El documento explica los conceptos básicos de equilibrio químico, incluyendo que una reacción alcanza el equilibrio cuando las velocidades de la reacción directa e inversa son iguales, y que el sentido de la reacción depende de la constante de equilibrio Keq. También introduce conceptos sobre energía libre de Gibbs y su relación con la espontaneidad de las reacciones, y explica brevemente el funcionamiento de las enzimas, incluyendo factores que afectan su actividad y tipos de inhibidores.
3. A + B C + D
v DIRECTA
v INVERSA
v de la Reacción
tiempo
v inversa
v directa
Una reacción está en EQUILIBRIO cuando las velocidades de la
reacción directa e inversa se igualan, y las concentraciones de
reactivos y sustratos se mantienen constantes en el tiempo.
4. » Si la velocidad directa: v1= k1 [A].[B] es igual
a la velocidad inversa: v2= k2 [C].[D],
entonces:
k1 [A.[B]= k2 [C].[D]
k1= [C].[D]
k2 [A].[B]
Keq= [C].[D]
[A].[B]
Si la Keq >1, la reacción transcurrirá predominantemente hacia la
derecha (formación de producto).
Si la Keq <1, la reacción ocurre preferentemente hacia la izquierda
(formación de reactivos)
5. Si un sistema en equilibrio se somete a un cambio
de condiciones, éste se desplazará hacia una
nueva posición a fin de contrarrestar el efecto que
lo perturbó y recuperar el estado de equilibrio.
A + B C + D
A + B C + D
Principio de Le Chatelier
D
7. » La energía libre (G) es la fracción de
energía liberada en una reacción química
capaz de realizar trabajo.
» Determinando el cambio de energía libre
(ΔG) en una reacción, se puede predecir
su sentido.
8. A + B C + D
ENERGÍA INICIAL ENERGÍA FINAL
Ei
Ef
G
tiempo
Cuando la Ei es mayor que la Ef, se dice que la reacción es
EXERGÓNICA
ΔG < 0
9. G
tiempo
Cuando la Ei es menor que la Ef, se dice que la reacción es
ENDERGÓNICA
ΔG > 0
Ei
Ef
10. » Independientemente del ΔG, en toda reacción
es necesario suministrar energía a los reactivos
para que alcancen el estado de activación o
transición, necesario para iniciar la reacción.
Ea
A + B
C + D
Ea (reacción catalizada)
Energía de activación
11. » Las ENZIMAS son catalizadores BIOLÓGICOS, en
su gran mayoría, de naturaleza PROTEICA.
SUSTRATO
SITIO ACTIVO
ENZIMA PRODUCTOS
E + S ES E + P
12. » HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
Enzima total Naturaleza proteica No proteínica
Termolábil Termoestable
Cuando la coenzima está fuertemente unida a la
enzima, formando complejos difíciles de separar, se las
denomina GRUPO PROSTÉTICO
13. » FACTORES QUE MODIFICAN LA
ACTIVIDAD DE LA ENZIMA
Concentración de la enzima
Actividad enzimática
[Enzima]
[Sustrato] no varía
14. Concentración del sustrato
Actividad enzimática
[Sustrato]
[Enzima] no varía
Vmax
½ Vmax
Km Km
La constante de Michaelis (Km) se relaciona de manera inversa con la
AFINIDAD de la enzima por su sustrato.
A mayor Km, menor afinidad.
17. » INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
-No Reversibles
-Reversibles
COMPETITIVOS: modifican la Km
E + S ES E + P
+
I
EI
NO COMPETITIVOS: modifican la Vmax
+ S EIS
+
I
18. » Enzimas alostéricas
Son enzimas con estructura cuaternaria que poseen otros sitios
además del sitio catalítico, que funcionan como sitios reguladores.
Los moduladores serán POSITIVOS si estimulan la actividad de la
enzima, y NEGATIVOS si la disminuyen.
En estas enzimas, la unión del sustrato a un sitio activo favorece el
ingreso del sustrato a los restantes sitios activos, lo que se conoce como
EFECTO COOPERATIVO.
Actividad enzimática
[Sustrato]
19. » Isozimas o Isoenzimas
Son enzimas sintetizadas en diferentes tejidos, con
la misma función catalítica.
Presentan entre sí diferencias sutiles, consecuencia
de que provienen de orígenes tisulares diversos.
20. » Clasificación
De acuerdo a la reacción que catalizan, las enzimas se
pueden clasificar en seis grandes grupos
-OXIDO-REDUCTASAS
-TRANSFERASAS
-HIDROLASAS
-LIASAS
-ISOMERASAS
-LIGASAS
