1. Proteínas
5% 1% 1%
1% 2%
0%
21%
18%
5%
0%
73% 73%
agua carboidratos agua carboidratos
gorduras proteinas gorduras proteinas
sais minerais Fibra sais minerais fibras
1

2. Proteinas
2

3. Proteínas
Caracterização
 estrutura
 propriedades
 análise em alimentos
3

4. Introdução
 Componentes essenciais a todas as células vivas,
relacionadas a todas as funções biológicas
 Contrateis (miosina, actina)
 Estrutural (colágeno /queratina)
 Biocatalizadores (enzimas)
 Hormonais (insulina, hormônios da tireóide)
 Transferência ( hemoglobinas e transferinas)
 Reserva (ovoalbumina, caseína)
 Proteção contra agressores
 Responsaveis por DOA
 Botulismo (toxina botulinica)
 Encefalopatias espongiformes (Prios)
4

5. PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
 OVO
 CLARA
 OVALBUMINA (50%)
 CONALBUMINA
 OVOMUCINA
 AVIDINA
 LIZOSIMA
 GEMA
 LIPOVITELINA E FOSFOVITINA
 LEVITINA
5

6. PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
 TRIGO
 Prolaminas
 Glutelinas
 Glutem: prolaminas +glutelinas
 Responsavel pela textura dos pães
6

7. PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
 CARNE –estrutura complexa e fibrosa
 Miosina-actina
 Colageno (gelatina)
7

8. PROTEINAS ALIMENTÍCIAS
 LEITE
 CASEINA – FOSFOPROTEINA (80%)
 LACTOALBUMINA (0,5%)
 LACTOGLOBULINA (0,2%)
8

9. Quimicamente falando: o que são
proteínas
 Polímeros de alto peso molecular
formados por cadeias de
aminoácidos, unidos entre si por
ligações peptídicas
 Ate 10 aminoácidos = peptídeo
 > 10 aminoácidos = proteínas
9

10. Aminoácidos
 Unidades estruturais básicas das
proteínas, ligadas entre si por
ligações peptídicas
Radical
diferenciador
10

11. AMINOÁCIDOS
Ligação
peptídica
11

12. Compostos heteropolimétricos
12

13. Estrutura e conformação das
Proteínas
 PRIMARIA
 LINEAR – seqüência
dos AA
 SECUNDÁRIA
 Pregueada
 Hélice
 TERCIARIA
 Dobras e
enrolamentos da
cadeia
 QUATERNARIA
 Duas ou mais cadeias
peptídicas
13

14. Estruturas das proteinas
Primária Secundária Terciária Quaternária
14

15. Classificação quanto a solubilidade
 Proteinas fibrosas:
 São aquelas que apresentam moléculas
distendidas e filamentosas, semelhantes a
longos fios. E são insolúveis em água.
Colágeno e fibrina são exemplos de proteínas
fibrosas.
 Proteínas globulares:
 Apresentam as moléculas enroladas como
novelos e são solúveis em água formando
micelas. A maioria das proteínas apresentam
estrutura globular como, por exemplo, as
enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e
proteínas estruturais.
15

16. Radical
 Confere identidade
aos AA
16

17. Classificação dos Aminoácidos
 Segundo a polaridade dos seus radicais "R“
 Apolares ou hidrófobos
 Polares: R sem carga
 Polares positivos
 Polares negativos
17

18. Forma Dipolar dos
Aminoácidos
 Em solução aquosa são ANFÓTEROS pois,,
comportam-se como ácido e como base, formando
ÍONS DIPOLARES, a saber:
NH3+
R C COO -
H
18

19. AÇÃO DO PH DA SOLUÇÃO
 meio ácido, + H+, comportando-se como
base
AA + H+  AA+
 Meio básico, - H+, comportando-se como
ácidos
AA + OH- AA-
 Ponto isoelétrico: valor de pH onde as
cargas elétricas do aminoácido se igualam e
se anulam: AA+- =pH 6
19

20. Propriedades funcionais-
derivadas das propriedades fisico-
quimicas
Confere Características especiais de
textura e viscosidade
20

21. PRINCIPAIS PROPRIEDADES
FÍSICO-QUÍMICAS
 PROMOTORES DE VISCOSIDADE
 Hidratação = solubilidade em água
 Aceitabilidade sensorial dos alimentos
 Textura, maciez
 Rápida dispersão
 Homogeneidade
 Molhos
 Sopas desidratadas
 Pures
 bebidas
21

22. PRINCIPAIS PROPRIEDADES
FÍSICO-QUÍMICAS
 PROMOTORES DE GELEIFICAÇAO
 Rede de proteínas
 Produtos lacteos: 22Queijos e iogurtes
 Gelatinas
 Necessário desnaturação + agregação
Proteina-proteina
 Tratamento térmico
 Hidrolise enzimática
 Acidificação ou alcalinização
 Ex:Produção de queijos
22

23. VALOR BIOLÓGICO
 ALTO VALOR BIOLÓGICO: PROTEÍNAS
COMPLETAS, OU SEJA, CONTÊM TODOS
OS AMINOÁCIDOS QUE O CORPO
PRECISA.
 ORIGEM ANIMAL, COMO AS
CARNES(QUALQUER TIPO), OS OVOS, O
LEITE, IOGURTE E O QUEIJO.
 BAIXO VALOR BIOLÓGICO: NÃO CONTEM
TODOS OS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
 ORIGEM VEGETAIS
23

24. AA não essenciais = produzidos pelo organismo
 não-essenciais:
 alanina
 asparagina
 ácido aspártico
 cisteína
 ácido glutâmico
 glutamina (sintetizada a partir do ácido
glutâmico = glutamato)
 glicina
 prolina
 triosina
24

25. AA essenciais= não produzidos pelo organismo –
devem ser ingeridos
 essenciais:
 histidina
 isoleucina
 leucina
 lisina
 metionina
 fenilalanina
 treonina
 triptofano
 valina
 Arginina
 serina
25

26. Desnaturação
 As proteínas podem desnaturar. Isto
acontece quando, por ação de substâncias
químicas ou do calor, as proteínas sofrem
alteração da estrutura terciária ou a
quebra das ligações não covalentes da
estrutura quaternária.
 As proteínas perdem a sua conformação
e, consequentemente, a sua
funcionalidade. A desnaturação pode ser:
reversível ou irreversível.
26

27. DESNATURAÇÃO PROTEICA
 ALTERAÇAO NA CONFORMAÇAO ESTRUTURAL
(secundaria, terciária ou quaternária)
 Não afeta a digestibilidade
 EFEITOS DA DESNATURAÇÃO
 Redução na solubilidade
 Dificuldade de Cristalização
 Perda de atividade biológica (enzimática ou imunológica)
 Aumento da reatividade química
 Aumenta da viscosidade intrínseca
 CAUSAS: FATORES FISICOS E QUIMICOS
 Calor / congelamento
 Agitação mecânica severa
 Radiações
 Ácidos e bases – pH – ponto isoelétrico
 insolubilização
27

28. Determinação de proteínas em
alimentos
 Método de kjeldahl
1. Digestão da matéria orgânica com acido
sulfúrico
Matéria orgânica +H2SO4 Sulfato de amônio
(N proteico)
2. Destilação: transferência da amônia
(N proteico) para uma solução acida
conhecida
Sulfato de amônio + NaOH Na2SO4 + NH3
NH3 + H2SO4 NH4 + H2SO4
28

29. METODO KJELDHAL - CONTINUAÇAO
 3. Titulação
 Quantificação do amônio através da
quantificação do excesso de acido
sulfúrico (2) mediante titulação com
hidróxido de sódio
 Cálculos: transformação do N
proteico em proteína
 Fator de correção: 6,25
 %P= (H2SO4 que
reagiu).f.100.6,25/amostra
29

30. REFERENCIAS
BIBLIOGRAFICAS
 BIBBIO,F. e BOBBIO, P. Introdução a
Química de Alimentos.Campinas,
Fundação Cargil, 1985, 306p.
 PEARSON, D. The Chemical Analysis of
Food. London: Chemical Pubishing CO,
1076,331p.
 Ordòñez, A. J. Tecnologia de alimentos-
Componentes –Processos. vol 1, 2005
30