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Tutorat Associatif Toulousain
                           Année universitaire 2010-2011
                                     PACES




UE 1 : Chimie, Organisation, évolution et fonction du génome humain.
          Structure, diversité et fonction des biomolécules.


       Structure, diversité et
     fonction des biomolécules
                       Fiches de cours et QCM




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ATTENTION

     Ce polycopié a été relu sur la base des cours dispensés à la
faculté de Rangueil pour l'année 2009-2010.

     Cependant, suite à la réforme de la PACES, le programme
de Biochimie a subit quelques modifications. Par conséquent,
certains éléments présents dans ce polycopié peuvent ne plus
être d'actualité.
     A vous de trier parmi les différents items proposés ceux qui
restent en accord avec les cours dispensés par mesdames et
messieurs les professeurs.
    N'hésitez pas à signaler toutes les erreurs éventuelles ou
remarques concernant ce polycopié sur tutoweb dans la
rubrique « Forum polycopiés » ou lors de l'une des
permanences du tutorat.

En aucun cas le contenu de ce polycopié ne pourra
engager la responsabilité de la faculté de médecine
ou de mesdames et messieurs les professeurs.
Ce polycopié a été réalisé par :

Munoz Célia
Pecqueur Pauline
Viscardi Marie
Lansalot-Matras Pauline
Vigué Ségolène
Balen Frédéric

Compilé par Guillaume Gilbert

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SOMMAIRE


1ère PARTIE : ACIDES AMINES/PEPTIDES/PROTEINES/ENZYMES
                                                      page 9
     A – LES ACIDES AMINES
       I - PRESENTATION
             1 - Présentation générale
             2 - Tableau récapitulatif
             3 - Formules
       II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES
       III - PROPRIETES CHIMIQUES
       IV - QCMs

   B – LES PEPTIDES
       I - PRESENTATION
       II - PROPRIETES CHIMIQUES
       III - A RETENIR

   C – LES PROTEINES
       I - PRESENTATION
             1 – Structure primaire
             2 – Structure secondaire
             3 – Structure tertiaire
             4 – Structure quaternaire
       II - PROPRIETES
       III – EXEMPLES DE PROTEINES

   D – LES ENZYMES
       I - STRUCTURE
          1 – Enzymes holoprotéiques
          2 – Enzymes hétéroprotéiques
       II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES
       III – CINETIQUE ENZYMATIQUE
       IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES
          1 – Les inibiteurs
          2 – Les activateurs
          3 – Les effecteurs allostériques
       V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE
       VI – LES PROTEINES KINASES
          1 – Protéines kinases dépendantes de l’AMPc
          2 – Protéines kinases C

    E - QCMs




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2ème PARTIE : LES GLUCIDES                                                    page 29
   A – LES OSES : LES MONOSACCHARIDES
       I – DEFINITION
       II – CLASSEMENT
             1 – A partir de la fonction carbonyle
             2 – A partir du nombre de carbones
       III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION
             1 – Série = Convention
             2 – Filiation des aldoses de la série D
             3 – Filiation des cétoses
       IV – ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE
       V – STRUCTURE DE TOLLENS
             1 – La cyclisation
             2 – Les formes de cycle
       VI – STRUCTURE DE HAWORTH
       VII – PROPRIETES DES OSES
       VIII – LES DERIVES DES OSES
             1 – Hexosamines
             2 – Acide N-acétylmuramique
             3 – Acide neuraminique et acides sialiques
             4 – Acides uroniques
             5 – Fucose
             6 – Acide L-ascorbique (Vitamine C)
             7 – Inositol

   B – LES OSIDES : LES HOLOSIDES
       I – GENERALITES
            1 – Deux types de liaison
            2 – Détermination de leur structure
               2.1 – Nature des oses
               2.2 – Mode de liaison
               2.3 – Nature α ou β de la liaison glycosidique
       II – LES DIHOLOSIDES
            1 – Le saccharose
           2 – Le lactose
           3 – Le maltose
       III – LES POLYHOLOSIDES
             1 – L’amidon
               1.1 – L’amylose
               1.2 – L’amylopectine
           2 – Le glycogène
           3 – La cellulose
           4 – Les dextranes

   C – LES OSIDES : LES HETEROSIDES
       I – GENERALITES
       II – LES PROTEOGLYCANNES
            1 – Les protéoglycannes des bactéries
            2 – Les protéoglycannes humains
               2.1 – Structure
               2.2 – Exceptions structurales
               2.3 – Rôle
               2.4 – Synthèse
               2.5 – Dégradation




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III – LES GLYCOCONJUGUES ET LES GLYCOPROTEINES (GP)
               1 – Généralités
               2 – Structure
               3 – Synthèse
                   3.1 – O-glycosylprotéines
3.   – N-glycosyltransférases


              4 – Rôles
                  4.1 – Protection des muqueuses
                  4.2 – Durée de vie des GP
                  4.3 – Destinée des GP
                  4.4 – Diagnostic biologique
                  4.5 – Rôle d’antigène : système ABO

     D – QCM
         I – QCM SUR LES OSES
         II – CORRIGE DES QCM SUR LES OSES
         III – QCM SUR LES OSIDES
         IV – CORRIGE DES QCM SUR LES OSIDES




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3ème PARTIE : LES LIPIDES                                             page 69
   A – LES ACIDES GRAS
       I – LES ACIDES GRAS A CHAINE LINEAIRE
             1 – Les acides gras saturés
             2 – Les acides gras insaturés
       II – LES AUTRES ACIDES
       III – PROPRIETES

   B – LES EICOSANOIDES
       I – LES PROSTAGLANDINES
            1 – Classe et sous-classe
            2 – Biosynthèse
            3 – Effets biologiques
       II – LES LEUCOTRIENES

   C – LES LIPIDES SMPLES
       I – LES GLYCERIDES
             1 – Propriétés physiques
             2 – Propriétés chimiques
             3 – Propriétés biologiques
       II – LES CERIDES
       III – LES ETHOLIDES
       IV – LES ETHEROGLYCERIDES
       V – LES STERIDES

   D – LES LIPIDES COMPLEXES
       I – LES GLYCERO-PHOSPHOLIPIDES (GPL)
             1 – Diacyl-GPL
             2 – Monoacyl-GPL / lyso-PL
             3 – Ether-GPL
       II – LES GLYCERO-GLYCOLIPIDES
       III – LES SPHINGOLIPIDES

   E – LES DERIVES ISOPRENIQUES
       I – PHYTOL ET DOLICHOL
            1 – Phytol
            2 – Dolichol
       II – LES DERIVES DU CHOLESTEROL
            1 – Vitamine D
            2 – Acides biliaires
            3 – Hormones stéroïdes
               3.1 – Stéroïdes surrénaliens
               3.2 – Stéroïdes ovariens
               3.3 – Stéroïdes placentaires
               3.4 – Stéroïdes testiculaires
       III – VITAMINES LIPOSOLUBLES
             1 – Caroténoïdes et rétinoïdes
             2 – Vitamine E
             3 – Vitamine K
             4 – Coenzyme Q




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F – LES LIPOPROTEINES
       I – STRUCTURE GENERALE
       II – METHODES D’ANALYSE
       III – DIFFERENTES CLASSES
       IV – METABOLISME DES LIPOPROTEINES
             1 – Devenir des chylomicrons
             2 – Devenir des VLDL et production des LDL
             3 – Devenir des HDL
             4 – Captation des lipoprotéines au niveau des récepteurs dépendants
             5 – Captation récepteur indépendante
             6 – Pathologies des lipoprotéines

    G – QCMs




4ème PARTIE : Vue d'ensemble du métabolisme                                   page 111
   LA CHAINE RESPIRATOIRE MITOCHONDRIALE

   OXYDATION DES ACIDES GRAS




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T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil



                                       BIOCHIMIE
                                        Année 2010-2011

                                               ~~~~~

                                         1ère PARTIE

                                               ~~~~~

                                 - LES ACIDES AMINES
                                 - LES PEPTIDES
                                 - LES PROTEINES
                                 - LES ENZYMES

                                Cours du Dr DE GRAEVE




                                          SYNTHESE

                                             rédigée par

                                      Pauline PECQUEUR




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A - LES ACIDES AMINES
       I - PRESENTATION

               1 - Présentation générale

    La formule générale des acides aminés est la suivante :

                                               R-CαH-COOH
                                            ‫׀‬
                                            NH2

    Tous les acides aminés possèdent une isomérie optique due au C α qui est un carbone
    asymétrique C* à l’exception du glycocolle.

    Leur classification a été établie en prenant comme référence l’aldéhyde glycérique et en
    respectant la convention de Fischer.

    Ils sont classés selon deux séries par filiation conventionnelle, une série L et une série D qui
     correspondent souvent respectivement au notations S et R (expliquées avec les glucides), mais
     cela n’est pas tout le temps vrai.

   Attention !
   La désignation d’un acide aminé nécessite la connaissance de son pouvoir rotatoire qui ne peut
   en aucun cas être déterminé à partir des classifications précédentes qui sont des conventions
   alors que le pouvoir rotatoire est une propriété physique.
   Les acides aminés dextrogyres sont notés (+) et les acides aminés lévogyres sont notés (-).
   On peut prendre l’exemple de deux sucres, le D-glucose est dextrogyre (+) alors que le D-
   fructose est lévogyre (-).

   La désignation de l’acide aminé comprend successivement : série, pouvoir rotatoire et nom de
   l’acide aminé en question.
   Exemple :
   L (+) alanine : l’acide aminé est l’alanine, de la série L et de pouvoir rotatoire dextrogyre.

    Vous pouvez retenir que tous les acides aminés naturels appartiennent à la série L.

    Il existe 20 acides aminés « standard » qui se différencient par le radical R. Sur ces 20
    acides aminés 8 sont dits indispensables car l’organisme est incapable de les synthétiser, ils
    proviennent donc du milieu extérieur, notamment par l’alimentation.

   Ces acides aminés sont récapitulés dans le tableau suivant qui reprend leurs principales
   caractéristiques.




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2 - Tableau récapitulatif

              Apolaires ou hydrophobes     Polaires
              qui interviennent dans la                          Acides               Basiques
              disposition des molécules                          leurs groupes R chargés jouent un rôle
                                           Neutres
              d'eau dans l'entourage des                         clé dans la stabilisation des
              protéines                                          conformations protéiques spécifiques

           Glycocolle (glycine) - Gly -
           G
           pas de carbone
           asymétrique R=H
           c'est le plus petit acide
           aminé qui peut pénétrer
           dans des zones
           inaccessibles aux autres
           acides aminés, sont
Monoacides
           groupement carboxylique
monoaminés
           est 100 fois plus acide que
simples
           celui de l'acide acétique.

              Alanine - Ala - A
              Valine - Val - V
              acide aminé indispensable
              Leucine - Leu - L
              acide aminé indispensable
              Isoleucine - Ile - I
              acide aminé indispensable

                                           Sérine - Ser -S,
                                           son groupement
                                           alcool primaire est
                                           un excellent
                                           nucléophile au
                                           cours des
                                           réactions
Monoacides                                 enzymatiques et
monoaminés                                 participe à la
alcools                                    régulation de
                                           certaines
                                           enzymes de
                                           l'organisme

                                           Thréonine - Thr -
                                           T
                                           ac. aminé
                                           indispensable
           Cystéine - Cys - C
           2 cystéines forment une
           cystine (pont disulfure), son
Monoacides groupement thiol est un
monoaminés excellent nucléophile au
soufrés    cours des réactions
           enzymatiques
              Methionine - Met - M
              acide aminé indispensable


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Apolaires ou          Polaires
              hydrophobes qui                                       Acides             Basiques
              interviennent dans la
              disposition des                                       leurs groupes R chargés jouent un
                                    Neutres                         rôle clé dans la stabilisation des
              molécules d'eau dans
              l'entourage des                                       conformations protéiques
              protéines                                             spécifiques
                                                                    Acide
                                                                    aspartique - Asp
Diacides
                                                                    -D
monoamines
                                                                    Acide
(1)
                                                                    glutamique - Glu
                                                                    -G

Acides                                Asparagine - Asn - N
aminés
amides                                Glutamine - Gln - Q

                                                                                       Lysine - Lys - K
Acides
                                                                                       ac. aminé
diaminés
                                                                                       indispensable
(2)
                                                                                       Arginine - Arg - R
              Phenylalanine - Phe -
              P
              acide aminé
              indispensable
              Tryptophane - Trp - W                                                    Histidine - His - H
              acide aminé                                                              possède un
              indispensable                                                            groupement R
                                                                                       (pkR = 6,0)
                                                                                       fournissant un
                                                                                       pouvoir tampon,
                                                                                       significatif proche
Acides                                Thyrosine - Tyr - Y
                                                                                       du pH du sang
aminés                                ou
                                                                                       (7,4), ce qui lui
cycliques:                            parahydroxylphenylalanin
                                                                                       permet à pH 7,0
certains sont                         e peut donc être fabriqué
                                                                                       de fonctionner
aromatiques Proline - Pro - P         par l'organisme à partir de
                                                                                       soit comme un
(cycles       iminoacide, amine II,   la phenylalanine est n'est
                                                                                       catalyseur
benzéniques) entraine des             donc pas indispensable
                                                                                       basique soit
              courbures au niveau                                                      comme un
              des chaines d'acides                                                     catalyseur acide
              aminés                                                                   et donc de jouer
                                                                                       un rôle important
                                                                                       dans la catalyse
                                                                                       enzymatique




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3 - Formules




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II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES

   Cette notion a été abordée d’un point de vue plus pratique en biologie moléculaire au premier
   quadrimestre avec les chromatographies échangeuses d’ions.

   Si on place un acide aminé en solution, en fonction du pH du milieu qui l’entoure, ses
   groupements COOH et NH2 vont donner ou accepter des protons.

   A un pH très acide, le milieu environnant est « chargé en protons », il va donc en donner à
   l’acide aminé dont le groupement NH2 devient NH3+. Dans le cas d’un milieu très basique
   comme la soude (OH-), c’est au tour de l’acide aminé de devenir donneur et de voir son
   groupement COOH transformé en COO-.

   Au point isoélectrique d’un acide aminé ou pI (qui correspond au pH isoélectrique ou pH i),
   celui-ci se trouve sous forme totalement ionisé (groupement NH 2 et COO-) mais sans charge
   nette ( (1+) + (1-) = 0 ). On parle de zwitterion pour décrire cet acide aminé dipolaire, il peut
   alors agir à tour de rôle soit comme un acide (donneur de proton) soit comme une base
   (accepteur de proton).

   A partir de ces constatations, on comprend que :
   - à un pH supérieur à pI, la charge nette est négative (comme dans de la soude)
   - à un pH inférieur à pI, la charge nette est positive.



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Le pKa d’un groupement mesure la tendance de celui-ci à donner un proton. On note pK 1 le
   pKa du groupement COOH, pK 2 le pKa du groupement NH 3+ et pKR le pKa du groupement
   radical dans le cas où ce dernier est ionisable.
   Une solution tampon a la capacité d’enregistrer des excès de produit acide ou basique sans qu’il
   y ait un changement de valeur notable du pH. C’est pourquoi les plateaux de la courbes de
   dissociation de l’acide aminé sont décrit comme des régions de plus grand pouvoir tampon.

   Les acides aminés sont donc décrits, suite à leur action sous forme de zwitterion, comme des
   molécules amphotères ou ampholytes.


       III - PROPRIETES CHIMIQUES
   Les réactions étant décrites dans le cours, nous nous concentrerons sur les points importants à
   remarquer :
         La réaction à la ninhydrine n’a lieu que si le groupement α-aminé est libre, si on est en
          présence d’un groupement imine comme pour la proline, le produit ne sera plus pourpre
          mais jaune.
         La réaction à la ninhydrine et la réaction d’Edman au phénylisothiocyanate nécessite
          toutes deux une élévation de la température.
         Les réactions qui laissent le groupement R de l’acide aminé intact sont la réaction à la
          fluorescamine, celle au chlorure de dansyle et la réaction d’Edman ce qui peut être
          intéressant pour déterminer la nature de l’acide aminé initial.




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B - LES PEPTIDES
       I - PRESENTATION

   L’union de 2 à 100 acides aminés forme un peptide. Leur union est réalisée par covalence, par
   une liaison amide substituée aussi appelée liaison peptique qui est réalisée par condensation
   grâce à l’élimination d’une molécule d’H 2O entre le groupe α-carboxylique du premier acide
   aminé et la fonction α-aminée du deuxième.

               R1                                       H        R2

     H3N+     CH         C        OH        +       H       N         CH      COO -

              O
                                                    H2O

                             R1                 H           R2

                  H3N+       CH        C        N       CH            COO -

                       O
                                                        Liaison peptidique
                         O

   Les atomes            C                 Cα sont coplanaires
                  Cα          N

                                  H

   La représentation de Ramachandran donne les valeurs autorisées des angles Ψ (angle provenant
   de la rotation autour de la liaison C α-C) et Ф (angle provenant de la rotation autour de la liaison
   N-Cα). C’est le glycocolle qui peut prendre le plus de conformations du fait du faible
   encombrement stérique de son radical R.

   Dans un peptide ou une protéine les acides aminés sont le plus souvent appelés résidus.



       II - PROPRIETES CHIMIQUES

   Attention aux hydrolyses !
   On peut réaliser une hydrolyse acide en présence d’un acide fort (comme HCl 6N), les acides
   aminés Trp sont détruits, les acides aminés Ser et Thr le sont partiellement et les acides aminés
   Asn et Gln sont respectivement hydrolysés en Asp et Glu.
   Il est important de bien retenir ces modifications pour certains QCM.
   Après hydrolyse acide, l’absence de Trp, de Ser et de Thr ne signifie pas qu’il n’y en avait pas
   avant.
   Il est également possible de réaliser une hydrolyse basique avec une base forte, cette hydrolyse
   est moins efficace mais ne modifie pas les acides aminés.

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III - A RETENIR
   A retenir sur les peptides donnés en exemple.

    Le glutathion : si on retient le nom entier : γ-glutamyl-cystéinyl-glycocolle, on peut se
   souvenir qu’il possède :

   une fausse liaison peptidique en γ et non en α             et un groupement soufré réactif (oxydo-
   réduction)

    Les enképhalines : elles possèdent toutes 4 acides aminés en commun à leur extrémité C-
   terminale et affectent la perception de la douleur.

    La gramicidine : c’est un peptide cyclique avec 2 acides aminés D et un acide aminé
   généralement absent des protéines, l’ornithine (Orn).

    L’aspartam : possède un acide aminé cyclique ou aromatique.


                                         Polypeptides particuliers




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C - LES PROTEINES
       I - PRESENTATION

    Elles comportent un nombre d’acides aminés supérieur à 100 soit un poids moléculaire
   supérieur à 10 000.

    Elles présentent une formule développée en dents de scie due aux angles précédemment
   déterminés dans les peptides.


               1 – Structure primaire

    C’est une structure covalente, c’est l’ordre d’enchaînement des acides aminés. Elle va
   déterminer la structure secondo-tertiaire de la protéine.
   Elle contient :
       - des liaisons peptidiques,
       - des ponts dissulfures (entre 2 Cys) qui servent à la réticulation,
       - des liaisons hydrogènes inter- ou intra-chaînes qui servent à la stabilisation.

    Les ponts dissulfures peuvent être rompus par des agents :
      - oxydants comme l’acide performique
      - réducteurs comme le β-mercaptoéthanol.
   Les autres liaisons sont rompues par l’urée, la guanidine et le SDS.
   Une fois les liaisons entre les chaînes rompues, celles-ci peuvent être séparées pas :
      - électrophorèse
      - chromatographie.

    Pour la détermination de la composition en acides aminés on retrouve les deux hydrolyses
   acide et basique qui fonctionnent de la même façon que pour les peptides.

    Il vous faut connaître les méthodes permettant de déterminer les acides aminés N et C
   terminaux des polypeptides.

   Ne vous faites pas avoir par les polypeptides cycliques !


2 – Structure secondaire

    La structure secondaire est liée à la disposition de l’épine dorsale de la protéine (repliement de
   l’enchaînement des acides aminés).
    La chaîne peut se trouver sous forme :
       - d’hélice α (enroulement en spirale régulière) voir en super hélice (enroulement de l’hélice
         elle-même)
       - de feuillets plissés β
       - de coudes β (simple ou croisé) : séquence de 4 acides aminés hydrophiles.
   Elle est particulièrement stabilisée par liaisons simples.


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3 – Structure tertiaire
   Elle correspond au repliement des chaînes latérales des acides aminés dans l’espace et est très
   influencée par la présence de proline. C’est la structure spatiale complète d’une protéine.
   Les maladies à prion :
    Elles sont d’origine à la fois infectieuse et génétique.
    L’agent infectieux est de nature protéique.
    Les prions semblent être constitués principalement d’une protéine nommée PrP sc (forme
   scrapie), forme altérée d’une protéine normale PrPc exprimée dans presque tous les types
   cellulaire et plus particulièrement dans les neurones.
    Il y a transmission de proche en proche de l’altération protéique. Au contact avec une protéine
   PrPsc, une protéine PrPc va voir son taux en feuillets β augmenter pour passer de moins de 10%
   à environ 40% de la protéine sous cette forme.


               4 – Structure quaternaire
    La protéine est alors constituée de plusieurs sous unités identiques ou non, réunies par des
   liaisons :
         - non covalentes en général pour les protéines globulaires
         - covalentes en général pour les protéines fibrillaires.
    Les contacts entre sous-unités doivent être mobiles et sont souvent réalisés au niveau de
   régions hydrophobes.
    Les chaînes latérales des acides aminés réalisent des mouvements très rapides.
    La fixation d’un ligand minéral est parfois indispensable à l’activité biologique de la protéine
   en entraînant par sa fixation sur celle-ci un changement de sa conformation. On distingue les
   ions constitutifs et les ions régulateurs.
   Exemple de la calmoduline :
   La calmoduline est composée de 4 domaines ou boucles de calcium (mais d’une seule chaîne,
   pas de structure quaternaire) qui vont pouvoir fixer 4 ions Ca 2+ par un mécanisme de fixation
   coopératif, c’est à dire que la fixation d’un ion Ca 2+ sur le premier domaine va faciliter la
   fixation d’un 2ème ion par modification de la boucle suivante.
   Le complexe calmoduline-calcium présente alors une conformation lui permettant de se fixer à
   l’aide de liaisons hydrophobes sur d’autres protéines et d’en modifier l’activité (notamment
   régulation de la contraction des muscles lisses par la fixation sur la myosine kinase).
    La liaison d’un ligand organique peut quand à elle être indispensable à l’action de certaines
   enzymes, le ligand prend alors l’appellation de coenzyme.
   L’allostérie :
   Elle concerne les protéines comportant plusieurs sous-unités (protomères) mais en petit nombre
   (4 à 6 sous-unités).
   La modification de la première sous-unité va impliquer celle de la deuxième et ainsi de suite.
   Cette modification est réalisée par la fixation d’un effecteur allostérique sur un site de la sous-
   unité. Il y a alors modification de la conformation des sous-unités mais également modification
   de leur disposition dans l’espace les unes par rapport aux autres.
    La protéine passe d’un état relâché actif à un état tendu inactif et inversement par transition
   allostérique.



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II - PROPRIETES
    La réaction à la ninhydrine n’a lieu que pour des peptides dont la taille est inférieure ou
   égale à 5 acides aminés.

    La réaction du Biuret n’a lieu que pour des peptides dont la taille est supérieure ou égale à 4
   acides aminés.

    Ne pas oublier que le SDS (sodium dodécyl sulfate) dissocie les chaînes et uniformise leur
   charge négativement.



       III – EXEMPLES DE PROTEINES

               1 – L’insuline

    2 chaînes peptidiques
    3 ponts dissulfures (2 inter-chaîne et 1 intra-chaîne)
    PM = 5700
    Préproinsuline → proinsuline (par clivage de la séquence signal) → insuline (par clivage du
   peptide C
    Le dosage du peptide C permet l’évaluation de la production résiduelle d’insuline chez les
   patients.


               2 – Chromoprotéines

    Elles font parties des hétéroprotéines (partie non polypeptidique = groupement prosthétique
   + partie protéique = apoprotéine) colorées.
    Le groupement prosthétique de ces protéines est la porphyrine, présente notamment dans
   l’hémoglobine et la myoglobine au niveau du hème sous forme de ferroprotoporphyrine
   (porphyrine + fer ferreux Fe2+).
   La methémoglobine est une hémoglobine non fonctionnelle car elle comporte un ion ferrique
   Fe3+.

    Myoglobine :
       - Globulaire
       - 5ème liaison dative pour la fixation de l’histidine
       - 6ème liaison dative pour la fixation de l’O2

    Hémoglobine :
       - Composée de 4 chaînes (structure quaternaire)
       - Protéine allostérique
       - Affinité pour l’O2 dépendante du pH contrairement à la myoglobine
       - Le 2-3 DPG va se fixer dans la cavité centrale de l’hémoglobine et entraîner la libération
         d’O2.



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 Remarques :
   La myoglobine a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine de manière à ce que les
   muscles puissent recevoir de l’O2, l’hémoglobine ne sert que de transporteur.

   De la même manière, le fœtus est dépendant de sa mère pour l’apport d’O 2, pour cela
   l’hémoglobine fœtale a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine maternelle de
   manière à pouvoir permettre le passage de l’une à l’autre.

   L’acidose diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 qu’elle va alors relarguer par effet Bohr.




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D - LES ENZYMES
       I – STRUCTURE

   De la même façon que les protéines, elles sont scindées en 2 groupes :
       les enzymes holoprotéiques constituées uniquement par des protéines
       les enzymes hétéroprotéiques :
                    partie protéique = apoenzyme
                                   +
                    partie non protéique = coenzyme

               1 – Enzymes holoprotéiques
   Le site actif catalyse la réaction, il est composé :
        du site de fixation (qui assure la reconnaissance du substrat enzymatique)
        du site catalytique

               2 – Enzymes hétéroprotéiques
    L’apoenzyme protéique correspond au site de fixation, il est responsable de la spécificité au
   substrat.

    Le coenzyme non protéique correspond au site catalytique, il est responsable de la catalyse.



       II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES
   Enzyme (E) + Substrat (S) ↔ Complexe Enzyme-Substrat (ES) → E + Produit (P)

    Les enzymes ne sont pas modifiées lors de la réaction enzymatique.
    Elles agissent même en petite quantité.
    Elles ne modifient pas l’équation de la réaction.
    Elles abaissent l’énergie d’activation.
    Elles agissent à température et pH optimum.



       III – CINETIQUE ENZYMATIQUE
   Attention aux définitions qui tombent régulièrement !

    Ne pas confondre :
        - L’activité moléculaire d’une enzyme qui est le nombre de molécules de substrat
          transformées par unité de temps par une mole d’enzyme dans des conditions optimales et
        - L’activité spécifique qui est le nombre d’unités d’enzyme contenu par mg de protéine




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Attention également aux unités

    Une unité d’enzyme est la quantité qui transforme une μmole de substrat par unité de temps
   dans les conditions optimales.

    En excès de substrat, la vitesse de réaction est proportionnelle à la quantité d’enzyme dans le
   milieu.

    La constante de Michaelis (KM) correspond à la concentration de substrat pour laquelle la
   vitesse de réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale :
   KM = Vmax/2
   Plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande plus la constante de Michaelis est faible.

    Pour calculer la vitesse d’une réaction à partir d’une équation de Michaelis-Menten on utilise
   la relation suivante :
   V = Vmax x [S] / ( KM + [S] )

    La méthode des inverses permet une détermination plus précise de la valeur du KM à partir de
   la représentation de Lineweaver.
   On utilise alors la relation inverse :
   1/V = ( KM + [S] ) / Vmax x [S]

    Les enzymes peuvent agir sur plusieurs substrats simultanément :
            soit par la formation d’un complexe ternaire :
                     avec un ordre de fixation indifférent :
                       l’enzyme commence par fixer l’un ou l’autre des substrats puis fixe le second
                       pour former le complexe ternaire et donner par la suite les produits et
                       l’enzyme intacte.
                     avec un ordre de fixation des substrats bien défini :
                       l’enzyme doit toujours fixer le même substrat en premier de manière à
                       pouvoir fixer le second par la suite, on obtient le complexe ternaire puis les
                       produits et l’enzyme inchangée.
            soit par la formation d’un complexe binaire :
            l’enzyme va fixer le premier substrat et donner le premier produit, elle ressort de la
            réaction légèrement « modifiée » ce qui lui permet de fixer le deuxième substrat pour
            donner le deuxième produit et retrouver sa structure initiale.




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IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES
   Ils modifient la réaction enzymatique en l’activant ou en l’inhibant.

               1 – Les inhibiteurs
    irréversibles : se fixent irréversiblement à l’enzyme et en bloquent le fonctionnement.
    réversibles :
           - inhibiteurs compétitifs dont la structure est proche de celle du substrat :
           Ils se fixent au niveau du site actif, quand on augmente la concentration en substrat
           l’enzyme a moins de chance de rencontrer l’inhibiteur et tout se passe comme si celui-ci
           était absent.
           Vmax inchangée et KM augmenté.

           - inhibiteurs non compétitifs qui ne ressemblent pas au substrat :
           Ils ne vont pas empêcher la fixation du substrat mais vont empêcher la réaction, ainsi, à
           un instant donné ils donnent l’impression qu’il y a moins d’enzymes car toutes les
           enzymes qui ont fixé l’inhibiteur ne sont pas actives.
           KM inchangé et Vmax diminuée.


               2 – Les activateurs
   Ils favorisent la réaction.


               3 – Les effecteurs allostériques
    Ils peuvent être inhibiteurs ou activateurs.
    Au niveau d’une chaîne métabolique, ils vont agir sur une enzyme régulatrice ou allostérique,
   en général la première de la chaîne métabolique. L’effecteur métabolique est le dernier produit
   de cette chaîne, il a une structure éloignée du substrat de l’enzyme et n’agit donc pas par
   inhibition compétitive.
       - Effet coopératif
       - Cinétique sigmoïde de la réaction
    Le substrat allostérique permet la transition allostérique (passage de l’état tendu inactif à l’état
   relâché actif ou état catalytique et inversement).




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V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE
    Une enzyme peut être nommée par :
       Son numéro d’ordre : le plus précis.
        Enzyme désignée par EC puis classe, sous-classe, sous-sous-classe et numéro d’ordre de la
        sous-sous-classe.
        On distingue plusieurs classes.
                    EC1 : oxydoréductases.
                    EC2 : transférases.
                    EC3 : hydrolases.
                    EC4 : lyases.
                    EC5 : isomérases.
                    EC6 : ligases.
       son nom systématique : issu du donneur, de l’accepteur et du type de réaction.
       son nom recommandé : consacré à l’usage.
    Modification covalente des enzymes :
   Certaines enzymes sont dites interconvertibles car leur activité catalytique peut être modulée
   de façon réversible par la fixation d’un groupement phosphate ou d’un nucléotide.
    Elles possèdent 2 états d’activité :
         - efficacité catalytique élevée
         - efficacité catalytique faible.
   Selon l’enzyme la forme phosphorylée ou non est plus active.




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VI – LES PROTEINES KINASES

               1 - Protéines kinases dépendantes de l’AMPc

    Elles sont formées de 4 sous-unités (2 catalytiques et 2 régulatrices).
    La fixation de l’AMPc sur les sous-unités régulatrices permet le détachement des sous-unités
   catalytiques dont le site actif était masqué. La protéine kinase est alors active.


               2 – Protéines kinases C

   Le récepteur membranaire activé :
        - Se lie à une protéine G trimérique spécifique (Gq)
        - Active la phospholipase Cβ qui clive le PIP2 → IP3 (mimé par des ionophores) et
        diacylglycérol (DAG) (mimé par des esters de phorbol).

   Remarque :
   Les protéines kinases sont reprises plus en détail dans le cours du Professeur SALVAYRE sur la
   communication cellulaire.




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E - QCMs

QCM 1 : A propos des acides aminés.
A. Tous les acides aminés naturels sont de la série D.
B. La proline entraine une grande flexibilité structurale des protéines dans lesquelles elle se trouve.
C. Le groupement carboxylique de l'acide acétique est 100 plus acide que celui de la glycine.
D. Les acides aminés apolaires interviennent sur la disposition des molécules d'eau dans l'entourage
des protéines.
E. Le groupement alcool primaire de la sérine et le groupement thiol de la méthionine constituent
d'excellents nucléophiles.

QCM 2 : Lors des cinétiques enzymatiques, les inhibiteurs compétitifs
A. ressemblent aux substrats.
B. augmentent le Km.
C. diminuent le Km.
D. voient leur action diminuée si la concentration de substrats augmente.
E. diminuent le Vmax.

QCM 3 : A propos de quelques protéines
A. La calmoduline est une protéine de bas poids moléculaire (PM) composée de 5 domaines qui
vont pouvoir fixer 4 Ca++.
B. La fixation du Ca++ à la calmoduline est un phénomène de type coopératif.
C. L'insuline a un PM d'environ 5700.
D. Le dosage du peptide C permet d'évaluer la sécrétion d'insuline chez les patients.
E. Lors d'une transition allostérique, la protéine passe d'un état R inactif à un état T actif.

QCM 4 :Au sujet de l'hémoglobine :
A. C'est une protéine allostérique.
B. Elle a une affinité qui dépend du pH contrairement à la myoglobine.
C. Le 2-3 DPG entraine une libération d'oxygène.
D. L'hémoglobine a une meilleur affinité pour l'oxygène que la myoglobine.
E. L'hémoglobine maternelle a une affinité plus importante pour l'oxygène que l'hémoglobine
foetale.

QCM 5 : A propos du mécanisme d'action des enzymes.
A. Elles agissent en petites quantités.
B. Elles sont fortement modifiées au cours de la réaction.
C. Elles abaissent l'énergie d'activation.
D. Elles ne modifient pas la vitesse initiale de la réaction.
E. Elles ne modifient pas le pH de la solution réactionnelle.

QCM 6 : A propos de la cinétique enzymatique de type michaelienne, quelle(s) (e)st l(es)
équation(s) permettant de calculer la vitesse en fonction de la concentration en substrat :
A. V= (Vmax*S) / (Km+[S])
B. V= (Vmax*(Km+[S])) / (Km+[S])
C. 1/V= (1/Vmax) + (Vmax/(Km+[S]))
D. 1/V= (Km+[S]) / (Vmax*[S])
E. 1/V= (Km/(Vmax*[S])) / (1/Vmax)


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QCM 7 : A propos des constantes de Michaëlis d'une enzyme pour 4 substrats notés de A à D,
quelle est celui pour laquelle l'affinité est la plus grande.
A. 3.10-3
B. 4.10-3
C. 7,9.10-2
D. 2,2.10-4
E. La constante de Michaëlis n'a rien à voir avec l'affinité de l'enzyme pour le substrat.



Correction:

QCM 1 : D
A. Tous les acides aminés naturels sont de la série L.
B. C'est la glycine : étant donné qu'elle représente le plus petit acide aminé, elle prendra pas
beaucoup de places dans l'espace et permettra ainsi à la protéine de se replier dans l'espace.
C. C'est l'inverse : Le groupement carboxylique de la glycine est 100 plus acide que celui de l'acide
acétique.
E. Groupement thiol de la CYSTEINE.

QCM 2 : ABD
E. Le Vmax est inchangé.

QCM 3 : BCD
A. La calmoduline a un haut PM d'environ 17000 et est constituée de 4 domaines de fixation!
E. Etat R (relaché) est actif alors que l'état T ( tendu) est inactif. ATTENTION!!

QCM 4 : ABC
A. Vrai : C'est pourquoi la courbe de l'affinité de l'oxygène pour l'hémoglobine a la forme d'une
sigmoïde (courbe en forme de S). Pour rappel, si le procédé est non coopératif, la courbe aura la
forme d'une hyperbole.
D. C'est le contraire! La myoglobine a une meilleur affinité pour l'oxygène.
E. L'hémoglobine foetale a une meilleure affinité.

QCM 5 : ACE
B. Enzymes NON modifiées.
D. Elles augmentent la vitesse initiale.

QCM 6 : ADE
 Les formules ADE récapitulent celles qui permettent de calculer la vitesse en fonction de la
concentration en substrat.
E. faux.
QCM 7 : D
 Le Km est inversement proportionnel à l'affinité de l'enzyme pour le substrat.




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T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil



                                       BIOCHIMIE
                                        Année 2010-2011

                                               ~~~~~

                                        2ème PARTIE

                                               ~~~~~

                                      LES GLUCIDES

                         Cours du Dr MAUPAS-SCHWALM




                                  SYNTHESE et QCM
                                             rédigés par


                             - Marie VISCARDI pour les oses

                             - Célia MUNOZ pour les osides




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LES GLUCIDES

On les appelle : Sucre, glucide ou hydrate de carbone : Cn(H2O)n

On peut les classer : Oses (glucides simples) : monosaccharides
                      Osides (glucides complexes)
                        Holosides (composés seulement d’oses)
                        Hétérosides (composés d’oses ou de dérivés d’oses + groupement non
                          sucré « aglycone »).




A - LES OSES : LES MONOSACCHARIDES

       I - DEFINITION

Ce sont les glucides les plus simples (avec 3 carbones ou plus).

Ils ont :
          1 fonction carbonyle
          des fonctions alcool (2 minimum)
               ~ si la fonction est un aldéhyde → Aldose
               ~ si la fonction est une cétone → Cétose




       II - CLASSEMENT

               1 - A partir de la fonction carbonyle

 Aldoses dérivent de la glycéraldehyde
 CHO est toujours n°1
 Cétoses dérivent de la dihydroxyacétone
 C=O est toujours n°2 et ils ont CH2OH-C=O en commun


               2 - A partir du nombre de carbones

                 Aldoses        Cétoses
3C → trioses → aldotrioses → cétotrioses
4C → tétroses → aldotétroses → cétotétroses
5C → pentoses
6C → hexoses…


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III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION

               1 - Série = Convention

La convention de série se décide à partir du OH de l’alcool secondaire de plus haut indice de
numérotation.
      → OH de l’avant dernier C


    CHO                      CHO                           CHO
    ‫׀‬                          ‫׀‬                           ‫׀‬
H – C – OH               OH – C – H                    H – C – OH
    ‫׀‬                          ‫׀‬                           ‫׀‬
    CH2OH                     CH2OH                   OH – C– H
                                                           ‫׀‬
( D-Glycéraldéhyde )        ( L-Glycéraldéhyde )           CH2OH

                                                          ( L-Thréose)


     CHO                               CHO
     ‫׀‬                                ‫׀‬
OH – C – H                        H – C – OH
     ‫׀‬                                ‫׀‬
OH – C– H                        OH – C – H
     ‫׀‬                                           ‫׀‬
     CH2OH                         H – C – OH
                                       ‫׀‬
 ( L-Erythrose )                       CH2OH

                                     ( D-Xylose )


► Lorsque le OH est à droite → série D
► Lorsque le OH est à gauche → série L

Remarque :
Les sucres naturels sont presque tous de série D.




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2 - Filiation des aldoses de la série D

Le C se rajoute entre le C n°1 et le n°2.

                                   1CHO
                                  │
                                  2C─
                                  │
                                 3CH2OH
                             (D.Glycéraldéhyde)


               CHO                                       CHO
               │                                         │
              ─C                                         C─
               │                                         │
               C─                                        C─
               │                                         │
               CH2OH                                     CH2OH
             (D.Thréose)                              (D.Erythrose)


     CHO                 CHO                   CHO                   CHO
     │                    │                    │                     │
    ─C                   C─                   ─C                     C─
     │                    │                    │                     │
    ─C                  ─C                     C─                    C─
     │                    │                    │                     │
     C─                  C─                    C─                    C─
     │                    │                    │                     │
     CH2OH               CH2OH                 CH2OH                 CH2OH
                        (D.Xylose)                                  (D.Ribose)


 CHO   CHO       CHO  CHO   CHO      CHO       CHO                          CHO
 │      │        │    │     │        │         │                            │
─C     C─      ─C     C─   ─C         C─     ─C                             C─
 │      │        │    │     │        │         │                            │
─C    ─C         C─   C─   ─C       ─C         C─                           C─
 │      │        │    │     │        │         │                            │
─C    ─C       ─C    ─C     C─        C─       C─                           C─
 │      │        │    │     │        │         │                            │
 C─    C─        C─   C─    C─        C─       C─                           C─
 │      │        │    │     │        │         │                            │
 CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH       CH2OH CH2OH                            CH2OH
     (D.Galactose)        (D.Mannose)(D.Glucose)




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3 - Filiation des cétoses

Le C se rajoute entre le C n°2 et le n°3.

                                1 CH2OH
                                 │
                                2C=O
                                 │
                                 3CH2OH
                            (Dihydroxyacétone)



                  CH2OH                          CH2OH
                  │                              │
                  C=O                            C=O
                  │                              │
                  C─                           ─C
                  │                              │
                  CH2OH                          CH2OH
                (Série D)                      (Série L)

On obtient alors 8 cétohexoses.


Exemples :
             Pentose                     Hexose
             CH2OH                         CH2OH
             │                             │
             C=O                           C=O
             │                             │
             C─                           ─C
             │                             │
             C─                            C─
             │                             │
             CH2OH                         C─
             (D.Ribulose)                    │
                                           CH2OH
                                         (D.Fructose)




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IV - ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE

 Si on a un C* → pouvoir rotatoire



Attention :
    Il n’y a aucun rapport entre la notion de série qui est une convention (donc décidée)
    et le pouvoir rotatoire qui est une propriété physique.
            Série = convention → D ou L
            Pouvoir rotatoire = propriété physique → + ou –


Exemple :
D-glucose → dextrogyre (+)
D-fructose → lévogyre (-)


 Ecrire l’énantiomère d’un sucre de la série D :

  CHO                               CHO                        CHO
   ‫׀‬                                 ‫׀‬                          ‫׀‬
  C–                               – C                          C–
   ‫׀‬                                 ‫׀‬                          ‫׀‬
– C                                  C–                       – C
   ‫׀‬                                 ‫׀‬                          ‫׀‬
  C–                               – C                          C–
   ‫׀‬                                 ‫׀‬                          ‫׀‬
  C–                               – C                        – C
   ‫׀‬                                 ‫׀‬                          ‫׀‬
  CH2OH                             CH2OH                       CH2OH
             Plan de symétrie
D-glucose                          L-glucose                    L-idose

Attention :
Lorsque vous faites le symétrique, il faut inverser tous les substituants et non pas seulement le OH
de l’avant dernier C, car dans ce cas on obtient un autre composé (ici de l’idose).




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V - STRUCTURE DE TOLLENS

Anomérie α et β

Tollens explique qu’en milieu les aldohexoses se cyclisent et donc n’ont pas toutes les propriétés de
la fonction carbonyle.

H O+       H                               H O-H     pont oxydique
  //     /                                  /
  C-    <O CH2OH                              C* —— O CH2OH
 /         /             ———→               /        /
C           C                               C          C
        /                                         / 
   C – C      H                                C —— C H



               1 - La cyclisation

Lors de la cyclisation on obtient 2 isomères appelés anomères α et β
       - α : OH ( du C n°1, du carboxyle ) du même côté que le OH de la série.
       - β : OH ( du C n°1, du carboxyle ) du côté opposé du OH de la série.

     H   O-H                                 OH     H
       /                                        /
      C1 ———-                                  C ——-—
       ‫׀‬                                        ‫׀‬
      C2–                                       C–
       ‫׀‬                                        ‫׀‬
    –C3         O                               –C      O
       ‫׀‬                                        ‫׀‬
      C4–                                       C–        ← pont oxydique
       ‫׀‬                                        ‫׀‬
      C5 ——-—                                   C
       ‫׀‬                                          ‫׀‬
      CH2OH                                       CH2OH
  (α-D-glucopyranose)                      (β-D-glucopyranose)

→ α-D-glucopyranose et β-D-glucopyranose sont des anomères.




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2 - Les formes de cycle

On a 2 formes de cycles :
       Pyrane ( cyclisation 1 → 5 )
       Furane ( cyclisation 1 → 4 )

    H O-H                                      OH H
        /                                        /
       C1 ———-                                    C ———--
        ‫׀‬                                         ‫׀‬
       C2–                                        C–
        ‫׀‬                                         ‫׀‬
     –C3        O                               –C          O
        ‫׀‬                                         ‫׀‬
       C4–                                        C ———--
        ‫׀‬                                         ‫׀‬
       C5 ———-                                    C–
        ‫׀‬                                         ‫׀‬
      CH2OH                                     CH2OH
(α-D-glucopyranose)                        (β-D-glucofuranose)


 Pour les aldohexoses la forme pyrane est la plus stable et donc la forme furane est la moins stable.

 Pour les cétohexoses c’est l’inverse, la forme furane est la plus stable et la forme pyrane est la
moins stable.

  CH2OH                                 CH2OH
  ‫ ׀‬O-H                                  ‫׀‬
  C                               H-O – C
  ‫׀‬                                      ‫׀‬
–C          O                         – C
  ‫׀‬                                      ‫׀‬
  C                                     C–
  ‫׀‬                                      ‫׀‬
  C                                     C–         O
  ‫׀‬                                      ‫׀‬
  CH2OH                                 CH2
(α-D-fructofuranose)                 (β-D-fructopyranose)




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VI – STRUCTURE DE HAWORTH
 H     OH

    C
    │                                                 CH2OH
    C─ OH                                                  O
    │
HO─C              O
    │                                       HO        OH             OH
    C─OH
    C                                                      OH
    │                                             (α-D-glycopyranose)
    │                                                  Haworth
    CH2OH
(α-D-glycopyranose)
    Tollens




 H     OH

     C
     │                                                                         forme pyranose
     C─                                                                O
     │                                                        CH2OH
 O ─C
     │                                                                       OH
     C─
     │
     C
     │
     CH2OH
(β-L-idopyranose)


Règles :
 Lorsque le substituant se trouve à droite chez Tollens alors il sera en bas dans la représentation de
  Haworth.
 De même lorsque le substituant est à gauche chez Tollens alors il sera en haut chez Haworth.
 Pour le CH2OH il va du côté opposé à la cyclisation, il est alors à droite (→bas) ou bien à gauche
  (→haut)
 Pour les angles :
       - α : quand le OH (C n°1) est du même côté que le OH de la série
       - β : quand le OH (C n°1) est du côté opposé que le OH de la série
  pour les placer :
       - si c’est une série D alors α est en bas et β en haut
       - si c’est une série L alors α est en haut et β en bas.


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Technique pour aller plus vite :
   ●   Imaginez que vous faite basculer la structure de Tollens de 90° vers la droite. Tout les
       substituants qui se trouvent alors en bas sont en bas dans la structure d'Haworth et idem pour
       ce qui sont en hauts.
   ●   Pour le dernier carbone, il se positionne toujours du côté opposé au cycle (encombrement
       stérique). Si la cyclisation se fait à gauche, le dernier carbone ira donc à droite dans la
       structure de Tollens et sera donc en bas dans la structure d'Haworth. Si au contraire la
       cyclisation est à droite, le dernier carbone ira à gauche et sera donc en haut dans la structure
       d'Haworth.
       Une fois cette méthode (expliquée parfois en TD) comprise, vous pouvez oublier les règles
précédentes qui souvent embrouillent beaucoup !


  CH2OH
  │                                                                          forme furanose
─C                                          HO2HC          O
  │                                                                  OH
─C
  │         O                                                        CH2OH
  C─
  │
  C
  │                                                       β-D
  CH2OH
(β-D-fructofuranose)
                                                                    CH2OH

                                                                    OH

                                                          α-D


             OH

       C                                                        O
       │
       C─
 O      │                                                                   OH
      ─C
       │                                      C
       C
       │                               CH2OH
        C─
       │
       CH2OH
(α-D-galactofuranose)


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Le cycle pyrane a 6 sommets, donc il n’est pas plan.
Dans l’eau on a un équilibre entre les formes chaises, la forme la + stable est celle qui contient le +
grand nombre de substituants en position équatoriale.

La mutarotation est la variation du pouvoir rotatoire en fonction du temps.
Autrement dit, il y a une modification de forme de l’ose dans l’eau.




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VII – PROPRIETES DES OSES
 Réaction des oses sous forme linéaire

 Oxydation de la fonction aldéhyde : propriétés réductrices des oses
      Aldoses                Acides aldoniques

     H - C=O                      OH-C=O


        CH2OH                         CH2OH


 Réduction de la liqueur de Fehling (aldose ET cétose)

 I2 (ou Br2) en milieu alcalin (NaOH) (seulement pour les aldoses)

 Oxydation enzymatique du glucose (seulement) par la Glucose oxydase




 Oxydation pour les cétones
Réduisent la liqueur de Fehling
On obtient une α-dicétone
Pas de réaction avec I2


 Oxydation par l’acide périodique (HIO4)
Coupe entre les deux C pour :

—C— C—                       —C—C—                —C—C—H
 OH OH                        OH O                 OH O
 αdiol                        α-cétol              α-aldol

        si ces fonctions sont libres (non engagées dans une réaction), alors on a oxydation.

           oxydation                      oxydation
Alcool                   Carbonyle                        Acide ou CO2
Si un C subit une coupure → 1 degré d’oxydation
Si un C subit une coupure → 2 degré d’oxydation




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VIII - LES DERIVES DES OSES



               1 – Hexosamines

    CH2OH
             O
                                  Glucosamine
                                     (GlcN)

                 NH2

Toujours en n°2

    CH2OH
             O
                                  Glucosamine-N-acétylée
                                     (GlcNAc)

                 NH-CO-CH3



               2 – Acide N-acétylmuramique

  Mur-N-Ac

Liaison étheroxyde
                 CH2OH
                           O
  CH3
  │
H—C   O
  │                          NH-CO-CH3
  COOH

     Acide lactique + GlcNAc

→ constitue la paroi des bactéries




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3 – Acide neuraminique et acides sialiques

Acide N-acétylneuraminique (NANA) = le + fréquent des acides sialiques.

L’acide neuraminique = acide pyruvique + D-mannosamine

COOH                             CHO                                  COOH
│                                │                                    │
C=O             +           H2N— C                                    C=O
│                                │                                    │
CH3                         HO —C                                     CH2
Acide pyruvique                  │                                    │
                                 C—                                   C—OH
                                 │                                    │
                                 C—                               H2N—C
                                 │                                    │
                                 CH2OH                            HO—C
                             D-mannosamine                             │
                                                                       C—
                                                                       │
                                                                       C—
                                                                       │
                                                                       CH2OH


        H3C
               CO                           O
                    HN        C—                         OH
                              C—
                              CH2OH
                                                H        COOH

                                                H

              Acide Neuraminique            Acide-N-Acetylneuraminique (NANA)


               4 – Acides Uroniques

   COOH
       O                                           O         OH
                                                COOH
                  OH

Ac.α-D-glucuronique                         Ac.α-L-iduronique
  GlcUA                                          IdUA




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5 – Fucose

6-désoxy-β-L-galactopyranose

          H      OH

            C
            │
           —C                                                   O
            │                                          CH3
 O          C—                                                          OH
            │
            C—
            │                                          (Fuc)
            C
            │
            CH3



               6 – Acide L-ascorbique (Vitamine C)

6C, γ-lactone, ène-diol
                estérification interne acide/alcool


            O
            ║                            HOH2C               OH
            C
            │                                          C            O
         α  C—OH
            ║                                                                 =O
         β  C—OH              O
            │
         γ  C                                                     =====
            │                                              HO                OH
         OH—C
            │                                              Acide ascorbique
            CH2OH


Avitaminose C (déficit en Vit C)             Scorbut

La vitamine C maintient le Fe à l’état ferreux.
La vitamine C est un anti-oxydant.




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7 – Inositol

              OH              OH

     OH


                              OH        OH

               OH
                                              Plan de symétrie

Pas de fonction réductrice
9 isomères possibles
Myoinositol ou mésoinositol dans les lipides
2ème messager hormonal




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B- LES OSIDES : LES HOLOSIDES
Les osides sont des glucides complexes.

Les holosides sont des osides composés uniquement d’oses.

       I - GENERALITES

               1 - Deux types de liaison :
               - 1 → 4 avec ose réducteur
               - 1 → 1 sans ose réducteur


               2 - Détermination de leur structure

2.1 - Nature des oses
     L’hydrolyse acide : elle coupe la liaison glycosidique
     La chromatographie : elle sépare et identifie


2.2 - Mode de liaison
     Si diholoside non réducteur :
      La liaison se fait par fonction réductrice.

    Si diholoside réducteur :
   Il faut savoir d’abord quel est l’ose réducteur et ensuite savoir s’il établit une liaison avec la
   fonction réductrice de l’autre ose.
   On démarre par l’oxydation ( I2 ) puis l’hydrolyse puis la chromatographie pour identifier l’ose
   réducteur. Celui-ci sera sous forme d’acide après oxydation.
   Pour savoir s‘il est lié avec la fonction réductrice de l’autre ose on suit différentes étapes.
            La perméthylation avec ICH3 qui se fixe sur tous les OH libres
            L’hydrolyse qui révèle les OH potentiels de la liaison glycosidique
                     - le OH (1) de l’ose non réducteur
                     - les OH possibles de l’ose réducteur (4 ou 5…)
            La dernière étape consiste à savoir si la liaison se fait avec 4 ou 5.
            Pour cela, on réalise une réduction au NaBH4 et une ouverture au HIO4.


2.3 - Nature α ou β de la liaison glycosidique
    On utilise des enzymes qui hydrolysent spécifiquement une liaison α ou β d’un sucre.
    Ex : β-D-glucosidase ou α -D-glucosidase




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II - LES DIHOLOSIDES

               1 - Le saccharose
   Non réducteur
   α-D-glucopyranosyl-(1→ 2)-β-D-fructofuranoside
   Peut-être coupé par :
     - α-D-glucosidase
     - saccharase = β-D-fructosidase


               2 - Le lactose
   Réducteur
   β-D-galactopyranosyl-(1→ 4)-α-(β)-D-glucopyranose
   Peut-être coupé par la lactase = β -D-galactosidase

   Dans l’intestin, après l’action de la lactase, on retrouve du glucose et du galactose. Le galactose
   est ensuite dégradé en glucose sous l’action de différents enzymes.
   S’il existe une déficience de la 1ère enzyme de cette chaîne alors le sujet est atteint d’une
   galactosémie congénitale du nourrisson.
   On retrouve alors du galactose dans les urines ou le sang entraînant vomissements, diarrhée,….
   MORT!




               3 - Le maltose
   Réducteur
   α-D-glucopyranosyl-(1→ 4)-α ou β-D-glucopyranose
   Peut-être coupé par la maltase = α-D-glucosidase




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III - LES POLYHOLOSIDES

               1 - L’amidon
   Réserve glucidique végétale
   Amidon = amylose + amylopectine
   Les pourcentages relatifs de ces deux constituants varient en fonction des espèces.

1.1 - Amylose
        Linéaire
        Unités de glucose α unies 1→ 4
        Présence de spires de 6 unités de glucose
        Les différentes chaînes sont associées par des liaisons hydrogènes

1.2 - Amylopectine
        Ramifiée
        Unités de glucose α unies 1→ 4 avec tous les 30 glucose des ramifications 1→6

   Grains d’amidon = structure arborescente de l’amylopectine où les interstices sont comblés par
                       des hélices d’amylose.
   L’amidon attire l’eau.
   Il est donné lors des chocs hémorragiques et fait ainsi revenir le sang dans le secteur vasculaire.


                                                          maltase
                                           maltose                        glucose


                           amylase                        maltase
   amidon                              maltotriose                    glucose


                                                    α dextrinases + maltase
                                           α dextrines                                   glucose



               2 - Le glycogène
   Réserve glucidique animale.
   Structure identique à l’amylopectine avec des ramifications plus fréquentes, tous les 10
   glucoses.
   Lors de la glycogénolyse, des enzymes coupent le glycogène pour libérer des glucoses et ainsi
   elles maintiennent stable la glycémie. Lorsque ces enzymes sont absentes on parle de
   glycogénoses.




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3 - La cellulose
   Elle constitue la paroi cellulaire des végétaux.
   Structure linéaire d’unités de glucose β (1→ 4)

   Un glucose sur deux tourne de 180o pour permettre la formation de liaisons hydrogènes. Celles-
   ci rigidifient les chaînes et les associent entre elles. On a alors formation de fibres qui jouent un
   rôle crucial dans la digestion. Elles favorisent le transit intestinal.


               4 - Les dextranes
   Ils sont synthétisés par les bactéries et les levures.
   Chaînes de glucose α (1→ 6).
   Les gels de dextran sont utilisés dans les chromatographies.




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C - LES OSIDES : LES HETEROSIDES
Les osides sont des glucides complexes.

Les hétérosides sont des osides composés d’oses ou de dérivés d’oses et d’un groupement non sucré
"aglycone".

   I - GENERALITES

   partie glucidique               +                partie non glucidique
      glycanne                                        aglycanne



                                   protéine                       lipide

           protéoglycannes         glycoprotéines         glycolipides
                                           glycoconjugués

Remarque 1
  On regroupe les glycoprotéines et les glycolipides en glycoconjugués parce que ces composés
  ont la même structure et les mêmes rôles biologiques.


Remarque 2
  On ne peut pas regrouper les protéoglycannes et les glycoprotéines parce qu’ils ont des
  structures et des rôles biologiques différents.

      Protéoglycannes
          Glucides +++ / protéines +
          Chaînes linéaires, longues, répétitives
          Unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques α ou β

      Glycoprotéines
          Protéines +++ / glucides +
          Chaînes ramifiées, courtes, très grande variété de glycannes
          Unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques α ou β




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II - LES PROTEOGLYCANNES

               1 - Les protéoglycannes des bactéries
   Ils sont appelés muréines.
   Ils participent à la paroi des bactéries (rigidité de la paroi).
   Ils sont un enchaînement linéaire et répétitif d’unités glucidiques unies par des liaisons
   glycosidiques.
   Les sucres fréquemment retrouvés sont : Glc, GlcN, GlcNAc, Gal, GalN, GalNAc.

   1 UNITÉ SOUVENT RETROUVÉE :
                                         MurNA                 GlcNAc
                                         cacac                 ac


   Ils présentent plusieurs intérêts :
        L’enzyme lysozyme (défense anti-bactérienne non spécifique) coupe l’unité entre les deux
         sucres et détruit la paroi bactérienne.
        Certains antibiotiques, en inactivant les enzymes nécessaires à la construction de la paroi,
         entraînent alors la mort de la bactérie.
        Les glycannes qu'ils contiennent sont responsables de la spécificité antigénique.


               2 - Les protéoglycannes humains

2.1 - Structure

                                                       Fixés
                    GAG (partie glucidique)                             sur une protéine
                    glycoaminoglycannes



    Les GAG sont des unités diosidiques constituées de :
      Hex NAc (Glc ou Gal)
      UA acide uronique (Glc ou Id)

    Les sucres des GAG sont riches en groupements négatifs :
      -COO-
      -HSO3-

    En fonction des sucres constitutifs, des liaisons et du nombre de charges négatives, on
   dénombre 7 types de GAG :
      - Acide Hyaluronique
      - Chondroitines Sulfates
      - Kératane Sulfate I
      - Kératane Sulfate II
      - Héparine
      - Héparane Sulfate
      - Dermatane Sulfate

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La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :
        Liaison O-glycosidique

                      protéine
                              - CH - CH2 - O - (HexNAc - UA)n

                                  sérine              GAG

        Liaison O-glycosidique

                      protéine
                              - CH - CH2 - O - Xyl - Gal - Gal - (HexNAc - UA)n

                                  sérine              xylose             GAG

        Liaison N-glycosidique

                      protéine
                              - CH - CH2 - CO - NH - (HexNAc - UA)n

                                       asparagine              GAG
    Remarque :
      - 1 GAG → 1 seul type de liaison
      - sur 1 protéine → souvent le même type de GAG
      - si 1 GAG est lié sur une sérine, toutes les sérines de la protéines ne sont pas liées

2.2 - Exceptions structurales
        L’acide hyaluronique est un GAG seul, il n'est pas lié à une protéine.
        L’acide hyaluronique ne possède pas de groupement sulfate.
        Le kératane sulfate ne possède pas d’acide uronique.

2.3 - Rôle
    Les protéoglycannes s’agrègent par l’intermédiaire de protéines de liaison à un acide
    hyaluronique pour former des AGRÉGATS.
        Les charges négatives des GAG attirent Na+ et H2O permettant aux organes de résister aux
         forces de compression et d’étirement.
        Les sites anioniques captent Ca et Phosphore pour former la structure minérale de l’os :
         HYDROXYAPATITE.
        Cas particulier de l’héparine : ses charges négatives fixent des facteurs de coagulation.
         Elle a un rôle majeur d’anticoagulant.

2.4 - Synthèse
         Partie protéique dans le réticulum endoplasmique
         Partie glucidique dans l’appareil de Golgi grâce aux glycosyltransférases

2.5 - Dégradation
        Par des enzymes
        Si ce mécanisme est déficient ou absent cela peut entraîner des maladies de surcharge
         MUCCOPOLYSACCHARIDOSES




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III - LES GLYCOCONJUGUES et LES GLYCOPROTEINES

               1 - Généralités
   Les glycoprotéines (GP) humaines sont : des enzymes, des protéines de membrane, des
   protéines de transport, des protéines plasmatiques (sauf albumine), etc.
   Les changements de structure des GP de surface = métastases dans les cancers
   Certaines GP sont des mucines ou agents protecteurs des parois de nos systèmes respiratoire,
   digestif,…


               2 - Structure
    La glycophorine sert d’exemple
                                                                    membrane cellulaire



                                                                   COOH

        P
     EXTERIEUR                                                     INTERIEUR


                 Glycannes O fixés
                 Glycannes N fixés
    Pas d’acide uronique dans les glycoprotéines.
    Souvent le dernier sucre est un NANA.
    Il est précédé d’un GalNAc ou d’un Gal (encore avant).
    La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :
        1er mode
           protéine
                                                        
                      sérine – O – GalNAc                      O-glycosylprotéine
                                                        

        2ème mode
           protéine
                                                               
                       asparagine – NH – GlcNAc                   N-glycosylprotéine
                                                               

       Remarque :
       Toutes les N-glycosylprotéines commencent par les 5 mêmes sucres :
                                             Man
       NH - GlcNAc - GlcNAc - Man
                                             Man

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 3ème mode
       GP ancrées par le glycophosphatidylinositol (GPI)
       On est dans le cas de protéines glycosylées ou les sucres sont fixés par des enzymes.
       Il ne faut pas les confondre avec les protéines glyquées fixées chimiquement.
       Remarque :
       L’hémoglobine glyquée permet l’exploration de la glycémie pendant les 6 à 8 semaines
       précédentes à la prise de sang.


               3 - Synthèse

3.1 - Les O-glycosylprotéines
        Partie protéique dans le réticulum endoplasmique
        Partie glucidique dans l’appareil de Golgi grâce à des glycosyltransférases

3.2 - Les N-glycosyltransférases
        Partie protéique dans le réticulum endoplasmique (RE)
        Partie glucidique :
            - synthèse de DOLICHOL : oligosaccharide à 14 sucres dans le RE
            - remaniement, transfert sur Asn de la protéine dans le RE
            - remaniement final dans l’appareil de Golgi grâce à des glycosyltransférases


               4 - Rôle

4.1 - Protection des muqueuses
     Exemple : Les mucines du tube digestif protégent de l’action des protéases.

4.2 - Durée de vie des GP
        La structure périphérique du glycanne joue un rôle important dans la durée de vie de la
       GP.

                Gal         NANA

        Si une action d’une N-acetylneuraminidase coupe le NANA, la glycoprotéine est captée
       par le foie et détruite.
4.3 - Destinée des GP

                          P      Glc     NAc
                      Man       
                     
                          

                        : action N-acetylglucosaminidase

        Si elle fonctionne, le Man P exposé est reconnu par le récepteur qui guide la GP vers le
       lysosome pour être dégradée.
        Si une maladie atteint cette enzyme, le Man P n’est pas exposé et la GP sera secrétée dans
       le sang.

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4.4 - Diagnostic biologique
     Dosage de la transférrine désialysée :
         sujet normal : % important de molécules de transférrine riches en NANA (6 à 8 antennes
        de NANA)
         sujet alcoolique : % important de molécules pauvres en NANA (0 à 2)




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C – QCM
I – QCM SUR LES OSES
QCM 1 : A propos des oses
A. L’oxydation de la fonction alcool primaire du glucose conduit à l’acide glucuronique.
B. Le glucose donne de l’acide glucarique par oxydation douce de la fonction aldéhyde.
C. Les oses sont solubles dans l’eau.
D. C’est le processus d’oxydation qui est responsable du phénomène de mutarotation des oses.
E. Tous les oses présentent en solution le phénomène de mutarotation.


QCM 2 : A propos des glucides
A. Les oses sont des glucides simples.
B. Les osides sont des glucides complexes.
C. Les holosides peuvent contenir une partie aglycone.
D. Les hétérosides ne peuvent pas contenir des lipides dans leur structure.
E. Les glucides se divisent en oses et en osides.


QCM 3 : A propos des oses
A. Les sucres naturels sont presque tous de la série L.
B. Le ribose est un pentose.
C. La notion de série se définit à partir de la position de l’alcool secondaire de plus bas indice de
  numérotation.
D. Il existe 16 stéréoisomères optiques possibles pour les aldohexoses.
E. Tous les oses recolorent le réactif de Schiff.


QCM 4 : Concernant les oses
A. Tous les oses de la série D sont dextrogyres.
B. Les aldoses de la série D dérivent tous du (+) glyceraldéhyde.
C. Les aldohexoses sont réducteurs.
D. Les aldoses se présentent sous la forme furanose principalement.
E. Le carbone 1 d’un ose ne peut jamais s’unir à un autre ose par une liaison ester.


QCM 5 : Concernant l’anomérie des oses
A. Deux oses anomères sont énantiomères.
B. L’anomérie est la conséquence de la structure cyclique des oses.
C. En tenant compte de l’anomérie, il existerait 32 aldohexoses et 16 cétohexoses différents.
D. Par exemple, le mannose peut se cycliser sous deux formes anomères : pyranose et furanose.
E. L’anomérie permet de multiplier par deux le nombre d’isomères d’un ose.

QCM 6 : La forme cyclique d’un ose peut être démontrée par :
A. L’existence de 2 formes anomères pour un même ose.
B. La formation d’un ½ acétal par action d’un alcool en présence d’un acide.
C. La présence du pouvoir réducteur.
D. L’absence de coloration du réactif de Schiff.
E. L’oxydation par l’iode.

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QCM 7 : A propos des oses
A. Les aldoses comme les cétoses réduisent la liqueur de Fehling.
B. L’oxydation d’une dihydroxyacétone par l’acide périodique donne un CO2 et deux acides
  formiques.
C. Une liaison glycosidique est hydrolysable en milieu alcalin.
D. La glucose oxydase oxyde le glucose en acide gluconique.
E. Les aldoses peuvent réagir avec I2 en milieu acide pour donner des acides aldoniques.


QCM 8 : Dans une solution d’α-D-glucopyranose, on fait agir de l’iode.
Quels sont les produits obtenus ?

         COOH           CH2OH         CHO                                   COOH
                                                      CH2OH
                                                                O
                                                                     —O


         CH2OH         CH2OH         COOH                                   COOH

           A             B            C                   D                    E


QCM 9 : A partir de quel(s) composé(s) suivant(s) et par réduction peut-on obtenir ce
polyalcool.

                    CH2OH

                H         OH
               HO         H
                H         OH
                H         OH

                    CH2OH
A. Glucose
B. Galactose
C. Ribose
D. Fructose
E. Acide glucuronique


QCM 10 : A propos des oses
A. A l’équilibre, en solution, il y aura autant de forme α que de forme β pour un ose déterminé.
B. Après le phénomène de mutarotation, la majorité des oses sont sous forme ouverte.
C. Tous les oses présentent en solution le phénomène de mutarotation.
D. Le α-D-glucopyranose est thermodynamiquement plus stable que le β-D-glucopyranose.
E. Le phénomène de mutarotation s’exprime sous la forme d’une variation de pouvoir rotatoire




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QCM 11 : A propos des oses
A. Le glucose peut présenter dans l’espace 8 stétéoisomères au maximum.
B. Le mannose peut présenter dans l’espace 4 stéréoisomères au maximum.
C. Le ribose peut présenter dans l’espace 8 stéréoisomères au maximum.
D. Le glucose peut présenter dans l’espace 16 stéréoisomères au maximum.
E. Le fructose peut présenter dans l’espace 4 stéréoisomères au maximum.


QCM 12 : A propos de l’oxydation des oses
A. Cette oxydation peut s’effectuer par l’action des halogènes.
B. Cette oxydation peut s’effectuer par l’action de l’acide périodique.
C. Cette oxydation peut s’effectuer grâce à la liqueur de Fehling.
D. Cette oxydation peut s’effectuer grâce au réactif de Schiff.
E. Les acides uroniques sont des composés obtenus par l’oxydation des oses en présence d’acide
  nitrique concentré.


QCM 13 : Parmi les sucres suivants le(s)quel(s) est(sont) capable(s) de donner une réaction
positive avec la liqueur de Fehling ?
A. Glucose
B. Fructose
C. Saccharose
D. Lactose
E. Désoxyribose


QCM 14 : A propos de ces molécules

    CH2OH
     —O                      CH2OH       O
                                                        CH2OH

                                                       OH

    CH2OH

A. Ces 2 molécules correspondent à la forme linéaire et cyclique du même ose.
B. La forme cyclique est un α-D-fructofuranose.
C. La forme cyclique est un α-L-fructofuranose.
D. Seule la forme cyclique possède un pouvoir réducteur.
E. La forme linéaire est du L-fructose.

QCM 15 : A propos des acides neuraminiques
A. Il s’agit d’un aldose à 9 atomes de carbone.
B. L’acide neuraminique peut être considéré comme la condensation d’un acide pyruvique et d’un
  D-mannosamine.
C. Peut être retrouvé dans des glycolipides et des glycoprotéines.
D. Sous sa forme cyclique le pont s’établit entre C2 et C6.
E. L’acide N-acetylneuraminique est le plus courant des acides sialiques.


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QCM 16 : La vitamine C
A. C’est une γ-lactone.
B. L’acide D-ascorbique est aussi appelé vitamine C. Sa carence provoque le scorbut.
C. Dans l’organisme on la trouve sous 2 formes : l’acide ascorbique et l’acide déhydroascorbique.
D. Elle maintient le fer à l’état ferreux grâce à ses propriétés réductrices.
E. L’acide ascorbique possède une fonction acide.

QCM 17 : A propos des glucides
A. Presque tous les glucides ont la formule brute suivante: Cn(H2O)n.
B. Les glucides ou hydrates de carbone sont constitués d'une chaine carbonée associée à des
molécules d'eau.
C. Les glucides simples peuvent être l'assemblage de sucres identiques liés entre eux par une liaison
simple.
D. Les protéoglycanes et les glycoprotéines sont des hétérosides constitués d'une partie glucidique
et d'une partie protéique.
E. Les glucides les plus simples ont au moins deux carbones.

QCM 18 : Les glucides
A. La fonction carboxyle de la glyceraldéhyde est sur le carbone n°1.
B. La glyceraldéhyde dérive du glycérol.
C. La dihydroxyacétone présente deux fonctions alcool et une fonction cétone portée par le carbone
n°1.
D. Un cétotétrose est un sucre à quatre carbones et portant une fonction cétone sur le carbone n°2.
E. Quand un sucre est dit de la série D, cela signifie que l'alcool secondaire du carbone de plus haut
indice est à droite sur la représentation de Fischer.

QCM 19 : Filiation des oses
A. La D-glyceraldéhyde et la L-glyceraldéhyde sont des anomères.
B. Mannose et glucose ne diffèrent que par la configuration de leur carbone n°2 respectifs.
C. Un aldopentose possède trois carbones asymétriques.
D. La filiation du L-glyceraldéhyde donne 16 aldohexoses stéréoisomères optiques.
E. La filiation suivante est possible:




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QCM 20 : A propos des glucides :
A. On les appelle aussi les hydrates de carbone.
B. Ils ont un rôle important de réserve énergétique autant chez les animaux que les végétaux.
C. La cellulose est la réserve énergétique végétale.
D. Les glucides complexes, osides, sont constitués de sucres ainsi que d'un groupement non sucré,
aglycone.
E. Les oses contiennent une fonction alcool et des fonctions carbonyles.




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II – CORRIGE DES QCM SUR LES OSES

                                  QCM            REPONSES VRAIES
                                    1                      ACE
                                    2                      ABE
                                    3                       BD
                                    4                       BC
                                    5                      BCE
                                    6                       AD
                                    7                       AD
                                    8                       AD
                                    9                      ADE
                                   10                       CE
                                   11                      CD
                                   12                      ABC
                                   13                     ABDE
                                   14                       BE
                                   15                     BCDE
                                   16                     ACD
                                   17                       AD
                                   18                      BDE
                                   19                       BC
                                   20                       AB


QCM 1 : ACE
B. HNO3 et non oxydation.
D. Pas l’oxydation. C'est le fait que certains oses s'ouvrent et se recyclisent soit en alpha soit en β.

QCM 2 : ABE
C. Les hétérosides.
D. Contre-exemple : les glycolipides sont des hétérosides.

QCM 3 : BD
A. Série D.
C. OH de l’alcool secondaire de plus haut indice.
E. Par exemple sous la forme cyclique ils ne le recolorent pas.

QCM 4 : BC
D. Pyranose.
E. Si les cétoses.

QCM 5 : BCE
D. Pyranose et furanose ne sont pas des anomères, c'est alpha et béta !

QCM 6 : AD
B. Formation de deux ½ acétals.
C. Le pouvoir réducteur des oses a été vu avec la forme linéaire.
E. L'iode oxyde l'ose sous forme linéaire


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  • 1. Tutorat Associatif Toulousain Année universitaire 2010-2011 PACES UE 1 : Chimie, Organisation, évolution et fonction du génome humain. Structure, diversité et fonction des biomolécules. Structure, diversité et fonction des biomolécules Fiches de cours et QCM Partenaire du Tutorat Associatif Toulousain Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 1
  • 2. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 2
  • 3. ATTENTION Ce polycopié a été relu sur la base des cours dispensés à la faculté de Rangueil pour l'année 2009-2010. Cependant, suite à la réforme de la PACES, le programme de Biochimie a subit quelques modifications. Par conséquent, certains éléments présents dans ce polycopié peuvent ne plus être d'actualité. A vous de trier parmi les différents items proposés ceux qui restent en accord avec les cours dispensés par mesdames et messieurs les professeurs. N'hésitez pas à signaler toutes les erreurs éventuelles ou remarques concernant ce polycopié sur tutoweb dans la rubrique « Forum polycopiés » ou lors de l'une des permanences du tutorat. En aucun cas le contenu de ce polycopié ne pourra engager la responsabilité de la faculté de médecine ou de mesdames et messieurs les professeurs. Ce polycopié a été réalisé par : Munoz Célia Pecqueur Pauline Viscardi Marie Lansalot-Matras Pauline Vigué Ségolène Balen Frédéric Compilé par Guillaume Gilbert Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 3
  • 4. SOMMAIRE 1ère PARTIE : ACIDES AMINES/PEPTIDES/PROTEINES/ENZYMES page 9 A – LES ACIDES AMINES I - PRESENTATION 1 - Présentation générale 2 - Tableau récapitulatif 3 - Formules II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES III - PROPRIETES CHIMIQUES IV - QCMs B – LES PEPTIDES I - PRESENTATION II - PROPRIETES CHIMIQUES III - A RETENIR C – LES PROTEINES I - PRESENTATION 1 – Structure primaire 2 – Structure secondaire 3 – Structure tertiaire 4 – Structure quaternaire II - PROPRIETES III – EXEMPLES DE PROTEINES D – LES ENZYMES I - STRUCTURE 1 – Enzymes holoprotéiques 2 – Enzymes hétéroprotéiques II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES III – CINETIQUE ENZYMATIQUE IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES 1 – Les inibiteurs 2 – Les activateurs 3 – Les effecteurs allostériques V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE VI – LES PROTEINES KINASES 1 – Protéines kinases dépendantes de l’AMPc 2 – Protéines kinases C E - QCMs Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 4
  • 5. 2ème PARTIE : LES GLUCIDES page 29 A – LES OSES : LES MONOSACCHARIDES I – DEFINITION II – CLASSEMENT 1 – A partir de la fonction carbonyle 2 – A partir du nombre de carbones III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION 1 – Série = Convention 2 – Filiation des aldoses de la série D 3 – Filiation des cétoses IV – ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE V – STRUCTURE DE TOLLENS 1 – La cyclisation 2 – Les formes de cycle VI – STRUCTURE DE HAWORTH VII – PROPRIETES DES OSES VIII – LES DERIVES DES OSES 1 – Hexosamines 2 – Acide N-acétylmuramique 3 – Acide neuraminique et acides sialiques 4 – Acides uroniques 5 – Fucose 6 – Acide L-ascorbique (Vitamine C) 7 – Inositol B – LES OSIDES : LES HOLOSIDES I – GENERALITES 1 – Deux types de liaison 2 – Détermination de leur structure 2.1 – Nature des oses 2.2 – Mode de liaison 2.3 – Nature α ou β de la liaison glycosidique II – LES DIHOLOSIDES 1 – Le saccharose 2 – Le lactose 3 – Le maltose III – LES POLYHOLOSIDES 1 – L’amidon 1.1 – L’amylose 1.2 – L’amylopectine 2 – Le glycogène 3 – La cellulose 4 – Les dextranes C – LES OSIDES : LES HETEROSIDES I – GENERALITES II – LES PROTEOGLYCANNES 1 – Les protéoglycannes des bactéries 2 – Les protéoglycannes humains 2.1 – Structure 2.2 – Exceptions structurales 2.3 – Rôle 2.4 – Synthèse 2.5 – Dégradation Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 5
  • 6. III – LES GLYCOCONJUGUES ET LES GLYCOPROTEINES (GP) 1 – Généralités 2 – Structure 3 – Synthèse 3.1 – O-glycosylprotéines 3. – N-glycosyltransférases 4 – Rôles 4.1 – Protection des muqueuses 4.2 – Durée de vie des GP 4.3 – Destinée des GP 4.4 – Diagnostic biologique 4.5 – Rôle d’antigène : système ABO D – QCM I – QCM SUR LES OSES II – CORRIGE DES QCM SUR LES OSES III – QCM SUR LES OSIDES IV – CORRIGE DES QCM SUR LES OSIDES Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 6
  • 7. 3ème PARTIE : LES LIPIDES page 69 A – LES ACIDES GRAS I – LES ACIDES GRAS A CHAINE LINEAIRE 1 – Les acides gras saturés 2 – Les acides gras insaturés II – LES AUTRES ACIDES III – PROPRIETES B – LES EICOSANOIDES I – LES PROSTAGLANDINES 1 – Classe et sous-classe 2 – Biosynthèse 3 – Effets biologiques II – LES LEUCOTRIENES C – LES LIPIDES SMPLES I – LES GLYCERIDES 1 – Propriétés physiques 2 – Propriétés chimiques 3 – Propriétés biologiques II – LES CERIDES III – LES ETHOLIDES IV – LES ETHEROGLYCERIDES V – LES STERIDES D – LES LIPIDES COMPLEXES I – LES GLYCERO-PHOSPHOLIPIDES (GPL) 1 – Diacyl-GPL 2 – Monoacyl-GPL / lyso-PL 3 – Ether-GPL II – LES GLYCERO-GLYCOLIPIDES III – LES SPHINGOLIPIDES E – LES DERIVES ISOPRENIQUES I – PHYTOL ET DOLICHOL 1 – Phytol 2 – Dolichol II – LES DERIVES DU CHOLESTEROL 1 – Vitamine D 2 – Acides biliaires 3 – Hormones stéroïdes 3.1 – Stéroïdes surrénaliens 3.2 – Stéroïdes ovariens 3.3 – Stéroïdes placentaires 3.4 – Stéroïdes testiculaires III – VITAMINES LIPOSOLUBLES 1 – Caroténoïdes et rétinoïdes 2 – Vitamine E 3 – Vitamine K 4 – Coenzyme Q Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 7
  • 8. F – LES LIPOPROTEINES I – STRUCTURE GENERALE II – METHODES D’ANALYSE III – DIFFERENTES CLASSES IV – METABOLISME DES LIPOPROTEINES 1 – Devenir des chylomicrons 2 – Devenir des VLDL et production des LDL 3 – Devenir des HDL 4 – Captation des lipoprotéines au niveau des récepteurs dépendants 5 – Captation récepteur indépendante 6 – Pathologies des lipoprotéines G – QCMs 4ème PARTIE : Vue d'ensemble du métabolisme page 111 LA CHAINE RESPIRATOIRE MITOCHONDRIALE OXYDATION DES ACIDES GRAS Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 8
  • 9. T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil BIOCHIMIE Année 2010-2011 ~~~~~ 1ère PARTIE ~~~~~ - LES ACIDES AMINES - LES PEPTIDES - LES PROTEINES - LES ENZYMES Cours du Dr DE GRAEVE SYNTHESE rédigée par Pauline PECQUEUR Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 9
  • 10. A - LES ACIDES AMINES I - PRESENTATION 1 - Présentation générale  La formule générale des acides aminés est la suivante : R-CαH-COOH ‫׀‬ NH2  Tous les acides aminés possèdent une isomérie optique due au C α qui est un carbone asymétrique C* à l’exception du glycocolle.  Leur classification a été établie en prenant comme référence l’aldéhyde glycérique et en respectant la convention de Fischer.  Ils sont classés selon deux séries par filiation conventionnelle, une série L et une série D qui correspondent souvent respectivement au notations S et R (expliquées avec les glucides), mais cela n’est pas tout le temps vrai. Attention ! La désignation d’un acide aminé nécessite la connaissance de son pouvoir rotatoire qui ne peut en aucun cas être déterminé à partir des classifications précédentes qui sont des conventions alors que le pouvoir rotatoire est une propriété physique. Les acides aminés dextrogyres sont notés (+) et les acides aminés lévogyres sont notés (-). On peut prendre l’exemple de deux sucres, le D-glucose est dextrogyre (+) alors que le D- fructose est lévogyre (-). La désignation de l’acide aminé comprend successivement : série, pouvoir rotatoire et nom de l’acide aminé en question. Exemple : L (+) alanine : l’acide aminé est l’alanine, de la série L et de pouvoir rotatoire dextrogyre.  Vous pouvez retenir que tous les acides aminés naturels appartiennent à la série L.  Il existe 20 acides aminés « standard » qui se différencient par le radical R. Sur ces 20 acides aminés 8 sont dits indispensables car l’organisme est incapable de les synthétiser, ils proviennent donc du milieu extérieur, notamment par l’alimentation. Ces acides aminés sont récapitulés dans le tableau suivant qui reprend leurs principales caractéristiques. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 10
  • 11. 2 - Tableau récapitulatif Apolaires ou hydrophobes Polaires qui interviennent dans la Acides Basiques disposition des molécules leurs groupes R chargés jouent un rôle Neutres d'eau dans l'entourage des clé dans la stabilisation des protéines conformations protéiques spécifiques Glycocolle (glycine) - Gly - G pas de carbone asymétrique R=H c'est le plus petit acide aminé qui peut pénétrer dans des zones inaccessibles aux autres acides aminés, sont Monoacides groupement carboxylique monoaminés est 100 fois plus acide que simples celui de l'acide acétique. Alanine - Ala - A Valine - Val - V acide aminé indispensable Leucine - Leu - L acide aminé indispensable Isoleucine - Ile - I acide aminé indispensable Sérine - Ser -S, son groupement alcool primaire est un excellent nucléophile au cours des réactions Monoacides enzymatiques et monoaminés participe à la alcools régulation de certaines enzymes de l'organisme Thréonine - Thr - T ac. aminé indispensable Cystéine - Cys - C 2 cystéines forment une cystine (pont disulfure), son Monoacides groupement thiol est un monoaminés excellent nucléophile au soufrés cours des réactions enzymatiques Methionine - Met - M acide aminé indispensable Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 11
  • 12. Apolaires ou Polaires hydrophobes qui Acides Basiques interviennent dans la disposition des leurs groupes R chargés jouent un Neutres rôle clé dans la stabilisation des molécules d'eau dans l'entourage des conformations protéiques protéines spécifiques Acide aspartique - Asp Diacides -D monoamines Acide (1) glutamique - Glu -G Acides Asparagine - Asn - N aminés amides Glutamine - Gln - Q Lysine - Lys - K Acides ac. aminé diaminés indispensable (2) Arginine - Arg - R Phenylalanine - Phe - P acide aminé indispensable Tryptophane - Trp - W Histidine - His - H acide aminé possède un indispensable groupement R (pkR = 6,0) fournissant un pouvoir tampon, significatif proche Acides Thyrosine - Tyr - Y du pH du sang aminés ou (7,4), ce qui lui cycliques: parahydroxylphenylalanin permet à pH 7,0 certains sont e peut donc être fabriqué de fonctionner aromatiques Proline - Pro - P par l'organisme à partir de soit comme un (cycles iminoacide, amine II, la phenylalanine est n'est catalyseur benzéniques) entraine des donc pas indispensable basique soit courbures au niveau comme un des chaines d'acides catalyseur acide aminés et donc de jouer un rôle important dans la catalyse enzymatique Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 12
  • 13. 3 - Formules Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 13
  • 14. II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES Cette notion a été abordée d’un point de vue plus pratique en biologie moléculaire au premier quadrimestre avec les chromatographies échangeuses d’ions. Si on place un acide aminé en solution, en fonction du pH du milieu qui l’entoure, ses groupements COOH et NH2 vont donner ou accepter des protons. A un pH très acide, le milieu environnant est « chargé en protons », il va donc en donner à l’acide aminé dont le groupement NH2 devient NH3+. Dans le cas d’un milieu très basique comme la soude (OH-), c’est au tour de l’acide aminé de devenir donneur et de voir son groupement COOH transformé en COO-. Au point isoélectrique d’un acide aminé ou pI (qui correspond au pH isoélectrique ou pH i), celui-ci se trouve sous forme totalement ionisé (groupement NH 2 et COO-) mais sans charge nette ( (1+) + (1-) = 0 ). On parle de zwitterion pour décrire cet acide aminé dipolaire, il peut alors agir à tour de rôle soit comme un acide (donneur de proton) soit comme une base (accepteur de proton). A partir de ces constatations, on comprend que : - à un pH supérieur à pI, la charge nette est négative (comme dans de la soude) - à un pH inférieur à pI, la charge nette est positive. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 14
  • 15. Le pKa d’un groupement mesure la tendance de celui-ci à donner un proton. On note pK 1 le pKa du groupement COOH, pK 2 le pKa du groupement NH 3+ et pKR le pKa du groupement radical dans le cas où ce dernier est ionisable. Une solution tampon a la capacité d’enregistrer des excès de produit acide ou basique sans qu’il y ait un changement de valeur notable du pH. C’est pourquoi les plateaux de la courbes de dissociation de l’acide aminé sont décrit comme des régions de plus grand pouvoir tampon. Les acides aminés sont donc décrits, suite à leur action sous forme de zwitterion, comme des molécules amphotères ou ampholytes. III - PROPRIETES CHIMIQUES Les réactions étant décrites dans le cours, nous nous concentrerons sur les points importants à remarquer :  La réaction à la ninhydrine n’a lieu que si le groupement α-aminé est libre, si on est en présence d’un groupement imine comme pour la proline, le produit ne sera plus pourpre mais jaune.  La réaction à la ninhydrine et la réaction d’Edman au phénylisothiocyanate nécessite toutes deux une élévation de la température.  Les réactions qui laissent le groupement R de l’acide aminé intact sont la réaction à la fluorescamine, celle au chlorure de dansyle et la réaction d’Edman ce qui peut être intéressant pour déterminer la nature de l’acide aminé initial. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 15
  • 16. B - LES PEPTIDES I - PRESENTATION L’union de 2 à 100 acides aminés forme un peptide. Leur union est réalisée par covalence, par une liaison amide substituée aussi appelée liaison peptique qui est réalisée par condensation grâce à l’élimination d’une molécule d’H 2O entre le groupe α-carboxylique du premier acide aminé et la fonction α-aminée du deuxième. R1 H R2 H3N+ CH C OH + H N CH COO - O H2O R1 H R2 H3N+ CH C N CH COO - O Liaison peptidique O Les atomes C Cα sont coplanaires Cα N H La représentation de Ramachandran donne les valeurs autorisées des angles Ψ (angle provenant de la rotation autour de la liaison C α-C) et Ф (angle provenant de la rotation autour de la liaison N-Cα). C’est le glycocolle qui peut prendre le plus de conformations du fait du faible encombrement stérique de son radical R. Dans un peptide ou une protéine les acides aminés sont le plus souvent appelés résidus. II - PROPRIETES CHIMIQUES Attention aux hydrolyses ! On peut réaliser une hydrolyse acide en présence d’un acide fort (comme HCl 6N), les acides aminés Trp sont détruits, les acides aminés Ser et Thr le sont partiellement et les acides aminés Asn et Gln sont respectivement hydrolysés en Asp et Glu. Il est important de bien retenir ces modifications pour certains QCM. Après hydrolyse acide, l’absence de Trp, de Ser et de Thr ne signifie pas qu’il n’y en avait pas avant. Il est également possible de réaliser une hydrolyse basique avec une base forte, cette hydrolyse est moins efficace mais ne modifie pas les acides aminés. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 16
  • 17. III - A RETENIR A retenir sur les peptides donnés en exemple.  Le glutathion : si on retient le nom entier : γ-glutamyl-cystéinyl-glycocolle, on peut se souvenir qu’il possède : une fausse liaison peptidique en γ et non en α et un groupement soufré réactif (oxydo- réduction)  Les enképhalines : elles possèdent toutes 4 acides aminés en commun à leur extrémité C- terminale et affectent la perception de la douleur.  La gramicidine : c’est un peptide cyclique avec 2 acides aminés D et un acide aminé généralement absent des protéines, l’ornithine (Orn).  L’aspartam : possède un acide aminé cyclique ou aromatique. Polypeptides particuliers Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 17
  • 18. C - LES PROTEINES I - PRESENTATION  Elles comportent un nombre d’acides aminés supérieur à 100 soit un poids moléculaire supérieur à 10 000.  Elles présentent une formule développée en dents de scie due aux angles précédemment déterminés dans les peptides. 1 – Structure primaire  C’est une structure covalente, c’est l’ordre d’enchaînement des acides aminés. Elle va déterminer la structure secondo-tertiaire de la protéine. Elle contient : - des liaisons peptidiques, - des ponts dissulfures (entre 2 Cys) qui servent à la réticulation, - des liaisons hydrogènes inter- ou intra-chaînes qui servent à la stabilisation.  Les ponts dissulfures peuvent être rompus par des agents : - oxydants comme l’acide performique - réducteurs comme le β-mercaptoéthanol. Les autres liaisons sont rompues par l’urée, la guanidine et le SDS. Une fois les liaisons entre les chaînes rompues, celles-ci peuvent être séparées pas : - électrophorèse - chromatographie.  Pour la détermination de la composition en acides aminés on retrouve les deux hydrolyses acide et basique qui fonctionnent de la même façon que pour les peptides.  Il vous faut connaître les méthodes permettant de déterminer les acides aminés N et C terminaux des polypeptides. Ne vous faites pas avoir par les polypeptides cycliques ! 2 – Structure secondaire  La structure secondaire est liée à la disposition de l’épine dorsale de la protéine (repliement de l’enchaînement des acides aminés).  La chaîne peut se trouver sous forme : - d’hélice α (enroulement en spirale régulière) voir en super hélice (enroulement de l’hélice elle-même) - de feuillets plissés β - de coudes β (simple ou croisé) : séquence de 4 acides aminés hydrophiles. Elle est particulièrement stabilisée par liaisons simples. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 18
  • 19. 3 – Structure tertiaire Elle correspond au repliement des chaînes latérales des acides aminés dans l’espace et est très influencée par la présence de proline. C’est la structure spatiale complète d’une protéine. Les maladies à prion :  Elles sont d’origine à la fois infectieuse et génétique.  L’agent infectieux est de nature protéique.  Les prions semblent être constitués principalement d’une protéine nommée PrP sc (forme scrapie), forme altérée d’une protéine normale PrPc exprimée dans presque tous les types cellulaire et plus particulièrement dans les neurones.  Il y a transmission de proche en proche de l’altération protéique. Au contact avec une protéine PrPsc, une protéine PrPc va voir son taux en feuillets β augmenter pour passer de moins de 10% à environ 40% de la protéine sous cette forme. 4 – Structure quaternaire  La protéine est alors constituée de plusieurs sous unités identiques ou non, réunies par des liaisons : - non covalentes en général pour les protéines globulaires - covalentes en général pour les protéines fibrillaires.  Les contacts entre sous-unités doivent être mobiles et sont souvent réalisés au niveau de régions hydrophobes.  Les chaînes latérales des acides aminés réalisent des mouvements très rapides.  La fixation d’un ligand minéral est parfois indispensable à l’activité biologique de la protéine en entraînant par sa fixation sur celle-ci un changement de sa conformation. On distingue les ions constitutifs et les ions régulateurs. Exemple de la calmoduline : La calmoduline est composée de 4 domaines ou boucles de calcium (mais d’une seule chaîne, pas de structure quaternaire) qui vont pouvoir fixer 4 ions Ca 2+ par un mécanisme de fixation coopératif, c’est à dire que la fixation d’un ion Ca 2+ sur le premier domaine va faciliter la fixation d’un 2ème ion par modification de la boucle suivante. Le complexe calmoduline-calcium présente alors une conformation lui permettant de se fixer à l’aide de liaisons hydrophobes sur d’autres protéines et d’en modifier l’activité (notamment régulation de la contraction des muscles lisses par la fixation sur la myosine kinase).  La liaison d’un ligand organique peut quand à elle être indispensable à l’action de certaines enzymes, le ligand prend alors l’appellation de coenzyme. L’allostérie : Elle concerne les protéines comportant plusieurs sous-unités (protomères) mais en petit nombre (4 à 6 sous-unités). La modification de la première sous-unité va impliquer celle de la deuxième et ainsi de suite. Cette modification est réalisée par la fixation d’un effecteur allostérique sur un site de la sous- unité. Il y a alors modification de la conformation des sous-unités mais également modification de leur disposition dans l’espace les unes par rapport aux autres.  La protéine passe d’un état relâché actif à un état tendu inactif et inversement par transition allostérique. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 19
  • 20. II - PROPRIETES  La réaction à la ninhydrine n’a lieu que pour des peptides dont la taille est inférieure ou égale à 5 acides aminés.  La réaction du Biuret n’a lieu que pour des peptides dont la taille est supérieure ou égale à 4 acides aminés.  Ne pas oublier que le SDS (sodium dodécyl sulfate) dissocie les chaînes et uniformise leur charge négativement. III – EXEMPLES DE PROTEINES 1 – L’insuline  2 chaînes peptidiques  3 ponts dissulfures (2 inter-chaîne et 1 intra-chaîne)  PM = 5700  Préproinsuline → proinsuline (par clivage de la séquence signal) → insuline (par clivage du peptide C  Le dosage du peptide C permet l’évaluation de la production résiduelle d’insuline chez les patients. 2 – Chromoprotéines  Elles font parties des hétéroprotéines (partie non polypeptidique = groupement prosthétique + partie protéique = apoprotéine) colorées.  Le groupement prosthétique de ces protéines est la porphyrine, présente notamment dans l’hémoglobine et la myoglobine au niveau du hème sous forme de ferroprotoporphyrine (porphyrine + fer ferreux Fe2+). La methémoglobine est une hémoglobine non fonctionnelle car elle comporte un ion ferrique Fe3+.  Myoglobine : - Globulaire - 5ème liaison dative pour la fixation de l’histidine - 6ème liaison dative pour la fixation de l’O2  Hémoglobine : - Composée de 4 chaînes (structure quaternaire) - Protéine allostérique - Affinité pour l’O2 dépendante du pH contrairement à la myoglobine - Le 2-3 DPG va se fixer dans la cavité centrale de l’hémoglobine et entraîner la libération d’O2. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 20
  • 21.  Remarques : La myoglobine a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine de manière à ce que les muscles puissent recevoir de l’O2, l’hémoglobine ne sert que de transporteur. De la même manière, le fœtus est dépendant de sa mère pour l’apport d’O 2, pour cela l’hémoglobine fœtale a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine maternelle de manière à pouvoir permettre le passage de l’une à l’autre. L’acidose diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 qu’elle va alors relarguer par effet Bohr. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 21
  • 22. D - LES ENZYMES I – STRUCTURE De la même façon que les protéines, elles sont scindées en 2 groupes :  les enzymes holoprotéiques constituées uniquement par des protéines  les enzymes hétéroprotéiques : partie protéique = apoenzyme + partie non protéique = coenzyme 1 – Enzymes holoprotéiques Le site actif catalyse la réaction, il est composé :  du site de fixation (qui assure la reconnaissance du substrat enzymatique)  du site catalytique 2 – Enzymes hétéroprotéiques  L’apoenzyme protéique correspond au site de fixation, il est responsable de la spécificité au substrat.  Le coenzyme non protéique correspond au site catalytique, il est responsable de la catalyse. II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES Enzyme (E) + Substrat (S) ↔ Complexe Enzyme-Substrat (ES) → E + Produit (P)  Les enzymes ne sont pas modifiées lors de la réaction enzymatique.  Elles agissent même en petite quantité.  Elles ne modifient pas l’équation de la réaction.  Elles abaissent l’énergie d’activation.  Elles agissent à température et pH optimum. III – CINETIQUE ENZYMATIQUE Attention aux définitions qui tombent régulièrement !  Ne pas confondre : - L’activité moléculaire d’une enzyme qui est le nombre de molécules de substrat transformées par unité de temps par une mole d’enzyme dans des conditions optimales et - L’activité spécifique qui est le nombre d’unités d’enzyme contenu par mg de protéine Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 22
  • 23. Attention également aux unités  Une unité d’enzyme est la quantité qui transforme une μmole de substrat par unité de temps dans les conditions optimales.  En excès de substrat, la vitesse de réaction est proportionnelle à la quantité d’enzyme dans le milieu.  La constante de Michaelis (KM) correspond à la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale : KM = Vmax/2 Plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande plus la constante de Michaelis est faible.  Pour calculer la vitesse d’une réaction à partir d’une équation de Michaelis-Menten on utilise la relation suivante : V = Vmax x [S] / ( KM + [S] )  La méthode des inverses permet une détermination plus précise de la valeur du KM à partir de la représentation de Lineweaver. On utilise alors la relation inverse : 1/V = ( KM + [S] ) / Vmax x [S]  Les enzymes peuvent agir sur plusieurs substrats simultanément :  soit par la formation d’un complexe ternaire :  avec un ordre de fixation indifférent : l’enzyme commence par fixer l’un ou l’autre des substrats puis fixe le second pour former le complexe ternaire et donner par la suite les produits et l’enzyme intacte.  avec un ordre de fixation des substrats bien défini : l’enzyme doit toujours fixer le même substrat en premier de manière à pouvoir fixer le second par la suite, on obtient le complexe ternaire puis les produits et l’enzyme inchangée.  soit par la formation d’un complexe binaire : l’enzyme va fixer le premier substrat et donner le premier produit, elle ressort de la réaction légèrement « modifiée » ce qui lui permet de fixer le deuxième substrat pour donner le deuxième produit et retrouver sa structure initiale. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 23
  • 24. IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES Ils modifient la réaction enzymatique en l’activant ou en l’inhibant. 1 – Les inhibiteurs  irréversibles : se fixent irréversiblement à l’enzyme et en bloquent le fonctionnement.  réversibles : - inhibiteurs compétitifs dont la structure est proche de celle du substrat : Ils se fixent au niveau du site actif, quand on augmente la concentration en substrat l’enzyme a moins de chance de rencontrer l’inhibiteur et tout se passe comme si celui-ci était absent. Vmax inchangée et KM augmenté. - inhibiteurs non compétitifs qui ne ressemblent pas au substrat : Ils ne vont pas empêcher la fixation du substrat mais vont empêcher la réaction, ainsi, à un instant donné ils donnent l’impression qu’il y a moins d’enzymes car toutes les enzymes qui ont fixé l’inhibiteur ne sont pas actives. KM inchangé et Vmax diminuée. 2 – Les activateurs Ils favorisent la réaction. 3 – Les effecteurs allostériques  Ils peuvent être inhibiteurs ou activateurs.  Au niveau d’une chaîne métabolique, ils vont agir sur une enzyme régulatrice ou allostérique, en général la première de la chaîne métabolique. L’effecteur métabolique est le dernier produit de cette chaîne, il a une structure éloignée du substrat de l’enzyme et n’agit donc pas par inhibition compétitive. - Effet coopératif - Cinétique sigmoïde de la réaction  Le substrat allostérique permet la transition allostérique (passage de l’état tendu inactif à l’état relâché actif ou état catalytique et inversement). Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 24
  • 25. V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE  Une enzyme peut être nommée par :  Son numéro d’ordre : le plus précis. Enzyme désignée par EC puis classe, sous-classe, sous-sous-classe et numéro d’ordre de la sous-sous-classe. On distingue plusieurs classes.  EC1 : oxydoréductases.  EC2 : transférases.  EC3 : hydrolases.  EC4 : lyases.  EC5 : isomérases.  EC6 : ligases.  son nom systématique : issu du donneur, de l’accepteur et du type de réaction.  son nom recommandé : consacré à l’usage.  Modification covalente des enzymes : Certaines enzymes sont dites interconvertibles car leur activité catalytique peut être modulée de façon réversible par la fixation d’un groupement phosphate ou d’un nucléotide.  Elles possèdent 2 états d’activité : - efficacité catalytique élevée - efficacité catalytique faible. Selon l’enzyme la forme phosphorylée ou non est plus active. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 25
  • 26. VI – LES PROTEINES KINASES 1 - Protéines kinases dépendantes de l’AMPc  Elles sont formées de 4 sous-unités (2 catalytiques et 2 régulatrices).  La fixation de l’AMPc sur les sous-unités régulatrices permet le détachement des sous-unités catalytiques dont le site actif était masqué. La protéine kinase est alors active. 2 – Protéines kinases C Le récepteur membranaire activé : - Se lie à une protéine G trimérique spécifique (Gq) - Active la phospholipase Cβ qui clive le PIP2 → IP3 (mimé par des ionophores) et diacylglycérol (DAG) (mimé par des esters de phorbol). Remarque : Les protéines kinases sont reprises plus en détail dans le cours du Professeur SALVAYRE sur la communication cellulaire. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 26
  • 27. E - QCMs QCM 1 : A propos des acides aminés. A. Tous les acides aminés naturels sont de la série D. B. La proline entraine une grande flexibilité structurale des protéines dans lesquelles elle se trouve. C. Le groupement carboxylique de l'acide acétique est 100 plus acide que celui de la glycine. D. Les acides aminés apolaires interviennent sur la disposition des molécules d'eau dans l'entourage des protéines. E. Le groupement alcool primaire de la sérine et le groupement thiol de la méthionine constituent d'excellents nucléophiles. QCM 2 : Lors des cinétiques enzymatiques, les inhibiteurs compétitifs A. ressemblent aux substrats. B. augmentent le Km. C. diminuent le Km. D. voient leur action diminuée si la concentration de substrats augmente. E. diminuent le Vmax. QCM 3 : A propos de quelques protéines A. La calmoduline est une protéine de bas poids moléculaire (PM) composée de 5 domaines qui vont pouvoir fixer 4 Ca++. B. La fixation du Ca++ à la calmoduline est un phénomène de type coopératif. C. L'insuline a un PM d'environ 5700. D. Le dosage du peptide C permet d'évaluer la sécrétion d'insuline chez les patients. E. Lors d'une transition allostérique, la protéine passe d'un état R inactif à un état T actif. QCM 4 :Au sujet de l'hémoglobine : A. C'est une protéine allostérique. B. Elle a une affinité qui dépend du pH contrairement à la myoglobine. C. Le 2-3 DPG entraine une libération d'oxygène. D. L'hémoglobine a une meilleur affinité pour l'oxygène que la myoglobine. E. L'hémoglobine maternelle a une affinité plus importante pour l'oxygène que l'hémoglobine foetale. QCM 5 : A propos du mécanisme d'action des enzymes. A. Elles agissent en petites quantités. B. Elles sont fortement modifiées au cours de la réaction. C. Elles abaissent l'énergie d'activation. D. Elles ne modifient pas la vitesse initiale de la réaction. E. Elles ne modifient pas le pH de la solution réactionnelle. QCM 6 : A propos de la cinétique enzymatique de type michaelienne, quelle(s) (e)st l(es) équation(s) permettant de calculer la vitesse en fonction de la concentration en substrat : A. V= (Vmax*S) / (Km+[S]) B. V= (Vmax*(Km+[S])) / (Km+[S]) C. 1/V= (1/Vmax) + (Vmax/(Km+[S])) D. 1/V= (Km+[S]) / (Vmax*[S]) E. 1/V= (Km/(Vmax*[S])) / (1/Vmax) Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 27
  • 28. QCM 7 : A propos des constantes de Michaëlis d'une enzyme pour 4 substrats notés de A à D, quelle est celui pour laquelle l'affinité est la plus grande. A. 3.10-3 B. 4.10-3 C. 7,9.10-2 D. 2,2.10-4 E. La constante de Michaëlis n'a rien à voir avec l'affinité de l'enzyme pour le substrat. Correction: QCM 1 : D A. Tous les acides aminés naturels sont de la série L. B. C'est la glycine : étant donné qu'elle représente le plus petit acide aminé, elle prendra pas beaucoup de places dans l'espace et permettra ainsi à la protéine de se replier dans l'espace. C. C'est l'inverse : Le groupement carboxylique de la glycine est 100 plus acide que celui de l'acide acétique. E. Groupement thiol de la CYSTEINE. QCM 2 : ABD E. Le Vmax est inchangé. QCM 3 : BCD A. La calmoduline a un haut PM d'environ 17000 et est constituée de 4 domaines de fixation! E. Etat R (relaché) est actif alors que l'état T ( tendu) est inactif. ATTENTION!! QCM 4 : ABC A. Vrai : C'est pourquoi la courbe de l'affinité de l'oxygène pour l'hémoglobine a la forme d'une sigmoïde (courbe en forme de S). Pour rappel, si le procédé est non coopératif, la courbe aura la forme d'une hyperbole. D. C'est le contraire! La myoglobine a une meilleur affinité pour l'oxygène. E. L'hémoglobine foetale a une meilleure affinité. QCM 5 : ACE B. Enzymes NON modifiées. D. Elles augmentent la vitesse initiale. QCM 6 : ADE Les formules ADE récapitulent celles qui permettent de calculer la vitesse en fonction de la concentration en substrat. E. faux. QCM 7 : D Le Km est inversement proportionnel à l'affinité de l'enzyme pour le substrat. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 28
  • 29. T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil BIOCHIMIE Année 2010-2011 ~~~~~ 2ème PARTIE ~~~~~ LES GLUCIDES Cours du Dr MAUPAS-SCHWALM SYNTHESE et QCM rédigés par - Marie VISCARDI pour les oses - Célia MUNOZ pour les osides Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 29
  • 30. LES GLUCIDES On les appelle : Sucre, glucide ou hydrate de carbone : Cn(H2O)n On peut les classer : Oses (glucides simples) : monosaccharides Osides (glucides complexes) Holosides (composés seulement d’oses) Hétérosides (composés d’oses ou de dérivés d’oses + groupement non sucré « aglycone »). A - LES OSES : LES MONOSACCHARIDES I - DEFINITION Ce sont les glucides les plus simples (avec 3 carbones ou plus). Ils ont :  1 fonction carbonyle  des fonctions alcool (2 minimum) ~ si la fonction est un aldéhyde → Aldose ~ si la fonction est une cétone → Cétose II - CLASSEMENT 1 - A partir de la fonction carbonyle  Aldoses dérivent de la glycéraldehyde CHO est toujours n°1  Cétoses dérivent de la dihydroxyacétone C=O est toujours n°2 et ils ont CH2OH-C=O en commun 2 - A partir du nombre de carbones Aldoses Cétoses 3C → trioses → aldotrioses → cétotrioses 4C → tétroses → aldotétroses → cétotétroses 5C → pentoses 6C → hexoses… Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 30
  • 31. III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION 1 - Série = Convention La convention de série se décide à partir du OH de l’alcool secondaire de plus haut indice de numérotation. → OH de l’avant dernier C CHO CHO CHO ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ H – C – OH OH – C – H H – C – OH ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2OH OH – C– H ‫׀‬ ( D-Glycéraldéhyde ) ( L-Glycéraldéhyde ) CH2OH ( L-Thréose) CHO CHO ‫׀‬ ‫׀‬ OH – C – H H – C – OH ‫׀‬ ‫׀‬ OH – C– H OH – C – H ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH H – C – OH ‫׀‬ ( L-Erythrose ) CH2OH ( D-Xylose ) ► Lorsque le OH est à droite → série D ► Lorsque le OH est à gauche → série L Remarque : Les sucres naturels sont presque tous de série D. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 31
  • 32. 2 - Filiation des aldoses de la série D Le C se rajoute entre le C n°1 et le n°2. 1CHO │ 2C─ │ 3CH2OH (D.Glycéraldéhyde) CHO CHO │ │ ─C C─ │ │ C─ C─ │ │ CH2OH CH2OH (D.Thréose) (D.Erythrose) CHO CHO CHO CHO │ │ │ │ ─C C─ ─C C─ │ │ │ │ ─C ─C C─ C─ │ │ │ │ C─ C─ C─ C─ │ │ │ │ CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH (D.Xylose) (D.Ribose) CHO CHO CHO CHO CHO CHO CHO CHO │ │ │ │ │ │ │ │ ─C C─ ─C C─ ─C C─ ─C C─ │ │ │ │ │ │ │ │ ─C ─C C─ C─ ─C ─C C─ C─ │ │ │ │ │ │ │ │ ─C ─C ─C ─C C─ C─ C─ C─ │ │ │ │ │ │ │ │ C─ C─ C─ C─ C─ C─ C─ C─ │ │ │ │ │ │ │ │ CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH (D.Galactose) (D.Mannose)(D.Glucose) Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 32
  • 33. 3 - Filiation des cétoses Le C se rajoute entre le C n°2 et le n°3. 1 CH2OH │ 2C=O │ 3CH2OH (Dihydroxyacétone) CH2OH CH2OH │ │ C=O C=O │ │ C─ ─C │ │ CH2OH CH2OH (Série D) (Série L) On obtient alors 8 cétohexoses. Exemples : Pentose Hexose CH2OH CH2OH │ │ C=O C=O │ │ C─ ─C │ │ C─ C─ │ │ CH2OH C─ (D.Ribulose) │ CH2OH (D.Fructose) Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 33
  • 34. IV - ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE  Si on a un C* → pouvoir rotatoire Attention : Il n’y a aucun rapport entre la notion de série qui est une convention (donc décidée) et le pouvoir rotatoire qui est une propriété physique. Série = convention → D ou L Pouvoir rotatoire = propriété physique → + ou – Exemple : D-glucose → dextrogyre (+) D-fructose → lévogyre (-)  Ecrire l’énantiomère d’un sucre de la série D : CHO CHO CHO ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ C– – C C– ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ – C C– – C ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ C– – C C– ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ C– – C – C ‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2OH CH2OH Plan de symétrie D-glucose L-glucose L-idose Attention : Lorsque vous faites le symétrique, il faut inverser tous les substituants et non pas seulement le OH de l’avant dernier C, car dans ce cas on obtient un autre composé (ici de l’idose). Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 34
  • 35. V - STRUCTURE DE TOLLENS Anomérie α et β Tollens explique qu’en milieu les aldohexoses se cyclisent et donc n’ont pas toutes les propriétés de la fonction carbonyle. H O+ H H O-H pont oxydique // / / C- <O CH2OH C* —— O CH2OH / / ———→ / / C C C C / / C – C H C —— C H 1 - La cyclisation Lors de la cyclisation on obtient 2 isomères appelés anomères α et β - α : OH ( du C n°1, du carboxyle ) du même côté que le OH de la série. - β : OH ( du C n°1, du carboxyle ) du côté opposé du OH de la série. H O-H OH H / / C1 ———- C ——-— ‫׀‬ ‫׀‬ C2– C– ‫׀‬ ‫׀‬ –C3 O –C O ‫׀‬ ‫׀‬ C4– C– ← pont oxydique ‫׀‬ ‫׀‬ C5 ——-— C ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2OH (α-D-glucopyranose) (β-D-glucopyranose) → α-D-glucopyranose et β-D-glucopyranose sont des anomères. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 35
  • 36. 2 - Les formes de cycle On a 2 formes de cycles : Pyrane ( cyclisation 1 → 5 ) Furane ( cyclisation 1 → 4 ) H O-H OH H / / C1 ———- C ———-- ‫׀‬ ‫׀‬ C2– C– ‫׀‬ ‫׀‬ –C3 O –C O ‫׀‬ ‫׀‬ C4– C ———-- ‫׀‬ ‫׀‬ C5 ———- C– ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2OH (α-D-glucopyranose) (β-D-glucofuranose)  Pour les aldohexoses la forme pyrane est la plus stable et donc la forme furane est la moins stable.  Pour les cétohexoses c’est l’inverse, la forme furane est la plus stable et la forme pyrane est la moins stable. CH2OH CH2OH ‫ ׀‬O-H ‫׀‬ C H-O – C ‫׀‬ ‫׀‬ –C O – C ‫׀‬ ‫׀‬ C C– ‫׀‬ ‫׀‬ C C– O ‫׀‬ ‫׀‬ CH2OH CH2 (α-D-fructofuranose) (β-D-fructopyranose) Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 36
  • 37. VI – STRUCTURE DE HAWORTH H OH C │ CH2OH C─ OH O │ HO─C O │ HO OH OH C─OH C OH │ (α-D-glycopyranose) │ Haworth CH2OH (α-D-glycopyranose) Tollens H OH C │ forme pyranose C─ O │ CH2OH O ─C │ OH C─ │ C │ CH2OH (β-L-idopyranose) Règles :  Lorsque le substituant se trouve à droite chez Tollens alors il sera en bas dans la représentation de Haworth.  De même lorsque le substituant est à gauche chez Tollens alors il sera en haut chez Haworth.  Pour le CH2OH il va du côté opposé à la cyclisation, il est alors à droite (→bas) ou bien à gauche (→haut)  Pour les angles : - α : quand le OH (C n°1) est du même côté que le OH de la série - β : quand le OH (C n°1) est du côté opposé que le OH de la série pour les placer : - si c’est une série D alors α est en bas et β en haut - si c’est une série L alors α est en haut et β en bas. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 37
  • 38. Technique pour aller plus vite : ● Imaginez que vous faite basculer la structure de Tollens de 90° vers la droite. Tout les substituants qui se trouvent alors en bas sont en bas dans la structure d'Haworth et idem pour ce qui sont en hauts. ● Pour le dernier carbone, il se positionne toujours du côté opposé au cycle (encombrement stérique). Si la cyclisation se fait à gauche, le dernier carbone ira donc à droite dans la structure de Tollens et sera donc en bas dans la structure d'Haworth. Si au contraire la cyclisation est à droite, le dernier carbone ira à gauche et sera donc en haut dans la structure d'Haworth. Une fois cette méthode (expliquée parfois en TD) comprise, vous pouvez oublier les règles précédentes qui souvent embrouillent beaucoup ! CH2OH │ forme furanose ─C HO2HC O │ OH ─C │ O CH2OH C─ │ C │ β-D CH2OH (β-D-fructofuranose) CH2OH OH α-D OH C O │ C─ O │ OH ─C │ C C │ CH2OH C─ │ CH2OH (α-D-galactofuranose) Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 38
  • 39. Le cycle pyrane a 6 sommets, donc il n’est pas plan. Dans l’eau on a un équilibre entre les formes chaises, la forme la + stable est celle qui contient le + grand nombre de substituants en position équatoriale. La mutarotation est la variation du pouvoir rotatoire en fonction du temps. Autrement dit, il y a une modification de forme de l’ose dans l’eau. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 39
  • 40. VII – PROPRIETES DES OSES  Réaction des oses sous forme linéaire  Oxydation de la fonction aldéhyde : propriétés réductrices des oses Aldoses Acides aldoniques H - C=O OH-C=O CH2OH CH2OH  Réduction de la liqueur de Fehling (aldose ET cétose)  I2 (ou Br2) en milieu alcalin (NaOH) (seulement pour les aldoses)  Oxydation enzymatique du glucose (seulement) par la Glucose oxydase  Oxydation pour les cétones Réduisent la liqueur de Fehling On obtient une α-dicétone Pas de réaction avec I2  Oxydation par l’acide périodique (HIO4) Coupe entre les deux C pour : —C— C— —C—C— —C—C—H OH OH OH O OH O αdiol α-cétol α-aldol si ces fonctions sont libres (non engagées dans une réaction), alors on a oxydation. oxydation oxydation Alcool Carbonyle Acide ou CO2 Si un C subit une coupure → 1 degré d’oxydation Si un C subit une coupure → 2 degré d’oxydation Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 40
  • 41. VIII - LES DERIVES DES OSES 1 – Hexosamines CH2OH O Glucosamine (GlcN) NH2 Toujours en n°2 CH2OH O Glucosamine-N-acétylée (GlcNAc) NH-CO-CH3 2 – Acide N-acétylmuramique Mur-N-Ac Liaison étheroxyde CH2OH O CH3 │ H—C O │ NH-CO-CH3 COOH Acide lactique + GlcNAc → constitue la paroi des bactéries Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 41
  • 42. 3 – Acide neuraminique et acides sialiques Acide N-acétylneuraminique (NANA) = le + fréquent des acides sialiques. L’acide neuraminique = acide pyruvique + D-mannosamine COOH CHO COOH │ │ │ C=O + H2N— C C=O │ │ │ CH3 HO —C CH2 Acide pyruvique │ │ C— C—OH │ │ C— H2N—C │ │ CH2OH HO—C D-mannosamine │ C— │ C— │ CH2OH H3C CO O HN C— OH C— CH2OH H COOH H Acide Neuraminique Acide-N-Acetylneuraminique (NANA) 4 – Acides Uroniques COOH O O OH COOH OH Ac.α-D-glucuronique Ac.α-L-iduronique GlcUA IdUA Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 42
  • 43. 5 – Fucose 6-désoxy-β-L-galactopyranose H OH C │ —C O │ CH3 O C— OH │ C— │ (Fuc) C │ CH3 6 – Acide L-ascorbique (Vitamine C) 6C, γ-lactone, ène-diol estérification interne acide/alcool O ║ HOH2C OH C │ C O α C—OH ║ =O β C—OH O │ γ C ===== │ HO OH OH—C │ Acide ascorbique CH2OH Avitaminose C (déficit en Vit C) Scorbut La vitamine C maintient le Fe à l’état ferreux. La vitamine C est un anti-oxydant. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 43
  • 44. 7 – Inositol OH OH OH OH OH OH Plan de symétrie Pas de fonction réductrice 9 isomères possibles Myoinositol ou mésoinositol dans les lipides 2ème messager hormonal Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 44
  • 45. B- LES OSIDES : LES HOLOSIDES Les osides sont des glucides complexes. Les holosides sont des osides composés uniquement d’oses. I - GENERALITES 1 - Deux types de liaison : - 1 → 4 avec ose réducteur - 1 → 1 sans ose réducteur 2 - Détermination de leur structure 2.1 - Nature des oses  L’hydrolyse acide : elle coupe la liaison glycosidique  La chromatographie : elle sépare et identifie 2.2 - Mode de liaison  Si diholoside non réducteur : La liaison se fait par fonction réductrice.  Si diholoside réducteur : Il faut savoir d’abord quel est l’ose réducteur et ensuite savoir s’il établit une liaison avec la fonction réductrice de l’autre ose. On démarre par l’oxydation ( I2 ) puis l’hydrolyse puis la chromatographie pour identifier l’ose réducteur. Celui-ci sera sous forme d’acide après oxydation. Pour savoir s‘il est lié avec la fonction réductrice de l’autre ose on suit différentes étapes.  La perméthylation avec ICH3 qui se fixe sur tous les OH libres  L’hydrolyse qui révèle les OH potentiels de la liaison glycosidique - le OH (1) de l’ose non réducteur - les OH possibles de l’ose réducteur (4 ou 5…)  La dernière étape consiste à savoir si la liaison se fait avec 4 ou 5. Pour cela, on réalise une réduction au NaBH4 et une ouverture au HIO4. 2.3 - Nature α ou β de la liaison glycosidique On utilise des enzymes qui hydrolysent spécifiquement une liaison α ou β d’un sucre. Ex : β-D-glucosidase ou α -D-glucosidase Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 45
  • 46. II - LES DIHOLOSIDES 1 - Le saccharose Non réducteur α-D-glucopyranosyl-(1→ 2)-β-D-fructofuranoside Peut-être coupé par : - α-D-glucosidase - saccharase = β-D-fructosidase 2 - Le lactose Réducteur β-D-galactopyranosyl-(1→ 4)-α-(β)-D-glucopyranose Peut-être coupé par la lactase = β -D-galactosidase Dans l’intestin, après l’action de la lactase, on retrouve du glucose et du galactose. Le galactose est ensuite dégradé en glucose sous l’action de différents enzymes. S’il existe une déficience de la 1ère enzyme de cette chaîne alors le sujet est atteint d’une galactosémie congénitale du nourrisson. On retrouve alors du galactose dans les urines ou le sang entraînant vomissements, diarrhée,…. MORT! 3 - Le maltose Réducteur α-D-glucopyranosyl-(1→ 4)-α ou β-D-glucopyranose Peut-être coupé par la maltase = α-D-glucosidase Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 46
  • 47. III - LES POLYHOLOSIDES 1 - L’amidon Réserve glucidique végétale Amidon = amylose + amylopectine Les pourcentages relatifs de ces deux constituants varient en fonction des espèces. 1.1 - Amylose  Linéaire  Unités de glucose α unies 1→ 4  Présence de spires de 6 unités de glucose  Les différentes chaînes sont associées par des liaisons hydrogènes 1.2 - Amylopectine  Ramifiée  Unités de glucose α unies 1→ 4 avec tous les 30 glucose des ramifications 1→6 Grains d’amidon = structure arborescente de l’amylopectine où les interstices sont comblés par des hélices d’amylose. L’amidon attire l’eau. Il est donné lors des chocs hémorragiques et fait ainsi revenir le sang dans le secteur vasculaire. maltase maltose glucose amylase maltase amidon maltotriose glucose α dextrinases + maltase α dextrines glucose 2 - Le glycogène Réserve glucidique animale. Structure identique à l’amylopectine avec des ramifications plus fréquentes, tous les 10 glucoses. Lors de la glycogénolyse, des enzymes coupent le glycogène pour libérer des glucoses et ainsi elles maintiennent stable la glycémie. Lorsque ces enzymes sont absentes on parle de glycogénoses. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 47
  • 48. 3 - La cellulose Elle constitue la paroi cellulaire des végétaux. Structure linéaire d’unités de glucose β (1→ 4) Un glucose sur deux tourne de 180o pour permettre la formation de liaisons hydrogènes. Celles- ci rigidifient les chaînes et les associent entre elles. On a alors formation de fibres qui jouent un rôle crucial dans la digestion. Elles favorisent le transit intestinal. 4 - Les dextranes Ils sont synthétisés par les bactéries et les levures. Chaînes de glucose α (1→ 6). Les gels de dextran sont utilisés dans les chromatographies. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 48
  • 49. C - LES OSIDES : LES HETEROSIDES Les osides sont des glucides complexes. Les hétérosides sont des osides composés d’oses ou de dérivés d’oses et d’un groupement non sucré "aglycone". I - GENERALITES partie glucidique + partie non glucidique glycanne aglycanne protéine lipide protéoglycannes glycoprotéines glycolipides glycoconjugués Remarque 1 On regroupe les glycoprotéines et les glycolipides en glycoconjugués parce que ces composés ont la même structure et les mêmes rôles biologiques. Remarque 2 On ne peut pas regrouper les protéoglycannes et les glycoprotéines parce qu’ils ont des structures et des rôles biologiques différents. Protéoglycannes  Glucides +++ / protéines +  Chaînes linéaires, longues, répétitives  Unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques α ou β Glycoprotéines  Protéines +++ / glucides +  Chaînes ramifiées, courtes, très grande variété de glycannes  Unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques α ou β Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 49
  • 50. II - LES PROTEOGLYCANNES 1 - Les protéoglycannes des bactéries Ils sont appelés muréines. Ils participent à la paroi des bactéries (rigidité de la paroi). Ils sont un enchaînement linéaire et répétitif d’unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques. Les sucres fréquemment retrouvés sont : Glc, GlcN, GlcNAc, Gal, GalN, GalNAc. 1 UNITÉ SOUVENT RETROUVÉE : MurNA GlcNAc cacac ac Ils présentent plusieurs intérêts :  L’enzyme lysozyme (défense anti-bactérienne non spécifique) coupe l’unité entre les deux sucres et détruit la paroi bactérienne.  Certains antibiotiques, en inactivant les enzymes nécessaires à la construction de la paroi, entraînent alors la mort de la bactérie.  Les glycannes qu'ils contiennent sont responsables de la spécificité antigénique. 2 - Les protéoglycannes humains 2.1 - Structure Fixés GAG (partie glucidique) sur une protéine glycoaminoglycannes Les GAG sont des unités diosidiques constituées de :  Hex NAc (Glc ou Gal)  UA acide uronique (Glc ou Id) Les sucres des GAG sont riches en groupements négatifs :  -COO-  -HSO3- En fonction des sucres constitutifs, des liaisons et du nombre de charges négatives, on dénombre 7 types de GAG :  - Acide Hyaluronique  - Chondroitines Sulfates  - Kératane Sulfate I  - Kératane Sulfate II  - Héparine  - Héparane Sulfate  - Dermatane Sulfate Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 50
  • 51. La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :  Liaison O-glycosidique protéine - CH - CH2 - O - (HexNAc - UA)n sérine GAG  Liaison O-glycosidique protéine - CH - CH2 - O - Xyl - Gal - Gal - (HexNAc - UA)n sérine xylose GAG  Liaison N-glycosidique protéine - CH - CH2 - CO - NH - (HexNAc - UA)n asparagine GAG Remarque : - 1 GAG → 1 seul type de liaison - sur 1 protéine → souvent le même type de GAG - si 1 GAG est lié sur une sérine, toutes les sérines de la protéines ne sont pas liées 2.2 - Exceptions structurales  L’acide hyaluronique est un GAG seul, il n'est pas lié à une protéine.  L’acide hyaluronique ne possède pas de groupement sulfate.  Le kératane sulfate ne possède pas d’acide uronique. 2.3 - Rôle Les protéoglycannes s’agrègent par l’intermédiaire de protéines de liaison à un acide hyaluronique pour former des AGRÉGATS.  Les charges négatives des GAG attirent Na+ et H2O permettant aux organes de résister aux forces de compression et d’étirement.  Les sites anioniques captent Ca et Phosphore pour former la structure minérale de l’os : HYDROXYAPATITE.  Cas particulier de l’héparine : ses charges négatives fixent des facteurs de coagulation. Elle a un rôle majeur d’anticoagulant. 2.4 - Synthèse  Partie protéique dans le réticulum endoplasmique  Partie glucidique dans l’appareil de Golgi grâce aux glycosyltransférases 2.5 - Dégradation  Par des enzymes  Si ce mécanisme est déficient ou absent cela peut entraîner des maladies de surcharge MUCCOPOLYSACCHARIDOSES Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 51
  • 52. III - LES GLYCOCONJUGUES et LES GLYCOPROTEINES 1 - Généralités Les glycoprotéines (GP) humaines sont : des enzymes, des protéines de membrane, des protéines de transport, des protéines plasmatiques (sauf albumine), etc. Les changements de structure des GP de surface = métastases dans les cancers Certaines GP sont des mucines ou agents protecteurs des parois de nos systèmes respiratoire, digestif,… 2 - Structure La glycophorine sert d’exemple membrane cellulaire COOH P EXTERIEUR INTERIEUR Glycannes O fixés Glycannes N fixés Pas d’acide uronique dans les glycoprotéines. Souvent le dernier sucre est un NANA. Il est précédé d’un GalNAc ou d’un Gal (encore avant). La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :  1er mode protéine  sérine – O – GalNAc  O-glycosylprotéine   2ème mode protéine  asparagine – NH – GlcNAc  N-glycosylprotéine  Remarque : Toutes les N-glycosylprotéines commencent par les 5 mêmes sucres : Man NH - GlcNAc - GlcNAc - Man Man Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 52
  • 53.  3ème mode GP ancrées par le glycophosphatidylinositol (GPI) On est dans le cas de protéines glycosylées ou les sucres sont fixés par des enzymes. Il ne faut pas les confondre avec les protéines glyquées fixées chimiquement. Remarque : L’hémoglobine glyquée permet l’exploration de la glycémie pendant les 6 à 8 semaines précédentes à la prise de sang. 3 - Synthèse 3.1 - Les O-glycosylprotéines  Partie protéique dans le réticulum endoplasmique  Partie glucidique dans l’appareil de Golgi grâce à des glycosyltransférases 3.2 - Les N-glycosyltransférases  Partie protéique dans le réticulum endoplasmique (RE)  Partie glucidique : - synthèse de DOLICHOL : oligosaccharide à 14 sucres dans le RE - remaniement, transfert sur Asn de la protéine dans le RE - remaniement final dans l’appareil de Golgi grâce à des glycosyltransférases 4 - Rôle 4.1 - Protection des muqueuses Exemple : Les mucines du tube digestif protégent de l’action des protéases. 4.2 - Durée de vie des GP  La structure périphérique du glycanne joue un rôle important dans la durée de vie de la GP. Gal NANA  Si une action d’une N-acetylneuraminidase coupe le NANA, la glycoprotéine est captée par le foie et détruite. 4.3 - Destinée des GP P Glc NAc Man       : action N-acetylglucosaminidase  Si elle fonctionne, le Man P exposé est reconnu par le récepteur qui guide la GP vers le lysosome pour être dégradée.  Si une maladie atteint cette enzyme, le Man P n’est pas exposé et la GP sera secrétée dans le sang. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 53
  • 54. 4.4 - Diagnostic biologique Dosage de la transférrine désialysée :  sujet normal : % important de molécules de transférrine riches en NANA (6 à 8 antennes de NANA)  sujet alcoolique : % important de molécules pauvres en NANA (0 à 2) Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 54
  • 55. C – QCM I – QCM SUR LES OSES QCM 1 : A propos des oses A. L’oxydation de la fonction alcool primaire du glucose conduit à l’acide glucuronique. B. Le glucose donne de l’acide glucarique par oxydation douce de la fonction aldéhyde. C. Les oses sont solubles dans l’eau. D. C’est le processus d’oxydation qui est responsable du phénomène de mutarotation des oses. E. Tous les oses présentent en solution le phénomène de mutarotation. QCM 2 : A propos des glucides A. Les oses sont des glucides simples. B. Les osides sont des glucides complexes. C. Les holosides peuvent contenir une partie aglycone. D. Les hétérosides ne peuvent pas contenir des lipides dans leur structure. E. Les glucides se divisent en oses et en osides. QCM 3 : A propos des oses A. Les sucres naturels sont presque tous de la série L. B. Le ribose est un pentose. C. La notion de série se définit à partir de la position de l’alcool secondaire de plus bas indice de numérotation. D. Il existe 16 stéréoisomères optiques possibles pour les aldohexoses. E. Tous les oses recolorent le réactif de Schiff. QCM 4 : Concernant les oses A. Tous les oses de la série D sont dextrogyres. B. Les aldoses de la série D dérivent tous du (+) glyceraldéhyde. C. Les aldohexoses sont réducteurs. D. Les aldoses se présentent sous la forme furanose principalement. E. Le carbone 1 d’un ose ne peut jamais s’unir à un autre ose par une liaison ester. QCM 5 : Concernant l’anomérie des oses A. Deux oses anomères sont énantiomères. B. L’anomérie est la conséquence de la structure cyclique des oses. C. En tenant compte de l’anomérie, il existerait 32 aldohexoses et 16 cétohexoses différents. D. Par exemple, le mannose peut se cycliser sous deux formes anomères : pyranose et furanose. E. L’anomérie permet de multiplier par deux le nombre d’isomères d’un ose. QCM 6 : La forme cyclique d’un ose peut être démontrée par : A. L’existence de 2 formes anomères pour un même ose. B. La formation d’un ½ acétal par action d’un alcool en présence d’un acide. C. La présence du pouvoir réducteur. D. L’absence de coloration du réactif de Schiff. E. L’oxydation par l’iode. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 55
  • 56. QCM 7 : A propos des oses A. Les aldoses comme les cétoses réduisent la liqueur de Fehling. B. L’oxydation d’une dihydroxyacétone par l’acide périodique donne un CO2 et deux acides formiques. C. Une liaison glycosidique est hydrolysable en milieu alcalin. D. La glucose oxydase oxyde le glucose en acide gluconique. E. Les aldoses peuvent réagir avec I2 en milieu acide pour donner des acides aldoniques. QCM 8 : Dans une solution d’α-D-glucopyranose, on fait agir de l’iode. Quels sont les produits obtenus ? COOH CH2OH CHO COOH CH2OH O —O CH2OH CH2OH COOH COOH A B C D E QCM 9 : A partir de quel(s) composé(s) suivant(s) et par réduction peut-on obtenir ce polyalcool. CH2OH H OH HO H H OH H OH CH2OH A. Glucose B. Galactose C. Ribose D. Fructose E. Acide glucuronique QCM 10 : A propos des oses A. A l’équilibre, en solution, il y aura autant de forme α que de forme β pour un ose déterminé. B. Après le phénomène de mutarotation, la majorité des oses sont sous forme ouverte. C. Tous les oses présentent en solution le phénomène de mutarotation. D. Le α-D-glucopyranose est thermodynamiquement plus stable que le β-D-glucopyranose. E. Le phénomène de mutarotation s’exprime sous la forme d’une variation de pouvoir rotatoire Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 56
  • 57. QCM 11 : A propos des oses A. Le glucose peut présenter dans l’espace 8 stétéoisomères au maximum. B. Le mannose peut présenter dans l’espace 4 stéréoisomères au maximum. C. Le ribose peut présenter dans l’espace 8 stéréoisomères au maximum. D. Le glucose peut présenter dans l’espace 16 stéréoisomères au maximum. E. Le fructose peut présenter dans l’espace 4 stéréoisomères au maximum. QCM 12 : A propos de l’oxydation des oses A. Cette oxydation peut s’effectuer par l’action des halogènes. B. Cette oxydation peut s’effectuer par l’action de l’acide périodique. C. Cette oxydation peut s’effectuer grâce à la liqueur de Fehling. D. Cette oxydation peut s’effectuer grâce au réactif de Schiff. E. Les acides uroniques sont des composés obtenus par l’oxydation des oses en présence d’acide nitrique concentré. QCM 13 : Parmi les sucres suivants le(s)quel(s) est(sont) capable(s) de donner une réaction positive avec la liqueur de Fehling ? A. Glucose B. Fructose C. Saccharose D. Lactose E. Désoxyribose QCM 14 : A propos de ces molécules CH2OH —O CH2OH O CH2OH OH CH2OH A. Ces 2 molécules correspondent à la forme linéaire et cyclique du même ose. B. La forme cyclique est un α-D-fructofuranose. C. La forme cyclique est un α-L-fructofuranose. D. Seule la forme cyclique possède un pouvoir réducteur. E. La forme linéaire est du L-fructose. QCM 15 : A propos des acides neuraminiques A. Il s’agit d’un aldose à 9 atomes de carbone. B. L’acide neuraminique peut être considéré comme la condensation d’un acide pyruvique et d’un D-mannosamine. C. Peut être retrouvé dans des glycolipides et des glycoprotéines. D. Sous sa forme cyclique le pont s’établit entre C2 et C6. E. L’acide N-acetylneuraminique est le plus courant des acides sialiques. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 57
  • 58. QCM 16 : La vitamine C A. C’est une γ-lactone. B. L’acide D-ascorbique est aussi appelé vitamine C. Sa carence provoque le scorbut. C. Dans l’organisme on la trouve sous 2 formes : l’acide ascorbique et l’acide déhydroascorbique. D. Elle maintient le fer à l’état ferreux grâce à ses propriétés réductrices. E. L’acide ascorbique possède une fonction acide. QCM 17 : A propos des glucides A. Presque tous les glucides ont la formule brute suivante: Cn(H2O)n. B. Les glucides ou hydrates de carbone sont constitués d'une chaine carbonée associée à des molécules d'eau. C. Les glucides simples peuvent être l'assemblage de sucres identiques liés entre eux par une liaison simple. D. Les protéoglycanes et les glycoprotéines sont des hétérosides constitués d'une partie glucidique et d'une partie protéique. E. Les glucides les plus simples ont au moins deux carbones. QCM 18 : Les glucides A. La fonction carboxyle de la glyceraldéhyde est sur le carbone n°1. B. La glyceraldéhyde dérive du glycérol. C. La dihydroxyacétone présente deux fonctions alcool et une fonction cétone portée par le carbone n°1. D. Un cétotétrose est un sucre à quatre carbones et portant une fonction cétone sur le carbone n°2. E. Quand un sucre est dit de la série D, cela signifie que l'alcool secondaire du carbone de plus haut indice est à droite sur la représentation de Fischer. QCM 19 : Filiation des oses A. La D-glyceraldéhyde et la L-glyceraldéhyde sont des anomères. B. Mannose et glucose ne diffèrent que par la configuration de leur carbone n°2 respectifs. C. Un aldopentose possède trois carbones asymétriques. D. La filiation du L-glyceraldéhyde donne 16 aldohexoses stéréoisomères optiques. E. La filiation suivante est possible: Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 58
  • 59. QCM 20 : A propos des glucides : A. On les appelle aussi les hydrates de carbone. B. Ils ont un rôle important de réserve énergétique autant chez les animaux que les végétaux. C. La cellulose est la réserve énergétique végétale. D. Les glucides complexes, osides, sont constitués de sucres ainsi que d'un groupement non sucré, aglycone. E. Les oses contiennent une fonction alcool et des fonctions carbonyles. Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 59
  • 60. II – CORRIGE DES QCM SUR LES OSES QCM REPONSES VRAIES 1 ACE 2 ABE 3 BD 4 BC 5 BCE 6 AD 7 AD 8 AD 9 ADE 10 CE 11 CD 12 ABC 13 ABDE 14 BE 15 BCDE 16 ACD 17 AD 18 BDE 19 BC 20 AB QCM 1 : ACE B. HNO3 et non oxydation. D. Pas l’oxydation. C'est le fait que certains oses s'ouvrent et se recyclisent soit en alpha soit en β. QCM 2 : ABE C. Les hétérosides. D. Contre-exemple : les glycolipides sont des hétérosides. QCM 3 : BD A. Série D. C. OH de l’alcool secondaire de plus haut indice. E. Par exemple sous la forme cyclique ils ne le recolorent pas. QCM 4 : BC D. Pyranose. E. Si les cétoses. QCM 5 : BCE D. Pyranose et furanose ne sont pas des anomères, c'est alpha et béta ! QCM 6 : AD B. Formation de deux ½ acétals. C. Le pouvoir réducteur des oses a été vu avec la forme linéaire. E. L'iode oxyde l'ose sous forme linéaire Tous droits réservés au Tutorat Associatif Toulousain Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites 60