Evolution et diversité du vivant 2E-Proteines

1. Bernadette Féry
Hiver 2007
Évolution et Diversité du Vivant
(101-NYA-05)
Cours 2
(Cinquième partie)
LES PROTÉINES
Une protéine

2. 1. Une protéine est un polymère d’acides aminés (des monomères)
2. La structure de base l’acide aminé est toujours la même
3. Les acides aminés sont désignés par des abréviations
4. Les acides aminés se relient les uns aux autres par des liaisons peptidiques
5. Les protéines sont en général formées d’une seule chaîne d’acides aminés
mais les plus complexes peuvent être un agglomérat de 2, 3 ou 4 chaînes
polypeptidiques
6. La protéine adopte spontanément une forme tridimensionnelle ou
conformation native grâce à une série de repliements successifs
7. La forme de la protéine détermine sa fonction biologique
8. Les protéines peuvent se dénaturer (perdre leur conformation native) sous
l’effet de la chaleur ou d’un pH inadéquat
9. C’est la séquence d'acides aminés qui détermine la façon dont une protéine
se replie et par conséquent, sa forme et sa fonction
10. La séquence des acides aminés d’une protéine est dictée dans un « gène »
de l’ADN (acide désoxyribonucléique)
11. Les protéines ont des rôles très importants

3. 1. Une protéine est un polymère d’acides aminés
acide aminé
2. La structure de base l’acide aminé est toujours la même
Un
groupement
amine
Un
groupement
carboxyle
Une chaîne latérale
Chaîne carbonée présentant divers groupements.
Partie variable d’un acide aminé à l’autre.
Désignée par R1, R2…R20 (car 20 a.a. différents)

4. Campbell (2eéd. fr.) — Figure 55.15 : 76
• 20 types d’acides aminés entrent dans la composition des protéines.
• Il existe aussi d’autres types d’acides aminés dans la cellule qui ont des
fonctions particulières.
Quelques acides aminés
Groupement
amine
Chaîne
latérale
Groupement
carboxyle
?
?
?

5. 3. Les acides aminés sont désignés par des abréviations
Alanine (Ala)
Arginine (Arg)
Acide asparagique (Asp)
Asparagine (Asn)
Cystéine (Cys)
Acide glutamique (Glu)
Glutamine (Gln)
Glycine (Gly)
Histidine (His)
Isoleucine (Ile)
Leucine (Leu)
Lysine (Lys)
Méthionine (Met)
Phénylalanine (Phe)
Proline (Pro)
Sérine (Ser)
Thréonine (Thr)
Tryptophane (Trp)
Tyrosine (Tyr)
Valine (Val)
À titre consultatif !

6. Liaison
peptidique
4. Les acides aminés se lient les uns aux autres par liaison peptidique
Campbell (2eéd. fr.) — Figure 5.16 : 77
Les acides aminés
se juxtaposent dans
la même orientation :
le groupement amine
à gauche (par
exemple) et le
groupement
carboxyle à droite.
Liaison peptidique
Union entre deux acides aminés
Par condensation
Le groupement
carboxyle perd OH
Le groupement
amine perd H

7. Les acides aminés peuvent se lier en nombre variable pour former des
peptides ou polypeptides (dans un polypeptide, le nombre d'acides
aminés est compris entre 2 et 60). On parle de dipeptide si le nombre
d'AA est égale à 2, de tripeptide si le nombre d'AA est égale à 3, de
pentapeptide si le nombre d'acides aminés est égale à 5.......etc.....
Un extrait d’une page web

8. 5. Les protéines sont en général formées d’une seule chaîne d’acides aminés mais les
plus complexes peuvent être un agglomérat de 2, 3 ou 4 chaînes polypeptidiques
Lysine = 1 chaîne d’a.a.
Collagène =
3 chaînes d’a.a.
Hémoglobine = 4
chaînes d’a.a.
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.18 : 78
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.23 : 81
Chaîne d'acides aminés = chaîne polypeptidique

9. 6. La protéine adopte spontanément une forme tridimensionnelle (conformation native)
grâce à une série de repliements successifs
Source
Structure
primaire
Séquence
primaire des
a.a.
Structure
secondaire
Premier
repliement par
des liaisons H à
intervalle régulier
Structure tertiaire
Deuxième
repliement par des
liaisons diverses à
intervalle irrégulier.
La molécule prend la
forme d’une boule.
Structure quaternaire
Interaction de diverses
chaînes déjà en structure
tertiaire.
Par diverses liaisons à
intervalle irrégulier.
La conformation native
des protéines formées de
plusieurs chaînes
polypeptidiques est une
structure quaternaire.
La conformation native des
protéines formées d’une seule
chaîne polypeptidique est une
structure tertiaire.

10. Structure tertiaire
Deuxième repliement par liaisons
diverses à intervalle irrégulier.
La molécule prend la forme d’une
boule.
Résumé des niveaux d’organisation structurale des protéines
Structure primaire
Séquence précise des acides
aminés de la protéine
Structure secondaire : un feuillet plissé
Structure secondaire : une structure
hélicoïdale
Premier repliement par liaisons
hydrogène à intervalle régulier.
Campbell (2eéd. française) —
Figure 5.20 : 79
Structure quaternaire
Interaction de diverses chaînes déjà en structure tertiaire.
Par diverses liaisons à intervalle irrégulier.
Seulement chez les protéines complexes formées de plusieurs chaînes.

11. Quelques exemples de liaisons permettant de former la
structure tertiaire des protéines
Pont disulfure
Liaison ionique
Liaison hydrogène
Interactions
hydrophobes
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.22 : 81
Chaîne
d’acides
aminés

12. À cause de sa
forme, une protéine
recèle un site actif
qui détermine la
molécule unique à
laquelle elle peut se
lier.
Campbell (2eéd. Fr.) — Figure 6.15 : 103
7. La forme de la protéine — sa conformation native — détermine sa fonction biologique
Insertion du saccharose
dans le site actif de l’enzyme
Glucose
Fructose
La saccharase est une enzyme (une protéine) qui hydrolyse le
saccharose (sucre de table) en glucose et en fructose
Enzyme
Site actif
Espace (trou) de
forme spécifique qui
permet de
reconnaître et fixer
une molécule
précise.

13. 8. Les protéines peuvent se dénaturer (perdre leur conformation native) sous l’effet de
la chaleur ou d’un pH inadéquat.
• Une protéine dénaturée ne fonctionne pas car elle ne présente pas de
site actif.
• Si elle reste dissoute, elle peut reprendre sa forme si le milieu
redevient normal.
Protéine dénaturée
Protéine normale
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.25 : 83

14. Le changement d’un seul acide aminé dans la chaîne change le
repliement de la protéine et par conséquent sa conformation native.
Si le changement de forme altère le site actif, la protéine sera
généralement non fonctionnelle. Plus rarement elle pourrait être plus
efficace ou acquérir une nouvelle fonction.
9. C’est la séquence d'acides aminés qui détermine la façon dont une protéine se replie
et par conséquent, sa forme et sa fonction
Globules
sanguins
contenant de
l’hémoglobine
anormale
Globules sanguins
contenant de
l’hémoglobine normale
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.19 : 78

15. Si une mutation génétique survient (changement dans un gène), la
protéine qui découle de ce gène sera modifiée également.
10. La séquence des acides aminés d’une protéine est dictée dans un «
gène » de l’ADN (acide désoxyribonucléique)
Une molécule
d’ADN dans le
noyau d’une cellule
humaine !
Protéine normale
Gène normal

16. Cas de la mutation génétique : anémie à hématies falciformes
Le gène muté entraîne la mise en place de l’acide aminé valine au
lieu de l’acide aminé glutamine dans la chaîne de l'hémoglobine ce
qui altère sa conformation native ; la protéine cristallise facilement et
déforme ainsi les globules rouges qui obstruent les petits capillaires
en pouvant causer la mort.
Globules
sanguins
contenant de
l’hémoglobine
anormale
Globules sanguins
contenant de
l’hémoglobine normale
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.19 : 78

17. 11. Les protéines jouent des rôles variés
Soutien
(Protéines de
structure)
Protéines des membranes cellulaires, des tendons, des muscles, de
la peau (collagène, élastine), des ongles et des cheveux (kératine).
Catalyse Les milliers d'enzymes catalysent les réactions chimiques dans la
cellule ; sans les enzymes, le métabolisme serait d'une lenteur qui le
rendrait inexistant.
De plus, les enzymes (protéines) aident la cellule à fabriquer les
polymères avec lesquels elle s’édifie : protéines, sucres, graisses et
acides nucléiques.
Transport L’hémoglobine transporte l’oxygène et le gaz carbonique dans le
sang.
Les nombreuses protéines des membranes cellulaires font traverser
les substances vers ou en dehors des cellules.
Mouvement L’actine et la myosine des muscles sont responsables des
mouvements du corps.
Immunité Les anticorps dans le sang sont des protéines qui combattent les
agents pathogènes.
Régulation Les hormones sont souvent des protéines. Elles contrôlent de
nombreuses substances et processus dans le corps. Par exemple les
protéines insuline et glucagon contrôlent le sucre sanguin.

18. FIN DE LA
CINQUIÈME
PARTIE