genetique

1. La traduction
Pr K Sifi

2. La traduction
I. Introduction, définition
II.Code génétique
III.Activation des acides amines
IV.Les caractéristiques de la traduction
IV. La traduction chez les procaryotes
V. La traduction chez les eucaryotes

3. Gènes

4. Trp Gly
Phe Ser
CODON
Le code génétique : Relation qui existe entre la séquence des bases de
L’ARNm , et donc celle du DNA, et celle des aminoacides des protéines.
Un aa = 3 bases ou 3 nucléotides de l’ARNm. = un codon
Le code génétique

5. 5
• Il y a 64 codons possibles :
• 61 AA
• 3 codons stop: UAA , UAG , UGA = codons non sens
• AUG : codon d’initiation de la synthèse protéique ,
• (ORF: open reading frame)= cadre de lecture ouvert (situé donc entre
un codon d’initiation et un codon de terminaison).

6. Caractéristiques du code génétique
Le code génétique est dégénéré
Un même acide aminé peut être codé par plusieurs codons différents.
Souvent, les codon codants pour un même acide aminé ne diffèrent
que par la troisième base.

7. Code est dégénéré :
la troisième base du codon est
souvent flottante,
une liaison plus faible au niveau du
3ème codon « wobble » entraîne une
dissociation plus rapide des tARN
fixés, d’où une synthèse protéique
plus rapide.

8. Le code génétique est univoque , il n’est
n’est pas ambigu
8
Un même codon ne peut pas coder pour deux acides aminés différents.
Le code génétique est sans virgule
les 3 premiers nucléotides codent un AA
les 3 nucléotides suivants le 2ème nucléotide
il n’y a pas de base ou nucléotide inercalaire etc..;

9. Le code génétique n’est pas chevauchant:
le prochain acide-aminé sera codé par le prochain codon de l'ARNm.
un codon ne participe qu'au code d'un seul acide

10. Le code est quasi-universel
• Le code génétique est le même dans tous les organismes.
• Il en existe cependant quelques variantes, en particulier
• chez les bactéries et les levures, ainsi que dans les mitochondries

11. 11

12. 12
NH2-CHR-COOH + ATP NH2 – CHR- CO- P-O-Ribose-Adenine + PPi
II-L`activation des AA :
Amino-acyl –AMP + ARNt  Amino-acyl-ARNt +AMP
AA + ATP +ARNt AA-cyl –ARNt + AMP + 2Pi

13. 13
Un ARNt ne peut transporter qu’un seul AA
Alanyl- ARNt Ala
Alanyl- ARNt synthétase
Ala +

14. Traduction
ribosome
ARNm
ARNt
ARNr
Ribosomes

15. Les caractéristiques de la traduction
N-termC-
term
Sens : 5’
3’
Transcription
et traduction
étroitement
liées (tps +
espace)
ARNm
polycistronique
Initiée par f-Met-
[ARNtfmet (#
ARNtm)
met-ARNt
synthetase
La trduction
25 nucleotides
apres le debut
Formation de la
formyl-méthionyl-
ARNt fMét
Formation de la
formyl-méthionyl-
ARNt fMét
Constantine
88.m4a
15

16. Formation de la formyl-méthionyl-ARNt fMét
1-Liaison de la methionine a l` ARNt fMét
la méthionine ARNt synthétase
fMet
fMet

17. 2-Formylation de la methionine
fMet
fMet

18. 1-L’initiation
• Signal d’initiation:
18

19. • Signal d’initiation:
19

20. 20
Le nombre d`appariements de bases entre
l`ARNm et l`ARNr 16S va de 3 a 9 nucleotides
ou bases

21. 21
1ère étape :Correspond à la liaison de l’ARNm à la sous unité 30 S

22. 22
2ème étape:IF2 fixe une molécule de GTP et une molécule de [fMét-ARNtfMét].

23. 23
3ème étape: Association de ce complexe avec la sous unité 50S grâce au clivage
du GTP lie a IF2 en GDP+ Pi

24. Élongation
-L’Addition des AA à la chaine peptidique
- L’insertion du 2ème AAcyl-ARNt au niveau du site A libre du
ribosome.
par 3 facteurs assurent l’élongation :
 EF-Tu (facteur de transfert unstable est instable sous l’action de
la chaleur)
 EF-Ts ( facteur de transfert stable est stable sous l’action de la
chaleur).
 EF-G (facteur dépendant du GTP), EF-G favorise la translocation
en se liant au ribosome .

25. • L’élongation s’effectue en 3 étapes:
insertion d’un AAcyl-
ARNt au site A du
ribosome
Transpeptidation
formation de la
liaison peptidique
translocation
25

26. EF-Tu
EF-TU
EF-TS
EF-TU
EF-TS
EF-TU
EF-TU
EF-TS
EF-TS
1ière étape: « insertion du 2eme
AAcyl-ARNt au niveau du site A
du complexe 70 S »

27. 27
2ième étape: « Formation de la liaison peptidique »

28. Protéine naissante a 4 AA
Protéine naissante a AA
3ième étape: « la translocation »

29. 3.La terminaison:
RF1 • UAA / UAG
RF2 • UAA / UGA
RF3 • Pr G
RRF
• Recyclage de
ribosome
29
 Elle est signalée par les trois codons
de terminaison (codons Stop):
UAA ,UAG,UGA.
 Ces codons Stop reconnus par des
facteurs protéiques appelés: Facteurs
de relargage ou de libération «
release factors »

31. Etapes de la traduction :
31

32.  la synthèse des protéines chez les eucaryotes est moins connue
que chez les procaryotes,
 Elle s’opère en 3 étapes:
 Initiation
 Elongation
 Terminaison
 Elle implique plus de composants protéiques et quelques étapes
plus complexes
IV. La traduction Chez les eucaryotes:

33. Initiation de la traduction chez les eucaryotes
33
L’initiation se déroule en 3 étapes :
-la formation du complexe de pré-initialisation,
-sa liaison à l’ARNm,
-et son positionnement sur le codon d’initiation pour
former le complexe d’initiation 80S.

34. 34
La formation du complexe de pré-initialisation

35. 35
facteur eIF1 s’associe au complexe de pré-
initialisation 48S. Ce dernier se déplace le long
de l’ARNm alors de l’extrémité 5’ vers
l’extrémité 3’.
CBPs
La liaison du complexe de pré-initialisation à l’ARNm son positionnement sur
le codon d’initiation pour former le complexe d’initiation 80S.
eIF4 se fixe sur la coiffe
grâce à son activité
ATPases et hélicase
dénature les structures
secondaires de type
tige boucle présentes
dans cette région 5’
le facteur eIF5 déclenche
l’activité GTPAse
de eIF2, l’hydrolyse
du GTP
eIF4 recrute le complexe
43S grâce à son interaction avec eIF3.

36. 36
3.3. Positionement du complexe de pré-initialisation sur le codon d’initiation
- Le facteur eIF1 s’associe au complexe de pré-initialisation 48S. Ce dernier se déplace
alors de l’extrémité 5’ vers l’extrémité 3’, explorant la région 5’non traduite jusqu’à la
rencontre du codon d’initiation AUG celui ci n’est pas toujours le premier codon AUG, car
il doit se situer dans un contexte de séquence correcte, la séquence de Kozac qui entoure le
triplet AUG (5’GCCPuCCAUGG 3’).
Lors de ce balayage (scanning), l’activité hélicase de eIF4 dénature les structures
secondaires de l’ARNm qui se trouvent sur le trajet du ribosome en consommant de l’ATP.
-Au niveau du site d’initiation, le facteur eIF5 déclenche l’activité GTPAse de eIF2,
l’hydrolyse du GTP porté par eIF2 provoque la dissociation du complexe de pré-
initialisation 48S.
La sou unité 60S peut alors s’associer à la sous unité 40S pour former le complexe
d’initiation 80S, le Met ARNiMet se placant dans le site P. L’élongation peut alors
commencer.

37. Elongation:
Eucaryotes Procaryotes
EF1:la forme GTP EF1 délivre aminoacyl -
ARNt au site A du ribosome.
EFTu
EF1 :catalyse l’échange du GTP / GDP lié à
EF1.
EFTs
EF2:assure la translocation grâce au GTP. EFG

38. Terminaison
eucaryotes
1 seul facteur
eRF(protéine à GTP)
procaryotes
4 facteurs:
RF1
RF2 RRF
eucaryotes procaryotes
Codon stop UAA
UAG
UGA
Suivi / une Queue poly-
adénylée en 3’(polyA)
Codon stop UAA
UAG
UGA
3

39. SIMILITUDES ET DIFFERENCES ENTRE
EUCAROTES ET PROCARYOTE:
EUCARYOTES PROCARYOTES
RIBOSOME 80S 70S
Petite S/U 40S:ARNr 18S 30S:ARNr 16S
Grande S/U 60S:ARNr 5S, ARNr 28S, ARNr
5.8S
50S:ARNr 5S, ARNr 23S
ARNt
initiateur
Met-ARNti fMet-ARNtf
Codon
d’initiation
AUG
Prêt de l’extremité 5’ dans un
contexte de séquence de Kozac :
5’GCCPuCCAUGG 3’
AUG.GUG.UUG
Séquence Shine Dalgarno
ARNm Matrice d’une seule protéine Matrice de plusieurs
protéines polycistronique
facteurs eIF IF
Sens de la
traduction
5’3’ 5’3’
39

40. VII. Modifications post traductionnelles
40
Ce sont des modifications chimiques :
Glycosylation (ajout de chaînes glucidiques)
Sulfatation
Phosphorylation
Acylation
Hydroxylation
Méthylation
Désamination