proviens

1. PROTEINES:
Intro :
- = succession linéaire d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
- 20 AA
- 2 types de protéines : * holoprotéines (composés uniquement d’AA)
 hétéroprotéines (AA+ molécules non protéiques
: glucides lipides, acides nucléiques, ions métalliques..)
II) Acides aminés :
Molécules organiques constituées :
-on distingue 2 isomères optiques ou énantiomères :
Structure de la chaine latérale :
*Glycine: se trouveau niveau descoudesou tournants(faible
encombrement)
*chaines latérales non polaires : (plus ou moins hydrophobes)
Ce radical R donne son identité à
chaque acide α-aminé.
C* sauf pour la glycine : + petit AA et
non chiral
L : NH2 à gauche
D : NH2 à droite
20 AA participent synthèse
protéines et tous de série L.
Mais antibiotiques et
bactéries : série D.
Aliphatiques aromatique
Aliphatique : chaîne carbonée linéaire ou ramifiée ouverte. : PROLINE, ALANINE, VALINE,
LEUCINE, ISOLEUCINE, METHIONINE.
Aucune réactivité chimique sauf pour fonction thioéther (méthionine) : sensible a l’O :
formation de sulfones. Meth à l’état libre formera S+ adénosyl méthionine
(méthylation), son R contient un soufre non réactif.
Proline : fonction amine secondaire

2. Aromatiques : PHÉNYLANANINE, TYROSINE, TRYPTOPHANE.
Chaine hydroxylée pour la tyrosine.
- Les radicaux aromatiques de certains acides aminés (Phe, Tyr, et surtout Trp) ont
la propriété d’absorberla lumière ultra-violette.
- L’absorption de la lumière UV à 280 nm est caractéristique des protéines et sert à
doser ces dernières. (méthode de dosage)
• *chaines latérales polaires non chargées: (hydrophiles) Sérine, thréonine,
cystéine, asparagine, glutamine
• Groupement polaire donc liaison hydrogènes avec mol d’eau ou autres AA.
*cystéine : à l'extrémité de sa chaîne latérale a un groupement sulfhydryl
réactif.(fonction thiol : SH)
*La sérine (S, Ser) et la thréonine (T, Thr) ont un groupement hydroxyl (-OH)
• *chaines latérales chargées : basiques (chargés positivement) et les acides
aminés acides (chargés négativement) ph 7
Négativement à ph 7 : acide aspartique (aspartate) le + acide : (phi ou pi=2,8), acide
glutamique (glutamate).
Hydrolyse acide
Asparagine
Positivement à ph 7 : arginine (la+ basique : 10,7), lysine, histidine.
Dans des conditions oxydantes, une
cystéine forme fréquemment un pont
disulfure avec une autre cystéine pour
donner un dimère qu'on appelle cystine
Chaine latérale comprenant fonction carboxyle.
Aspartate (Asp ou
D)
Amidation
Glutamine Glutamate
Glx ou Z=glutamine/acide
glutamiqueAsx ou B

3. Importance nutritionnelle :
3 groupes : *AA essentiel (ds l’alimentation : histidine, isoleucine, lysine, méthionine,
phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine.),
*AA semi essentiel (synthétiser à partir d’un aminoacide essentiel : cystéine par
méthionine et tyrosine par phénylalanine)
* AA non essentiel : 11 AA : les connaître ?
Solubilité dans l’eau: mais très faible à un pH autour de leur pHi , plus
fortement en milieu alcalin (formation de sels) et dépend de taille et nature chaine
latérale. (+ Petit + soluble)
Propriétés dus aux fonctions amine et carboxyle : AA
amphotères grâce aux fonctions amine et carboxyles.
Forme isoélectrique ; phi
Ou molécule hybride
Réagit comme un acide
ou base
Phi :
pk(cooh)+pk(NH2)2
2