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Tema 2. Lípidos . CH 3  (CH 2 ) n  COOH
LÍPIDOS   Los  LIPIDOS  son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por  CARBONO E HIDRÓGENO , también   OXÍGENO  (en porcentajes mucho más bajos).  Además pueden contener también  F ÓSFORO ,  NITRÓGENO  Y  AZUFRE  .  CH 3  (CH 2 ) n  COOH
características:  1.-  Son insolubles o muy poco  solubles en agua 2.-  Son solubles en disolventes orgánicos como: éter,cloroformo, benceno, etc.
FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS 1.-FUNCIÓN DE RESERVA .   Son la principal  reserva energética  del organismo.  2.-FUNCIÓN ESTRUCTURAL .   Forman las  bicapas lipídicas  de las membras (los fosfolípidos). Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de pies y manos (triacilgliceroles).
3.-FUNCIÓN REGULADORA.   los lípidos favorecen o facilitan las REACCIONES QUÍMICAS que se producen en los seres vivos . Cumplen esta  función las  vitaminas lipídicas , (vitamina K), las  hormonas esteroideas (cortisol)  y las  prostaglandinas  .  4.-FUNCIÓN TRANSPORTADORA .   Los lípidos se absorben en el Intestino gracias a la emulsión de las sales biliares, y el transporte de lípidos por la sangre y la linfa se realiza a través de las LIPOPROTEINAS
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PROPIEDADES QUIMICAS DE LOS  ACIDOS  GRASOS ESTERIFICACIÓN. El ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente formando un ester y liberando una molécula de agua.                                                                                                     ACTIVACION DE A.G. PARA GENERAR ENERGÍA
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SAPONIFICACIÓN . Reaccionan los álcalis o bases dando lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón.  El aporte de jabones favorece la solubilidad y la formación de micelas de ácidos grasos.  Gracias a este comportamiento anfipático los jabones se disuelven en agua dando lugar a micelas monocapas, o bicapas si poseen agua en su interior.
 
 
b: NO SAPONIFICABLES .  No son esteres, por lo tanto no sufren hidrólisis. Entre estos Lípidos insaponificables están: A. Terpenos  B. Esteroides  C. Eicosanoides  (Icosanoides)
 
 
ACIDO GRASO INSATURADO : ácido graso que contiene uno o más doble enlaces, los hay de dos clases los monoinsaturados y los Poliinsaturados. ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS GRASOS
ACIDO GRASO SATURADO : ácido graso que contiene cadena alquílica totalmente saturada
a ) ACIDO GRASO MONOINSATURADO :   de un solo doble enlace  b ) ACIDO GRASO POLIINSATURADO :  posee más de un doble enlace.
FOSFOLÍPIDOS Los más abundantes en los tejidos humanos son:  FOSFATIDILCOLINA (LECITINA),  FOSFATIDILETANOLAMINA (CEFALINA)  FOSFATIDILSERINA ESFINGOMIELINA  (en este fosfolípido la glicerina ha sido sustituída por un aminoalcohol  llamado esfingosina)
E STEROIDES Son lípidos derivados del núcleo del CICLOPENTANOPERHIDDROFENANTRENO
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MEMBRANA PLASMASTICA Permeabilidad Selectiva Barrera para mantener la diferencia de la composición entre el interior y el exterior Membranas Biológicas Carbohidratos Forma compartimientos especializados ORGANELOS CELULA - CELULA Lipidos Proteínas Compartimiento cerrado (citoplasma) LIPIDOS DE MEMBRANAS.  Estructura y función
 
 
Los glucoesfingolípidos como determinates de los grupos sanguíneos
Tema: Proteínas y Aminoácidos.
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
PARTE COMUN PARTE COMUN AMINOACIDOS:UNIDADES MONOMERICAS DE LAS PROTEINAS - 20-L-alfa -aminoácidos
NOMBRE ABREVIATURA SÍMBOLO ALANINA ALA A VALINA VAL V LEUCINA LEU L ISOLEUCINA ILE I PROLINA PRO P FENILALANINA PHE F TRIPTOFANO TRP W METIONINA MET M SERINA SER S TREONINA THR T CISTEÍNA CYS C ASPARAGINA ASN N GLUTAMINA GLN Q TIROSINA TYR Y LISINA LIS K ARGININA ARG R HISTIDINA HIS H ACIDO ASPARTICO ASP B ACIDO GLUTAMICO GLU E GLICINA GLI G LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN CLASIFICAR SEGÚN SU GRUPO R
Aminoácidos modificados COLAGENA MIOSINA PROTROMBINA ELASTINA
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
POLARES CON CARGA aa NO POLARES CON N BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS
 
 
 
Propiedades químicas ,[object Object]
http:// www.aula21.net/Nutriweb/listaaminoac.htm ACTIVIDAD:  INVESTIGAR EN LA SIGUIENTE DIRECCIÓN  UNA DETALLADA LISTA  DE AMINOÁCIDOS (ESENCIALES Y  NO ESENCIALES) FUNCIÓN Y ESTRUCTURAS  DE CADA UNA DE ELLOS.
PROTEINAS
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FUNCIONES DE LAS PROTEINAS *  LAS PROTEINAS SON MOLÉCULAS DINÁMICAS CUYAS FUNCIONES DEPENDEN DE MODO CASI  INVARIABLE DE LAS INTERACCIONES CON OTRAS MOLÉCULAS * LA MOLÉCULA QUE SE UNE DE FORMA REVERSIBLE A UNA PROTEÍNA, SE CONOCE COMO LIGANDO, EL CUAL PUEDE SER CUALQUIER TIPO DE MOLÉCULA
* EL LIGANDO SE UNE A UN LUGAR DE LA PROTEÍNA LLAMADO SITIO DE FIJACIÓN, QUE ES COMPLEMENTARIO AL LIGANDO EN TAMAÑO, FORMA, CARGA Y CARÁCTER HIDROFÓBICO O HIDROFÍLICO * LA INTERACCIÓN ES ESPECÍFICA Y LA PROTEÍNA PUEDE TENER DIFERENTES SITIOS DE FIJACIÓN PARA DIFERENTES LIGANDOS.
CATÁLISIS ENZIMÁTICA, HORMONAS ANTICUERPOS, TRANSPORTADORES FIBRAS MUSCULARES, ESTRUCTURAL AMORTIGUADORA Ó BUFFER, ALMACENAMIENTO:
Por su naturaleza química ,[object Object],[object Object],CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Por la forma que adopta ,[object Object],[object Object],Por su función  Biológica ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
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ESTAS PROTEÍNAS PUEDEN SER: A- CROMOPROTEÍNAS:  HEMO, HEMOGLOBINA B-GLUCOPROTEÍNAS : CHO,INMUNOGLOBULINAS C- NUCLEOPROTEÍNAS : ACIDOS NUCLEICOS: VIRUS, CROMOSOMAS D- METALOPROTEINAS:  Zn2+, Mg2+; ENZIMAS E- LIPOPROTEINAS : LÍPIDO: QUILOMICRONES, LDL, HDL
   POR LA FORMA QUE ADOPTAN : A) HOLOPROTEÍNAS Globulares Prolaminas: Zeína (maíza) , gliadina (trigo) , hordeína (cebada)  Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).  Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)   Hormonas:  Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina   Enzimas:  Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.    Fibrosas  Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos  Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.  Elastinas: En tendones y vasos sanguineos  Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 
HETEROPROTEÍNAS  Glucoproteínas  Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante   Lipoproteínas  De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.   Nucleoproteínas  Nucleosomas de la cromatina Ribosomas  Cromoproteínas  Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones 
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTRUCTURA PRIMARIA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
es la disposición espacial de los átomos de una proteína que puede lograrse sin romper enlaces covalentes. es la disposición regular de los aminoácidos en un segmento de la cadena polipeptídica, en la que cada residuo se relaciona espacialmente con sus vecinos de la misma manera ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA Residuos de aminoácidos Alfa hélice
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],ESTRUCTURA SECUNDARIA
HELICE ALFA  HELICE BETA
ESTRUCTURA TERCIARIA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
 
[object Object],[object Object],ESTRUCTURA CUATERNARIA
 
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],la presentan proteínas constituidas por dos o mas cadenas polipeptídicas o  subunidades las cuales pueden ser idénticas o diferentes ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA Cadena polipeptídica Ensamble de Unidades
Desnaturalización de Proteínas
LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER: - REVERSIBLE o  IRREVERSIBLE Y TOTAL o PARCIAL , DEPENDIENDO DEL AGENTE QUE LA PROVOCA. EJ: ALBÚMINA DEL HUEVO (IRREVERSIBLE) QUERATINA DEL CABELLO Ó ALISADO (REVERSIBLE) “ Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],presiones
PROTEINAS DE MEMBRANA Son las responsables de los procesos dinámicos que se efectúan en las membranas . Transporte Activo . Recepción de mensaje hormonal . Recepción de sustratos . Transmisión al interior de la célula . Transducción de energía  etc.
Determinan la ASIMETRIA de las membranas (se da por la diferente distribución de proteínas tanto dentro como fuera de la membrana)
[object Object],[object Object],[object Object]
b) Atraviesan la bicapa varias veces quedan incluidas en el interior de la bicapa: Proteína  de banda 3 del eritrocito Rodopsina Citocromo P 450  Receptor beta adrenérgico Ca ATPasa
 
 
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTE Í NAS Estructural Como las  glucoproteínas  que forman parte de las membranas.   Las  histonas  que forman parte de los cromosomas  El  colágeno , del tejido conjuntivo fibroso.   La  elastina , del tejido conjuntivo elástico.   La  queratina  de la epidermis.   Enzimatica  Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.
Hormonal  Insulina y glucagón    Hormona del crecimient o  Calcitonina   Hormonas tropas    Defensiva Inmunoglobulina   Trombina y fibrinógeno   Transporte Hemoglobina   Hemocianina   Citocromos   Reserva Ovoalbúmina , de la clara de huevo Gliadina , del grano de trigo  Lactoalbúmina , de la leche

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Lipidos y proteínas

  • 1. Tema 2. Lípidos . CH 3 (CH 2 ) n COOH
  • 2. LÍPIDOS Los LIPIDOS son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por CARBONO E HIDRÓGENO , también OXÍGENO (en porcentajes mucho más bajos). Además pueden contener también F ÓSFORO , NITRÓGENO Y AZUFRE . CH 3 (CH 2 ) n COOH
  • 3. características: 1.- Son insolubles o muy poco solubles en agua 2.- Son solubles en disolventes orgánicos como: éter,cloroformo, benceno, etc.
  • 4. FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS 1.-FUNCIÓN DE RESERVA . Son la principal reserva energética del organismo. 2.-FUNCIÓN ESTRUCTURAL . Forman las bicapas lipídicas de las membras (los fosfolípidos). Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de pies y manos (triacilgliceroles).
  • 5. 3.-FUNCIÓN REGULADORA. los lípidos favorecen o facilitan las REACCIONES QUÍMICAS que se producen en los seres vivos . Cumplen esta función las vitaminas lipídicas , (vitamina K), las hormonas esteroideas (cortisol) y las prostaglandinas . 4.-FUNCIÓN TRANSPORTADORA . Los lípidos se absorben en el Intestino gracias a la emulsión de las sales biliares, y el transporte de lípidos por la sangre y la linfa se realiza a través de las LIPOPROTEINAS
  • 6.
  • 7. PROPIEDADES QUIMICAS DE LOS ACIDOS GRASOS ESTERIFICACIÓN. El ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente formando un ester y liberando una molécula de agua.                                                                                                    ACTIVACION DE A.G. PARA GENERAR ENERGÍA
  • 8.
  • 9.
  • 10.
  • 11. SAPONIFICACIÓN . Reaccionan los álcalis o bases dando lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón. El aporte de jabones favorece la solubilidad y la formación de micelas de ácidos grasos. Gracias a este comportamiento anfipático los jabones se disuelven en agua dando lugar a micelas monocapas, o bicapas si poseen agua en su interior.
  • 12.  
  • 13.  
  • 14. b: NO SAPONIFICABLES . No son esteres, por lo tanto no sufren hidrólisis. Entre estos Lípidos insaponificables están: A. Terpenos B. Esteroides C. Eicosanoides (Icosanoides)
  • 15.  
  • 16.  
  • 17. ACIDO GRASO INSATURADO : ácido graso que contiene uno o más doble enlaces, los hay de dos clases los monoinsaturados y los Poliinsaturados. ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS GRASOS
  • 18. ACIDO GRASO SATURADO : ácido graso que contiene cadena alquílica totalmente saturada
  • 19. a ) ACIDO GRASO MONOINSATURADO : de un solo doble enlace b ) ACIDO GRASO POLIINSATURADO : posee más de un doble enlace.
  • 20. FOSFOLÍPIDOS Los más abundantes en los tejidos humanos son: FOSFATIDILCOLINA (LECITINA), FOSFATIDILETANOLAMINA (CEFALINA) FOSFATIDILSERINA ESFINGOMIELINA (en este fosfolípido la glicerina ha sido sustituída por un aminoalcohol llamado esfingosina)
  • 21. E STEROIDES Son lípidos derivados del núcleo del CICLOPENTANOPERHIDDROFENANTRENO
  • 22.
  • 23. MEMBRANA PLASMASTICA Permeabilidad Selectiva Barrera para mantener la diferencia de la composición entre el interior y el exterior Membranas Biológicas Carbohidratos Forma compartimientos especializados ORGANELOS CELULA - CELULA Lipidos Proteínas Compartimiento cerrado (citoplasma) LIPIDOS DE MEMBRANAS. Estructura y función
  • 24.  
  • 25.  
  • 26. Los glucoesfingolípidos como determinates de los grupos sanguíneos
  • 27. Tema: Proteínas y Aminoácidos.
  • 28. ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
  • 29. PARTE COMUN PARTE COMUN AMINOACIDOS:UNIDADES MONOMERICAS DE LAS PROTEINAS - 20-L-alfa -aminoácidos
  • 30. NOMBRE ABREVIATURA SÍMBOLO ALANINA ALA A VALINA VAL V LEUCINA LEU L ISOLEUCINA ILE I PROLINA PRO P FENILALANINA PHE F TRIPTOFANO TRP W METIONINA MET M SERINA SER S TREONINA THR T CISTEÍNA CYS C ASPARAGINA ASN N GLUTAMINA GLN Q TIROSINA TYR Y LISINA LIS K ARGININA ARG R HISTIDINA HIS H ACIDO ASPARTICO ASP B ACIDO GLUTAMICO GLU E GLICINA GLI G LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN CLASIFICAR SEGÚN SU GRUPO R
  • 31. Aminoácidos modificados COLAGENA MIOSINA PROTROMBINA ELASTINA
  • 32. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
  • 33. POLARES CON CARGA aa NO POLARES CON N BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS
  • 34.  
  • 35.  
  • 36.  
  • 37.
  • 38. http:// www.aula21.net/Nutriweb/listaaminoac.htm ACTIVIDAD: INVESTIGAR EN LA SIGUIENTE DIRECCIÓN UNA DETALLADA LISTA  DE AMINOÁCIDOS (ESENCIALES Y  NO ESENCIALES) FUNCIÓN Y ESTRUCTURAS DE CADA UNA DE ELLOS.
  • 40.
  • 41.
  • 42.
  • 43. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS * LAS PROTEINAS SON MOLÉCULAS DINÁMICAS CUYAS FUNCIONES DEPENDEN DE MODO CASI INVARIABLE DE LAS INTERACCIONES CON OTRAS MOLÉCULAS * LA MOLÉCULA QUE SE UNE DE FORMA REVERSIBLE A UNA PROTEÍNA, SE CONOCE COMO LIGANDO, EL CUAL PUEDE SER CUALQUIER TIPO DE MOLÉCULA
  • 44. * EL LIGANDO SE UNE A UN LUGAR DE LA PROTEÍNA LLAMADO SITIO DE FIJACIÓN, QUE ES COMPLEMENTARIO AL LIGANDO EN TAMAÑO, FORMA, CARGA Y CARÁCTER HIDROFÓBICO O HIDROFÍLICO * LA INTERACCIÓN ES ESPECÍFICA Y LA PROTEÍNA PUEDE TENER DIFERENTES SITIOS DE FIJACIÓN PARA DIFERENTES LIGANDOS.
  • 45. CATÁLISIS ENZIMÁTICA, HORMONAS ANTICUERPOS, TRANSPORTADORES FIBRAS MUSCULARES, ESTRUCTURAL AMORTIGUADORA Ó BUFFER, ALMACENAMIENTO:
  • 46.
  • 47.
  • 48. ESTAS PROTEÍNAS PUEDEN SER: A- CROMOPROTEÍNAS: HEMO, HEMOGLOBINA B-GLUCOPROTEÍNAS : CHO,INMUNOGLOBULINAS C- NUCLEOPROTEÍNAS : ACIDOS NUCLEICOS: VIRUS, CROMOSOMAS D- METALOPROTEINAS: Zn2+, Mg2+; ENZIMAS E- LIPOPROTEINAS : LÍPIDO: QUILOMICRONES, LDL, HDL
  • 49.   POR LA FORMA QUE ADOPTAN : A) HOLOPROTEÍNAS Globulares Prolaminas: Zeína (maíza) , gliadina (trigo) , hordeína (cebada)  Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).  Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)  Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina   Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.  Fibrosas  Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos  Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.  Elastinas: En tendones y vasos sanguineos  Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 
  • 50. HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas  Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante  Lipoproteínas  De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.  Nucleoproteínas  Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoproteínas  Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones 
  • 51.
  • 52.
  • 53. es la disposición espacial de los átomos de una proteína que puede lograrse sin romper enlaces covalentes. es la disposición regular de los aminoácidos en un segmento de la cadena polipeptídica, en la que cada residuo se relaciona espacialmente con sus vecinos de la misma manera ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA Residuos de aminoácidos Alfa hélice
  • 54.
  • 55. HELICE ALFA HELICE BETA
  • 56.
  • 57.  
  • 58.
  • 59.  
  • 60.
  • 62. LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER: - REVERSIBLE o IRREVERSIBLE Y TOTAL o PARCIAL , DEPENDIENDO DEL AGENTE QUE LA PROVOCA. EJ: ALBÚMINA DEL HUEVO (IRREVERSIBLE) QUERATINA DEL CABELLO Ó ALISADO (REVERSIBLE) “ Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
  • 63.
  • 64. PROTEINAS DE MEMBRANA Son las responsables de los procesos dinámicos que se efectúan en las membranas . Transporte Activo . Recepción de mensaje hormonal . Recepción de sustratos . Transmisión al interior de la célula . Transducción de energía etc.
  • 65. Determinan la ASIMETRIA de las membranas (se da por la diferente distribución de proteínas tanto dentro como fuera de la membrana)
  • 66.
  • 67. b) Atraviesan la bicapa varias veces quedan incluidas en el interior de la bicapa: Proteína de banda 3 del eritrocito Rodopsina Citocromo P 450 Receptor beta adrenérgico Ca ATPasa
  • 68.  
  • 69.  
  • 70. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
  • 71. FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTE Í NAS Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.  Las histonas que forman parte de los cromosomas  El colágeno , del tejido conjuntivo fibroso.  La elastina , del tejido conjuntivo elástico.  La queratina de la epidermis.  Enzimatica  Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.
  • 72. Hormonal  Insulina y glucagón   Hormona del crecimient o Calcitonina Hormonas tropas   Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos Reserva Ovoalbúmina , de la clara de huevo Gliadina , del grano de trigo Lactoalbúmina , de la leche