Estrategia de prompts, primeras ideas para su construcción
Unidad 3. Las proteínas.
1. Biología • 2.º de bachillerato
Saro Hidalgo
33
LAS PROTEÍNAS
33
2. Proteínas 33
POLÍMEROS DE UNAS SUBUNIDADES DENOMINADAS AMINOÁCIDOS
(aa) EN LA NATURALEZA EXISTEN 20 aa DISTINTOS CUYAS COMBINACIONES
DAN LUGAR A CIENTOS DE MILES DE PROTEÍNAS DISTINTAS.
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3. Biología • 2.º de bachillerato
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Los a aminoácidos:
Aminoácidos
4. Aminoácidos
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D-alanina y ácido γ aminobutírico:
5. Aminoácidos
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33
Se trata de sustancias anfóteras, es decir, que en solución acuosa suelen ionizarse y dan
lugar a un ion dipolar y por ello, con la capacidad de comportarse como ácidos o bases
según el medio en que se encuentren:
A ph < 7 el aa CAPTA PROTONES Y SE COMPORTA COMO UNA BASE
A ph > 7 el aa CEDE PROTONES Y SE COMPORTA COMO UN ÁCIDO
AL ph en que el aa está en forma dipolar neutra se le denomina Punto isoeléctrico
6. A. Clasificación de los aminoácidos
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33
Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las proteínas.
Además hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células o tejidos, son
los aa no proteicos.
Para su clasificación nos fijaremos en el radical –R:
•AA con el radical apolar : como la alanina (-CH3), la metionina (-CH2-CH2-S-CH3) y la
leucina (-CH2-CH-(CH3)2).
•AA con el radical polar sin carga (no ionizables) : como la serina (-CH2OH) y la
treonina (-CHOH-CH3).
•AA con el radical polar ácido (ionizable): como el ácido aspártico (-CH2-COOH).
•AA con el radical polar básico (ionizable) : con un radical amino, como la lisina
(CH2)4-NH2.
7. Biología • 2.º de bachillerato
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Aminoácidos del grupo I (apolares): Aminoácidos
8. Aminoácidos
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Aminoácidos del grupo II (polares no ionizables):
9. Aminoácidos
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Aminoácidos del grupo III Aminoácidos del grupo III
(polares ionizables ácidos) (polares ionizables básicos)
10. Los péptidos
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Los péptidos están compuestos por dos o más aminoácidos unidos por unos enlaces
amida que, en este caso, se denominan Enlaces peptídicos:
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33
Átomos del enlace peptídico
La cadena de aminoácidos gira en torno
a los carbonos a
13. Estructura de las proteínas 33
PRIMARIA
Nº, SECUENCIA Y ORDEN DE
DISPONERSE LOS aa CONSTITUYENDO
LA CADENA POLIPEPTÍDICA.
NOMENCLATURA: PARA NOMBRAR LAS
CADENAS POLIPEPTÍDICAS LO
HAREMOS EMPEZANDO POR EL QUE
TIENE LIBRE EL EXTREMO N TERMINAL
HASTA EL QUE TIENE LIBRE EL C
TERMINAL.
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Ribonucleasa
14. Estructura de las proteínas 33
SECUNDARIA
SE OBTIENE COMO RESULTADO DEL PLEGAMIENTO DE LA
ESTRUCTURA PRIMARIA HASTA CONSEGUIR LA
CONFIGURACIÓN MAS ESTABLE O DE MÍNIMO GASTO
ENERGÉTICO.
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15. Estructura de las proteínas 33
TERCIARIA
ESTA ESTRUCTURA NOS DA INFORMACIÓN DE LA DISPOSICIÓN EN EL ESPACIO
DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA, ES EL NIVEL ESTRUCTURAL DEL QUE
DEPENDE LA FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LA PROTEÍNA.
DISTINGUIÉNDOSE DOS TIPOS:
1. FILAMENTOSA: SE RETUERCE LIGERAMENTE LA ESTRUCTURA
SECUNDARIA PERO PERMANECE ALARGADA. SE TRATA DE PROTEÍNAS
INSOLUBLES EN H2O Y UN EJEMPLO ES LA SUPERHÉLICE DE COLÁGENO.
2. GLOBULAR: LA ESTRUCTURA SECUNDARIA SE PLIEGA SOBRE SÍ MISMA
HASTA ADOPTAR FORMAS CASI ESFÉRICAS. SON SOLUBLES EN H2O.
CUMPLEN FUNCIONES ENZIMÁTICAS, HORMONALES, DE TRANSPORTE....
Modificación de la disposición
de un polipéptido
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16. Estructura de las proteínas 33
TERCIARIA
TIPOS DE ENLACE QUE SE PRODUCEN EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA
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17. Estructura de las proteínas 33
CUATERNARIA
SE CONSIGUE CON LA ASOCIACIÓN DE VARIAS CADENAS
POLIPEPTÍDICAS. CADA UNA DE LAS CADENAS RECIBE EL NOMBRE DE
PROTÓMERO Y EL CONJUNTO SE LLAMA OLIGÓMERO.
EJEMPLO: HEMOGLOBINA (Hb)
SE TRATA DE UN OLIGÓMERO FORMADO POR 4 PROTÓMEROS: 2 DE 141
aa CADA UNO Y 2 DE 146 CADA UNO.
ES EL PRINCIPAL COMPONENTE DE LOS GLÓBULOS ROJOS DE LA
SANGRE.
SE TRATA DE UNA HETEROPROTEÍNA QUE TIENEN COMO GRUPO
PROSTÉTICO AL GRUPO HEMO (ANILLO TETRAPIRRÓLICO)
FUNCIÓN : TRANSPORTAR EL O2 EN SANGRE
• COOPERATIVO: LA UNIÓN DE UN O2 AUMENTA LA AFINIDAD PARA
UNIR UN SEGUNDO O2Y ASÍ SUCESIVAMENTE.
•REVERSIBLE: DEPENDIENDO DE LAS PRESIONES PARCIALES:
ALVÉOLOS PULMONARES: PpO2 PASA O2 DE AIRE A SANGRE
TEJIDOS: PpO2 PASA O2 DE SANGRE A CÉLULA
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18. Propiedades de las proteínas 33
ESPECIFICIDAD
A diferencia de otras biomoléculas, como glúcidos o lípidos,
las proteínas son específicas de cada especie e incluso de cada
individuo, ya que dependen de la información genética. EN
CONCLUSIÓN LA ESPECIFICIDAD DEPENDE DE LA
SECUENCIA DE aa Y POR TANTO, DE LA
ESTRUCTURA PRIMARIA.
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19. Propiedades de las proteínas 33
SOLUBILIDAD
ES DEBIDA A LA INTERACCIÓN QUE SE
ESTABLECE ENTRE LAS CARGAS + Y –
DISTRIBUIDAS POR TODA LA PROTEÍNA
Y EL CARÁCTER DIPOLAR DE LA
MOLÉCULA DE H2O.
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20. Propiedades de las proteínas 33
DESNATURALIZACIÓN
al elevarse la T, cambios de pH o por rotura de los
puentes de H o disulfuro, debido a la presencia de
diferentes iones, se consigue perder la configuración
espacial y, por tanto, se produce la anulación de su
funcionalidad biológica.
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21. Propiedades de las proteínas 33
DESNATURALIZACIÓN
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22. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
FIBROSAS
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
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23. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS (aquellas que
por hidrólisis dan lugar unicamente a aa)
GLOBULARES
Prolamina en vegetales, ricas en prolina, abundante en cereales
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24. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
Prolamina
Glutenina o gluteínas poseen prolina y glutamina
Le da la elasticidad adecuada a la masa del pan
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25. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
Prolamina
Glutenina o gluteínas
Albúminas son las más abundantes en e el cuerpo humano.
Son solubles en agua
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26. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
Prolamina
Glutenina o gluteínas
Albúminas
Hormonas Secretadas por células o glándulas endocrinas y
modifican el comportamiento de otras células.
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27. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
Prolamina
Glutenina o gluteínas
Albúminas
Hormonas
Enzimas Proteínas catalizadoras, aceleran la velocidad de
reacción del metabolismo
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28. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
FIBROSAS
se caracterizan porque forman estructuras
Ejemplos:
Colágeno forma parte de matriz extracelular de tejido
conectivo (piel, huesos, tendones, cartílagos, vasos
sanguíneos, dientes, córnea)
Elastina Forma parte del tejido conectivo, le da
elasticidad a los tejidos (abundante en piel,
pulmones, ligamentos, vasos sanguíneos)
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29. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
FIBROSAS
se caracterizan porque forman estructuras
Ejemplos:
Colágeno
Elastina
Queratina Incluye a dos grandes grupos:
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30. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
FIBROSAS
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
Están formadas por una asociación de proteínas (grupo
proteico) y una sustancia no proteica (grupo prostético).
Dependiendo del grupo prostético, las heteroproteínas pueden
clasificarse en:
1. Glicoproteínas
2. Lipoproteínas
3. Nucleoproteínas
4. Hemoproteínas
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31. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
1. GLICOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con
uno o varios azúcares.
2. LIPOPROTEÍNAS: los grupos prostéticos son ácidos
grasos o fosfolípidos
3. NUCLEOPROTEÍNAS : su grupo prostético son ácidos
nucleicos
4. HEMOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con el
grupo HEMO, una molécula nitrogenada en cuyo centro se
encuentra un átomo de hierro.
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32. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
1. GLICOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con
uno o varios azúcares. Funciones:
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33. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
1. GLICOPROTEÍNAS
2. LIPOPROTEÍNAS, sus grupos prostéticos son fosfolípidos,
colesterol, triglicéridos
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34. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
1. GLICOPROTEÍNAS
2. LIPOPROTEÍNAS, sus grupos prostéticos son fosfolípidos,
colesterol, triglicéridos
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35. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
1. GLICOPROTEÍNAS
2. LIPOPROTEÍNAS
3. NUCLEOPROTEÍNAS : su grupo prostético son ácidos
nucleicos
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36. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
1. GLICOPROTEÍNAS
2. LIPOPROTEÍNAS
3. NUCLEOPROTEÍNAS
4. HEMOPROTEÍNAS
Hemoglobina Hemocianina
Biología • 2.º de bachillerato
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37. Clasificación de las proteínas 33
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
1. GLICOPROTEÍNAS
2. LIPOPROTEÍNAS
3. NUCLEOPROTEÍNAS
4. HEMOPROTEÍNAS
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Notes de l'éditeur
Hélice alfa:
la cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice que gira en el sentido de las agujas del reloj.
Cada giro de la hélice incluye 3, 6 aa.
Las vueltas de la hélice se mantienen unidas por puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos –C=O y los grupos –N-H.
Este tipo de estructura secundaria es característica de proteínas que forman estructuras de estabilidad considerable. Por ejemplo, la alfa-queratina, que se encuentra en el pelo, las uñas, las plumas.
Conformación beta:
la cadena polipeptídica está plegada en zigzag, cada pliegue corresponde a un enlace peptídico.
La estructura se mantiene por la formación de puentes de hidrógeno.
En ocasiones, se establecen uniones entre distintas cadenas o entre partes de la misma cadena, lo que da lugar a una estructura denominada hoja beta plegada.
Las proteínas que presentan esta estructura forman filamentos suaves y flexibles. Por ejemplo la fibroína de la seda.
EXISTE UN TIPO MUY PARTICULAR DE ESTRUCTURA SECUNDARIA EN LA PROTEÍNA DEL COLÁGENO Y CONSISTE EN UNA HÉLICE ESPECIAL MAS ALARGADA QUE LA NORMAL DEBIDO A LA PRESENCIA DE LOS aa PROLINA e HIDROXIPROLINA, QUE DIFICULTAN LA FORMACIÓN DE PUENTES DE H. LA ESTABILIDAD LA CONSIGUEN ASOCIÁNDOSE 3 HÉLICES ENTRE SÍ POR ENLACES COVALENTES CONSIGUIÉNDOSE ENTONCES UNA SUPERHÉLICE.
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.
Hélice alfa:
la cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice que gira en el sentido de las agujas del reloj.
Cada giro de la hélice incluye 3, 6 aa.
Las vueltas de la hélice se mantienen unidas por puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos –C=O y los grupos –N-H.
Este tipo de estructura secundaria es característica de proteínas que forman estructuras de estabilidad considerable. Por ejemplo, la alfa-queratina, que se encuentra en el pelo, las uñas, las plumas.
Conformación beta:
la cadena polipeptídica está plegada en zigzag, cada pliegue corresponde a un enlace peptídico.
La estructura se mantiene por la formación de puentes de hidrógeno.
En ocasiones, se establecen uniones entre distintas cadenas o entre partes de la misma cadena, lo que da lugar a una estructura denominada hoja beta plegada.
Las proteínas que presentan esta estructura forman filamentos suaves y flexibles. Por ejemplo la fibroína de la seda.
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
Heteroproteínas: además de la fracción proteica, tienen una fracción formada por una sustancia no proteica (grupo prostético)
Las asociaciones lipoproteicas se llaman quilomicrones
También algunos autores las llaman cromo proteínas, porque el grupo prostético contiene un metal que le da coloración
También algunos autores las engloban dentro de un grupo mayor: las cromoproteínas, porque el grupo prostético contiene un metal que le da coloración
También algunos autores las llaman cromo proteínas, porque el grupo prostético es una sustancia que toma color y que contiene un metal:
Clorofila: contiene Magnesio Participa en la fotosíntesis
Citocromo, grupo prostético parecido al hemo, capta electrones y luego los libera. Participa en la cadena de transporte de electrones (respiración celular)