Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes en la naturaleza que se combinan para formar miles de proteínas distintas. Cada proteína tiene una estructura y funciones únicas. Los aminoácidos pueden ser esenciales, significando que el cuerpo no puede sintetizarlos y deben obtenerse de los alimentos, o no esenciales, los cuales el cuerpo puede sintetizar. Las propiedades ácido-base de los

1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOJA.
MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA
ALUMNA: Sheyla Yamira Ramos Veintimilla.
DOCENTE: Dr. Wilmer Vacacela.
CICLO: Primero.
PARALELO: “B”.

3. Proteínas
 Son polímeros formados por monómeros
llamados aminoácidos.
 Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se
combinan para formar miles de
proteínas (muchos grupos funcionales:
alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)
 Son las macromoléculas más versátiles de los
seres vivos.

5. Cada proteína tiene:
• Una estructura funcional lógica y propia.
• Ciertas características comunes a las demás
proteínas.

6. Aminoácidos
Rompiendo los enlaces
peptídicos que ligan los
aminoácidos ingeridos,
éstos pueden ser
absorbidos por el intestino
hasta la sangre y
reconvertidos en tejido.

7. Aminoácidos
Existen en la naturaleza aproximadamente unos
300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de ellos
son de importancia al encontrarse en la formación
de las moléculas de proteína de todas las formas
de vida: vegetal, animal o microbiana. Estos son
sintetizados a partir de precursores más sencillos
o absorbidos como nutrientes.

8. Aminoácidos
 De los 20 aminoácidos que componen las
proteínas, ocho se consideran esenciales es decir:
como el cuerpo no puede sintetizarlos, deben ser
tomados ya listos a través de los alimentos. Si
estos aminoácidos esenciales no están presentes al
mismo tiempo y en proporciones específicas, los
otros aa, no pueden utilizarse para construir las
proteínas.

10. ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
ISÓMEROS “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko
Ed. Reverté, S.A. 2003
Los aa son estructuras
tetraédricas

11. La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función
b) En perspectiva
Representación:
a) Tridimensional
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

12. CLASIFICACIÓN
DE LOS
AMINOÁCIDOS

13. 13
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA

14. CADENAS LATERALES DE LOS AA
ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ile, Pro)
AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp)
GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)
BÁSICOS (His, Arg, Lys)
ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)
AA MODIFICADOS
4-hidroxiprolina
d-hidroxilisina
AA NO PROTEICOS
Ac. g-aminobutírico
D-Ala, D-Glu

15. El más pequeño
Flexibilidad estr.
Hidrofobicidad
(interior de prot.)
Dificulta el plegamiento
AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

16. AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
Hidrófobo
Ligeramente hidrófobos
Interacciones hidrofóbicas
Puentes de Hidrógeno
Actividad Enzimática
Absorben la luz en el UV (280 nm)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

17. AMINOÁCIDOS CON OH O S
Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos)
Pueden formar puentes de H con el agua
Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

18. AMINOÁCIDOS BÁSICOS
El menos básico
Cat. Enzimát. (H+)
Carga + a pH fisiológico
Muy polares, en la superficie de proteínas

19. AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS
Carga - a pH fisiológico Polares, cadena lateral sin carga
Hidrófilos, en la superficie de proteínas
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

20. AA NO PROTEICOS
D-Ala, D-Glu
H3N-CH2-CH2-CH2-COO-
+
Ac. g-aminobutírico
( )2
L-Homoserina
L-Ornitina“Bioquímica” Mathews, van Holde y
Ahern. Addison Wesley 2002
AA MODIFICADOS
OH
4-OH prolina
OH
d-hidroxilisina

21. Aminoacidos esenciales
 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano(Trp)
 Histidina (His)
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez
ancianos)
 Metionina (Met)

22. Aminoacidos no esenciales
 Alanina
 Aspargia
 Aspartato
 Cisteina
 Glutamato
 Glutamina
 Glicina
 Prolina
 Serina
 Tirosina
 Taurina

23. Aminoacidos sintetizados por el
cuerpo
 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)

24. PROPIEDADES
DE LOS
AMINOÁCIDOS

25. Características Ácido-Base de los Aminoácidos
Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de
ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los
aminoácidos). Como resultado de su capacidad de ionización las
siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:
pK1
R-COOH <——> R-COO– + H+
Ácido
pK2
R-NH3
+ <——> R-NH2 + H+
Básico

26.  Las reacciones de equilibrio, según lo escrito arriba,
demuestran que los aminoácidos contienen por lo
menos dos grupos ácidos débiles. Sin embargo, el grupo
carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino.
 A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no
estará protonado y el grupo amino protonado. Un
aminoácido con un grupo-R no ionizable sería
eléctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un
zwitterion.

28.  Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos carboxilos,
amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se pueden definir por la
constante de disociación, Ka o más comúnmente el logaritmo negativo de Ka,
la pKa.
 La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes)
de cualquier aminoácido, péptido o proteína, dependerá del pH del ambiente
acuoso circundante.
 Cuando el pH de una solución de aminoácido o proteínas cambia la carga
neta de los aminoácidos también cambiará. Este fenómeno se puede observar
durante la titulación de cualquier aminoácido o proteína. Cuando la carga
neta de un aminoácido o de una proteína es cero el pH será equivalente al
punto isoeléctrico:pi.

29. Punto isoeléctrico
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero.
(zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido
es cero.