Cours destiné aux étudiants de DEUG et DEUST SVi, BCG et étudiants de médecine et de pharmacie

1. Université Hassan II - Casablanca
Faculté des Sciences et Techniques
Mohammedia
BIOCHIMIE STRUCTURALE
Année universitaire 2014-2015
Pr. Hamid LAKHIARI

2. PREAMBULE
PRESENTATION
Qu'est ce que la biochimie ?
La Biochimie, est une science expérimentale qui vise l'étude des
processus chimiques à la base de la vie.
La biochimie dérive de la biologie et de la chimie. À ce titre, elle aborde
plusieurs aspects du domaine de la chimie du vivant :
- l’étude structurale et fonctionnelle des molécules biologiques
(protéines, lipides, glucides et acides nucléiques) et de leur
métabolisme,
- l’étude des enzymes (enzymologie),
- ou encore l’étude, au niveau moléculaire, de l’expression et de la
transmission de l’information génétique.
La Biochimie c'est aussi
• L’élucidation des mécanismes essentiels de la vie
• L’explication de phénomènes de plus en plus complexes
• L’orientation de la médecine

3. Contenu:
Partie I : LES ACIDES AMINES
Partie II: LES PROTEINES
Partie III: LES GLUCIDES
Partie IV: LES LIPIDES
Partie V: LES ACIDES NUCLEIQUES
Module de Biochimie structurale

4. Objectif: Acquérir des connaissances de base de Biochimie Structurale
Moyens:
Cours :
– assiduité nécessaire, bonne prise de notes
– poser des questions (inter cours ou fin du cours)
– chercher des compléments dans les livres
– utiliser les notions apprises dans d'autres disciplines
– travailler régulièrement
TD :
– la préparation des exercices est essentielle
– l'assiduité et la participation active sont nécessaires
– s'entraîner à faire d'autres exercices pour tester ses connaissances
(annales, livres d'exercices)
TP :
– illustration pratique des cours et TD
– apprentissage des techniques expérimentales
– faire le lien avec le cours et les TD
Module de Biochimie structurale

5. Ouvrages conseillés
• La Biochimie de Lubert Stryer
Médecine-Sciences, Flammarion, en français
• Principes de Biochimie de Albert Lehninger
Flammarion, en français
• Biochimie de David RAWN
Editions De Boeck
• Biochimie de Jean DELAUNY
Editions Herman
• Biochimie structurale et métabolique de
Christian MOUSSARD
Editions De Boeck

6. DEUST BCG
SEMESTRE 4
Année universitaire 2014-2015
Module de Biochimie Structurale
Partie I : Acides aminés
Pr. Hamid LAKHIARI

7. Partie I: Les Acides aminés
I. Définition
II. Classification des acides aminés
II.1. Les acides aminés neutres (ou faiblement chargés)
II.1.1. Les acides aminés à radicaux aliphatiques
II.1.2. Les acides aminés à radicaux alcooliques
II.1.3. Les acides aminés à radicaux aliphatiques soufrés
II.1.4. Les acides aminés à radicaux cycliques
II.2. Les acides aminés acides et leurs amides
II.3.. Les acides aminés basiques
III. Les propriétés physiques des acides aminés
III.1. La solubilité
III.2. Les propriétés ioniques
III.3. Les propriétés optiques
III.4. Absorption de la lumière
IV. Les propriétés chimiques des acides aminés
IV.1. Les propriétés du groupement COOH
IV.2. Les propriétés du groupement NH2
IV.3. Les propriétés de la chaîne latérale
V. Les méthodes d’étude des acides aminés
V.1. Electrophorèse
V.2. La chromatographie

8. Chapitre 1: Les Acides Aminés
I. DEFINITION:
Les acides aminés sont des unités structurales de base des protéines. La fonction
acide est une fonction carboxylique, et la fonction basique presque toujours une
fonction amine primaire. La structure générale des aas est la suivante:
Par convention les carbones des acides organiques sont désignés par une lettre
grecque à compter du carbone porteur de la fonction carboxylique

—C —C —C —C —COOH
H
NH2

Chaque acide aminé est composé :
d'un radical carboxyle (-COOH)
d'un radical amine (-NH2)
d'un radical R.
C'est la nature de ce radical qui différencie les 20 acides aminés
Les acides aminés naturels sont essentiellement des acides  aminés

9. Les acides  aminés sont très rares, le principal étant la  alanine:
De même, les acides  aminés: tel l’acide  amino butyrique trouvé dans le
cerveau:
Dans une cellule, les acides aminés peuvent exister à l’état libre ou combiné
(peptides ou protéines).
On peut ainsi distinguer différentes catégories d’acides aminés:
 Certains aa sont retrouvés dans les protéines, et sont capables de
participer in vivo à la synthèse de ces protéines. Ce sont donc à la fois des
constituants et des précurseurs des protéines.
 Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines uniquement après
leur biosynthèse ( car ils se forment qu’après incorporation d’un autre acide
aminé dans la molécule protéique).
 Certains acides aminés n’existent qu’à l’état libre.
CH2 —CH2 —CH2 —COOH
NH2
CH2 —CH2 —COOH
NH2

10. Bien qu’il existe environ 300 acides aminés dans la nature, l’hydrolyse des
protéines ou peptides naturels conduit à 20 acides aminés, correspondant à la
première catégorie citée ci-dessus.
Du point de vue métabolique:
On distingue des acides aminés indispensables pour l’homme. Ce sont des
acides aminés qui ne peuvent être synthétisés dans les cellules humaines et
qui doivent donc être apportées par l’alimentation.
Si le rôle des acides aminés synthétisés dans les cellules ou apportés par
l’alimentation est de former des protéines, ce n’est pas le seul. En effet, les
acides aminés sont des précurseurs des glucides et de lipides
Du point de vue structurale:
Tous les acides aminés possèdent des propriétés communes de par la
présence d’un carboxyl et d’une fonction NH2. Les propriétés différentielles
sont celles du radical R:
La taille, la forme, la charge, la capacité à former des liaisons hydrogènes et
la réactivité chimique.

11. II. CLASSIFICATION DES ACIDES AMINES:
Les 20 acides aminés que l’on rencontre dans les protéines ont été regroupés en 3
familles:
1. Les acides aminés neutres:
aliphatiques, cycliques ou aromatiques.
2. Les acides aminés acides:
ou monoamines dicarboxyliques
3. Les acides aminés basiques:
ou bases hexaniques, car ces acides aminés ont une chaîne à 6
atomes de carbone.
Cette classification peut varier selon les auteurs
On peut également classer ces acides aminés en fonction de la polarité de leur
groupement R:
1. Apolaire = hydrophobe
2. Polaire non chargé (pH 6-7)
3. Polaire positivement chargé
4. Polaire négativement chargé.

12. I.1. Les acides aminés neutres (ou faiblement chargés):
II. 1.1. Les acides aminés à radicaux aliphatiques:
Ces radicaux sont peu réactifs, hydrophobes donc peu solubles dans
l’eau et relativement solubles dans les solvants organiques. Ces acides
aminés sont: Glycine, Alanine, Valine, leucine et Isoleucine
Glycine: Gly [G]: Alanine: Ala [A]:
Valine: Val [V]: Leucine: Leu [L]: Isoleucine: Ile [I]:
Val, Leu et Ile sont des acides aminés indispensables

13. II. 1.2. Les acides aminés à radicaux alcooliques:
Ces acides aminés possèdent une chaîne latérale aliphatique hydroxylée.
Ils sont très hydrophiles et solubles dans l’eau. Ces acides aminés sont:
Serine et Thréonine
Serine: SER [S]: Thréonine: Thr [T]:
aa indispensable

14. II. 1.3. Les acides aminés à radicaux aliphatiques soufrés:
Les radicaux sont porteurs d’un atome de soufre. Ces acides aminés
sont: Méthionine et Cystéine.
aa indispensable
Cystéine: Cys [C]:Méthionine: Met [M]:

15. II. 1.4. Les acides aminés à radicaux cycliques:
Ces acides aminés, en raison de leurs doubles liaisons conjuguées absorbent
fortement le rayonnement ultraviolet avec un maximum à 280 nm. Ce sont eux qui
confèrent aux protéines une absorption à cette longueur d’onde. Ils sont peu solubles
dans l’eau, mais la fonction OH de la tyrosine augmente sa solubilité
Proline: Pro [P]: Phenylalanine: Phe [F]*:
*Aas indispendasbles
Tryptophane: Trp [W]*:
Tyrosine: Tyr [Y]:

16. II. 2. Les acides aminés acides et leurs amides
Ces acides aminés ont un caractère hydrophile. Ils possèdent sur leur chaîne latérale une
deuxième fonction ionisable acide, fixée aux carbones  pour l’Acide Aspartique et 
pour l’Acide Glutamique.
L’Asparagine et la Glutamine correspondent aux deux diacides ci-dessus mais
présentent en  ou en  non plus une fonction acide mais une fonction amide (H2N-CO-).
Acide Aspartique: Asp [D]: Asparagine: Asn [N]:
Acide Glutamique: Glu [E]:
Glutamine: Gln [Q]:

17. II. 3. Les acides aminés basiques
Les radicaux de ces acides aminés sont porteurs d’un groupement ou fonction à
caractère basique. Ils possèdent tous 6 atomes de carbones: on les appelle des bases
hexaniques.
Lysine: Lys [K]: La lysine a une seconde fonction aminée. C’est un acide aminé polaire
indispensable. C’est une base forte: pHi: 9.74.
Arginine: Arg [R]: Acide aminé polaire. Le groupement guanidine confère à la
molécule une forte basicité: pHi: 10.7. C’est un acide aminé très abondant dans les
protéines”basiques” associées aux acides nucléiques.
Histidine: His [H]: Acide aminé polaire caractérisé par un noyau imidazol à caractère
faiblement basique.

18. Parmi les acides aminés cités ci-dessus, il y a 8 acides aminés essentiels ou
indispensables chez l’homme; C’est à dire que l’homme ne peut pas les
synthétiser. Ce sont: Val; Leu; Ile; Phe; Trp; Thr; Met et Lys. Leurs
concentrations selon JEKAT ( en mmoles/kg du poids corporel):
Trp: 0.04 Lys: 0.24
Met: 0.07 Val: 0.28
Thr: 0.20 Leu: 0.39
Ile: 0.21 Phe: 0.58
* Deux autres aas, l'histidine et l'arginine, sont dits semi-essentiels car seuls
les nourrissons ont besoin d'un apport exogène (on les trouve dans le lait
maternel)
Chez le rat blanc: 10 acides aminés sont essentiels
Chez E. Coli: 16 acides aminés sont essentiels
Les acides aminés indispensables

19. III. PROPRIETES PHYSIQUES DES ACIDES AMINES
III. 1. La solubilité:
La plupart des acides aminés subissent facilement la solvatation par les solvants
polaires (eau, alcool…etc). Ils sont insolubles dans les solvants organiques non
polaires (benzène, éther, etc …).
La solubilité diminue avec le nombre d'atomes de carbone du radical et
augmente si ce radical R est porteur de fonctions polaires (NH2, COOH) ou
hydroxyles (OH).
III. 2. Propriétés ioniques:
Les groupements fonctionnels (COOH et NH2) sont  ionisés selon le pH.
Les AA sont des composés amphotères.
En allant du pH acide (pH = 1) au pH basique (pH = 14); on peut schématiser
l’évolution des charges d’un AA, ayant un radical R dépourvu de groupements
chargés comme suit:

20. A pH acide, le cation est l'espèce prédominante ; lorsque le pH augmente, on est en
présence du zwitterion (autant de charges + que de charges -) et lorsque le pH est
élevé, l'anion prédomine.
Le pH pour lequel les 2 dissociations s’effectuent est appelé point isoélectrique: pHi.
A ce pH, on a un ion dipolaire ou zwitterion. La charge nette de l’acide aminé est
nulle: l’acide aminé se comporte alors comme une molécule neutre.
De part et d’autre du pHi, on défénit des pH qui correspond à une 1/2 dissociation de
COOH et de NH2: Ce sont les pK. Il existe donc deux pK:
Le pK COOH: environ 2 à 3
Le pK NH2: environ 10
Le point isoélectrique ou isoionique est égal à : pHi =
Exemple pour la glycine le pHi = (2.4 + 9.6) /2 = 6
On caractérise chaque acide aminé par son pHi. Le radical R lorsqu’il renferme un
groupe ionisable participe à la valeur du pHi.
pKCOOH +pK NH2
2

21. III. 3. Propriétés optiques:
A l’excéption de la Glycine (R = H), tous les acides aminés ont au moins un carbone
asymétrique. Il existe donc deux isomères optiques (molécules chirales):
 Un isomère lévogyre (l) dévie le plan de polarisation de la lumière polarisé à
gauche.
 Un isomère dextrogyre (d) qui dévie ce plan à droite.
Le mélange de ces 2 isomères en [C] identiques constitue un racémique sans action
sur la lumière polarisé.
Cependant, il n’y a pas de corrélation directe entre le sens de rotation du plan de
polarisation ou pouvoir rotatoire et la configuration de l’acide aminé.
Par convention, il y a correspondance entre la représentation des oses et celles des
acides aminés: Représentation de Fisher. Les acides aminés naturels ont la même
configuration que le L glycéraldéhyde: ont dit qu’ils sont de la série L.
NH2— C*— H
COOH
CH3
L alanine
NH2 à gauche quand le
COOH est écrit en haut

22. Certains acides aminés possèdent un 2ème carbone
asymétrique. Dans ce cas, le composé naturel est appelé
L, les 2 autres stérioisomères dont les positions relatives
des substituants sont différentes, sont appelés “allo”. Ils
ne sont pas présents dans les protéines.
NH2— C*— H
COOH
H— C— OH
CH3
L Thréonine
H— C*—NH2
COOH
H— C— OH
CH3
D Thréonine
NH2— C*— H
COOH
HO— C—H
CH3
L “allo” Thréonine

23. III. 4. Absorption de la lumière:
 Les solutions d’acides aminés sont incolores. Aucun des
20 acides aminés trouvés dans les protéines n’absorbe la
lumière dans le visible.
 Les acides aminés aromatiques absorbent dans l’U.V.
entre 260 (Phenylalanine) et 280 nm (Tyrosine et
Tryptophane).
 Tous les autres acides aminés absorbent dans l’UV
lointain: < à 220 nm.
 La plupart des protéines contiennent des résidus Tyr;
la mesure de l’adsorption de la lumière à 280 nm au
spectrophotomètre est un moyen extrêmement rapide et
satisfaisant de mesure de la concentration protéique d’une
solution.

24. IV. PROPRIETES CHIMIQUES DES ACIDES AMINES:
 Dans les peptides et les protéines, les acides aminés sont engagés par la
liaison peptidique. De ce fait, leurs extrémités amino et carboxyterminales
sont bloquées sous forme d'une liaison amide chimiquement inerte dans les
conditions usuelles.
 Seuls, les groupements fonctionnels portés par les chaînes latérales des
résidus, ainsi que les extrémités -NH2 et -COOH (Libres) de la chaîne
polypeptidique, seront susceptibles d'intervenir dans des réactions
chimiques.
IV.1. Propriétés du groupement COOH
 La fonction COOH est peu réactive aux pH physiologiques car la
structure résonnante de l’ion carboxylate est très stable.
 Il doit être activé ou les réactions doivent être réalisées en milieu
anhydre.
 Lors de la formation de la liaison peptidique au cours de la synthèse des
protéines, la réaction d’activation est catalysée par l’aminoacyl-ARNt
synthétase.

25. Formation d’amide ou Amidification:
Elle résulte de la réaction avec une amine.
Cette réaction revêt une importance particulière lorsque l’amine provient
d’un autre acide aminé; elle conduit alors à la liaison peptidique.
R-CH-COOH + H2N-R’ R-CH-CO —NH-R’ + H2O
NH2 NH2
Amine Amide

26. Décarboxylation:
La décarboxylation d’un aminoacide donne naissance à une amine.
La réaction peut se faire par voie chimique ou enzymatique.
Dans la cellule, les enzymes responsables sont les décarboxylases.
Ces enzymes sont sépcifiques de chaque acide aminé. Cette réaction
est importante car elle aboutit à des amines biologiquement très
active:
Exemple:
Histidine Histamine (Vasodilatateur)
5OH Tryptophane Sérotonine (hypertention)
Lysine Cadaverine (toxicité des
viandes contaminés)
R-CH-COOH R-CH2-NH2 + CO2
NH2

27. IV.2. Propriétés du groupement NH2
Le groupe - NH2 (fonction amine primaire) possède un doublet libre et
constitue, sous sa forme non protonée, un nucléophile puissant. Ce groupe
peut être engagé dans une grande variété de réaction.
Formation de sel en milieu acide:
Certains sels sont plus solubles que l’acide aminé correspondant, d’où
l’utilisation préférentielle sous cette forme, par exemple en thérapeutique.
Désamination:
C’est la réaction entrainant l’élimination du groupement NH2
Désamination par l’acide nitreux:
Cette réaction est utilisée autrefois pour le dosage volumétrique (par l’N2)
des acides aminés à groupement NH2 libre (Méthode de Van Slyke).
R-CH-COOH + HCl R-CH-COOH
NH2 NH3
+Cl-
R-CH-COOH + HNO2 R-CH-COOH + N2 +H2O
NH2 OH

28. Désamination oxydative:
Cette réaction se fait in vivo par une oxydase ou une déshydrogénase
conduisant à l’acide  cétonique.
Exemple: Acide L-glutamique ----> Acide  cétoglutarate
Réactions avec les aldéhydes:
Avec les aldéhydes aliphatiques: il se forme le dérivé diméthylol de l’acide
aminé (réaction d’addition).
Cet exemple de blocage de la fonction NH2 sert:
- Soit au dosage de l’AA par acidimétrie (dosage de COOH par le NaOH).
- Soit à modifier les propriétés de l’acide aminé: Une protéine peut être
toxique par ses groupements NH2, elle est moins toxique après blocage de
ces derniers: toxine ---> anatoxine.
Avec les aldéhydes aromatiques, on obtient des imines “les bases de Schiff”
R-CH-COOH + 1/2 O2 R-CH-COOH R-C-COOH + NH3
NH2 NH O
R-CH-COOH + 2 HCOH R-CH-COOH
NH2
N
CH2OH
CH2OH
R-CH-COOH + CHO-R’ R-CH-COOH +H2O
NH2 N=CH-R’

29. Réaction à la ninhydrine:
La ninhydrine (hydrate de tricétohydrindène) est le réactif coloré de
détéction des acides aminés et des peptides le plus couramment utilisé.
La réaction peut se résumer en deux étapes:
1ère étape: la ninhydrine entraine une désamidation oxydative des acides
aminés et libère l’aldéhyde correspondant, l’amoniac et le gaz carbonique.
La ninhydrine se trouve ainsi réduite.
Dans une 2ème étape, l’amoniac réagit avec l’hydrindantine et une autre
molécule de ninhydrine pour donner un composé bleu-violacé, le pourpe de
Ruheman:
Cette réaction colorimétrique est très sensible. La densité optique de la
solution colorée à 570nm est proportionnelle à la quantité d’acides aminés
initialement présents.

30. IV.3. Propriétés de la chaîne latérale:
Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro
La glycine ne possède, comme chaîne latérale, qu’un atome d’hydrogène inerte
chimiquement. Les acides aminés apolaires aliphatiques (Ala, Val, Leu, Ile, Pro)
n’ont pas de groupe réactif dans leurs chaînes latérales.
Les fonctions alcools:
C’est la cas de la Sérine ou de la thréonine qui peuvent être estérifiées par l’acide
phosphorique:
Oxydation de la cystéine en cystine:
Cette réaction est à l’origine de la formation des ponts dissulfures dans la
structure IIIaire des protéines.
HO—P — O — CH2 — CH — COOH
OH NH2
O
HO—P — O — CH — CH — COOH
OH NH2
O CH3
Phosphosérine Phosphothréonine
2 SH-CH2-CH-COOH 2H + COOH-CH-CH2-S-S-CH2-CH-COOH
NH2 NH2 NH2

31. V. METHODES D’ETUDE DES ACIDES AMINES:
Certains AA présentent des réactions colorées ou spectres d’absorption
caractéristiques. Mais le plus souvent, pour l’étude d’un mélange, on fait appel à
des techniques préalables de fractionnement: électrophorèse, chromatographie.
V.1. Electrophorèse:
Méthode d’analyse et de fractionnement basée sur la migration différentielle de
particules, chargées électriquement, sous l’influence d’un champ électrique.
Les AA ou protéines ont une charge électrique due aux groupements ionisables. Ils
peuvent donc se déplacer dans un champ électrique.
La répartition des charges d’un AA ou d’une protéine dépend du pH, leur
migration électrophorétique en dépendra.
A pH = pHi: la charge globale étant nulle, il n’y aura pas de déplacement.
A un pH > pHi: les charges négatives prédominent et l’acide aminé ou la
protéine migre vers l’anode.
A un pH < pHi: les charges positives prédominent et la migration se fait vers
la cathode.
Les AA diffèrent entre eux par leur pHi, leur mobilité électrophorétique sera
différente.

32. Principe : à un pH donné on applique un champ électrique sur feuille de
papier imbibée de tampon (pour maintenir le pH stable).
La révélation se fait après séchage du papier et réaction avec la
ninhydrine.
Il existe d’autre méthode d’électrophorèse (sur gel d’agarose, sur acétate
de cellulose, SDS-PAGE, isoélectrofocalisation…) qui ne seront pas
décrites dans ce chapitre.
Electrophorèse sur papier

33. V.2. La chromatographie:
 Méthode d’analyse physico-chimique
 Sépare les constituants d’un mélange (les solutés) par entraînement au
moyen d’une phase mobile (liquide ou gaz) le long d’une phase stationnaire
(solide ou liquide immiscible) grâce à la (ré)partition sélective des solutés
entre ces deux phases.
 Chaque soluté est donc soumis à une force de rétention (exercée par la
phase stationnaire) et une force de mobilité due à la phase mobile.
Les différents principes de chromatographie:
Résultent du fait que l’on privilégie l’effet de l’un des facteurs suivants:
- La solubilité dans un solvant liquide: Chromatographie de partage
- La taille, la forme: Chromatographie d’exclusion stérique.
- La polarité: Chromatographie d’adsorption et d’adsorption en phase
inversées.
- La charge électrique: Chromatographie d’échange d’ions
- La présence de groupements d’atomes formant des sites spécifiques:
Chromatographie d’affinité.

34. Chromatographie sur couche mince
Il s’agit d’une chromatogrphie de partage: le partage se fait entre une
phase stationnaire aqueuse (polaire) et une phase mobile constituée d’un
mélange de solvants organiques (phénol, butanol…) qui se déplace par
capillarité. La phase stationnaire aqueuse est associée à une mince couche
de cellulose déposée sur une plaque de verre ou de plastique.
Principe: la séparation se fait selon l'affinité
relative pour le support (papier, polaire) et
le solvant (en général plus apolaire).
Application: - dépôt des échantillons
- migration dans cuve fermée
- séchage et révélation (ninhydrine)
Méthode simple et rapide mais ne sépare pas tous les acides aminés

35. Chromatographie d’échange d’ion
• La séparation est effectuée sur une phase sationnaire chargée
positivement (échangeur d’anions) ou négativement (échangeur de
cations). Cette méthode est plus quantitative que la précédente.
Le support (la phase stationnaire) est un polymère insoluble à
groupements ionisables.
Par exemple des résines de polystyrène sulfoné portant des charges -SO3
-
• Principe:
on adsorbe tous les acides aminés à pH acide (ils sont alors
chargés positivement)
on élue avec un gradient de pH et force ionique
• En pratique :
équilibrage de la colonne avec un tampon à pH 3
dépôt du mélange d'acides aminés dans un tampon au même pH
lavage par le tampon de charge
élution (par changement de pH: progressivement = gradient ou
brutalement = élution isocratique)

36. = Phase mobile
= Phase stationnaire
Représentation schématique d’un dispositif
de chromatographie basse pression

37. Chromatographie d’échange d’ion
• En sortie de colonne on fait une réaction colorée (ninhydrine) pour
doser les acides aminés par spectrophotométrie
• L'ordre d'élution est fonction du pHi :
• On sépare ainsi et on dose les 20 acides aminés

38. HPLC: Présentation générale
• Chromatographie liquide haute performance: HPLC
• Même principe qu'une chromatographie liquide classique mais sous haute
pression ce qui nécessite la présence d’un support (phase sationnaire) résistant à
des hautes pressions.
L’avantage de l’HPLC:
- Analyse rapide: diminution du temps d’analyse
- Meilleure résolution ou séparation
• Détection en ligne ( en continue) par
- spectrophotomètre UV-visible
- fluorescence
- indice de réfraction
•Pour les AA, l’HPLC en phase inversée (RP-HPLC) est souvent utilisée.
Les supports chromatographiques utilisés sont généralement des silices
greffés par un bras hydrophobe (CH2n (n = 8 ou 18).
La désorption des Aas acrochés se fait par un gradient contenant une
quantité croissante de solvant organique.

39. Fin de la partie I
MODULE DE BIOCHIMIE STRUCTURALE
PARTIE I:
LES ACIDES AMINES