químicas, experimentan reacciones de desembalaje, debido a la
acción de diversas enzimas. Son específicas para cada tipo de
nutriente, por lo que sin ellas la digestión no ocurriría.
•Enzimas cardiacas: son estructuras proteicas que se encuentran dentro
de las células musculares de corazón, denominados cardiocitos. En una
situación donde el corazón esta sufriendo un daño, como por ejemplo un
infarto agudo de miocardio, donde los cardiocitos mueren por la falta de
oxigeno, las enzimas cardiacas aumentan en sangre y se les puede
encontrar en un análisis sanguíneo.
Enzimas en nuestro cuerpo:
15. *Enzimas pancreáticas: son químicos naturales que ayudan a
descomponer grasas, proteínas y carbohidratos. Un páncreas saludable
secreta diariamente cerca de 8 tazas de jugo pancreático en el duodeno, la
parte del intestino delgado que se conecta con el estomago. Este fluido
contiene las enzimas pancreáticas y también ayuda a neutralizar el ácido
producido por el estómago en el momento en que entra en el intestino
delgado.
El Hígado y su función es EMULSIONAR las GRASAS dividiéndolas en
pequeñas gotitas. Las gotitas de grasa que se habían originado en el
Hígado por acción de la Bilis, son descompuestas por acción de una
Enzima, la ESTEAPSINA o LIPASA PANCREÁTICA que las transforma en
ÁCIDOS GRASOS y GLICERINA. La transformación de Proteínas que se
había iniciado en el Estómago continúa por acción de 2 Enzimas: la
EREPSINA del Jugo Intestinal y la TRIPSINA contenida en el Jugo
Pancreático, las que descomponen a los Polipéptidos en moléculas
sencillas de Aminoácidos.
16. Características
Las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno
(H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S)
combinados, pero siempre con peso molecular bastante
elevado y común propiedades catálicas especificas. La
fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias
alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen
de las enzimas presentes en las plantas.Las enzimas,se
consideran como catalizadores específicos que:
• Modifican la velocidad de los cambios promovidos
por ellas.
• Determinan que sustancias particulares, de
preferencia a otras distintas son las que van a sufrir
los cambios.
• Impulsan dentro de los distintos cambios posibles
que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en
especial, será el utilizado.
13
17. Estructura:
La estructura química de una enzima activa u
Holoenzima esta formada por una parte proteica
(Apoenzima) formada por cadenas polipeptídicas ya
que las enzimas son proteínas químicas y una parte o
porción no proteica (Coenzima).
Dentro de la Apoenzima la unidad fundamental
catalítica es una estructura tridimensional llamada
sitio activo donde los aminoácidos realizan las
diversas funciones catalíticas
(hidrogenación, deshidrogenación, catálisis, síntesis
etc), algunas enzimas requieren para su buen
funcionamiento un componente no proteico llamado
Coenzima, dentro de el se encuentran ciertos iones
inorgánicos como el Fe, Mg, etc llamados cofactores
enzimáticos.
Las enzimas tienen como función primordial la de
acelerar la velocidad de una reacción enzimática y
adquieren la nomenclatura del sustrato al cual
modifican, por ej, la enzima amilsasa desdobla al
almidón, las lipasas a los lípidos, las proteasas a las
proteínas 14
