transformation du muscle en viande.ppt

Évolution de la viande après
abattage
Transformation du muscle en viande
Ensemble des processus biologiques et physico-chimiques
entraînant, après l’abattage, une modification des qualités
organoleptiques et technologiques du muscle et permettent
sa transformation en viande.

Définitions
• Viande:
– Ensemble des parties comestibles issues de la
préparation d’un animal de boucherie
• Muscle:
– Ensemble des muscles striés recouvrant le
squelette osseux
• Ici: viande = muscle

Définitions
• Évolution de la Viande:
– « Maturation »
– Trois phases
• Pantelance
• Rigidité cadavérique
• Maturation proprement dite

Intérêt de l’étude
• Importance sanitaire
– Reconnaissance des évolutions anormales
• Viandes surmenées
• Viandes fiévreuses
• Importance technologique
– Aptitudes technologiques variables
• Possibilités de transformation
• Établissement d’un cahier des charges matière première

• Connaître les différentes phases de l’évolution
de la viande
• Caractéristiques histologiques
• Caractéristiques physico-chimiques
• Connaître les utilisations possibles de la viande
à chaque stade de son évolution
Objectifs

1- Rappels sur la structure musculaire
• Composition chimique
• Structure histologique
• Histophysiologie: la contraction musculaire
2- La phase de pantelance
3- La phase de rigidité cadavérique
4- La phase de maturation
Plan

• Eau: 75%
• Protéines: 18,5%
• Myofibrillaires: 9,5%
• Sarcoplasmiques: 6%
• Stroma: 3%
• Lipides: 3%
• Substances azotées non protéiques: 1,5%
• Glucides: 1%
• Composants minéraux: 1%
1- Composition chimique du muscle
I- Rappels sur la structure musculaire

L’eau musculaire: définition
• Eau liée
• 4%
• Fortement liée aux structures protéiques
• Eau d’hydratation sans réactivité chimique
• Eau libre (de condensation capillaire)
• Immobilisée dans le réseau protéique
• Mobile (70%)
• Importance de la structure du réseau protéique
1- Composition chimique

• Importance sanitaire
 L’activité hydrique
• Importance technologique
 Le pouvoir de rétention d’eau
L’eau musculaire: application

L’activité hydrique
1- Composition chimique - l’eau
• L’aw est une quantification de l’eau disponible dans un
milieu. Comprise entre 0 et 1
• Eau disponible comme:
– Solvant des nutriments
– Agent chimique, intermédiaire réactionnel

Relation entre aw et micro-organismes
• Non halophiles
0,95 < aw < 0,99
• Bactéries
0,95 < aw < 0,99
• Levures
aw  0,8
• Moisissures
aw  0,7
• Halotolérants
0,9 < aw < 0,97
• Halophiles - xérotolérants
aw ≈ 0,8

Aw observée dans les aliments
Aliment aw
Bœuf
Porc
Poisson
Charcuterie sèche
Champignons
Pommes
Citrons
Confitures
céréales
0,99-0,98
0,99
0,99
0,95-0,85
0,995-0,989
0,98
0,984
0,8-0,75
0,7
D’après Bourgeois et coll

• Définition: le PRE est la capacité de la viande à
retenir son eau propre ou de l’eau rajoutée
lorsqu’on exerce une action quelconque pour la
chasser.
– Qualité organoleptique: jutosité, saveur
– Qualité technologique: aptitude à subir différentes
transformations (cuisson, salage…)
• PRE dépend:
– pH
– Présence d’ions bivalents dans le cytoplasme
– Présence d’ATP
Le pouvoir de rétention d’eau

PRE et pH
A pH physiologique (7)
Si pH diminue
A pH = pHi (5,4-5,6)
-- - - - - -
-- - - - - -
PRE élevé
PRE faible
-- + - + -
-- - - - +
+ - + - + -
- + - + - +
H2O H2O H2O
H2O

• PRE et ions
– Ca 2+ (Mg2+)
– Densification trame protéique --> diminution PRE
• PRE et ATP
– Pouvoir hydratant et relachant quand non clivé
– Pouvoir déshydratant et contractant quand clivé

PRE et structure musculaire
• Viandes à pH élevées et riches en ATP
– Fibres musculaires gorgées d’eau
– Espaces conjonctifs étroit
 Structure fermée
• Viandes pauvres en ATP et pH bas
– Densification trame protéique
– Espaces conjonctifs larges
 Structure ouverte

Les protéines musculaires
• Protéines extra-cellulaires
• Collagène
• Réticuline
• Élastine
• Protéines intra-cellulaires
• Solubles
• Protéines myofibrillaires

• Muscle:
– Tissu recouvrant le squelette osseux
– Ensemble de cellules musculaires striées
squelettiques dont l’assemblage est assuré par
du tissu conjonctif
2- Structure histologique du muscle

a) Le muscle
Coupe transversale d’un muscle
2- structure histologique
1- Endomysium
2- Périmysium
3- Epimysium

Propriétés du tissus conjonctif
• Composé principalement de collagène
• Molécule structurale
• Très faible quantité d’Ac. Aminés essentiels
• Constitué de molécules étroitement liées: très stable
• Applications: la tendreté de la viande
• Résistance à la mastication
– Fonction de la teneur en conjonctif
– Fonction de l’age de l’animal
• Mode de cuisson
– Rétraction si chaleur sèche
– Gélification si chaleur humide

b) La fibre musculaire
• Cellule très allongée --> fibre
• Cellule eucaryote
• Cytoplasme (sarcoplasme)
• Membrane (sarcolème)
• Golgi, mitochondries…
• Cellule spécialisée
• Plusieurs noyaux
• Réticulum endoplasmique très développé
– Réservoir à Ca2+
• Myofibrilles

Organisation d’une fibre musculaire

c) Le sarcomère: l’unité contractile

• Filaments d’actine
• Arrangement de molécules
globulaires d’actine G
• Filament stabilisé par protéines
accessoires:
– Tropomyosine
– Complexe de troponine à
intervalles réguliers
• Troponine T
• Troponine I
• Troponine C
Les filaments fins
2- structure histologique - le sarcomère

• Agencement de molécules de
myosine
– Chaîne en hélice a:
-> méromyosine légère
– 2 parties globulaires: têtes de
myosine
-> méromyosine lourde
-> activité ATPasique
Les filaments épais

Les autres protéines

La disposition relative des filaments fins et épais permet leur glissement les
uns par rapport aux autres

3- La contraction musculaire
Mécanisme permettant la transformation d’énergie chimique
(hydrolyse de l’ATP) en énergie mécanique
Signal d’un nerf moteur
Potentiel d’action
Dépolarisation sarcoplasme
Réticulum sarcoplasmique
Passage massif et passif de calcium
Contraction musculaire

3- La contraction musculaire
Mécanisme

Aspect énergétique

1- Aspect macroscopique
• Immédiatement après l’abattage
• Phase d’excitabilité musculaire
• Contraction-relaxation des muscles
• Masses musculaires molles
relachées
dépressibles
élastiques
• Couleur sombre de la viande
II- la phase de pantelance

• Durée
– Espèce
– CV: 1h
– BV: 2 à 4h
– PC: 6h
– Température
– État de l’animal au moment de l’abattage
– Réserves énergétiques

• Contraction relaxation des muscles
• Utilisation des réserves cellulaires d’ATP et de
créatinine kinase
• Formation lente d’ATP
• Accumulation d’acide lactique
– pH passe de 7 à 6,2
Remarque: cas des animaux fatigués
2- Histologie et biochimie

• Propriétés des muscles:
– pH élevé
– ATP
 PRE élevé
 Structure fermée

• Qualité organoleptiques
• Couleur sombre
– Myoglobine réduite
– Structure fermée -> pénétration de la lumière incidente
• Viande tendre et juteuse
• Peu savoureuse
• Aptitudes technologiques
• Fabrication de produits cuits
• Inapte fabrication de salaisons sèches
• Frigorification: le cold shortening
3- qualités organoleptiques et
aptitudes technologiques

Pantelance
 1ère phase après l’abattage
 Viande présentant
 Un PRE élevé
 Un pH diminuant progressivement
 Phase transitoire correspondant à
l’épuisement des réserves énergétiques
présente dans les muscles

III- la rigidité cadavérique
– Installation progressive
– Musculature raide
inextensible
dure

• Épuisement des réserves énergétiques
 Formation d’un complexe acto-myosine indissociable
• Perte d’élasticité du muscle
• Influence sur la tendreté de la viande
 Acidification jusqu’à pH 5,4-5,6
III- La rigidité cadavérique

• Propriétés des muscles
– pH acide
– Densification trame protéique
– Plus d’ATP
 PRE faible
 Structure ouverte

• Qualité organoleptiques
• Couleur plus claire
– Structure ouverte -> lumière incidente réfléchie
– Oxygénation myoglobine
• Viande dure et peu juteuse
• Peu savoureuse
• Bonne conservation (pH)
• Conservation par le froid
• Inapte fabrication de produits cuits
» Liants, polyphosphates
• Salaisons sèches

Rigidité cadavérique
 Apparition d’un complexe acto-myosine
indissociable
 Viande présentant:
• pH acide
• PRE faible
 Bonnes aptitudes technologiques
 Qualités organoleptiques faibles

IV- La maturation
Installation progressive
• 10-12j à 4°C
• 6 mois à -12°C
Musculature retrouve sa souplesse
• muscle souple, dépressible, mobilisable

• Acidification --> rupture des membranes lysosomiales
• Libération des protéases
 Cathepsines
• Dégradation progressive du complexe acto-myosine
IV- La maturation

• Protéolyse
– Libération Ac. Aminés soufrés
– Goût, arôme
• Hydrolyse Ac. Nucléiques
– Bases aminées (hypoxanthine)
– Composés intermédiaires (IMP)
• Libération d’Ac. Gras
– Flaveur
– Rancissement
IV- La maturation

• Non utilisée
– Coût d’obtention
– Difficulté de conservation
• Qualités organoleptiques
• Viande tendre et juteuse
• Apparition de substances sapides
IV- La maturation

Maturation
 Modifications histologiques liées à
l’activité de protéases
• Dénaturation complexe acto-myosine
• Libération molécules sapides
 Très bonnes qualités organoleptiques
 Pas d’utilisation industrielle
 Problème du coût d’obtention

Conclusion
 Évolution normale de la viande
 Succession de modifications histologiques et
biochimiques
 conditionne les aptitudes technologiques et les
qualités organoleptiques
 Facteurs de variation
 État de santé de l’animal
 Préparation de la viande
 Réfrigération
 Stimulation électrique

Relation entre aw et teneur en eau d’un aliment
Courbe de sorption
0-A: eau fortement liée
A
B
C
D’après Multon et coll
A-B: eau liée indisponible
B-C: apparition d’eau solvante
aw> 0,65

transformation du muscle en viande.ppt

Recommandé

Recommandé

Contenu connexe

Tendances

Tendances (20)

transformation du muscle en viande.ppt