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Travail réalisé par:
• NEEMA MUDEKEREZA CARINE
• SHAMBA GASTON
• BAHATI KITAMBALA DEGAULE
• IRAGI MULINDANGABO PATRICK
• KAMALIRO KALEMBA ROSETTE
• KASANGANDJO MULUNGULA
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• METYA MBAYIGHANA
• RUHUMURIZA YVES
• SHUKURU ELOI BYANSHIRA
• ISHARA BAHINDWA
LE CYTOSQUELETTE
Le cytosquelette est l’architecture interne des
cellules, formé des divers éléments filamenteux. Ce
réseau tridimensionnel des protéines fournit un
support interne dans les cellules eucaryotes, organise
les structures et intervient dans les phénomènes de
transport, de trafic et de division cellulaire. Dans les
cellules eucaryotes, le cytosquelette forme un réseau
complexe de filaments protéiques qui s’étendent dans
tout le cytoplasme et permettant le déplacement des
organites, les contractions, les déformations et la
mobilité cellulaire. Dans les cellules procaryotes, il est
principalement constitué des protéines structurales.
Le cytosquelette est constitué de:
• 1. microtubules,
• 2. micro filaments (filaments d'actine), et
• 3. les filaments intermédiaires.
• Ces polymères protéiques déterminent les formes des cellules,
jouent un rôle important dans les mouvements d’organites et de
vésicules cytoplasmiques, ainsi permettent le mouvement de la
cellule entière. Les propriétés importantes, fonctions et les
emplacements des composants du cytosquelette sont résumés
dans le tableau 2 ̶ 4
Microtubules
• Dans le cytoplasme de toutes les cellules eucaryotes sont fines
tubulaires, les structures connues sous le nom de microtubules (voir
tableau 2̶ 4 et figure 2-22). Les microtubules sont également
organisés en plus grandes collections appelées axonèmes dans les
extensions cytoplasmiques appelées cils et flagelles. Chaque
microtubule est creux, avec un diamètre extérieur de 25 nm et une
paroi de 5 nm d’épaisseur, une structure qui confère une rigidité
importante pour aider à maintenir la forme des cellules. Les
microtubules varient en longueur, mais peuvent devenir plusieurs
micromètres de long. Deux microtubules ou plus sont souvent liés
côte à côte par des bras ou des ponts protéiques, qui sont
particulièrement importants dans les cils et les flagelles. Comme
indiqué dans le tableau précédent, la sous-unité protéique d'un
microtubule est un hétéro dimère de α et βtubuline.
• . Dans des conditions appropriées, les hétéros dimères de la tubuline
se polymérisent en formant des microtubules, qui ont une légère
organisation en spirale globale.
• Un total de 13 unités est présenté dans un tour complet du spirale.
Les sous-unités alignées forment des protofilaments longitudinaux, et
13 protofilaments parallèles constituent la paroi des microtubules. La
polymérisation des tubulines est dirigée par les centres organisateurs
des microtubules(MTOC), qui contiennent des assemblages de
tubuline agissant comme sites de nucléation pour la polymérisation.
• Les microtubules sont des structures polarisées et la croissance
(polymérisation) survient plus rapidement à l'extrémité (+) des
microtubules existants (Figure 2-23). Les microtubules montrent une
instabilité dynamique, avec des cycles continus de polymérisation et
de dépolymérisation à l'état d'équilibre, qui dépendent des
concentrations de la tubuline, Ca2 +, Mg2 +, et la présence de divers
microtubules-protéines associées (MAP). L'énergie pour
l'assemblage est dérivée du GTP lié à la tubuline, et des
microtubules individuels raccourcis car la dépolymérisation dépasse
la croissance. La stabilité des microtubules varie grandement avec
l'emplacement et la fonction cellulaires; les microtubules des cils sont
très stables, alors que ceux des bronches mitotiques sont de courte
durée.
. Le MTOC dominant dans la plupart des cellules
somatiques est le centrosome, qui s'organise autour de
deux centrioles cylindriques, chacun d'environ 0,2 μm
de diamètre et 0,3-0,5 μm de longueur. Chaque
centriole est composé de neuf microtubules hautement
organisés en triplets (Figure 2-24).
• (a) Les microtubules (MT) et les micros filaments d'actine
(MF)
• Peuvent être clairement distingués dans ce TEM du
cytoplasme de fibroblaste, qui fournit une bonne comparaison
du diamètre relatif à ces deux composants du cytosquelette.
X60,000.
• (b) Les réseaux de micro filaments et de microtubules sont
facilement démontrés par immunocytochimie en utilisant des
anticorps contre leurs protéines sous-unitaires, comme dans
cette cellule cultivée. Les filaments d’actine (en rouge) sont les
plus concentrés à la périphérie de la cellule pour former des
faisceaux circonférentiels proéminents à partir desquels les
filaments projettent dans les extensions cellulaires et
poussent contre la membrane cellulaire. Les filaments d'actine
forment un réseau dynamique important pour les
changements de forme de cellule tels que ceux de la cellule
pendant la division, la locomotion et la formation de
processus cellulaires, plis, pseudopodes, lamellipodes,
microvillosités, etc. pour changer la surface d'une cellule ou
donner une direction à une cellule de mouvements rampants.
Les microtubules (vert / jaune) sont orientés dans des réseaux
s'étendant généralement à partir de la zone du centrosome
près du noyau dans les extensions les plus périphériques. En
plus de servir à stabiliser la forme des cellules, les
microtubules forment les pistes de kinésie, le transport de
vésicules et d'organites dans la périphérie de la cellule et le
transport à base de dynéine vers le noyau de la cellule.
• À des concentrations stables de tubuline, certains
microtubules se développent, tandis que d'autres
rétrécissent, chacun existant dans une condition
appelée instabilité dynamique. Dans les zones
cytoplasmiques où la tubuline est en concentration
élevée, la GTP de la tubuline est ajoutée au
microtubule (+) et se termine plus rapidement que le
GTP incorporé pouvant être hydrolysé. Le "plafond
GTP" résulte de la stabilité de cette fin de
microtubule et favorise une croissance plus rapide.
Aussi libre, les concentrations de tubuline diminuent,
le taux de croissance diminue et permettant ainsi à
l'hydrolyse du GTP de se rattraper. Le "plafond du
PIB" résultant à la fin des microtubules est instable
et favorise une dépolymérisation rapide (appelée
"catastrophe"). Cela augmente la concentration
locale de monomère libre de tubuline qui "sauve" le
microtubule avant de disparaître complètement et
produit une autre courte période d’élongation de
microtubules. L'instabilité dynamique permet la
croissance des extrémités des microtubules
d’explorer le cytoplasme et se stabiliser quand ils
entrent en contact avec des structures
stabilisatrices, telles que des kinétochores sur les
chromosomes au début de la mitose.
• Le centrosome est le centre
organisateur du fuseau mitotique des
microtubules et se compose de
centrioles appariés. Le TEM révèle que
les deux centrioles d'un centrosome
existent à perpendiculaires l'un à l'autre
dans une matrice dense des sous-unités
de tubuline libre et d'autres protéines.
Chaque centriole se compose de neuf
triplets micro tubulaires. Dans un
processus mal compris, le centrosome
se duplique et est divisé également
pendant une interphase de la cellule,
chaque moitié ayant une paire de
centriole dupliquée. Au début de la
mitose, les deux centrosomes de la fille
se déplacent aux côtés opposés du
noyau et deviennent les deux pôles du
fuseau mitotique des microtubules se
fixant aux chromosomes.
•
Avec les longs axes à angle droit des microtubules,
les centrioles appariés organisent des complexes
de tubuline à proximité et d'autres protéines comme
une matrice périe centriolaire trouvé près du noyau
de cellules ne se divisant pas. Avant la division
cellulaire, plus précisément pendant la période de
réplication de l'ADN, chaque centrosome se
duplique de sorte que maintenant chaque
centrosome a deux paires de centrioles. Pendant la
mitose, le centrosome se divise en deux, qui se
déplacent aux pôles opposés de la cellule, et
deviennent centres pour les microtubules du fuseau
mitotique.
Les microtubules font également partie du système
intracellulaire transport de vésicules membraneuses,
complexes macromoléculaires, et les organelles. Des
exemples bien étudiés comprennent le transport
axoplasmique dans les neurones, transport de la
mélanine dans les cellules pigmentaires, les
mouvements des chromosomes, et les mouvements
des vésicules par le fuseau mitotique parmi les
différents compartiments cellulaires.
Dans chacun de ces exemples, le mouvement est
suspendu si les microtubules sont perturbés. Le
transport le long des microtubules est sous le contrôle
de protéines appelées protéines motrices, qui utilisent
l'ATP pour déplacer les structures plus grandes .
• Les kinésines transportent du matériel loin du MTOC près du
noyau vers l'extrémité plus des microtubules (transport
antérograde);les dyneins cytoplasmiques transportent le
matériel le long des microtubules dans la direction opposée
(transport rétrograde), généralement vers le noyau. Les rôles
importants pour ce système comprennent l'extension de l'ER de
l'enveloppe nucléaire au plasmalemme et le déplacement des
vésicules vers et à travers l'appareil de Golgi.
•
APPLICATION MÉDICALE
Plusieurs composés inhibiteurs utilisés par les
biologistes cellulaires pour étudier les détails de la
dynamique des microtubules sont également largement
utilisés dans la chimiothérapie du cancer pour bloquer
l'activité du fuseau mitotique dans les cellules
néoplasiques à croissance rapide. Tels médicaments
comprennent la vinblastine, la vincristine et le
paclitaxel, tous ont été initialement découverts en tant
que dérivés de plantes
Micro filaments (filaments d'actine)
• Les micro filaments sont des composés d'actine permettent la
mobilité cellulaire et la plupart des activités contractiles dans les
cellules, par assemblage réversible des filaments d'actine et
interactions entre ces filaments et la protéine associée, la myosine.
Les Filaments d'actine sont minces (diamètre de 5-7 nm), polymères
polarisés, plus courts et plus flexible que les microtubules (Figure 2-
22).Elles sont composés de monomères G-actine globulaires qui
s'assemblent, la présence de K + et Mg2 + dans une hélice double
brin, F-actine filamenteuse (tableau 2-4). G-actine est généralement
ajouté aux filaments préexistants, mais de nouveaux filaments
peuvent être formés à partir d'un pool de G-actine par l'action des
facteurs de nucléation comme le formin.
Les filaments d'actine sont également très
dynamiques.
Les monomères sont ajoutées rapidement à
l'extrémité (+) ou barbelée, avec hydrolyse ATP à
chaque addition; en même temps, les monomères
se dissocient à l'extrémité (-) ou pointue. Cela
conduit à la migration des sous-unités à travers le
polymère, qui se produit rapidement dans les
filaments purifiés dans un processus appelé le
moulin à rouler (Figure 2-25). Dans les
cellules à la fois l'assemblage et le démontage des
sous-unités de F-actine sont favorisées par d’autres
protéines, telles que la profiline et la cofiline,
respectivement.
• L'actine est très abondante dans toutes les cellules,
généralement concentrée comme des réseaux de filaments
d'actine et abondant libre globulaire sous-unités de G-actine
concentrées près de la membrane cellulaire (une région parfois
appelée le cortex cellulaire) et dans les extensions cellulaire.
• Les microvillosités sont des extensions qui augmentent la
surface d'une cellule, zone d'absorption cellulaire améliorée,
tandis que d'autres saillies sont utilisées dans la mobilité
cellulaire.
• Dans les cellules attachées à l'entreprise substrats, les
filaments d'actine peuvent être concentrés en parallèle des
faisceaux appelés fibres de stress (voir la figure 2-13c).
• Les propriétés physiques des filaments d'actine, en particulier
leurs longueurs et interactions avec d'autres protéines,
déterminent les propriétés mécaniques du cytoplasme local,
notamment sa viscosité. Le Cross-linking dans les réseaux de
F-actine augmente la viscosité cytoplasmique, tout en coupant
(et coiffant) les filaments ont tendance à diminuer la viscosité.
Les longueurs et autres propriétés physiques des filaments
d'actine sont contrôlées par une grande variété de protéines
liant l'actine, dont quelques-unes sont indiquées dans la figure
2-26.
• (c) L'emplacement de l'appareil de Golgi peut
être clairement vu intact dans les cellules
cultivées traitées par immunocytochimie en
utilisant un anticorps contre golgin-97 pour
montrer les nombreux complexes de vésicules
de Golgi (vertes), tout près du noyau, sur un
fond de micro filaments organisés en fibres
de stress et colorés avec phalloïdine
fluorescente (violet). En raison de
l'abondance de lipides dans ses nombreuses
membranes, l'appareil de Golgi est difficile à
être visualisé dans un système inclus en
paraffine, les sections colorées H & E. En
développant des globules blancs avec des
complexes de Golgi actifs, l'organite peut
parfois être vu comme une zone juxta
nucléaire faible non colorée (parfois appelée
"Golgi fantôme") entouré de cytoplasme
basophile
• Un grand nombre de
protéines régulent
l'assemblage des micro
filaments et les
interactions de ces
filaments avec un autre.
En modifiant la longueur
des micro filaments et la
réticulation, ces protéines
influent grandement sur
les propriétés physiques
du cytoplasme local.
L’activité importante de ces protéines inclue les
éléments suivants:
■■ Séparation et / ou plafonnement de la fin de l'actine
F (par exemple, gelsoline, capZ)
■■ Réticulation (par exemple, filamine) ou groupage
(par exemple, fimbrin,
α-actinine) filaments d'actine
■■ Liaison F-actine aux protéines membranaires et
autres filaments du cytosquelette (par exemple,
spectrine)
Tout comme les moteurs moléculaires kinésines et
dynéine se déplacent le long des microtubules,
divers moteurs à myosine utilisent l'ATP pour le
transport de marchandises le long de F-actine. Le
mouvement est habituellement vers l'extrémité
barbelée (+) des filaments d'actine; la myosine VI
est la seul myosine connue qui se déplace dans
l'autre sens.
Les interactions entre F-actine et les myosines
forment la base de divers mouvements cellulaires:
■■ Transport de divers organites, vésicules et
granules à travers la cellule (diffusion
cytoplasmique)
■■ Anneaux contractiles de micro filaments et de
myosine II qui se construisent pour produire deux
cellules à la fin de la mitose (Cytokines)
■■ Molécules associées à la membrane de la myosine
I dont les mouvements le long des micro filaments sont
importants dans les changements de surface cellulaire
qui sous-tendent la phagocytose et pinocytose
■■ Contraction du cytoplasme qui raccourcit les
cellules ou rapidement rétracte les extensions
cellulaires.
Les réseaux stabilisés de filaments d'actine intégrés à
des réseaux des filaments de myosine plus épais (16
nm) permettent des très énergiques contractions dans
des cellules spécialisées telles que celles des muscles.
• a) Les filaments d'actine ou les micro
filaments sont hélicoïdaux à deux
brins polymères assemblés à partir de
sous-unités globulaires d'actine.
• (b) L'assemblage des filaments
d'actine (F-actine) est polarisé, avec
les sous-unités G-actine ajoutées à
l'extrémité plus (+) et enlevées au
moins (-) à la fin. Même les filaments
d'actine d'une longueur constante
sont des structures hautement
dynamiques, équilibrant l'assemblage
G-actine et le démontage aux
extrémités opposées, avec un
mouvement net ou s'écouler le long
du polymère connu sous le nom de
foulage.
•
Filaments intermédiaires
En plus des microtubules et des filaments d'actine, le
cytosquelette comprend une classe de filaments de
taille intermédiaire entre deux autres et avec un
diamètre moyen de 10 nm (tableau 2-4). Les filaments
intermédiaires sont beaucoup plus stables que les
microtubules et les filaments d'actine.
De plus, ces filaments sont composés de différentes
sous-unités protéiques dans différents types des
cellules. Plus d'une douzaine de classes de protéines
hétérogènes, allant en taille de 40 à 230 kDa, formant
des sous-unités des filaments ont été identifiés et
localisés immunocytochimiquement
Comme indiqué dans le tableau 2-4, presque toutes
ces sous-unités sont des dimères enroulés en forme de
bâtonnets formant des tétramères antiparallèles, qui
s'auto-assemblent en gros faisceaux ou protofibrilles
semblables à des câbles stabilisé par d'autres
interactions latérales. Tableau 2-5 listes six classes de
protéines de filaments intermédiaires formant des
bâtonnets sous-unités, leurs tailles et les distributions
de cellules, et les maladies qui résultent de leur
perturbation. Les protéines de filaments intermédiaires
avec des propriétés biologiques particulières
comprennent l'importance histologique ou pathologique
suivants:
■■ Les kératines (Gr. Keras, klaxon) ou les
cytokératines sont des diverses familles d'iso formes
acides et basiques qui composent les sous-unités
hétéro dimères des filaments intermédiaires dans tous
les cellules épithéliales. Ils sont codés par plus de 30
gènes apparentés et produisent des filaments avec
différentes propriétés chimiques et immunologiques
pour diverses fonctions. Dans les cellules
épidermiques, les cytokératines s'accumulent dans le
processus de différenciation appelé kératinisation, qui
se traduit par une couche externe de cellules de peau
non vivantes et cela réduit la déshydratation.
L'évolution des kératines a rendu possible la vie
terrestre.
• . La kératinisation fournit aussi une certaine protection contre les
abrasions mineures et produit diverses structures protectrices dures
de la peau, telles que les ongles (ainsi que les plumes, les becs, les
cornes et les écailles des reptiles). Les filaments intermédiaires de
kératines forment de grands faisceaux qui s'attachent à certaines
jonctions entre les cellules épithéliales (Figure 2-27).
• ■■ La vimentine est l'intermédiaire de classe III la plus commune de
protéine filamentaire et se trouve dans la plupart des cellules
provenant de mésenchyme. Les protéines importantes comme la
vimentine comprennent une desmine trouvé dans presque toutes les
cellules musculaires et les fibres gliales de protéine acide (GFAP)
trouvée surtout dans les astrocytes, pour soutenir les cellules du
tissu du système nerveux central.
• . Les filaments d'une cellule cultivée sont montrés
immunocytochimiquement (figure 1-12a)
• ■■ Les protéines de neurofilaments de trois tailles distinctes
font des hétéros dimères formant les sous-unités majeures de
filaments intermédiaires de neurones.
• ■■ Les lamines sont une famille de sept iso formes présentes
dans le noyau de la cellule, où ils forment un cadre structurel
appelé la lame nucléaire juste à l'intérieur de l'enveloppe
nucléaire.
• Les filaments intermédiaires (FI)
affichent un diamètre moyen de 8-
10nm, entre celui des filaments
d'actine et des microtubules, et pour
fournir la résistance mécanique ou la
stabilité aux cellules. Une grande
classe importante de filaments
intermédiaires est composée des
sous-unités de kératine, qui sont
proéminentes dans les cellules
épithéliales. Les liasses des filaments
de kératine appelés tonofibrilles sont
associés à certaines classes de
jonctions intercellulaires (J)
communes dans les cellules
épithéliales et sont facilement visibles
avec le TEM, comme indiqué ici dans
deux extensions dans une cellule
épidermique liée à une cellule voisine.
60 000X
• Pour localiser des protéines
spécifiques, les méthodes
immunocytochimiques peuvent être
appliquées à des préparations
microscopiques ou TEM en utilisant
une variété d'étiquettes.
• (a) Une seule cellule utérine en
culture colorée par fluorescence peut
révéler un réseau de filaments
intermédiaires (vert) dans tout le
cytoplasme. Les anticorps primaires
contre la protéine des filaments de
desmine et l'isothiocyanate de
fluorescéine. Des anticorps
secondaires marqués au FITC ont été
utilisés dans les techniques de
coloration avec le noyau contre-bleu
avec DAPI. X650.
APPLICATION MÉDICALE
La présence d'un type spécifique de filament
intermédiaire dans les tumeurs peut souvent
révéler l'origine cellulaire de cette dernière,
informations importantes pour le diagnostic et le
traitement du cancer. L’identification des
protéines de filaments intermédiaires au moyen
de méthodes immunocytochimiques est une
routine procédure. Un exemple est l'utilisation
des fibres gliales de protéine acide (GFAP) pour
identifier les astrocytomes, le type le plus
commun de tumeur cérébrale.
En conclusion, le cytosquelette est composé de des
éléments essentiels entre autre :
Les microtubules qui sont constitués des tubulines et jouent un
rôle dans le transport cellulaire, en arrêtant les systèmes
membranaires internes ; les micro filaments constitués d’actine
et jouent un rôle dans le mouvement cellulaire et la stabilisation de
la membrane ; et les filaments intermédiaires qui sont faits de
six protéines qui varient d un type cellulaire à l autre ; il joue un
rôle dans l’union des cellules associées à l’intérieur d’unités
structurales. Ces six protéines sont : la cytokératines situées
dans les cellules épithéliales, la desmine située dans les muscles
(lisse et strie), la protéine fibrillaire gluante acide (GFAP) située
dans les astrocytes, les neurofilaments situés dans les neurones,
la lamine nucléaire située dans les noyaux de toutes les cellules
et la vimentine qu’on trouve dans les nombreux tissus
mésodermiques.
Bibliographie
:
Alan STEVENS et James LOWE (Histologie humaine édition
2002)
Anthony L. MESCHER, Professeur d’anatomie et la biologie
cellulaire dans l’université des études médicale Bloomington
d'inde (Junqueira's Basic Histology)

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LE CYTOSQUELETTE/ UNIVERSITE DE GOMA

  • 1.
  • 2. Travail réalisé par: • NEEMA MUDEKEREZA CARINE • SHAMBA GASTON • BAHATI KITAMBALA DEGAULE • IRAGI MULINDANGABO PATRICK • KAMALIRO KALEMBA ROSETTE • KASANGANDJO MULUNGULA • MAPENZI MUSANGANYA • KASEREKA MUSAVULI • MBUYI KASONGO • MASUDI MUSA SERGE • KINDI DIVIN DIVIN • METYA MBAYIGHANA • RUHUMURIZA YVES • SHUKURU ELOI BYANSHIRA • ISHARA BAHINDWA
  • 3. LE CYTOSQUELETTE Le cytosquelette est l’architecture interne des cellules, formé des divers éléments filamenteux. Ce réseau tridimensionnel des protéines fournit un support interne dans les cellules eucaryotes, organise les structures et intervient dans les phénomènes de transport, de trafic et de division cellulaire. Dans les cellules eucaryotes, le cytosquelette forme un réseau complexe de filaments protéiques qui s’étendent dans tout le cytoplasme et permettant le déplacement des organites, les contractions, les déformations et la mobilité cellulaire. Dans les cellules procaryotes, il est principalement constitué des protéines structurales. Le cytosquelette est constitué de:
  • 4. • 1. microtubules, • 2. micro filaments (filaments d'actine), et • 3. les filaments intermédiaires. • Ces polymères protéiques déterminent les formes des cellules, jouent un rôle important dans les mouvements d’organites et de vésicules cytoplasmiques, ainsi permettent le mouvement de la cellule entière. Les propriétés importantes, fonctions et les emplacements des composants du cytosquelette sont résumés dans le tableau 2 ̶ 4
  • 5.
  • 6. Microtubules • Dans le cytoplasme de toutes les cellules eucaryotes sont fines tubulaires, les structures connues sous le nom de microtubules (voir tableau 2̶ 4 et figure 2-22). Les microtubules sont également organisés en plus grandes collections appelées axonèmes dans les extensions cytoplasmiques appelées cils et flagelles. Chaque microtubule est creux, avec un diamètre extérieur de 25 nm et une paroi de 5 nm d’épaisseur, une structure qui confère une rigidité importante pour aider à maintenir la forme des cellules. Les microtubules varient en longueur, mais peuvent devenir plusieurs micromètres de long. Deux microtubules ou plus sont souvent liés côte à côte par des bras ou des ponts protéiques, qui sont particulièrement importants dans les cils et les flagelles. Comme indiqué dans le tableau précédent, la sous-unité protéique d'un microtubule est un hétéro dimère de α et βtubuline.
  • 7. • . Dans des conditions appropriées, les hétéros dimères de la tubuline se polymérisent en formant des microtubules, qui ont une légère organisation en spirale globale. • Un total de 13 unités est présenté dans un tour complet du spirale. Les sous-unités alignées forment des protofilaments longitudinaux, et 13 protofilaments parallèles constituent la paroi des microtubules. La polymérisation des tubulines est dirigée par les centres organisateurs des microtubules(MTOC), qui contiennent des assemblages de tubuline agissant comme sites de nucléation pour la polymérisation.
  • 8. • Les microtubules sont des structures polarisées et la croissance (polymérisation) survient plus rapidement à l'extrémité (+) des microtubules existants (Figure 2-23). Les microtubules montrent une instabilité dynamique, avec des cycles continus de polymérisation et de dépolymérisation à l'état d'équilibre, qui dépendent des concentrations de la tubuline, Ca2 +, Mg2 +, et la présence de divers microtubules-protéines associées (MAP). L'énergie pour l'assemblage est dérivée du GTP lié à la tubuline, et des microtubules individuels raccourcis car la dépolymérisation dépasse la croissance. La stabilité des microtubules varie grandement avec l'emplacement et la fonction cellulaires; les microtubules des cils sont très stables, alors que ceux des bronches mitotiques sont de courte durée.
  • 9. . Le MTOC dominant dans la plupart des cellules somatiques est le centrosome, qui s'organise autour de deux centrioles cylindriques, chacun d'environ 0,2 μm de diamètre et 0,3-0,5 μm de longueur. Chaque centriole est composé de neuf microtubules hautement organisés en triplets (Figure 2-24).
  • 10. • (a) Les microtubules (MT) et les micros filaments d'actine (MF) • Peuvent être clairement distingués dans ce TEM du cytoplasme de fibroblaste, qui fournit une bonne comparaison du diamètre relatif à ces deux composants du cytosquelette. X60,000. • (b) Les réseaux de micro filaments et de microtubules sont facilement démontrés par immunocytochimie en utilisant des anticorps contre leurs protéines sous-unitaires, comme dans cette cellule cultivée. Les filaments d’actine (en rouge) sont les plus concentrés à la périphérie de la cellule pour former des faisceaux circonférentiels proéminents à partir desquels les filaments projettent dans les extensions cellulaires et poussent contre la membrane cellulaire. Les filaments d'actine forment un réseau dynamique important pour les changements de forme de cellule tels que ceux de la cellule pendant la division, la locomotion et la formation de processus cellulaires, plis, pseudopodes, lamellipodes, microvillosités, etc. pour changer la surface d'une cellule ou donner une direction à une cellule de mouvements rampants. Les microtubules (vert / jaune) sont orientés dans des réseaux s'étendant généralement à partir de la zone du centrosome près du noyau dans les extensions les plus périphériques. En plus de servir à stabiliser la forme des cellules, les microtubules forment les pistes de kinésie, le transport de vésicules et d'organites dans la périphérie de la cellule et le transport à base de dynéine vers le noyau de la cellule.
  • 11. • À des concentrations stables de tubuline, certains microtubules se développent, tandis que d'autres rétrécissent, chacun existant dans une condition appelée instabilité dynamique. Dans les zones cytoplasmiques où la tubuline est en concentration élevée, la GTP de la tubuline est ajoutée au microtubule (+) et se termine plus rapidement que le GTP incorporé pouvant être hydrolysé. Le "plafond GTP" résulte de la stabilité de cette fin de microtubule et favorise une croissance plus rapide. Aussi libre, les concentrations de tubuline diminuent, le taux de croissance diminue et permettant ainsi à l'hydrolyse du GTP de se rattraper. Le "plafond du PIB" résultant à la fin des microtubules est instable et favorise une dépolymérisation rapide (appelée "catastrophe"). Cela augmente la concentration locale de monomère libre de tubuline qui "sauve" le microtubule avant de disparaître complètement et produit une autre courte période d’élongation de microtubules. L'instabilité dynamique permet la croissance des extrémités des microtubules d’explorer le cytoplasme et se stabiliser quand ils entrent en contact avec des structures stabilisatrices, telles que des kinétochores sur les chromosomes au début de la mitose.
  • 12. • Le centrosome est le centre organisateur du fuseau mitotique des microtubules et se compose de centrioles appariés. Le TEM révèle que les deux centrioles d'un centrosome existent à perpendiculaires l'un à l'autre dans une matrice dense des sous-unités de tubuline libre et d'autres protéines. Chaque centriole se compose de neuf triplets micro tubulaires. Dans un processus mal compris, le centrosome se duplique et est divisé également pendant une interphase de la cellule, chaque moitié ayant une paire de centriole dupliquée. Au début de la mitose, les deux centrosomes de la fille se déplacent aux côtés opposés du noyau et deviennent les deux pôles du fuseau mitotique des microtubules se fixant aux chromosomes. •
  • 13. Avec les longs axes à angle droit des microtubules, les centrioles appariés organisent des complexes de tubuline à proximité et d'autres protéines comme une matrice périe centriolaire trouvé près du noyau de cellules ne se divisant pas. Avant la division cellulaire, plus précisément pendant la période de réplication de l'ADN, chaque centrosome se duplique de sorte que maintenant chaque centrosome a deux paires de centrioles. Pendant la mitose, le centrosome se divise en deux, qui se déplacent aux pôles opposés de la cellule, et deviennent centres pour les microtubules du fuseau mitotique.
  • 14. Les microtubules font également partie du système intracellulaire transport de vésicules membraneuses, complexes macromoléculaires, et les organelles. Des exemples bien étudiés comprennent le transport axoplasmique dans les neurones, transport de la mélanine dans les cellules pigmentaires, les mouvements des chromosomes, et les mouvements des vésicules par le fuseau mitotique parmi les différents compartiments cellulaires. Dans chacun de ces exemples, le mouvement est suspendu si les microtubules sont perturbés. Le transport le long des microtubules est sous le contrôle de protéines appelées protéines motrices, qui utilisent l'ATP pour déplacer les structures plus grandes .
  • 15. • Les kinésines transportent du matériel loin du MTOC près du noyau vers l'extrémité plus des microtubules (transport antérograde);les dyneins cytoplasmiques transportent le matériel le long des microtubules dans la direction opposée (transport rétrograde), généralement vers le noyau. Les rôles importants pour ce système comprennent l'extension de l'ER de l'enveloppe nucléaire au plasmalemme et le déplacement des vésicules vers et à travers l'appareil de Golgi. •
  • 16. APPLICATION MÉDICALE Plusieurs composés inhibiteurs utilisés par les biologistes cellulaires pour étudier les détails de la dynamique des microtubules sont également largement utilisés dans la chimiothérapie du cancer pour bloquer l'activité du fuseau mitotique dans les cellules néoplasiques à croissance rapide. Tels médicaments comprennent la vinblastine, la vincristine et le paclitaxel, tous ont été initialement découverts en tant que dérivés de plantes
  • 17. Micro filaments (filaments d'actine) • Les micro filaments sont des composés d'actine permettent la mobilité cellulaire et la plupart des activités contractiles dans les cellules, par assemblage réversible des filaments d'actine et interactions entre ces filaments et la protéine associée, la myosine. Les Filaments d'actine sont minces (diamètre de 5-7 nm), polymères polarisés, plus courts et plus flexible que les microtubules (Figure 2- 22).Elles sont composés de monomères G-actine globulaires qui s'assemblent, la présence de K + et Mg2 + dans une hélice double brin, F-actine filamenteuse (tableau 2-4). G-actine est généralement ajouté aux filaments préexistants, mais de nouveaux filaments peuvent être formés à partir d'un pool de G-actine par l'action des facteurs de nucléation comme le formin.
  • 18. Les filaments d'actine sont également très dynamiques. Les monomères sont ajoutées rapidement à l'extrémité (+) ou barbelée, avec hydrolyse ATP à chaque addition; en même temps, les monomères se dissocient à l'extrémité (-) ou pointue. Cela conduit à la migration des sous-unités à travers le polymère, qui se produit rapidement dans les filaments purifiés dans un processus appelé le moulin à rouler (Figure 2-25). Dans les cellules à la fois l'assemblage et le démontage des sous-unités de F-actine sont favorisées par d’autres protéines, telles que la profiline et la cofiline, respectivement.
  • 19. • L'actine est très abondante dans toutes les cellules, généralement concentrée comme des réseaux de filaments d'actine et abondant libre globulaire sous-unités de G-actine concentrées près de la membrane cellulaire (une région parfois appelée le cortex cellulaire) et dans les extensions cellulaire. • Les microvillosités sont des extensions qui augmentent la surface d'une cellule, zone d'absorption cellulaire améliorée, tandis que d'autres saillies sont utilisées dans la mobilité cellulaire. • Dans les cellules attachées à l'entreprise substrats, les filaments d'actine peuvent être concentrés en parallèle des faisceaux appelés fibres de stress (voir la figure 2-13c).
  • 20. • Les propriétés physiques des filaments d'actine, en particulier leurs longueurs et interactions avec d'autres protéines, déterminent les propriétés mécaniques du cytoplasme local, notamment sa viscosité. Le Cross-linking dans les réseaux de F-actine augmente la viscosité cytoplasmique, tout en coupant (et coiffant) les filaments ont tendance à diminuer la viscosité. Les longueurs et autres propriétés physiques des filaments d'actine sont contrôlées par une grande variété de protéines liant l'actine, dont quelques-unes sont indiquées dans la figure 2-26.
  • 21. • (c) L'emplacement de l'appareil de Golgi peut être clairement vu intact dans les cellules cultivées traitées par immunocytochimie en utilisant un anticorps contre golgin-97 pour montrer les nombreux complexes de vésicules de Golgi (vertes), tout près du noyau, sur un fond de micro filaments organisés en fibres de stress et colorés avec phalloïdine fluorescente (violet). En raison de l'abondance de lipides dans ses nombreuses membranes, l'appareil de Golgi est difficile à être visualisé dans un système inclus en paraffine, les sections colorées H & E. En développant des globules blancs avec des complexes de Golgi actifs, l'organite peut parfois être vu comme une zone juxta nucléaire faible non colorée (parfois appelée "Golgi fantôme") entouré de cytoplasme basophile
  • 22. • Un grand nombre de protéines régulent l'assemblage des micro filaments et les interactions de ces filaments avec un autre. En modifiant la longueur des micro filaments et la réticulation, ces protéines influent grandement sur les propriétés physiques du cytoplasme local.
  • 23. L’activité importante de ces protéines inclue les éléments suivants: ■■ Séparation et / ou plafonnement de la fin de l'actine F (par exemple, gelsoline, capZ) ■■ Réticulation (par exemple, filamine) ou groupage (par exemple, fimbrin, α-actinine) filaments d'actine ■■ Liaison F-actine aux protéines membranaires et autres filaments du cytosquelette (par exemple, spectrine)
  • 24. Tout comme les moteurs moléculaires kinésines et dynéine se déplacent le long des microtubules, divers moteurs à myosine utilisent l'ATP pour le transport de marchandises le long de F-actine. Le mouvement est habituellement vers l'extrémité barbelée (+) des filaments d'actine; la myosine VI est la seul myosine connue qui se déplace dans l'autre sens. Les interactions entre F-actine et les myosines forment la base de divers mouvements cellulaires: ■■ Transport de divers organites, vésicules et granules à travers la cellule (diffusion cytoplasmique)
  • 25. ■■ Anneaux contractiles de micro filaments et de myosine II qui se construisent pour produire deux cellules à la fin de la mitose (Cytokines) ■■ Molécules associées à la membrane de la myosine I dont les mouvements le long des micro filaments sont importants dans les changements de surface cellulaire qui sous-tendent la phagocytose et pinocytose ■■ Contraction du cytoplasme qui raccourcit les cellules ou rapidement rétracte les extensions cellulaires. Les réseaux stabilisés de filaments d'actine intégrés à des réseaux des filaments de myosine plus épais (16 nm) permettent des très énergiques contractions dans des cellules spécialisées telles que celles des muscles.
  • 26. • a) Les filaments d'actine ou les micro filaments sont hélicoïdaux à deux brins polymères assemblés à partir de sous-unités globulaires d'actine. • (b) L'assemblage des filaments d'actine (F-actine) est polarisé, avec les sous-unités G-actine ajoutées à l'extrémité plus (+) et enlevées au moins (-) à la fin. Même les filaments d'actine d'une longueur constante sont des structures hautement dynamiques, équilibrant l'assemblage G-actine et le démontage aux extrémités opposées, avec un mouvement net ou s'écouler le long du polymère connu sous le nom de foulage. •
  • 27. Filaments intermédiaires En plus des microtubules et des filaments d'actine, le cytosquelette comprend une classe de filaments de taille intermédiaire entre deux autres et avec un diamètre moyen de 10 nm (tableau 2-4). Les filaments intermédiaires sont beaucoup plus stables que les microtubules et les filaments d'actine. De plus, ces filaments sont composés de différentes sous-unités protéiques dans différents types des cellules. Plus d'une douzaine de classes de protéines hétérogènes, allant en taille de 40 à 230 kDa, formant des sous-unités des filaments ont été identifiés et localisés immunocytochimiquement
  • 28. Comme indiqué dans le tableau 2-4, presque toutes ces sous-unités sont des dimères enroulés en forme de bâtonnets formant des tétramères antiparallèles, qui s'auto-assemblent en gros faisceaux ou protofibrilles semblables à des câbles stabilisé par d'autres interactions latérales. Tableau 2-5 listes six classes de protéines de filaments intermédiaires formant des bâtonnets sous-unités, leurs tailles et les distributions de cellules, et les maladies qui résultent de leur perturbation. Les protéines de filaments intermédiaires avec des propriétés biologiques particulières comprennent l'importance histologique ou pathologique suivants:
  • 29. ■■ Les kératines (Gr. Keras, klaxon) ou les cytokératines sont des diverses familles d'iso formes acides et basiques qui composent les sous-unités hétéro dimères des filaments intermédiaires dans tous les cellules épithéliales. Ils sont codés par plus de 30 gènes apparentés et produisent des filaments avec différentes propriétés chimiques et immunologiques pour diverses fonctions. Dans les cellules épidermiques, les cytokératines s'accumulent dans le processus de différenciation appelé kératinisation, qui se traduit par une couche externe de cellules de peau non vivantes et cela réduit la déshydratation. L'évolution des kératines a rendu possible la vie terrestre.
  • 30. • . La kératinisation fournit aussi une certaine protection contre les abrasions mineures et produit diverses structures protectrices dures de la peau, telles que les ongles (ainsi que les plumes, les becs, les cornes et les écailles des reptiles). Les filaments intermédiaires de kératines forment de grands faisceaux qui s'attachent à certaines jonctions entre les cellules épithéliales (Figure 2-27). • ■■ La vimentine est l'intermédiaire de classe III la plus commune de protéine filamentaire et se trouve dans la plupart des cellules provenant de mésenchyme. Les protéines importantes comme la vimentine comprennent une desmine trouvé dans presque toutes les cellules musculaires et les fibres gliales de protéine acide (GFAP) trouvée surtout dans les astrocytes, pour soutenir les cellules du tissu du système nerveux central.
  • 31. • . Les filaments d'une cellule cultivée sont montrés immunocytochimiquement (figure 1-12a) • ■■ Les protéines de neurofilaments de trois tailles distinctes font des hétéros dimères formant les sous-unités majeures de filaments intermédiaires de neurones. • ■■ Les lamines sont une famille de sept iso formes présentes dans le noyau de la cellule, où ils forment un cadre structurel appelé la lame nucléaire juste à l'intérieur de l'enveloppe nucléaire.
  • 32.
  • 33. • Les filaments intermédiaires (FI) affichent un diamètre moyen de 8- 10nm, entre celui des filaments d'actine et des microtubules, et pour fournir la résistance mécanique ou la stabilité aux cellules. Une grande classe importante de filaments intermédiaires est composée des sous-unités de kératine, qui sont proéminentes dans les cellules épithéliales. Les liasses des filaments de kératine appelés tonofibrilles sont associés à certaines classes de jonctions intercellulaires (J) communes dans les cellules épithéliales et sont facilement visibles avec le TEM, comme indiqué ici dans deux extensions dans une cellule épidermique liée à une cellule voisine. 60 000X
  • 34. • Pour localiser des protéines spécifiques, les méthodes immunocytochimiques peuvent être appliquées à des préparations microscopiques ou TEM en utilisant une variété d'étiquettes. • (a) Une seule cellule utérine en culture colorée par fluorescence peut révéler un réseau de filaments intermédiaires (vert) dans tout le cytoplasme. Les anticorps primaires contre la protéine des filaments de desmine et l'isothiocyanate de fluorescéine. Des anticorps secondaires marqués au FITC ont été utilisés dans les techniques de coloration avec le noyau contre-bleu avec DAPI. X650.
  • 35. APPLICATION MÉDICALE La présence d'un type spécifique de filament intermédiaire dans les tumeurs peut souvent révéler l'origine cellulaire de cette dernière, informations importantes pour le diagnostic et le traitement du cancer. L’identification des protéines de filaments intermédiaires au moyen de méthodes immunocytochimiques est une routine procédure. Un exemple est l'utilisation des fibres gliales de protéine acide (GFAP) pour identifier les astrocytomes, le type le plus commun de tumeur cérébrale.
  • 36. En conclusion, le cytosquelette est composé de des éléments essentiels entre autre : Les microtubules qui sont constitués des tubulines et jouent un rôle dans le transport cellulaire, en arrêtant les systèmes membranaires internes ; les micro filaments constitués d’actine et jouent un rôle dans le mouvement cellulaire et la stabilisation de la membrane ; et les filaments intermédiaires qui sont faits de six protéines qui varient d un type cellulaire à l autre ; il joue un rôle dans l’union des cellules associées à l’intérieur d’unités structurales. Ces six protéines sont : la cytokératines situées dans les cellules épithéliales, la desmine située dans les muscles (lisse et strie), la protéine fibrillaire gluante acide (GFAP) située dans les astrocytes, les neurofilaments situés dans les neurones, la lamine nucléaire située dans les noyaux de toutes les cellules et la vimentine qu’on trouve dans les nombreux tissus mésodermiques.
  • 37. Bibliographie : Alan STEVENS et James LOWE (Histologie humaine édition 2002) Anthony L. MESCHER, Professeur d’anatomie et la biologie cellulaire dans l’université des études médicale Bloomington d'inde (Junqueira's Basic Histology)